Биология Справочники / Напольская К.Р. Биология
..pdf
40
' ',
Между аминокислотами — ептидные связи
Последовательность аминокислот определяется структурой гена (последо вательностью нуклеотидов в молекуле ДНК), кодирующего данный белок.
41
, #
Вторичная структура
-спираль и -складчатый слой.
Водородные связи между карбоксильными и амидными группами.
/ ' ' # '
42
Третичная структура
В стабилизации третичной структуры белка принимают участие радикалы
аминокислот
Ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики).
Ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами
аминокислотных остатков
Водородные связи
Гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими мо лекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на по верхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.
.' " ' ' ' '
Третичная структура может принимать форму клубка (глобулы) и может представ лять спирально скученные нити (фибриллы).
' 1 2 ' 1 2
*
|
* |
$ |
& " # |
+ $. ' '" $ |
' . " |
' '$ |
|
|
= ( |
$ |
"$1 ' |
|
|
$ $2 |
43
*
9' ' '
##. , "# # " #% : *
$', *,. ,. (#
.$4 ,
0$ 1 ', * . 2.
5 1 ( (21 $. ( 2.14 . ' 2.
1 $4 $2
$
&$ "$',% B 4 $.( ' ,#'$ *$' $$
'. . .
Четвертичная структураКомплекс из нескольких одинако
вых или разных полипептидных цепей.
Они удерживаются вместе благодаря |
|
|
различным видам нековалентных связей — |
|
|
водородным, ионным, гидрофобным взаи |
|
|
модействиям и др. В некоторых белках, на |
|
|
пример, иммуноглобулинах, к множеству |
|
|
таких связей добавляются несколько кова |
D" '' |
|
лентных дисульфидных. |
||
|
Типичный пример — гемоглобин. В состав гемоглобина человека входят четыре полипептидные цепи двух разных типов: две -цепи (содержащие по 141 аминокислотному остатку) и две -цепи (по 146 остатков). Каждая цепь формирует специальный гидрофобный карман, в котором располагается компо нент небелковой природы — гем. Центральную часть гема занимает ион Fe2+
2 &
Как правило, белки достаточно стабильны в тех условиях (температура, pH
и др.), в которых они в норме функционируют в организме.
Денатурация белка — нарушение природной структуры белка под дей ствием внешних факторов.
Денатурация по природе денатурирующего агента
Механическая (сильное перемешивание, встряхивание).
+ ' '
44
Физическая (нагревание, охлажение, облучение, обработка ультра звуком).
Химическая (добавление щелочи, кислоты, поверхностно-активный ве ществ и др.).
Денатурация в зависимости от интенсивности денатурирующего фактора:
обратимая;
необратимая.
+ # |
,# |
=' * |
=' 1 ' '$ |
' # 1 # 2 |
2 * |
0" ' ' , |
0 '4 " # ' ' $ |
|
1 $, # * '2 |
|
' * |
0, '4 m.k.p |
' * , ( |
'' |
, "# ''$. |
|
' |
|
$ ''"# $ |
|
' . * '#'" |
|
'$. $ |
0" $
?*
& # $
"
& #
0 $
& # # '$'
, " # 1 2 '
0"$
(
=
($ $ "
; *$ $
"
0 $
& #$, ' ' #1 #2
0) ! &
1. Ксантопротеиновая реакция
Белок + НNO3 (конц.) желтое окрашивание
На остатки аминокислот, содержащих бензольные кольца.
Не все белки дают эту реакцию. Например, желатин не содер
жит ароматических аминокислот, поэтому ксантопротеиновая реак
ция будет отрицательной.
Биуретовая реакция
Белок + CuSO4 + NaOH ярко-фиолетовое окрашивание.
На пептидные связи.
2. Цистеиновая реакция |
|
Белок + NaOH + Pb(CH3COO) 2 |
ерное окрашиваниее |
На серосодержащие аминокислоты.
45
4 &
1. Строительная (структурная)
Структурные компоненты мембран.
Компоненты опорных структур (коллаген, кератин, эластин).
Образуют цитоскелет (тубулин).
2. Транспортная
Гемоглобин — транспорт кислорода.
Липопротеиды — транспорт липидов.
Сывороточный альбумин — транспорт свободных жирных кислот.
Транспортные белки встроены в мембрану клеток, транспортируют раз личные вещества через мембрану.
3. Двигательная
Взаимодействие актина и миозина обеспечивает сократимость мускулату ры (движение).
Взаимодействие тубулина и динеина — движение жгутиков и ресничек.
4. Защитная
Тромбопластин, тромбин и фибриноген обеспечивают свертывание кро
ви, защищая организм от кровопотери.
Иммуноглобулины (антитела) участвуют в иммунном ответе организма на чужеродные объекты — антигены.
Лизоцим, содержащийся в слюне, слезной жидкости и т. д., обладает антибактериальными свойствами.
Интерфероны — белки, которые препятствуют размножению вирусов.
Токсины и яды многие организмы используют для защиты от нападения.
5. Регуляторная (гормональная)
Гормоны могут быть белковой природы (инсулин, глюкагон, соматотро пин, окситоцин, пролактин, кальцитонин, паратгормон и др.).
Гормоны могут быть производными аминокислот (адреналин, тироксин).
6. Сигнальная (рецепторная)
Некоторые мембранные белки в ответ на раздражение меняют простран ственную конфигурацию. Это приводит к изменению протекания внутриклеточ ных процессов
Родопсин (содержится в палочках сетчатки), йодопсины (в колбочках сет чатки) — восприятие света фоторецепторными клетками, их возбуждение и за пуск нервного импульса
Гормоны и нейромедиаторы.
Светочувствительный белок фитохром обеспечивает реакцию растений на изменение длины светового дня (фотопериодизм).
Белки входят в состав гликокаликса.
7. Запасающая
Белки запасаются в качестве источника аминокислот в семенах и яйце
клетках
Легумин — белок в семенах бобовых.
Миоглобин — белок в мышцах запасает кислород.
Ферритин — внутриклеточное депо железа у животных.
46
8. Энергетическая
После гидролиза до аминокислот могут подвергаться дальнейшему расще плению и окислению с высвобождением энергии.
При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии.
Однако белки используются в качестве источника энергии лишь в край них случаях, когда истощаются запасы углеводов и жиров
9. Ферментативная (каталитическая)
Ферменты — вещества белковой природы, которые ускоряют биохимиче
ские реакции, но при этом сами в процессе не участвуют
, "
Состав фермента
1. Активный центр — участок фермен
та с уникальной структурой, которая свя |
|
зывается с субстратом и проводит реак |
|
цию. Функции активного центра фермента |
|
может выполнять небелковый компонент |
|
(например, витамин или ион), который |
|
связан с ферментом и составляет с ним |
|
единое целое (кофермент). Формируется |
|
на уровне 3-ой и 4-ой структуры. |
|
Активный центр включает: |
|
субстратный центр (контактный) |
|
служит «якорной» площадкой для соедине |
, |
ния фермента с субстратом; |
|
каталитический центр фермента является его главной частью. Здесь про исходит реакция.
2. Аллостерический центр (регуляторный). С его помощью можно регули ровать активность фермента (присоединять ингибитор или активатор). Имеется не у всех ферментов.
Ферменты разделяют на простые и сложные.
Простые ферменты состоят только из белковой части.
Сложные ферменты состо ят из белковой и небелковой части. В состав небелковой ча сти могут входить кофермен ты. Коферменты входят в со став активного центра, в состав коферментов могут входить ви тамины
Субстрат подходит к актив
ному центру фермента, как ключ к замку (теория Фишера).
Поэтому ферментативные , #
реакции специфичны.
47
Специфичность ферментов
Один фермент — один субстрат — одна реакция.
Фермент + субстрат Фермент-субстратный комплекс Фермент + продукт Активность ферментов
Ферменты активны строго в определенных условиях.
При изменении условий ферменты денатурируют, изменяется пространст венная конфигурация активного центра, и фермент теряет активность.
Скорость ферментативной реакции зависит
от концентрации фермента:
чем больше ферментов в среде, тем выше скорость реакции (прямая зависимость);
от концентрации субстрата:
при увеличении субстрата скорость ре акции сначала увеличивается, а потом вы ходит в плато, потому что все молекулы задействованы в реакции;
т температуры:
до определенного момента скорость ферментативной реакции возрастает с уве личением температуры отчасти потому, что чем быстрее скорость движения молекул, тем чаще субстрат сталкивается с активным
центром.
Но если температура поднимается
выше критического значения, то скорость
ферментативной реакции езк падает изза денатурации фермента.
Каждый фермент имеет оптимальную температуру, при которой скорость катали зируемой реакции максимальна. Не приво дя к денатурации фермента, такая темпера тура обеспечивает наибольшее число столкновений молекул и быстрое преобра
зование реагентов в продукт;
от рН:
ферменты активны при различной кон центрации ионов Н и ОН. Большинство ра ботают в узких пределах рН, чаще в ней тральной среде. Сдвиг концентрации ионов может изменить электрический заряд бел ка-фермента, что приведет к изменению конфигурации белка и потере активности. Перепады рН также вызывают денатура цию (чаще обратимую).
( #
( # '
( #'$
( #d^3 $
48
" |
(' |
/ , "
, ' ,
9$"$% ' ' % B " $ "$% *( ( ,#
9 $ $ $, ' ,.'# $ ' '% B " - $ ' '
9$' qPirqPK. , "$' qPrqPP
9 $' ' ( 5
!( * ' ( (
%" " '
Активаторы усиливают действие фермента.
Ингибиторы подавляют (ингибируют) действие определенных ферментов. Активность многих ферментов зависит от присутствия в среде катионов
и анионов, также активаторами и ингибиторами могут быть низкомолекуляр ные соединения (АТФ, АДФ и др.).
Конкурентное ингибирование
Ингибитор напоминает молекулу субстрата и может блокировать доступ суб страта к активному центру и тем самым снижать производительность ферментов.
Неконкурентное ингибирование
Не происходит соперничества ингибитора с субстратом за связывание с ак тивным центром напрямую. Ингибитор связывается с другой частью фермента, таким образом молекула фермента меняет пространственную конфигурацию и больше не может катализировать реакцию.
|
|
|
|
|
' |
|
|
||
|
|
|||
|
|
|
|
|
|
|
|
||
|
|
|
|
|
|
|
|
||
! |
||||
|
||||
|
|
|
||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
! " $ % |
|
|||
! & " ' |
|
|||
' ! " |
|
|||
|
||||
% (" # |
|
|||
49
! !
Нуклеиновые кислоты представлены в клетке мононуклеотидами и полинук
леотидами
Мононуклеотид (нуклеотид) состоит из
1)зотистого основания
азотистые основания бывают пуриновые (аденин — А, гуанин — Г) и пири
мидиновые (цитозин — Ц, тимин — Т, урацил — У); 2) пятиуглеродного сахара (пентозы):
рибоза (РНК) или дезоксирибоза (ДНК); 3) остатка фосфорной кислоты.
, '
АТФ (аденозинтрифосфор ная кислота)
является универсальным со единением, источником энергии;
между фосфатами — а
кроэргически связи
АТФ = АДФ (аденозин ДИфосфат) + Ф + 40 кДж
АДФ = АМФ (аденозин
МОНОфосфат) + Ф + 40 кДж |
' $ !;9 |
|