- •Билеты биохимия
- •I. Мембраны
- •II. Строение, свойства и функции белков.
- •III. Строение и функции ферментов.
- •Нуклеиновые кислоты и матричные биосинтезы.
- •Энергетический обмен
- •VI. Обмен и функции углеводов
- •VII. Обмен и функции липидов.
- •Биологически активные вещества. Интеграция метаболических процессов
- •I. Мембраны
- •2. Функции и свойства белковых и липидных компонентов мембран. Белки-рецепторы. Трансмембранная передача сигналов в клетку. Липидные компоненты мембран: функции и свойства
- •II. Строение, свойства и функции белков.
- •3. Структура аминокислот. Заменимые и незаменимые аминокислоты.
- •4. Функции белков.
- •5. Структура белка. Связи, характерные для первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры белка.
- •6. Переваривание и всасывание белков в желудочно-кишечном тракте.
- •7. Источники и пути расходования аминокислот в организме.
- •8. Катаболизм углеродного скелета ак. Кетогенные и гликогенные аминокислоты.
- •9. Биогенные амины: гистамин, серотонин, катехоламины.
- •III. Строение и функции ферментов.
- •10. Общие и специфические свойства ферментов как катализаторов. Структура ферментов.
- •11. Виды специфичности ферментов. Примеры простетических групп.
- •12. Зависимость скорости ферментативной реакции от рН, температуры, концентрации фермента, субстрата.
- •13. Обратимые и необратимые ингибиторы ферментов. Характерные черты конкурентного, неконкурентного и бесконкурентного ингибирования.
- •14. Регуляция активности ферментов.
- •1. Аллостерическая регуляция
- •2. Частичный протеолиз
- •3. Фосфорилирование и дефосфорилирование
- •4. Механизм обратной связи
- •IV. Нуклеиновые кислоты и матричные биосинтезы.
- •15. Строение и функции нуклеотидов живых организмов
- •16. Строение и физико-химические свойства днк.
- •17.Репликация днк у эукариот.
- •18. Этапы процесса транскрипции.
- •1. Инициация
- •2. Элонгация (удлинение цепи рнк)
- •3. Терминация
- •4. Посттранскрипционная модификация (у эукариот)
- •19.Процесс трансляции. Синтез белка.
- •1. Инициация (начало синтеза)
- •2. Элонгация (удлинение полипептидной цепи)
- •20. Регуляция экспрессии генов.
- •4. Трансляционная регуляция:
- •5. Посттрансляционная регуляция:
- •V. Энергетический обмен
- •VI. Обмен и функции углеводов
- •25. Строение и функции углеводов в организме.
- •26. Переваривание и всасывание углеводов в желудочно-кишечном тракте.
- •27. Глюкоза как важнейший метаболит углеводного обмена. Источники и пути использования глюкозы в организме.
- •28. Катаболизм глюкозы в присутствии кислорода (аэробный гликолиз).
- •29. Окислительное декарбоксилирование пирувата. Пируватдегидрогеназный ферментный комплекс.
- •30.Катаболизм глюкозы в условиях недостатка кислорода (анаэробный гликолиз).
- •31. Глюконеогенез: локализация, функции, регуляция глюконеогенеза.
- •32.Биосинтез и мобилизация гликогена. Схема регуляции активности гликогенфосфорилазы и гликогенсинтазы.
- •33.Регуляция углеводного обмена.
- •VII. Обмен и функции липидов.
- •VIII. Биологически активные вещества. Интеграция метаболических процессов.
- •45. Витамины. Классификация и функции в организме.
- •46. Жирорастворимые витамины
- •47 Витамин в6 источники, физиологическое значение, авитаминоз
III. Строение и функции ферментов.
10. Общие и специфические свойства ферментов как катализаторов. Структура ферментов.
Ферменты – вещества биологического происхождения, ускоряющие химические реакции. Почти все ферменты являются белками.
Ферменты необходимы для преодоления энергетического барьера. Энергетический барьер – величина энергии, которую нужно преодолеть, чтобы пошла реакция.
Фермент не способен вызвать новую химическую реакцию, он ускоряет уже идущую;
Фермент не изменяет направление реакции, определяемое концентрациями реагентов, катализирует как прямую, так и обратную реакции.
Ферменты обладают всеми свойствами белков
•они наделены амфотерными свойствами, растворимостью, легко осаждаются из водных растворов методами высаливания, добавлением ацетона, этанола и др. веществ, не теряя при этом каталитических свойств.
•подвергаются денатурации, которая сопровождается потерей нативной конформации и каталитической функции.
Являясь катализаторами, ферменты имеют ряд общих свойств с небиологическими катализаторами.
•Ферменты не могут возбудить те реакции, протекание которых противоречит законам термодинамики. Они ускоряют только те реакции, которые протекают и без них
•Скорость реакции катализируемой ферментом на несколько порядков выше, чем при участии небелковых катализаторов.
•Ферменты не смещают положения равновесия реакции, а лишь ускоряют его достижение.
•Ферменты не входят в состав конечных продуктов реакции и выходят из нее, как правило, в первоначальном виде, т.е. они не расходуются в процессе катализа
Для ферментов характерны и специфические свойства, отличающие их от химических катализаторов.
По своему химическому строению почти все ферменты являются белками.
Ферменты обладают узкой специфичностью, выражающейся в избирательном действии на субстраты (вещества вовлекаемые в реакции).
У ферментов большая чувствительность и зависимость активности от температуры, рН, модуляторов и др. факторов среды, чем у небелковых катализаторов.
Регулируемость их действия. Регуляция ферментактивного аппарата направлена на поддержание постоянства внутренней среды организма, на приспособление организма к меняющимся условиям окружающей среды.
Характерен почти 100 % выход продуктов.
В процессе катализа ферменты "изнашиваются". Период полураспада от 1 часа до нескольких суток. Для поддержания метаболизма клетка постоянно ''обновляет'" ферменты.
Структура ферментов зависит от их типа:
Простые ферменты представлены полипептидными цепями и состоят только из аминокислот.
Сложные ферменты (холоферменты) состоят из двух частей: простого белка (апофермента) и небелковой части — кофактора. Кофактор представлен веществами неорганической природы (чаще всего ионами металлов) или органическими соединениями, которые могут быть либо рыхло связаны с апоферментом (коферментные группы), либо соединяются с ним прочными связями (простетические группы).
В составе как простого, так и сложного фермента выделяют следующие центры:
Каталитический центр — это участок молекулы фермента, который отвечает за его каталитическую функцию. В двухкомпонентных (сложных) ферментах в качестве каталитического центра выступает простетическая группа или кофермент. В однокомпонентных (простых) ферментах, которые состоят только из белковой части, роль каталитического центра выполняют радикалы аминокислотных остатков, расположенных в различных участках полипептидной цепи.
Субстратный центр — это участок молекулы фермента, который связывает субстрат, подлежащий ферментативному превращению. Субстратный центр называют «якорной площадкой» фермента, где субстрат как бы «становится на якорь».
Аллостерический центр — это участок молекулы фермента, в результате присоединения к которому определённого вещества изменяется третичная структура белковой молекулы фермента. Как следствие этого изменяется конфигурация активного центра фермента, сопровождающаяся либо увеличением, либо снижением каталитической активности фермента.
К
оротко:
ферменты делят на две части – Активный
центр и Аллостерический центр. Первый
отвечает за «активную» функцию, т.е.
здесь и происходит катализ. Второй
отвечает за скорость проведения реакции,
замедляя ее или ускоряя. Активный центр
в свою очередь делится еще на две части
– Субстратный и Каталитический центр.
Субстратный – «якорь» для субстрата.
Каталитический – собственно отвечает
за сам катализ
