13.Реализация биологической информации в клетке.
а) Сущность и механизмы трансляции.
Трансляция — процесс синтеза первичной структуры белка с матричной РНК.
Происходит в три стадии:
1. Инициация - начало трансляции
2. Элонгация - удлинение цепи
3. Терминация - конец трансляции.
Инициация: на молекуле иРНК происходит сборка белково-синтезирующего комплекса, к молекуле присоединяется рибосома, которая в последующем будет участвовать в распознании тРНК. Процесс начинается со старт-кодона (АУГ).
Элонгация: на молекуле иРНК имеется кодон, а у молекулы тРНК антикодон. При взаимодействии кодона с антикодоном по принципу комплементарности осуществляется синтез одной аминокислоты. Рибосома располагается на одном из кодонов молекулы иРНК, к этому месту (где располагается рибосома) присоединяется антикодон молекулы тРНК, который несет одну аминокислоту, если кодон и антикодон комплементарны друг другу происходит отделение одной аминокислоты от тРНК и включение ее в полипептидную цепь, после синтеза одной из аминокислот, рибосома скачкообразно перемещается на следующий кодон иРНК, к которому подходит уже другая тРНК несущая одну аминокислоту и все это повторяется вновь и вновь пока рибосома не встретит на своем пути особую последовательность - стоп-кодон.
Терминация: процесс прекращается после того, как рибосома встречает у себя на пути стоп-кодон. В этом участке происходит отсоединение синтезированной пептидной цепи, которая в последствие подвергнется посттрансляционным преобразованиям, белково-синтезирующий комплекс разрушается, и трансляция окончательно завершается.
б) Компоненты белково-синтезирующей системы клетки.
в) Структура и функциональное значение р-РНК и т-РНК.
Рибосомальная РНК — несколько молекул РНК, составляющих основу рибосомы. Основной функцией рРНК является осуществление процесса трансляции — считывания информации с мРНК при помощи адапторных молекул тРНК и катализ образования пептидных связей между присоединёнными к тРНК аминокислотами.
Транспортная РНК — рибонуклеиновая кислота, функцией которой является транспортировка аминокислот к месту синтеза белка. Имеет типичную длину от 73 до 93 нуклеотидов и размеры около 5 нм. тРНК также принимают непосредственное участие в наращивании полипептидной цепи, присоединяясь — будучи в комплексе с аминокислотой — к кодону мРНК и обеспечивая необходимую для образования новой пептидной связи конформацию комплекса.
г) Функционирование белково-синтезирующей системы клетки. Молекулярные механизмы трансляции.
Белковые факторы инициации получили свое название потому, что они участвуют в организации активного комплекса (708-комплекса) из субъединиц (30S (малой) и 50S (большой)), мPНК и инициаторной аминоацил-тРНК (у прокариот — формилметионил-тРНК), который «запускает» (инициирует) работу рибосом-трансляцию мРНК.
Белковые факторы элонгации участвуют в удлинении синтезируемой полипептидной цепи.
Белковые факторы терминации, или освобождения, обеспечивают кодон-специфическое отделение полипептида от рибосомы и окончание синтеза белка.
Для осуществления трансляции необходимо участие ГТФ. Потребность белоксинтезирующей системы в ГТФ очень специфична: он не может быть заменен ни одним из других трифосфатов. На биосинтез белка клетка затрачивает энергии больше, чем на синтез любого другого биополимера. Образование каждой новой пептидной связи требует расщепления четырех высокоэнергетических связей (АТФ и ГТФ): двух для того, чтобы нагрузить аминокислотой молекулу тРНК, и еще двух в ходе элонгации — одну при связывании аа-тРНК и другую при транслокации.
д) Посттрансляционные преобразования белков.
Просинтезированные полипептидные цепи являются посредниками белков, т е находятся в неактивной форме. Для того, чтобы они стали полноценными белками и могли выполнять какие-либо функции, данные полипептидные цепи подвергаются посттрансляционным преобразованиям после отделения их от рибосом.
Модификации включают:
удаление части полипептидной цепи (частичный протеолиз),
ковалентное присоединение одного или нескольких низкомолекулярных лигандов,
связывание между собой субъединиц олигомерного белка,
приобретение белком нативной конформации (фолдинг).
Формируя третичную и четвертичную организацию в ходе посттрансляционных преобразований, белки приобретают способность активно функционировать, включаясь в определенные клеточные структуры и осуществляя ферментативные и другие функции.