Биохимия мышечной ткани

Мышцы – высокоспециализированные органы, основной функцией которых является превращение энергии химических связей в механическую работу.

Поперечно-полосатая мышца состоит из многочисленных удлинённых волокон, или мышечных клеток. Выделяют белые и красные мышечные волокна. Белые мышечные волокна отличаются более высоким содержанием миофибрилл и, в соответствии с этим, способностью к более быстрым сокращениям. В красных волокнах содержание миофибрилл относительно меньше, а саркоплазмы больше. Красный цвет этих волокон обусловлен высоким содержанием в них миоглобина. Красные мышечные волокна отличаются более выраженным тоническим характером сокращения. У человека белые и красные волокна встречаются обычно вместе, в одной и той же мышце.

1. Характеристика и роль фибриллярных и регуляторных белков в процессе мышечного сокращения.

К группе миофибриллярных белков относятся: миозин (54%), актин (25%), актомиозин – белки, растворимые в солевых растворах с высокой ионной силой. Это – сократительные белки.

К группе регуляторных белков относятся: тропомиозин (7%), тропонин (2%), α-β-актинин, образующие в мышце с актомиозином единый комплекс. Перечисленные миофибриллярные белки тесно связаны с сократительной функцией.

Миозин – главный белок миофибрилл, обладающей АТФ-азной активностью, т.е. способностью превращать энергию химических связей АТФ в механическую. Большое число соединённых, и определённым образом ориентированных в пространстве, молекул миозина образуют толстые нити – толстые филаменты.

Молекула миозина состоит из двух тяжёлых цепей, каждая из которых заканчивается глобулярной миозиновой головкой. К каждой головке присоединяются по 2 лёгкие цепи. Тяжёлые цепи представляют две закрученные друг относительно друга α-спирали (суперспираль) – хвост молекулы. Тяжелые цепи образуют шарнирные участки в которых происходит сгибание и разгибание.

Несколько тысяч молекул миозина, организованных биполярно, образуют толстый филамент, т.е. нить.

глобулярная часть

Схема строения молекулы миозина

G

G

шарнирные участки (сгиба, разгиба)

легкие цепи

фибриллярная часть

Тяжелые цепи

Тонкие филаменты

Известны две формы актина: мономерный, глобулярный белок с молекулярной массой 43 кДа – G-актин. При физиологической концентрации ионов магния G-актин подвергается нековалентной полимеризации с образованием нерастворимой двойной нити спиральной формы, получившей название F-актин. Эти две формы не обладают каталитической активностью. В F-актине все молекулы ориентированы в одном направлении – от головки к хвосту. Тонкие филаменты образованы такими двунитевыми структурами.

Схема строения тонкого филамента

G-актин – полимеризуется в присутствии Mg²⁺ не каталитическим путем в Fактин.

Fактин – образует щель и состоит из 2-х нитей, которые контактируют бок о бок под углом.

м

м

м

м

I

I

С

С

тропомиозин

Т

тропонин

Тонкий филамент после сборки

v

v

v

v

v

v

v

v

v

v

v

v

v

v

v

v

v

v

v

v

v

v

v

v

Тропонин состоит из 3 субьединиц: С-связывает Са, I –ингибиторная и Т-которая в виде муфты покрывает тропомиозин. Iингибирует связь между актином и миозином.

Тропониновую систему содержат только поперечно-полосатые мышцы, в гладких ее нет.

Тропомиозин –состоит из двух переплетающихся тяжей α и β. Тропомиозин локализуется в щели Fактина.

тропомиозин

I

С

центр связывания миозина

Fактин