4.Общая характеристика ферментов. Специфичность ферментов. Виды специфичности, примеры. Строение ферментов. Кофакторы и коферменты. Классификация и номенклатура ферментов.
Давно выяснено, что все ферменты являются белками и обладают всеми свойствами белков. Подобно белкам они делятся на простые и сложные. Простые ферменты состоят только из аминокислот – например, пепсин, трипсин, лизоцим. Сложные ферменты (холоферменты) имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот – апофермент, и небелковую часть – кофактор. Кофактор, в свою очередь, может называться коферментом или простетической группой. Примером могут быть сукцинатдегидрогеназа (содержит ФАД), аминотрансферазы (содержат пиридоксальфосфат), пероксидаза (содержит гем). У сложных ферментов в
активном центре обязательно расположены функциональные группы кофактора. Кофактор участвует в связывании субстрата или в его превращении. Для осуществления катализа необходим полноценный комплекс апобелка и кофактора, по отдельности катализ они осуществить не могут.
Специфичность(избирательность) действия ферментов выражается в их способностикатализироватьстрогоопределеннуюреакцию,действоватьна
определенный субстрат или даже на определенную связь в этом субстрате без образования в итоге побочных продуктов.
Существование определенных ферментов для каждого типа химических реакций, происходящих в клетке, – основной закон биологии. Специфичность ферментов обусловлена наличием в них молекулы белка.
Различают несколько видов специфичности – абсолютную, относительную истереохимическую.
- Абсолютная специфичность проявляется в том, что фермент действует только на один субстрат, даже на определенную связь в этом субстрате.
Уреаза обладает абсолютной специфичностью к мочевине. Этот фермент катализирует гидролиз мочевины на аммиак и диоксид углерода:
Абсолютной специфичностью обладает каталаза, расщепляющая пероксид водорода на воду и кислород:
H2O2®H2O+1/2O2
Относительнаягрупповаяспецифичностьферментапроявляется втом, чтоон может действовать не на один, а на несколько субстратов, относящихся к одному или несколькимклассаморганическихсоединений.Так,фермент пируватдекарбоксилаза катализирует декарбоксилирование пировиноградной кислоты с образованием уксусного альдегида и диоксида углерода. Но этот жефермент декарбоксилирует и другие a-кетокислоты с более длинной углеродной цепочкой, однако скорость реакции с удлинением цепи заметно падает.
Стереохимической специфичностью. Ферменты действуя только на определенные стереоизомерные формы субстрата.
Специфичность действия ферментов приводит к тому, что превращение веществ в организме происходит строго упорядоченно, определяя путь, по которому идет превращение веществ. Благодаря специфичности фермент направляет реакцию по одному и тому же пути.
а)абсолютная: одинферментреагируеттолькосоднимвидомсубстрата 1(обозначается-S) в реакции только одного типа. Это самый распространенный тип специфичности, поэтому он не нуждается в примерах; б) относительная: 1 фермент – несколько субстратов – 1 реакция (пример: пищеварительные ферменты); в) стереоспецифичность: фермент работает только с одним из изомеров субстрата (пример: малатдегидрогеназа).
Строениесложныхферментов
Замечу, что энзимы (как и все белки) делят на простые и сложные. Простые – их молекула построенатолькоизаминокислот.Сложные–вихсоставвходиттакженебольшая небелковая часть. Рассмотрим подробнее строение сложных ферментов. Белковая часть их молекулы(бо льшаяпо размеру)– апофермент;небелковая–кофактор. Кофакторы делятна: а)кофермент–связансапоферментомлегко,нековалентноипоэтомуможетнавремя
отходить от белковой части; б) простетическая группа – связана с апоферментом ковалентно,жестко
