Электронный учебно-методический комплекс по учебной дисциплине «Основы биохимии и токсикологии» для специальности 1-57 01 02 «Экологический менеджмент и аудит в промышленности»

2.5. Контрольные вопросы:

1.Определение и классификация липидов

2.Омыляемые и неомыляемые липиды

3.Простые и сложные липиды

4.Количественные характеристики липидов

5.Химические свойства липидов

6.Функции липидов

7.Жировой обмен и переваривание липидов в организме

1.4. Аминокислоты, белки

Структурные и химические свойства аминокислот. Элементарный состав белков. Аминокислотный состав белков. Строение, свойства пептидов и их роль в процессах жизнедеятельности. Структура белковых молекул и их биологические функции. Качественные реакции белков и АК

Аминокислоты – карбоновые кислоты содержащие аминогруп-

пу.

Аминокислота, в которой аминогруппа находится в α– положении, является структурной единицей белка.

R l

Н2N-C-COOH

Н

Протеиногенные аминокислоты кислоты входящие в состав белков. Их 60 70, но наиболее значимы 20.

Рисунок 1.4.1. Протеиногенные аминокислоты.

Классификация кислот 1.По образованию в организме:

20 природных аминокислот подразделяют на заменимые и незаменимые. Первые в достаточном количестве синтезируются в животном организме. Вторые должны поступать в организм извне (с пищей).

Заменимые – аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, глутаминовая кислота, глутамин, пролин, глицин, серин Незаменимые – валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фе-

нилалаланин, триптофан, лизин.

Остальные относятся к частично или условно заменимым

2.По строению радикала:

1.Циклические:

-Гомоциклические (фенилаланин, тирозин)

-Гетероциклические (триптофан, гистидин, пролин)

2.Ациклические

-Моноаминомонокарбоновые (глицин, аланин, серин, треонин, цистеин, метиноин, валин, лейцин, изолейцин)

-Моноаминодикарбоновые (аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота)

-Диаминомонокарбоновые (лизин, аргинин)

3.Ароматические (фенилаланин, тирозин, триптофан)

4.Серосодержащие (метионин, цистеин)

3.По заряду радикала АК

не заряженные аминокислоты: неполярные и полярные;

•Неполярные: аланин, лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, пролин, метионин, триптофан.

•Полярные: серин, тирозин, цистеин, треонин, аспарагин, глутамин.

•Глицин занимает промежуточное положение и не может относится как к полярным так и к неполярным.

заряженные аминокислоты.

•положительно (лизин, гистидин, аргинин)

•отрицательно (аспарагиновая и глутаминовая кислота)

Биологическое значение АК

•Структурная единица белков;

•Составная часть пептидов;

•Предшественники низкомолекулярных; биологически активные веществ;

•Производные некоторых аминокислот; являются гормона-

ми;

•Предшественники азотистых оснований;

•Участвуют в биосинтезе медиаторов; нервной системы;

Свойства АК

1.Хорошо растворимы в воде.

2. В водном растворе существуют в виде равновесной смеси биполярного иона и неполярной молекулы

3.Спобны двигаться в электрическом поле.

4.Проявляют амфотерные свойства

5.Химические свойства. а)по аминогруппе

Рисунок 1.4.2. Химические реакции аминокислот по аминогруппе. б) по карбоксильной группе

Рисунок 1.4.3. Химические реакции аминокислот по карбоксильной группе

в) кислотно-основное равновесие в водном растворе

Рисунок 1.4.4.Кислотно-основное равновесие аминокислот в водном растворе

Величина рН, при которой образуется биполярный ионтаминокислоты, не проводящий электрический ток, называется изоэлектрической точкой. Она зависит от строения кислоты

г) образование пептидной связи

Рисунок 1.4.5. Образование пептидной связи

Характеристика пептидной связи. Пептидная связь плоская

(копланарная). Связь С—N напоминает двойную связь (вращение невозможно) из-за сопряжение свободной пары электронов атома азота с электронами двойной связи С=О . Пептидная связь определяет остов (хребет) первичной структуры белковой молекулы и придает ему жесткость.

Рисунок 1.4.6. Характеристика пептидной связи Свойства пептидной связи

•1. Пептидная связь представляет собой промежуточную

•между одинарной и двойной связью, ее длина 1,32А,

•Вращение вокруг нее невозможно.

•2. 6 атомов, расположенных рядом с пептидной связью (2

•Сα, О, N, H), находятся в одной плоскости.

•3. Пептидную связь можно рассматривать как диполь, поскольку

•на карбонильном кислороде есть δ−, а на N – δ+. Аминокислоты соединяются между собой пептидной связью –

CO-NH- с образованием пептидов и белков (n≥100)

Пептидами называются соединения, образованные из аминокислот с помощью пептидных связей. Условно считают, что пептиды содержат менее 100 АК, а более длинные полипептиды уже от-

носят к белкам. Количество аминокислот в пептиде может сильно варьировать. И в соответствии с их количеством различают:

• Низкомолекулярные пептиды - содержат от 2 до 10 аминокислот.

•Олигопептиды - так называемые «средние молекулы», они содержат от 10 до 50 аминокислотных остатков.

•Полипептидывысокомолекулярные пептиды, содержащие от 50 до 100 аминокислот

Рисунок 1.4.7.Функции пептидов

•Пептиды-буферы. В мышцах животных и человека обнаружены дипептиды, выполняющие буферные функции, то есть поддерживающие постоянный уровень рН.

•Пептиды-гормоны. Гормоны –вещества органической природы, вырабатываемые клетками желез, регулируют деятельность отдельных органов, желез и организма в целом: сокращение гладкой мускулатуры организма и секреции молока молочными железами, регуляция деятельности щитовидной железы, активности роста организма, пигментов, обуславливающих цвет глаз, кожи, волос.

• Нейропептиды. Это две группы пептидов (эндорфины и энкефалины), содержащихся в мозге человека и животных. Они определяют реакции поведения (боязнь, страх), влияют на процессы запоминания, обучения, регулируют сон, снимают боль.

•Вазоактивные пептиды синтезируются из белков пищи в результате, они оказывают влияние на тонус сосудов.

•Пептидные токсины представляют собой группу токсинов, вырабатываемых мироорганизмами, ядовитыми грибами, пчѐлами, змеями, морскими моллюсками и скорпионами. Для пищевой промышленности они нежелательны. Наибольшую опасность представляют токсины микроорганизмов (золотистый стафилококк, бактерии ботулизма, сальмонеллы), в том числе грибков, которые развиваются в сырье, полуфабрикатах и готовых пищевых продуктах.

•Пептиды-антибиотики. Представители данной группы пептидов бактериального или грибкового происхождения используется в борьбе с инфекционными заболеваниями, вызываемыми стрептококками, стафилококками и др. микроорганизмами.

•Вкусовые пептиды – прежде всего это соединения со сладким или горьким вкусом. Пептиды горького вкуса образуются в молодых ещѐ незрелых ферментативных сырах. Пептиды со сладким вкусом (аспартам) используются в качестве заменителя сахара.

•Протекторные пептиды выполняют защитные функции, прежде всего – антиокислительные.

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, обладающие специфической трехмерной структурой (конформацией) и распадающиеся при гидролизе на АК.

Свойства белков:

•бесконечное разнообразие структуры и ее высокая видовая специфичность; многообразие физических и химических превращений;

•- способность к внутримолекулярным взаимодействиям и склонность к взаимодействию с другими химическими соединениями с образованием надмолекулярных комплексов и структур;

•- способность отвечать на внешнее воздействие закономерным изменением конфигурации молекулы и восстанавливать исходное состояние по прекращению воздействия;

Химический состав белков

•Углерод 50-55%

•Водород 6-7%

•Кислород 21-23%

•Азот 16%

•Сера 0,3-2,5%

Уровни структурной организации белков Первичная структура – это последовательность аминокислот в

полипептидной цепи

•Может содержать от нескольких десятков до нескольких тысяч аминокислотных звеньев. (Первичная структура миоглобина человека состоит из 153 звеньев.)

•Первичная структура стабилизируется ковапентными связями: пептидной, а в некоторых пептидах и дисульфидной.

•Разрушение ковалентных связей первичной структуры — гидролиз:

•1) кислотный — в 6 н. НС1, 100—110 °С, 24 ч;

•2) ферментативный —с помощью протеолитических ферментов в желудке при рН 1,5—5,0, в двенадцатиперстной кишке при рН 8,6.

Роль первичной структуры.

Последовательность аминокислот в первичной структуре белка является специфической видовой характеристикой данного белка.

•Первичная структура белка генетически детерминирована и воспроизводится в процессах транскрипции и трансляции.

•Первичная структура белка является основной для формирования последующих структур белка за счет взаимодействия радикалов аминокислотных остатков полипептидной цепи.

•Замена аминокислоты L -ряда на аминокислоту D-ряда или замена даже одной L-аминокислоты на другую может привести к полному исчезновению биологической активности пептида.

Вторичная структура представляет собой способ упаковки аминокислотной цепочки в более компактную структуру. Вторичная структура получается в результате образования водородных мостиков внутри макромолекулы или между различными макромолекулами. Различают ά-спираль, β-структуру и неупорядоченную конформацию (клубок).