Регуляторные белки

К группе регуляторных белков относятся: тропомиозин (7%), тропонин (2%), α-β-актинин, образующие в мышце с актомиозином единый комплекс.

Тропомиозин – это вытянутая молекула, состоящая из двух цепей – α и β (в миокарде – 2 α-цепи) и примыкающую к F-актину, в щели между двумя полимерами. Этот белок имеется во всех мышцах.

Характерной особенностью именно поперечно-полосатых мышц является наличие в них тропониновой системы, включающей три разных белка: тропонины I (ингибиторный), С (Са²⁺-связывающий) и Т (связанный с тропомиозином). Все три компонента связаны между собой.

Тропонин I ингибирует взаимодействие между F-актином и миозином.

Тропонин С – Са²⁺-связывающий белок, структуре и функциям аналогичен белку кальмодулина. Каждая молекула ТnС связывает 4 иона кальция. Таким образом, тонкий филамент поперечнополосатой мышцы состоит из 5 компонентов: F-актина, тропомиозина и трёх тропониновых компонентов – ТnС, ТnI, ТnТ.

Каждая молекула тропомиозина связывает 7 мономеров F-актина, формируя протяжённую нить в двух бороздках актина. К одному из концов молекулы тропомиозина присоединён тропониновый комплекс.

2. Механизм мышечного сокращения

Мышечное сокращение – вызванное нервным импульсом согласованное перемещение белковых молекул вследствие их конформации с затратой энергии АТФ.

При мышечном сокращении миозин вступает в соединение с F-актином, образуя новый белковый комплекс – актомиозин. Актомиозин обладает АТФ-азной активностью, но эта активность отличается от АТФ-азной активности миозина. АТФ-аза актомиозина активируется Mg²⁺, ингибируется АТФ в высоких концентрациях. АТФ-аза миозина ингибируется Mg²⁺, но не ингибируется АТФ. Оптимумы рН ферментов также различны.

При сокращении поперечно-полосатой мышцы важную роль играют врéменные мостики, которые возникают при продвижении актиновых нитей (тонкий филамент) вдоль миозиновых (толстый филамент). Этими мостиками являются головки миозина, обладающие АТФ-азной активностью.

Этапы цикла мышечного сокращения – преобразование энергии атф в механическую работу

Когда мышца находится в состоянии покоя, АТФ присоединяется к головке миозина и вызывает её отделение от актина (АТФ-азная активность миозина):

АТФ + Н₂О ￫ АДФ + Н₃РО₄

Выделившаяся энергия затрачивается на конформационные изменения головки – переход в напряжённое состояние. Однако продукты гидролиза АТФ остаются связанными с головкой.

При поступлении нервного импульса, срабатывает мостиковый механизм – головка миозина присоединяется к актиновой нити под углом 90° (напряжённая конформация), от образовавшегося актомиозинового комплекса отщепляются продукты гидролиза АТФ (АДФ и Н₃РО₄).
Головка миозина пассивно, за счёт накопленной энергии, поворачивается на 45°. Это происходит за счёт конформационных изменений головки, вызванным силовым ударом, связанным с высвобождением АДФ. Рабочий ход (шаг) такого гребцового механизма – 10-15 мкм. Таким образом, акт сокращения совершается не при гидролизе АТФ, а после отделения АДФ от миозина.
Головка миозина связана с актином (комплекс актин-миозин) в расслабленной конформации до тех пор, пока её не освободит новая порция АТФ в присутствии Mg²⁺, которая и обеспечивает возврат в первоначальное положение.
Последняя стадия и есть собственно расслабление, характеризуется отделением миозина и актина. Роль АТФ – отсоединение миозин от актина.

При истощении запасов АТФ или его недоступности, головки миозина остаются прочно связанными с актином, т.е. актомиозином формирует жесткую структуру (состояние трупного окоченения).

Процесс расслабления мышцы происходит практически без затраты энергии.

А теперь рассмотрим, как сокращается саркомер – функциональная единица мышцы.

Сократительная нить, проходящая по всей длине мышечной клетки, разделена на сегменты, называемые саркомерами. Саркомер ограничен Z-дисками слева и справа с расстоянием 2,3 мкм. На них заякорены тонкие (актиновые) филаменты, расположенные таким образом, что навстречу им «смотрят» головки миозина (внутри шести тонких нитей расположена 1 толстая). Тонкие нити инертны и служат храповым механизмом, к которому прикладывается сила, стягивающая Z-диски друг к другу. Следовательно, вся миофибрилла укорачивается, как и каждый саркомер, обуславливая тем самым сокращение. Центральное положение толстого филамента обеспечивается при помощи других белков, входящих в саркомер, например титин – белок с огромной (что и дало ему название) молекулярной массой. Он обеспечивает оптимальное расстояние между актином и миозином. Во время сокращения длина толстых и тонких филаментов не меняется. К актиновым филаментам присоединяется комплекс тропонин-тропомиозин и обеспечивает чувствительность актомиозина к ионам кальция. В этот комплекс входят также актинины α и β. Тропониновая система обеспечивает открытие и закрытие актиновой нити для взаимодействия с головками миозина.

Механизм мышечного сокращения в поперечно-полосатых мышцах