28. Химический состав и свойства белков молока.

Все белки молока можно разделить на две основные группы: казеины (~80% от общего белка) и сывороточные белки (или белки молочной сыворотки ~20%).

Химический состав белков молока. В молоке присутствует ряд белков: казеин, альбумин, глобулин и др. Если общее количество белков молока принять за 100%, то на долю казеина приходится 82%, альбумина — 15, глобулина — 3%.

Казеины.

Казеин — легко выделяется путем коагуляции слабыми кислотами или сычужным ферментом. Казеин преобладает в сухом веществе таких продуктов, как сухое молоко, творог, сыр. Изготавливают также пищевой и технический казеин. В молоке он находится в коллоидном состоянии. Казеин относится к фосфоропротеинам (содержат фосфор) и имеет свободные аминные (NH₂) и кислотные (СООН) группы.

В молоке казеин соединен с кальциевыми солями и образует казеинаткальцийфосфатный комплекс. В свежевыдоенном молоке этот комплекс присутствует в виде мицелл, которые способны связывать значительное количество воды. Мицеллы казеина имеют округлую форму, неодинаковый размер и разную оптическую плотность. Диаметр мицелл казеина — 68 нм (с колебаниями от 63 до 82 нм), масса мицелл составляет 135 (с колебаниями от 106 до 210) млн единиц молекулярной массы. Термостойкость мицелл с меньшим диаметром выше, чем крупных. Это имеет большое значение при переработке молока в молочные консервы. Особые свойства казеина можно объяснить его гетерогенной (неоднородной) структурой, состоящей из ряда фракций.

Казеин представляет собой смесь нескольких фракций, различающихся по содержанию фосфора, аминокислот, титруемой кислотности, растворимости, быстроте коагуляции сычужным ферментом. Из казеина выделены следующие фракции: α (альфа), β (бета), c (каппа), y (гамма).

При свертывании казеина сычужным ферментом образуются плотный, сладкий сгусток и сладкая сыворотка. На этом его свойстве основано производство сыра, творога, пищевого и технического казеина. При сычужном свертывании казеина протекают два процесса: образуется параказеин под действием сычужного фермента и структурный сгусток под действием ионов кальция.

Сывороточные белки.

Они состоят из β-лактоглобулина, α-лактоальбумина, иммуноглобулинов, альбумина сыворотки крови, лактоферрина и других минорных белков.

β-лактоглобулин оставляет 50...54% белков сыворотки (или 7...12% всех белков молока), содержится только в молоке жвачных животных. Этот белок денатурируется при пастеризации. Он богат незаменимыми аминокислотами и так же, как и казеин используется для питания новорожденных.

α-лактоальбумин занимает второе место после β-лактоглобулина, его содержание составляет 20...25% сывороточных белков (или 2...5% общего количества белков). α-лактоальбумин необходим для синтеза молочного сахара. Вместе с ферментом галотрансферазой он образует фермент лактосинтетазу, катализирующую синтез лактозы из глюкозы и галактозы. Устойчив к нагреванию и является самой термостабильной частью сывороточных белков.

β-лактоглобулин и α-лактоальбумин находятся в молоке в состоянии, близком к истинному раствору, с размером частиц 15...20 нм. В отличие от казеина, в них больше серы. Они характеризуются рядом общих свойств: растворимы в воде, не свертываются под действием сычужного фермента и кислот, выпадают в осадок при нагревании и вместе с солями образуют «молочный» камень. Питательная ценность сывороточных белков на 20...30% выше, чем казеина. Для организма животного эти белки имеют большое физиологическое значение. Особенно много этих белков в молозиве (8...15%). Они применяются при производстве сухих детских и диетических продуктов и в фармацевтической промышленности при изготовлении белковых препаратов. Благодаря высокой пенообразующей способности, сывороточные белки находят применение в кондитерской и хлебопекарной промышленности.

Иммуноглобулины состоят из нескольких фракций — IgA, IgM, IgG, IgE. В обычном молоке иммуноглобулинов мало, в молозиве они составляют основную массу (до 90% от общего количества сывороточных белков).

Иммуноглобулины молока обладают резко выраженными свойствами агглютининов — веществ, вызывающих склеивание и выпадение в осадок микробов и других клеточных элементов. Поэтому эти белки выполняют защитную функцию, обеспечивая пассивный иммунитет.

Альбумин сыворотки крови содержится в молоке в незначительных количествах и не имеет практического значения.

Лактоферрин — красный железосвязывающий белок, напоминающий по своим свойствам трансферин крови, обладает выраженным бактериостатическими свойствами и является фактором неспецифического иммунитета. Этого белка много в молозиве.

Примерно четверть всех сухих веществ коровьего молока представлена белками. Общее содержание белков в молоке колеблется от 0,8% до 3,2%.

Белки представляют собой высокомолекулярные соединения, которые состоят из аминокислот, соединенных друг с другом при помощи пептидных связей. Белки рассматриваются в качестве основы всех живых организмов, поскольку они принимают непосредственное участие в процессах обмена и построения веществ, а также выполняют структурную, транспортную, защитную, каталитическую, гормональную функции.

В состав молока входят три группы белков:

• казеины (26,0 г/кг, или 79,5%);

• сывороточные белки (6,3 г/кг, или 19,3%);

• белки оболочек жировых шариков (0,4 г/кг, или 1,2%).

Белки молока содержат до 20 аминокислот, в том числе все незаменимые. Например, в коровьем молоке содержатся: изолейцин, лейцин, лизин, метионин, цистин, фенилаланин, тирозин, треонин, триптофан, валин.

Свойства белков молока.

Казеины.

Структурные и физико-химические свойства:

1) высокое содержание аминокислоты пролин мешает формированию плотной глобулярной структуры. Белки имеют открытую, гибкую, "развернутую" форму;

2) неравномерное распределение гидрофобных и гидрофильных участков вдоль цепи;

3) содержат кластеры остатков фосфосерина, которые связывают ионы кальция и магния;

4) существуют в виде сложных надмолекулярных агрегатов - мицелл (диаметр 50-300 нм). Мицеллы состоят из субъединиц казеинов, скрепленных коллоидным фосфатом кальция. Поверхность мицелл стабилизируется преимущественно κ-казеином, чья гидрофильная и гликозилированная С-концевая часть ("гликомакропептидная шуба") обеспечивает электростатическое и стерическое отталкивание, предотвращая слипание;

5) индивидуальные казеины (кроме κ-казеина) нерастворимы в присутствии ионов кальция. Мицеллярная форма обеспечивает их стабильность в молоке;

6) устойчивы к пастеризации и стерилизации благодаря защитной роли κ-казеина. Не денатурируют в обычном смысле при нагревании.

Сывороточные белки.

Структурные и физико-химические свойства:

1) имеют компактную, хорошо организованную нативную структуру (вторичную и третичную);

2) большинство (β-лактоглобулин, α-лактальбумин, иммуноглобулины) стабилизированы внутримолекулярными дисульфидными мостиками;

3) чувствительны к нагреванию. При температурах выше 65°C начинается денатурация (разворачивание нативной структуры). β-Лактоглобулин денатурирует первым (~70°C). Денатурация сопровождается агрегацией, образованием новых дисульфидных связей и потерей растворимости при pH, близком к изоэлектрическому;

4) хорошо растворимы в нативном состоянии в воде и солевых растворах в широком диапазоне pH.

Казеины.

Функциональные свойства:

1) при снижении pH до изоэлектрической точки (~4.6, например, молочнокислым брожением) мицеллы теряют заряд и стабильность. Агрегируют с образованием кислотного геля (йогурт, творог, сметана). Гель имеет структуру "губки", удерживающей влагу и жир;

2) фермент химозин (реннин) специфически расщепляет к-казеин, удаляя гидрофильный гликомакропептид. Это разрушает защитный слой мицеллы. "Параказеиновые" мицеллы агрегируют под действием ионов Ca²⁺, образуя плотный сычужный гель (сырный сгусток);

3) отличные эмульгаторы благодаря амфифильности и быстрой адсорбции на границе масло-вода. Стабилизируют жировые шарики в молоке и эмульсии в других продуктах (соусы, мясные изделия);

4) хорошо стабилизируют пену (например, в кофейных напитках, взбитых десертах) за счет адсорбции на границе воздух-вода и снижения поверхностного натяжения;

5) обладают высокой способностью связывать воду (гидратироваться), что критически важно для текстуры и сочности сыров, йогуртов и других продуктов. Мицеллы связывают значительное количество воды;

6) основные структурообразователи в сырах и кисломолочных продуктах.

Сывороточные белки.

Функциональные свойства:

1) денатурированные при нагревании сывороточные белки способны образовывать необратимые гели при достаточной концентрации (обычно >6-8%). Гели прозрачные, эластичные, термообратимые лишь частично (напр., в некоторых десертах, аналогах сыра, мясных продуктах). Механизм включает разворачивание молекул, взаимодействие гидрофобных участков и образование новых дисульфидных связей;

2) в нативном состоянии уступают казеинам из-за компактной глобулярной структуры. После денатурации их поверхностная активность резко возрастает (обнажаются гидрофобные участки), и они становятся отличными эмульгаторами и пеностабилизаторами (например, в мороженом, кондитерских кремах, напитках);

3) хорошая растворимость в нативном состоянии в кислой среде (pH 3-4) делает их идеальными для прозрачных кисломолочных напитков и спортивного питания;

4) водосвязывающая способность умеренная в нативном состоянии. Увеличивается после денатурации/гелеобразования.