- •Билеты биохимия
- •I. Мембраны
- •II. Строение, свойства и функции белков.
- •III. Строение и функции ферментов.
- •Нуклеиновые кислоты и матричные биосинтезы.
- •Энергетический обмен
- •VI. Обмен и функции углеводов
- •VII. Обмен и функции липидов.
- •Биологически активные вещества. Интеграция метаболических процессов
- •I. Мембраны
- •2. Функции и свойства белковых и липидных компонентов мембран. Белки-рецепторы. Трансмембранная передача сигналов в клетку. Липидные компоненты мембран: функции и свойства
- •II. Строение, свойства и функции белков.
- •3. Структура аминокислот. Заменимые и незаменимые аминокислоты.
- •4. Функции белков.
- •5. Структура белка. Связи, характерные для первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры белка.
- •6. Переваривание и всасывание белков в желудочно-кишечном тракте.
- •7. Источники и пути расходования аминокислот в организме.
- •8. Катаболизм углеродного скелета ак. Кетогенные и гликогенные аминокислоты.
- •9. Биогенные амины: гистамин, серотонин, катехоламины.
- •III. Строение и функции ферментов.
- •10. Общие и специфические свойства ферментов как катализаторов. Структура ферментов.
- •11. Виды специфичности ферментов. Примеры простетических групп.
- •12. Зависимость скорости ферментативной реакции от рН, температуры, концентрации фермента, субстрата.
- •13. Обратимые и необратимые ингибиторы ферментов. Характерные черты конкурентного, неконкурентного и бесконкурентного ингибирования.
- •14. Регуляция активности ферментов.
- •1. Аллостерическая регуляция
- •2. Частичный протеолиз
- •3. Фосфорилирование и дефосфорилирование
- •4. Механизм обратной связи
- •IV. Нуклеиновые кислоты и матричные биосинтезы.
- •15. Строение и функции нуклеотидов живых организмов
- •16. Строение и физико-химические свойства днк.
- •17.Репликация днк у эукариот.
- •18. Этапы процесса транскрипции.
- •1. Инициация
- •2. Элонгация (удлинение цепи рнк)
- •3. Терминация
- •4. Посттранскрипционная модификация (у эукариот)
- •19.Процесс трансляции. Синтез белка.
- •1. Инициация (начало синтеза)
- •2. Элонгация (удлинение полипептидной цепи)
- •20. Регуляция экспрессии генов.
- •4. Трансляционная регуляция:
- •5. Посттрансляционная регуляция:
- •V. Энергетический обмен
- •VI. Обмен и функции углеводов
- •25. Строение и функции углеводов в организме.
- •26. Переваривание и всасывание углеводов в желудочно-кишечном тракте.
- •27. Глюкоза как важнейший метаболит углеводного обмена. Источники и пути использования глюкозы в организме.
- •28. Катаболизм глюкозы в присутствии кислорода (аэробный гликолиз).
- •29. Окислительное декарбоксилирование пирувата. Пируватдегидрогеназный ферментный комплекс.
- •30.Катаболизм глюкозы в условиях недостатка кислорода (анаэробный гликолиз).
- •31. Глюконеогенез: локализация, функции, регуляция глюконеогенеза.
- •32.Биосинтез и мобилизация гликогена. Схема регуляции активности гликогенфосфорилазы и гликогенсинтазы.
- •33.Регуляция углеводного обмена.
- •VII. Обмен и функции липидов.
- •VIII. Биологически активные вещества. Интеграция метаболических процессов.
- •45. Витамины. Классификация и функции в организме.
- •46. Жирорастворимые витамины
- •47 Витамин в6 источники, физиологическое значение, авитаминоз
2. Функции и свойства белковых и липидных компонентов мембран. Белки-рецепторы. Трансмембранная передача сигналов в клетку. Липидные компоненты мембран: функции и свойства
Основные типы липидов мембран:
Мембраны клеток состоят из фосфолипидов, гликолипидов и холестерина. Фосфолипиды включают гидрофильную головку (фосфат) и гидрофобные хвосты (жирные кислоты), что делает их амфифильными. Гликолипиды содержат углеводный компонент и участвуют в клеточной идентификации.
Холестерин обеспечивает стабильность мембраны, регулируя её текучесть. Липиды самопроизвольно образуют двухслойную структуру в водной среде, где гидрофильные головки направлены наружу, а гидрофобные хвосты — внутрь.
Роль липидов в мембране:
Обеспечение барьерной функции, участие в транспорте веществ, сохранение текучести мембраны при изменении температуры, участвуют в передаче сигналов и организации мембранных процессов.
II. Строение, свойства и функции белков.
3. Структура аминокислот. Заменимые и незаменимые аминокислоты.
Аминокислоты – сложные органические вещества, состоящие из углеводородного радикала, который может включать серу или фосфор, и двух функциональных групп -NH2 и -COOH.
Аминокислоты, из которых состоит белок, являются строительным материалом всех структур организма. Каждая в отдельности выполняет свою незаменимую роль
•синтез белка
•поддержание активности умственных процессов (аминокислоты выполняют функцию нейромедиаторов, являясь проводниками нервных импульсов)
•регуляция работы ЦНС (центральной нервной системы)
•формирование мышечных волокон
•восстановление тканей и органов после травм
•являясь основным компонентом ферментов, регулируют обменные процессы в организме (в том числе углеводный и липидный обмены)
•регулируют гормональный фон
Аминокислоты – кристаллические соединения, растворимые в воде. Они проявляют амфотерные свойства и могут реагировать с неорганическими веществами – кислородом, водой, кислотами, щелочами.
Важные для организма аминокислоты классифицируют на три группы:
•заменимые – синтезируются внутри организма;
•незаменимые – не синтезируются в организме;
•частично заменимые – не синтезируются в организме в большом количестве.
незаменимые аминокислоты не могут образовываться в организме, поэтому поступают к клеткам в готовом виде. Их отсутствие приводит к снижению умственной деятельности, памяти, иммунитета. Так, организм высших организмов не способен синтезировать ароматические аминокислоты (тирозин не является незаменимой аминокислотой только потому, что может образоваться из фенилаланина). К незаменимым аминокислотам принадлежат аминокислоты с разветвленной боковой цепью: валин и изолейцин, а также лейцин, треонин, метионин и лизин.
Заменимые аминокислоты (аланин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты и их амиды, аспарагин и глутамин) образуются в результате трансаминирования из промежуточных метаболитов — 2-кетокислот. Пролин синтезируется в достаточных количествах из глутамата, а представители серинового семейства (серин, глицин и цистеин) сами являются естественными метаболитами организма животных.
Частично (не)заменимые аминокислоты синтезируются в организме, но большая их часть попадает в организм в готовом виде вместе с пищей.
4. Функции белков.
1. Каталитическая или ферментативная.
Все химические превращения в живом организме протекают при участии катализаторов. Биологические катализаторы (ферменты) по химической природе - белки, следовательно, катализируют в организме химические превращения, из которых складывается обмен веществ.
2.Транспортная функция.
Белки транспортируют или переносят биологически значимые соединения в организме. С помощью мембранных белков переносятся соединения из зон с низкой концентрацией в зону с высокой.
3.Механохимическая функция — способность некоторых белков изменять конформацию, т.е. укорачивать или сокращать молекулы. Такие белки называют сократительными (некоторые мышечные белки). Название вытекает из того, что сократительные белки выполняют механическую работу за счет энергии химических связей.
4.Структурная (пластическая) выполняется белками — элементами клеточных мембран, но главным образом фибриллярными белками. Последние в составе соединительных тканей обеспечивают их прочность и эластичность' кератин шерсти и волос, коллагены сухожилий, кожи, хрящей, стенок сосудов и связывающих тканей.
5.Регуляторная/Гормональная функция (функция управления) реализуется гормонами пептидной или белковой природы. Они, влияя на продукцию или активность белков-ферментов, изменяют скорость катализируемых ими химических реакций
6.Защитная функция белков реализуется антителами, интерферонами и фибриногеном. В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их.
Антитела — соединения белковой природы, синтез которых индуцируется в процессе иммунного ответа — реакции организма на проникновение во внутреннюю среду посторонних белков или других антигенных компонентов. Антитела, соединяясь с антигеном, образуют нерастворимый комплекс, делая антиген безопасным для организма.
Интерфероны — гликопротеины, синтезирующиеся клеткой после проникновения в нее вируса. вызывают образование внутриклеточных ферментов. Они блокируют синтез вирусных белков, препятствуя копированию вирусной информации. Это приостанавливает размножение вируса.
Фибриноген — растворимый белок плазмы, который на последней стадии процесса свертывания крови трансформируется в фибрин — нерастворимый белок. Фибрин образует каркас тромба, ограничивающего кровопотерю
7.Энергетическая функция белков обеспечивается за счет части аминокислот, высвобождающихся при расщеплении белка в тканях. В процессе окислительно-восстановительного распада, аминокислоты высвобождают энергию и синтезируют энергоноситель — АТФ. На долю белка приходится около 18% энергопотребления у человека.
8. Сигнальная функция белков — способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, о́рганами и организмами. Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов.
