- •Билеты биохимия
- •I. Мембраны
- •II. Строение, свойства и функции белков.
- •III. Строение и функции ферментов.
- •Нуклеиновые кислоты и матричные биосинтезы.
- •Энергетический обмен
- •VI. Обмен и функции углеводов
- •VII. Обмен и функции липидов.
- •Биологически активные вещества. Интеграция метаболических процессов
- •I. Мембраны
- •2. Функции и свойства белковых и липидных компонентов мембран. Белки-рецепторы. Трансмембранная передача сигналов в клетку. Липидные компоненты мембран: функции и свойства
- •II. Строение, свойства и функции белков.
- •3. Структура аминокислот. Заменимые и незаменимые аминокислоты.
- •4. Функции белков.
- •5. Структура белка. Связи, характерные для первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры белка.
- •6. Переваривание и всасывание белков в желудочно-кишечном тракте.
- •7. Источники и пути расходования аминокислот в организме.
- •8. Катаболизм углеродного скелета ак. Кетогенные и гликогенные аминокислоты.
- •9. Биогенные амины: гистамин, серотонин, катехоламины.
- •III. Строение и функции ферментов.
- •10. Общие и специфические свойства ферментов как катализаторов. Структура ферментов.
- •11. Виды специфичности ферментов. Примеры простетических групп.
- •12. Зависимость скорости ферментативной реакции от рН, температуры, концентрации фермента, субстрата.
- •13. Обратимые и необратимые ингибиторы ферментов. Характерные черты конкурентного, неконкурентного и бесконкурентного ингибирования.
- •14. Регуляция активности ферментов.
- •1. Аллостерическая регуляция
- •2. Частичный протеолиз
- •3. Фосфорилирование и дефосфорилирование
- •4. Механизм обратной связи
- •IV. Нуклеиновые кислоты и матричные биосинтезы.
- •15. Строение и функции нуклеотидов живых организмов
- •16. Строение и физико-химические свойства днк.
- •17.Репликация днк у эукариот.
- •18. Этапы процесса транскрипции.
- •1. Инициация
- •2. Элонгация (удлинение цепи рнк)
- •3. Терминация
- •4. Посттранскрипционная модификация (у эукариот)
- •19.Процесс трансляции. Синтез белка.
- •1. Инициация (начало синтеза)
- •2. Элонгация (удлинение полипептидной цепи)
- •20. Регуляция экспрессии генов.
- •4. Трансляционная регуляция:
- •5. Посттрансляционная регуляция:
- •V. Энергетический обмен
- •VI. Обмен и функции углеводов
- •25. Строение и функции углеводов в организме.
- •26. Переваривание и всасывание углеводов в желудочно-кишечном тракте.
- •27. Глюкоза как важнейший метаболит углеводного обмена. Источники и пути использования глюкозы в организме.
- •28. Катаболизм глюкозы в присутствии кислорода (аэробный гликолиз).
- •29. Окислительное декарбоксилирование пирувата. Пируватдегидрогеназный ферментный комплекс.
- •30.Катаболизм глюкозы в условиях недостатка кислорода (анаэробный гликолиз).
- •31. Глюконеогенез: локализация, функции, регуляция глюконеогенеза.
- •32.Биосинтез и мобилизация гликогена. Схема регуляции активности гликогенфосфорилазы и гликогенсинтазы.
- •33.Регуляция углеводного обмена.
- •VII. Обмен и функции липидов.
- •VIII. Биологически активные вещества. Интеграция метаболических процессов.
- •45. Витамины. Классификация и функции в организме.
- •46. Жирорастворимые витамины
- •47 Витамин в6 источники, физиологическое значение, авитаминоз
3. Фосфорилирование и дефосфорилирование
- это механизмы регуляции белков и ферментов, при которых происходит добавление или удаление фосфатной группы соответственно. Модификации подвергаются ОН-группы АК остатка фермента. Фосфорилирование осуществляется ферментами протеинкиназами за счет АТФ. Присоединение остатка фосфорной кислоты приводит к изменению каталитической активности, при этом результат может быть двояким: одни ферменты при фосфорилировании активируются, другие – становятся менее активными. Изменение активности путем фосфорилирования обратимо. Отщепление остатка фосфорной кислоты осуществляется протеинфосфатазами
Механизм действия
Фосфорилирование:
Протеинкиназа связывает белок и переносит фосфат с АТФ на гидроксильную группу серина, треонина или тирозина.
Пример реакции: Белок+АТФ→Белок-P+АДФ
Дефосфорилирование:
Протеинфосфатаза гидролизует фосфатную группу, освобождая её: Белок-P+H2O→Белок+H3PO4
4. Механизм обратной связи
Регуляция обратной связью — механизм, с помощью которого продукт биохимического пути контролирует активность ферментов, находящихся на начальных стадиях этого же пути. Это позволяет организму эффективно управлять скоростью метаболических реакций в зависимости от потребностей клетки. Обратная связь основывается на взаимодействии между конечным продуктом пути (эффектором) и ферментом, который катализирует одну из первых реакций данного пути.
Когда концентрация конечного продукта увеличивается:
Отрицательная обратная связь: избыточный продукт ингибирует фермент, замедляя дальнейший синтез.
Положительная обратная связь: редкий механизм, при котором продукт усиливает активность фермента, стимулируя синтез (встречается в некоторых специфических условиях).
Регуляция происходит либо через прямое связывание продукта с ферментом (аллостерический механизм), либо путём изменения экспрессии ферментов.
IV. Нуклеиновые кислоты и матричные биосинтезы.
15. Строение и функции нуклеотидов живых организмов
Нуклеиновые кислоты – фосфосодержащие биополимеры живых организмов, обеспечивающие сохранение и передачу наследственной информации. Существует два вида нуклеиновых кислот – дезоксирибонуклеиновая (ДНК) и рибонуклеиновая (РНК).
Нуклеиновые
кислоты состоят из азотистых оснований,
5 видов которых всем нам известны –
Аденин, Гуанин, Цитозин, Тимин и Урацил
(Тимин – у ДНК, Урацил - РНК). Азотистые
основания – это ароматические
гетероциклические соединения, производные
пиримидина или пурина.
В свою очередь, нуклеотиды – это соединения этих азотистых оснований с рибозой или 2-дезоксирибозой: Аденозин, Гуанозин, Уридин, Тимидин, Цитидин.
Строго говоря, описанные выше вещества являются нуклеозидами. В клетке 5`-OH-группа углеводного остатка нуклеозида этерифицирована фосфорной кислотой (этерификация - реакция образования сложных эфиров при взаимодействии кислот или спиртов). Соответствующее производное 2`-дезокситимидина, звено ДНК, называется 2`-дезокситимидин-5`-монофосфат. (Концы полинуклеотидных цепей ДНК или РНК обозначаются как 3’-конец и 5’-конец по номерам атомов С в молекуле сахара (рибозы). У 3 атома С молекулы рибозы расположена гидроксильная группа (-OH), у 5 – остаток фосфорной кислоты.)
Т.Е. путём реакции с фосфорной кислотой из остатка ОН нуклеозида образуется звено ДНК (см. картинку ниже). И вот это уже называется нуклеотидом – все производные от нуклеозидфосфатов.
|
|
Образование нуклеотида (нуклеотид-монофосфат) |
Строение нуклеотида |
Всё
это было предысторией на случай если к
вам подойдёт Шевченко и будет капать в
глубь вопроса. На экзамене в билете я
бы нарисовала следующую схему. Здесь
всё как и сказано выше: есть основание
– сахар (пентоза) В составе РНК сахар
представлен рибозой, а в ДНК —
дезоксирибозой. Азотистое основание
(Аде, Гуа и т.д.) и остаток фосфорной
кислоты.
Функции нуклеотидов:
Синтез ДНК и РНК
Участие в синтезе углеводов и липидов
Аллостерический эффекторы ферментов
