Существуютшестьклассовферментов

В1961гвМосквеVМеждународныйбиохимическийсоюзпринялсовременнуюклассификацию ферментов. В соответствии с этой классификацией все ферменты делятся:

• наклассы–потипукатализируемойреакции,

• каждыйклассподразделяетсянаподклассы–поприродеатакуемойхимическойгруппы,

• подклассыделятсянаподподклассы–похарактеруатакуемойсвязиилипоприродеакцептора.

Выделяют6классовферментов:

• Iкласс–Оксидоредуктазы(подробно)

• IIкласс–Трансферазы(подробно)

• IIIкласс–Гидролазы(подробно)

• IVкласс–Лиазы(подробно)

• Vкласс–Изомеразы(подробно)

• VIкласс–Лигазы(подробно)

Каждомуферментуприсвоенчетырехзначныйклассификационныйномер,включающийкласс, подкласс, подподкласс и порядковый номер в подподклассе.

Например,алкогольдегидрогеназаимеетномерКФ1.1.1.1.–этооксидоредуктаза,действует на ОН-группу донора с НАД в качествеакцептора с первым порядковым номером в своем подподклассе;лактатдегидрогеназа–КФ 1.1.1.27, действует наОН-группудонорас НАД в качестве акцептора с порядковым номером 27 в своем подподклассе

Чтобыдатьферментуназваниесуществуетдваспособа:

1. Систематическоеназвание–согласносовременнойклассификации.Частотакоеназвание длинноисложнодляиспользования,поэтомукакпроизводноесистематическогоназванияу многих ферментов имеется одно или несколькорабочихназваний.

2. Тривиальноеназвание –название,сложившеесяисторически,например,пепсин,трипсин, папаин, бромелайн, химозин.Для некоторыхферментов (чащедлягидролаз) кназванию субстратадобавляетсяокончание"-аза"–инвертаза,уреаза,амилаза,лактаза,липаза.Темне менее и у таких ферментов имеется систематическое название.

В2018годубылопредложеноввестиновый,седьмойклассферментов–Транслоказы(подробнее). Причиной стало то, что ни один из принятых классов не может описатьгруппуферментов,катализирующихдвижение ионов илимолекул через мембраны,или их разделение внутри мембран. Некоторые из этих ферментов связаны с гидролизом АТФ и ранее классифицировались как АТФазы (ЕС 3.6.3.х), хотя гидролитическаяреакция не является их основной функцией.

Ферментыизбирательнывсвоемдействии

Специфичность,т.е.высокаяизбирательностьдействияферментов,основана накомплементарностиструктурысубстрата и активного центра фермента.

1. Стереоспецифичность–катализ толькоодногоизстереоизомеров,например:

• специфичностькL-илиD-аминокислотам–например,почтивсеферментычеловека взаимодействуют с L-аминокислотами,

• специфичностькцис-итранс-изомерам.Например,аспартазареагируеттолькостранс- изомером – фумаровой кислотой, но не с малеиновой кислотой (цис-изомер).

Стереоспецифичностьаспартазыктранс-изомерусубстрата

2. Абсолютнаяспецифичность–ферментпроизводиткатализтолькоодноговещества.

Например,каталазаразрушаетперекисьводорода,аргиназарасщепляеттолько

аргинин,уреазарасщепляет толькомочевину,глюкокиназафосфорилируеттолько D-глюкозу.

Реакциярасщеплениямочевины

3. Групповаяспецифичность–катализсубстратовсобщимиструктурнымиособенностями, т.е. при наличииопределеннойсвязиили химическойгруппы,например:

• наличиепептидной связи:• бактериальныйферментсубтилизинспецифиченк пептиднойсвязинезависимоотстроенияобразующихееаминокислот,•пепсинкатализирует разрыв пептидной связи, образованной аминогруппами ароматическихаминокислот,

  • тромбинвсвоихсубстратахрасщепляетпептиднуюсвязьтолькомеждуаргининомиглицином,

• наличиеα1,4-гликозидныхсвязейвкрахмалеигликогене-ихгидролизуетα- амилазаслюнной и поджелудочной желез,

• наличиеОН-группы:алкогольдегидрогеназаокисляетдоальдегидоводноатомные спирты (этанол, метанол, пропанол).

4. Относительная групповая специфичность– превращение субстратовс некоторыми общимипризнаками.Например,цитохромР450окисляеттолькогидрофобныевещества,которых насчитывается около 7000.

Механизмыспецифичности

Вобщемвидевсе сводитсяккомплементарномувзаимодействиюферментаи субстрата. При этом функциональные группы субстрата взаимодействуют с соответствующими им функциональными группами фермента. Наличие субстратной специфичности объясняют двегипотезы:

1. Теория Фишера(модель"жесткойматрицы","ключ-замок") –активныйцентрферментастрогосоответствует конфигурации субстрата и не изменяется при его присоединении. Эта модель хорошо объясняет абсолютную специфичность, но не групповую.

СхематичноепредставлениетеорииФишера

2. ТеорияКошланда(модель"индуцированногосоответствия","рука-перчатка")– подразумевает гибкость активного центра. Присоединение субстрата к якорному участку ферментавызываетизменениеконфигурациикаталитическогоцентратакимобразом,чтобыего форма соответствовала форме субстрата.

СхематичноепредставлениетеорииКошланда

Активныйцентр–комбинацияаминокислотныхостатков(обычно12-16),обеспечивающая непосредственное связывание с молекулой субстрата и осуществляющая катализ.

Аминокислотныерадикалывактивном центре могутнаходитьсяв любом сочетании, приэтом рядомрасполагаютсяаминокислоты,значительноудаленныедруготдругавлинейнойцепи.В активном центре выделяют два участка:

• якорный(контактный,связывающий)–отвечаетзасвязываниеиориентациюсубстрата в активном центре,

• каталитический–непосредственноотвечаетзаосуществлениереакции.

Схемастроенияферментов

Уферментов,имеющихвсвоем составенесколькомономеров,можетбытьнесколькоактивных центров по числусубъединиц. Также две и более субъединицы могут формировать один активный центр.

У сложных ферментов в активном центре обязательно расположены функциональные группыкофактора. Например,вреакции превращенияпировинограднойкислоты(пируват)в молочнуюкислоту (лактат) сначала к апоферменту лактатдегидрогеназы присоединяется НАД, формируется активный центр, и только потом входит пируват.

Схемаформированиясложногофермента