5. Структура белка. Связи, характерные для первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры белка.
Молекула белка — неразветвляющийся (линейный) полимер, минимальная структурная единица которого (мономер) представлена аминокислотой. Аминокислоты в молекуле белка соединены карбамидной (пептидной) связью. У одной из аминокислот, занимающей крайнее положение в цепи, остается свободной аминогруппа (C-концевая аминокислота и соответственно N-концевой полюс полипептида), у другой, находящейся на противоположном конце, — свободный карбоксил (С-концевая аминокислота и соответственно С-полюс полипептида).
П
ростыми
словами, белковая молекула — линейный
полимер или сополимер, образованный из
аминокислот, соединенных пептидной
связью. Как мы уже знаем структура
аминокислоты выглядит вот:
А пептидная связь выглядит вот так (жёлтый цвет):
Получаем что-то вроде цепочки, звеньями которой являются аминокислоты разной группы, соединенные этой пептидной шнягой. Причем при образовании пептидной связи образуется вода (рисунок ниже) Ну и важное замечание: у первого звена, которое находится слева в цепочке, свободная аминогруппа, в то время как карбоксильная образует ту самую пептидную связь с следующей аминокислотой. У последнего звена (т.е. крайнего справа), наоборот, карбоксильная группа остаётся свободной.
Существуют четыре уровня структуры белков:
Первичная (линейная) структура, вторичная структура (спираль, гармошка), третичная структура белков (глобула, клубок), четвертичная структура белков.
Первичная структура представляет собой последовательность аминокислот, соединенных пептидной связью. Между молекулами создается ковалентная связь (2 неМ) с отщеплением молекулы воды.
Вторичная струткура характеризует форму белковой цепи в пространстве. Эта форма изменяется в зависимости от набора аминокислот и их последовательности в полипептидной цепи. Различают два основных варианта вторичной структуры α-спираль и β-структура.
Наиболее распространенным является правая альфа-спираль (закручена вправо). Устойчивость спиралевидной конфигурации определяется многочисленными водородными связями между СО- и NН-группами. Также встречаются закрученные влево альфа-спирали, но они довольно редкие.
На рисунке (b) голубым пунктиром показаны водородные связи между группами
β-структура— несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Есть параллельные (направлены в одну сторону) и антипараллельные (направлены в противоположные стороны)
Третичной структурой белка называется способ укладки полипептидной цепи в пространстве. По форме третичной структуры белки делятся в основном на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки чаще всего имеют эллипсовидную форму, а фибриллярные (нитевидные) белки — вытянутую (форма палочки, веретена). Имеет гидрофобную сердцевину и гидрофильный наружный слой.
Четвертичная структура представляет собой 3-4 белковые молекулы в состоянии глобулы. Характерна только для сложных белков (например, гемоглобина).
Что сюда можно еще добавить. Дед может спросить про конфигурацию и конформацию. Конфигурация – пространственное взаиморасположение частей молекулы, ЖЕСТКО закрепленных ковалентными связями. Конформация же – то же самое, но только без жесткого фиксирования связями.
А также определения: денатурация белка – потеря белком своей пространственной структуры без разрыва пептидных связей; ренатурация – восстановление этой связи