11. Виды специфичности ферментов. Примеры простетических групп.
Действие большинства ферментов высоко специфично. Есть два вида специфичности ферментов:
Реакционная специфичность — это способность фермента катализировать только определённую химическую реакцию или группу реакций, несмотря на то, что субстраты могут быть различными. Например, фермент может катализировать только окислительно-восстановительные реакции, независимо от того, какой молекулой он будет работать.
Субстратная специфичность — это способность фермента взаимодействовать только с определённым субстратом или с небольшой группой схожих молекул. Например, фермент, который катализирует расщепление сахара, может действовать только на глюкозу или на молекулы с похожими структурами (например, фруктозу, если она имеет сходство с глюкозой). Различают:
Абсолютную субстратную специфичность;
Групповую субстратную специфичность;
Стереоспецифичность.
1) Абсолютная субстратная специфичность означает, что фермент может катализировать реакцию только с одним конкретным субстратом. Другими словами, фермент будет взаимодействовать только с определённым веществом, не принимая другие молекулы, даже если они очень похожи.
2) Групповая субстратная специфичность означает, что фермент может действовать на молекулы, принадлежащие к определённой группе химически схожих веществ. В этом случае фермент может взаимодействовать с субстраты, которые имеют общие функциональные группы или структуру, но не с любыми молекулами.
3) Стереоспецифичность фермента означает, что он может различать пространственные изомеры (стереоизомеры) одного и того же вещества, такие как энантиомеры или диастереомеры. Стереоспецифичные ферменты способны взаимодействовать только с одной из возможных пространственных форм молекулы, игнорируя другие изомеры.
Как упоминалось в предыдущем билете, есть сложные ферменты (холоферменты), которые состоят из двух частей: простого белка (апофермента) и небелковой части — кофактора. Кофактор представлен веществами неорганической природы (чаще всего ионами металлов) или органическими соединениями, которые могут быть либо рыхло связаны с апоферментом (коферментные группы), либо соединяются с ним прочными связями (простетические группы).
Т.е. Кофактор – любая небелковая молекула или ион в активном центре, необходимы в работе фермента, а простетическая группа – кофактор соединённый с белком ковалентной связью.
Примеры: Гем, ФАД, Биотин
Вы конечно можете не писать об этом в билете, но пусть будет для справки, на случай если вас спросят:
ФАД (флавинадениндинуклеотида) содержит рибофлавин (витамин В2), который является водород-акцепторной частью его молекулы.
Функция ФАД связана с окислительными путями клетки, в частности с процессом дыхания, в котором ФАД играет роль одного из переносчиков в дыхательной цепи.
Конечный результат: 2Н переносятся от А к В. В качестве связующего звена между А и В действует один фермент. АН2 и В вступают в соединение с активным центром фермента, и ФАД передает Н2 от одного субстрата к другому.
Гем — это железосодержащая простетическая группа. Его молекула имеет форму плоского кольца, в центре которого находится атом железа. Гем выполняет в организме ряд биологически важных функций.
Перенос электронов. В качестве простетической группы цитохромов гем выступает как переносчик электронов. Присоединяя электроны, железо восстанавливается до Fe(II), а отдавая их, окисляется до Fe(III). Гем, следовательно, принимает участие в окислительно-восстановительных реакциях за счет обратимых изменений валентности железа.
Перенос кислорода. Гемоглобин и миоглобин — два гемсодержащих белка, осуществляющих перенос кислорода.
Каталитическая функция. Гем входит в состав каталаз и пероксидаз, катализирующих расщепление пероксида водорода до кислорода и воды.
Ну и упомянем примеры Коферментов (над, надф, кофермент а, атф)