6. Переваривание и всасывание белков в желудочно-кишечном тракте.

Переваривание белков – процесс гидролиза пищевых белков до свободных аминокислот, происходящий в ЖКТ под действием ферментов желудочного сока, поджелудочной железы и кишечного сока.

Гидролиз - это необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот.

Простите, но я лучше схему не нарисую. В общем, есть два типа ферментов – эндопептидазы и экзопептидазы. Исходя из названия, первые осуществляют гидролиз пептидных связей внутри белковой молекулы, а вторые только наружные или концевые связи.

Процесс преваривания

В желудочном соке содержатся соляная кислота и ферменты пепсин, гастриксин и реннин. Главным из них является пепсин. Он вырабатывается главными клетками слизистой желудка. Активация его осуществляется путем отщепления фрагмента полипептидной цепи с N-конца. При этом происходит изменение конформации молекулы и формирование активного центра. Пепсин действует при значениях рН 1,5–2,5 и является эндопептидазой с относительной специфичностью действия, расщепляющей пептидные связи внутри белковой молекулы. Кроме пепсина в желудочном соке содержится фермент гастриксин, проявляющий протеолитическую активность при рН 3,0–4,0.

Образовавшиеся в результате действия пепсина в желудке полипептиды поступают в двенадцатиперстную кишку, куда выделяется сок поджелудочной железы. Панкреатический сок имеет щелочную реакцию (рН 7,5–8,2), что обусловлено высоким содержанием бикарбонатов. Кислое содержимое, поступающее из желудка нейтрализуется, и пепсин теряет свою активность.

В панкреатическом соке содержатся ферменты трипсин, химотрипсин, карбоксипептидаза и эластаза. Трипсиноген активируется энтерокиназой (вырабатывается клетками слизистой двенадцатиперстной кишки), переходит в активный трипсин, который активирует все остальные ферменты поджелудочного и кишечного сока. (В полости ЖКТ протеазы не контактируют с белками клеток, поскольку слизистая оболочка покрыта слоем слизи, а каждая клетка содержит на наружной поверхности плазматической мембраны полисахариды, которые не расщепляются протеазами. Разрушение клеточных белков ферментами желудочного или кишечного сока происходит при язвенной болезни.)

Таким образом, конечными продуктами переваривания белков в ЖКТ являются свободные аминокислоты, которые всасываются.

Оптимум pH – значение, при котором фермент работает максимально активно.

7. Источники и пути расходования аминокислот в организме.

Пути поступления:

• Переваривание белков пищи

• Расщепление белков организма

• Синтез аминокислот в тканях

Пути использования:

• Синтез белков и пептидов

• Синтез небелковых азотсодержащих соединений (пуринов, пиримидинов, НАД, фолиевой кислоты, КоА и др.), тканевых биорегуляторов (гистамин, серотонин), медиаторов (норадреналин, ацетилхолин);

• Синтез сложных липидов

• Синтез углеводов

• Окисление до конечных продуктов с выделением энергии

Аминокислоты в норме не резервируются (как глюкоза или жирные кислоты) и не выводятся с мочой. Редко аминокислоты используются для энергетических целей как топливные молекулы

Пищевые белки – источник незаменимых аминокислот.

Чем ближе аминоксилотный состав пищевого белка к аминокислотному составу белков организма, тем лучше он усваивается и тем выше его пищевая ценность

Общие пути обмена аминокислот:

1. Трансаминирование

2. Дезаминирование

3. Декарбоксилирование

Трансаминирование

Трансаминирование является первым этапом и основным путем метаболизма аминокислот. Трансаминирование – реакции межмолекулярного переноса аминогруппы от аминокислоты на α-кетокислоту без промежуточного образования аммиака. По меньшей мере 11 аминокислот способны вступать в реакции трансаминирования.

Простыми словами при трансаминировании происходит перенос NH₂-группы (аминогруппа аминокислоты) на кетокислоту

Кетокислоты —это органические соединения, содержащие группу карбоновой кислоты (−COOH) и кетоновая группа (>C=O).

Если говорим про α - имеют кетогруппу, примыкающую к карбоновой кислоте; если про β - имеют кетоновую группу при втором атоме углерода от карбоксильной группы. (см. картинку)

Т.е. Аминокислота1 + альфа-кетокислота1 = аминокислота2 + альфа-кетокислота (меняются радикалами)

Ферменты, катализирующие процесс, назвали трансаминазами, или аминотрансферазами. Одна и та же реакция трансаминирования может протекать в разных направлениях в разных частях клетки. Следовательно трансаминирование служит как для анаболизма, так и для катаболизма аминокислот, то есть является амфиболическим процессом.

Анаболизм – совокупность хим. процессов, при котором образуется высокомолекулярные соединения. 1+2→3

Катаболизм – обратный процесс, процесс распада сложного вещества на более простые 1→2+3.

Глюконеогенез — метаболический путь, приводящий к образованию глюкозы из веществ, изначально не являющихся сахарами.

Дезаминирование

- Если NH₂-группа освобождается в виде аммиака, то говорят про дезаминирование. Эта реакция протекает по различным механизмам. Отщепление NH₃ от амидной группы называют гидролитическим дезаминированием. Иногда отщепление NH₃ сопровождается образованием двойной связи – элиминирующее дезаминирование. Особенно важно окислительное дезаминирование. В такой реакции аминогруппа в начале окисляется до иминогруппы, при этом восстановительные эквиваленты переносятся на НАД⁺ или НАДФ⁺. На второй стадии происходит гидролитическое отщепление иминогруппы. В качестве конечного продукта образуется кетокислота.

Декарбоксилирование - реакция отщепления карбоксильной группы с образованием CO₂