Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Билеты биохимия.docx
Скачиваний:
0
Добавлен:
12.02.2026
Размер:
39.38 Mб
Скачать

III. Строение и функции ферментов.

10. Общие и специфические свойства ферментов как катализаторов. Структура ферментов.

Ферменты – вещества биологического происхождения, ускоряющие химические реакции. Почти все ферменты являются белками.

Ферменты необходимы для преодоления энергетического барьера. Энергетический барьер – величина энергии, которую нужно преодолеть, чтобы пошла реакция.

Фермент не способен вызвать новую химическую реакцию, он ускоряет уже идущую;

Фермент не изменяет направление реакции, определяемое концентрациями реагентов, катализирует как прямую, так и обратную реакции.

Ферменты обладают всеми свойствами белков

•они наделены амфотерными свойствами, растворимостью, легко осаждаются из водных растворов методами высаливания, добавлением ацетона, этанола и др. веществ, не теряя при этом каталитических свойств.

•подвергаются денатурации, которая сопровождается потерей нативной конформации и каталитической функции.

Являясь катализаторами, ферменты имеют ряд общих свойств с небиологическими катализаторами.

•Ферменты не могут возбудить те реакции, протекание которых противоречит законам термодинамики. Они ускоряют только те реакции, которые протекают и без них

•Скорость реакции катализируемой ферментом на несколько порядков выше, чем при участии небелковых катализаторов.

•Ферменты не смещают положения равновесия реакции, а лишь ускоряют его достижение.

•Ферменты не входят в состав конечных продуктов реакции и выходят из нее, как правило, в первоначальном виде, т.е. они не расходуются в процессе катализа

Для ферментов характерны и специфические свойства, отличающие их от химических катализаторов.

  • По своему химическому строению почти все ферменты являются белками.

  • Ферменты обладают узкой специфичностью, выражающейся в избирательном действии на субстраты (вещества вовлекаемые в реакции).

  • У ферментов большая чувствительность и зависимость активности от температуры, рН, модуляторов и др. факторов среды, чем у небелковых катализаторов.

  • Регулируемость их действия. Регуляция ферментактивного аппарата направлена на поддержание постоянства внутренней среды организма, на приспособление организма к меняющимся условиям окружающей среды.

  • Характерен почти 100 % выход продуктов.

  • В процессе катализа ферменты "изнашиваются". Период полураспада от 1 часа до нескольких суток. Для поддержания метаболизма клетка постоянно ''обновляет'" ферменты.

Структура ферментов зависит от их типа:

Простые ферменты представлены полипептидными цепями и состоят только из аминокислот.

Сложные ферменты (холоферменты) состоят из двух частей: простого белка (апофермента) и небелковой части — кофактора. Кофактор представлен веществами неорганической природы (чаще всего ионами металлов) или органическими соединениями, которые могут быть либо рыхло связаны с апоферментом (коферментные группы), либо соединяются с ним прочными связями (простетические группы).

В составе как простого, так и сложного фермента выделяют следующие центры:

Каталитический центр — это участок молекулы фермента, который отвечает за его каталитическую функцию. В двухкомпонентных (сложных) ферментах в качестве каталитического центра выступает простетическая группа или кофермент. В однокомпонентных (простых) ферментах, которые состоят только из белковой части, роль каталитического центра выполняют радикалы аминокислотных остатков, расположенных в различных участках полипептидной цепи.

Субстратный центр — это участок молекулы фермента, который связывает субстрат, подлежащий ферментативному превращению. Субстратный центр называют «якорной площадкой» фермента, где субстрат как бы «становится на якорь».

Аллостерический центр — это участок молекулы фермента, в результате присоединения к которому определённого вещества изменяется третичная структура белковой молекулы фермента. Как следствие этого изменяется конфигурация активного центра фермента, сопровождающаяся либо увеличением, либо снижением каталитической активности фермента.

К оротко: ферменты делят на две части – Активный центр и Аллостерический центр. Первый отвечает за «активную» функцию, т.е. здесь и происходит катализ. Второй отвечает за скорость проведения реакции, замедляя ее или ускоряя. Активный центр в свою очередь делится еще на две части – Субстратный и Каталитический центр. Субстратный – «якорь» для субстрата. Каталитический – собственно отвечает за сам катализ

Соседние файлы в предмете Биохимия