Учебник (Афанасьев) - гистология, эмбриология

Рис. 8.5. Тучные клетки: а - в подкожной соединительной ткани (микрофотография): 1 - ядро; 2 - мета-хроматические гранулы в цитоплазме; б - схема ультрамикроскопического строения (по Ю. И. Афанасьеву): 1 - ядро; 2 - комплекс Гольджи; 3 - лизосома; 4 - митохондрии; 5 - эндоплазматическая сеть; 6 - микроворсинки; 7 - гетерогенные гранулы; 8 - секреторные гранулы в межклеточном веществ.

171

Форма тучных клеток разнообразна. Клетки могут быть неправильной формы, овальными. Иногда эти клетки имеют короткие широкие отростки, что обусловлено способностью их к амебоидным движениям. У человека ширина таких клеток колеблется от 4 до 14 мкм, длина до 22 мкм. Ядра клеток сравнительно невелики, обычно круглой или овальной формы с плотно расположенным хроматином. В цитоплазме имеются многочисленные гранулы. Величина, состав и количество гранул варьируют. Их диаметр около 0,3-1 мкм (рис. 8.5, б). Меньшая часть гранул представляет собой ортохроматически окрашивающиеся азурофильные лизосомы. Большинство гранул отличаются метахромазией, содержат гепарин, хондроитинсерные кислоты типа А и С, гиалуроновую кислоту, гистамин, серотонин. Гранулы имеют сетчатое, пластинчатое, кристаллоидное и смешанное строение.

Органеллы тучных клеток (митохондрии, комплекс Гольджи, эндоплаз-матическая сеть) развиты слабо. В цитоплазме обнаружены различные ферменты: протеазы, липазы, кислая и щелочная фосфатазы, пероксидаза, цитохромоксидаза, АТФ-аза и др. Однако маркерным ферментом следует считать гистидиндекарбоксилазу, с помощью которой осуществляется синтез гистамина из гистидина.

Тучные клетки способны к секреции и выбросу своих гранул. Дегрануляция тучных клеток может происходить в ответ на любое изменение физиологических условий и действие патогенов. Однако выход биогенных аминов из тучной клетки может происходить и путем секреции растворимых компонентов (секреция гистамина). Гистамин немедленно вызывает расширение кровеносных капилляров и повышает их проницаемость, что проявляется локальными отеками. Он обладает также гипотензивным свойством и является важным медиатором воспаления.

Гистамин выступает как антагонист гепарина, который снижает проницаемость межклеточного вещества и свертываемость крови, оказывает противовоспалительное влияние. Количество тучных клеток изменяется в зависимости от физиологических состояний организма: возрастает в матке, молочных железах в период беременности, а в желудке, кишечнике, печени - на высоте пищеварения. Предшественники тучных клеток происходят из стволовых кроветворных клеток красного костного мозга. Процессы митотического деления тучных клеток наблюдаются крайне редко.

Плазматические клетки (плазмоциты). Эти клетки обеспечивают выработку антител - гамма-глобулинов (белки) при появлении в организме антигена. Они образуются в лимфоидных органах из В-лимфоцитов (см. главу 14), обычно встречаются в рыхлой соединительной ткани собственной пластинки слизистых оболочек полых органов, сальнике, интерстициальной соединительной ткани различных желез (молочных, слюнных и др.), лимфатических узлах, селезенке, костном мозге и др.

Величина плазмоцитов колеблется от 7 до 10 мкм. Форма клеток круглая или овальная. Ядра относительно небольшие, круглой или овальной формы, расположены эксцентрично. Цитоплазма резко базофильна, содержит хорошо развитую концентрически расположенную гранулярную эндоплазматическую сеть, в которой синтезируются белки (антитела). Базофилия отсутствует только в небольшой светлой зоне цитоплазмы около ядра, образующей так называемую сферу или дворик. Здесь располагаются центриоли и комплекс Гольджи. Иногда обнаруживаются скопления иммуноглобулинов в виде оксифильных телец Русселя.

172

Рис. 8.6. Адипоциты:

1 - капилляр; 2 - липидные включения; 3 - ядро; 4 - цитоплазма (микрофотография). Окраска - железный гематоксилин

Для плазматических клеток характерна высокая скорость синтеза и секреции антител, что отличает их от своих предшественников. Хорошо развитый секреторный аппарат позволяет синтезировать и секретировать несколько тысяч молекул иммуноглобулинов в секунду. Количество плаз-моцитов увеличивается при различных инфекционноаллергических и воспалительных заболеваниях.

Адипоциты (жировые клетки). Так называют клетки, которые обладают способностью накапливать в больших количествах резервный жир, принимающий участие в трофике, энергообразовании и метаболизме воды. Адипоциты располагаются группами, реже поодиночке и, как правило, около кровеносных сосудов. Накапливаясь в больших количествах, эти клетки образуют жировую ткань (белую или бурую) (см. ниже).

Форма одиночно расположенных жировых клеток шаровидная. Зрелая жировая клетка обычно содержит одну большую каплю нейтрального жира (триглицеридов), занимающую всю центральную часть клетки и окруженную тонким цитоплазматическим ободком, в утолщенной части которого лежит ядро (рис. 8.6). Кроме того, в цитоплазме адипоцитов имеется небольшое количество других липидов: холестерина, фосфолипидов, свободных жирных кислот и др. Липиды хорошо окрашиваются суданом III в оранжевый цвет или осмиевой кислотой в черный цвет. В прилежащей к ядру цитоплазме, а иногда и в более тонкой противоположной ее части выявляются палочковидные и нитевидные митохондрии с плотно расположенными кристами. На периферии клетки встречаются многочисленные пиноцитозные пузырьки.

173

Рис. 8.7. Пигментоциты в коже (микрофотография). Препарат не окрашен

Адипоциты бурой жировой ткани отличаются мелкими липидными включениями и митохондриями, расположенными вокруг ядра. Адипоциты обладают большой способностью к метаболизму. Как количество жировых включений в адипоцитах, так и число самих жировых клеток в рыхлой соединительной ткани подвержено значительным колебаниям.

Функции адипоцитов - трофическая, связанная с обеспечением энергии и резерва воды в организме, а также участие в процессе терморегуляции.

Новые жировые клетки в соединительной ткани взрослого организма могут развиваться при усиленном питании из адвентициальных (камбиальных) клеток, прилегающих к кровеносным капиллярам. При этом в цитоплазме клеток появляются сначала мелкие капельки жира, которые, увеличиваясь в размере, постепенно сливаются в более крупные капли. По мере увеличения жировой капли эндоплазматическая сеть и комплекс Гольджи редуцируются, а ядро сдавливается, уплощается и оттесняется на периферию клетки. Скопления жировых клеток, встречающихся во многих органах, называют жировой тканью.

Адвентициальные клетки. Это малодифференцированные (камбиальные) клетки, сопровождающие мелкие кровеносные сосуды. Они имеют уплощенную или веретенообразную форму со слабобазофильной цитоплазмой, овальным ядром и небольшим числом органелл. Эти клетки путем дивергентной дифференцировки дают начало различным клеточным дифферонам (фибробластическому, миофибробластическому, адипоцитарному и др.).

Перициты - клетки, окружающие кровеносные капилляры и входящие в состав их стенки (см. главу 13).

174

Пигментоциты (пигментные клетки, меланоциты). Эти клетки содержат в своей цитоплазме пигмент меланин. Их много в родимых пятнах, а также в соединительной ткани людей черной и желтой рас. Пигментоциты имеют короткие, непостоянной формы отростки (рис. 8.7), большое количество меланосом (гранул меланина) размером 15-25 нм и рибосом. Часть мелано-сом из меланоцитов мигрируют в кератиноциты шиповатого и базального слоев эпидермиса.

В цитоплазме меланоцитов содержатся также биологически активные амины, которые могут принимать участие вместе с тучными клетками в регуляции тонуса стенок сосудов (см. главу 14).

Меланоциты только формально относятся к соединительной ткани, так как располагаются в ней. Что касается их происхождения, то доказано образование этих клеток из стволовых клеток в составе нервных гребней, а не из мезенхимы. Клетки соединительной ткани функционально связаны в единую систему благодаря многочисленным факторам взаимодействия, особенно в процессах воспаления и посттравматической регенерации, при нарушении водно-солевого режима организма и др.

Межклеточное вещество

Межклеточное вещество, или матрикс (substantia intercellularis), соединительной ткани состоит из коллагеновых и эластических волокон, а также из основного (аморфного) вещества. Межклеточное вещество как у зародышей, так и у взрослых образуется, с одной стороны, путем секреции, осуществляемой соединительнотканными клетками, а с другой - из плазмы крови, поступающей в межклеточные пространства.

У зародышей человека образование межклеточного вещества происходит, начиная с 1-2-го мес внутриутробного развития. В течение жизни межклеточное вещество постоянно обновляется.

Коллагеновые структуры, входящие в состав соединительных тканей организмов человека и животных, являются наиболее представительными ее компонентами, образующими сложную организационную иерархию. Основу всей группы коллагеновых структур составляет волок-нис тый белок - коллаген, который определяет свойства коллагеновых структур.

Коллагеновые волокна (fibrae collagenae) в составе разных видов соединительной ткани определяют их прочность. В рыхлой неоформленной соединительной ткани они располагаются в различных направлениях в виде волнообразно изогнутых, спиралевидно скрученных, округлых или уплощенных в сечении тяжей толщиной 1-3 мкм и более. Длина их различна. Внутренняя структура коллагенового волокна определяется фибриллярным белком - коллагеном, который синтезируется на рибосомах гранулярной эндоплазматической сети фибробластов.

Различают около 20 типов коллагена, отличающихся молекулярной организацией, органной и тканевой принадлежностью.

175

Рис. 8.8. Биосинтез коллагена и фибриллогенез

В организме человека наиболее распространены следующие: коллаген I типа встречается главным образом в соединительной ткани кожи, сухожилиях, кости, роговице глаза, склере, стенке артерий; коллаген II типа входит в состав гиалиновых и фиброзных хрящей, стекловидного тела, роговицы; коллаген III типа находится в дерме кожи плода, в стенках крупных кровеносных сосудов, в ретикулярных волокнах органов кроветворения; IV типа - в базальных мембранах, капсуле хрусталика; V тип коллагена присутствует в хорионе, амнионе, эндомизии, пери-мизии, коже, вокруг клеток (фибробластов, эндотелиальных, гладкомышечных), синтезирующих коллаген.

Молекулы коллагена имеют длину около 280 нм и ширину 1,4 нм. Они построены из триплетов - трех полипептидных цепочек (α-цепочки) предшественника коллагена - проколлагена, свивающихся еще в клетке в единую спираль. Это первый, молекулярный, уровень организации коллагеново-го волокна. Проколлаген секретируется в межклеточное вещество (рис. 8.8).

Второй, надмолекулярный, уровень - внеклеточной организации колла-генового волокна - представляют собой агрегированные в длину и поперечно связанные с помощью водородных связей молекулы тропоколлаге-на, образующиеся путем отщепления концевых пептидов проколлагена. Сначала образуются протофибриллы, а 5-6 протофибрилл, скрепленных между собой боковыми связями, составляют микрофибриллы толщиной около 5 нм.

При участии гликозаминогликанов, также секретируемых фибробласта-ми, формируется третий,фибриллярный, уровень организации коллагенового волокна. Коллагеновые фибриллы представляют собой поперечно исчерченные структуры толщиной в среднем 20-100 нм. Период повторяемости темных и светлых участков 64-67 нм (рис. 8.9, 8.10). Каждая молекула коллагена в параллельных рядах, как полагают, смещена относительно соседней цепи на четверть длины, что служит причиной чередования темных и светлых полос. В темных полосах под электронным микроскопом видны вторичные тонкие поперечные линии, обусловленные расположением полярных аминокислот в молекулах коллагена.

176

Рис. 8.9. Коллагеновая фибрилла (препарат Н. П. Омельяненко). П - период. Электронная микрофотография. Увеличение 200 000

Четвертый, волоконный, уровень организации. Коллагеновое волокно, образующееся путем агрегации фибрилл, имеет толщину 1-10 мкм (в зависимости от топографии). В него входит различное количество фибрилл - от единичных до нескольких десятков. Волокна могут складываться в пучки толщиной до 150 мкм.

Коллагеновые волокна отличаются малой растяжимостью и большой прочностью на разрыв. В воде толщина сухожилия в результате набухания увеличивается на 50 %, а в разбавленных кислотах и щелочах - в 10 раз, но при этом волокно укорачивается на 30 %. Способность к набуханию больше выражена у молодых волокон. При термической обработке в воде коллаге-новые волокна образуют клейкое вещество (греч. kolla - клей), что и дало название этим волокнам.

Разновидностью коллагеновых волокон являются ретикулярные и прекол-лагеновые волокна. Последние представляют собой начальную форму образования коллагеновых волокон в эмбриогенезе и при регенерации. В их состав входят коллаген III типа и повышенное количество углеводов, которые синтезируются ретикулярными клетками органов кроветворения. Они образуют трехмерную сеть - ретикулум, что и обусловило их название.

Эластические волокна. Наличие эластических волокон (fibra elasticae) в соединительной ткани определяет ее эластичность и растяжимость. По прочности эластические волокна уступают коллагеновым. Форма поперечного разреза волокон округлая и уплощенная. В рыхлой соединительной ткани они широко анастомозируют друг с другом. Толщина эластических волокон обычно меньше коллагеновых (0,2-1 мкм), но может достигать нескольких микрометров (например, в выйной связке). В составе эластических волокон различают микрофибриллярный и аморфный компоненты.

177

Рис. 8.10. Образование межклеточного вещества (по Р. Крстичу, с изменениями):

1 - фибробласт; 2 - полипептидные цепочки; 3 - молекулы тропоколлагена; 4 - гликозаминогликаны; 5 - полимеризация молекул тропоколлагена; 6 - протофибрилла; 7 - пучок протофибрилл (коллагеновая фибрилла); 8 - молекула эластина; 9 - эластическая фибрилла

Основой эластических волокон является глобулярный гликопротеин - эластин, синтезируемый фибробластами и гладкими мышечными клетками (первый, молекулярный, уровень организации). Для эластина характерны большое содержание пролина и глицина и наличие двух производных аминокислот - десмозина и изодесмозина, которые участвуют в стабилизации молекулярной структуры эластина и придании ему способности к растяжению, эластичности. Молекулы эластина, имеющие глобулы

178

диаметром 2,8 нм, вне клетки соединяются в цепочки - эластиновые протофибрил-лы толщиной 3-3,5 нм (второй, надмолекулярный, уровень организации). Эластиновые протофибриллы в сочетании с гликопротеином (фибрил-лином) образуют микрофибриллы (рис. 8.11) толщиной 8-19 нм (третий, фибриллярный, уровень организации). Четвертый уровень организации - волоконный. Наиболее зрелые эластические волокна содержат около 90 % аморфного компонента эластического белка (эластина) в центре, а по периферии - микрофибриллы. В эластических волокнах в отличие от коллаге-новых нет структур с поперечной исчерченностью на их протяжении.

Рис. 8.11. Ультрамикроскопическое строение эластического волокна: а - схема: 1 - центральная гомогенная часть; 2 - микрофибриллы (по Ю. И. Афанасьеву); б - электронная микрофотография, увеличение 45 000 (препарат В. П. Слюсарчука): 1 - центральная гомогенная часть; 2 - микрофибриллы на периферии волокна; 3 - комплекс Гольджи фибробласта; 4 - эндоплазматическая сеть; 5 - центриоль

Кроме зрелых эластических волокон, различают элауниновые и окситалановые волокна. В элауниновых волокнах соотношение микрофибрилл и аморфного компонента примерно равное, а окситалановые волокна состоят только из микрофибрилл.

Аморфный компонент межклеточного вещества. Клетки и волокна соединительной ткани заключены в аморфный компонент, или основное вещество (substantia fundamentalis). Эта гелеобразная субстанция представляет собой метаболическую, интегративно-буферную многокомпонентную среду, которая окружает клеточные и волокнистые структуры соединительной ткани, нервы и сосуды. В состав компонентов основного вещества входят белки плазмы крови, вода, неорганические ионы, продукты метаболизма клеток, растворимые предшественники коллагена и эластина, протео-

179

гликаны, гликопротеины и комплексы, образованные ими. Все эти вещества находятся в постоянном движении и обновлении (рис. 8.12).

Протеогликаны (ПГ) - белково-углеводные соединения, содержащие 90-95 % углеводов.

Гликозаминогликаны (ГАГ) - полисахаридные соединения, содержащие обычно гексуроновую кислоту с аминосахарами (N-ацетилгликозамин, N-ацетилгалак- тозамин). Молекулы ГАГ содержат много гидроксильных, карбоксильных и сульфатных групп, имеющих отрицательный заряд, легко присоединяют молекулы воды и ионы, в частности Na+, и поэтому определяют гидрофильные свойства ткани. ГАГ проницаемы для кислорода и СО2, но предохраняют органы от проникновения чужеродных тел и белков. ГАГ участвуют в формировании волокнистых структур соединительной ткани и их механических свойствах, репаративных процессах соединительной ткани, в регуляции роста и дифференцировке клеток. Среди этих соединений наиболее распространена в разновидностях соединительной ткани гиа-луроновая кислота, а также сульфатированные ГАГ: хондроитинсульфаты (в хряще, коже, роговице), дерматансульфат (в коже, сухожилиях, в стенке кровеносных сосудов и др.), кератансульфат, гепаринсульфат (в составе многих базальных мембран).

Протеогликан

Рис. 8.12. Молекулярная организация аморфного вещества соединительной ткани

180