
- •1. Строение протеиногенных аминокислот. Заменимые и незаменимые аминокислоты.
- •2. Строение и функции белков. Пептидная связь. Уровни организации белковой молекулы.
- •1. Понятие «азотистый баланс» и причины его изменения (равновесие, положительный и отрицательный азотистый баланс). Особенности азотистого баланса у детей.
- •2. Пищевые источники белка. Суточная потребность организма в белке детей разного возраста и взрослых.
- •3.Биологическая ценность белков. Понятие эталонного белка. Каковы клинические проявления белковой недостаточности у детей? Что такое заболевание "квашиоркор"?
- •4.Механизм синтеза и биологическую роль соляной кислоты желудочного сока. Поясните понятия гиперхлоргидрия, гипохлоргидрия, ахлоргидрия, ахилия. От чего зависит секреция hCl?
- •7. Транспорт аминокислот через клеточные мембраны (вторичный транспорт и при участии глутатиона). Нарисуйте схему этого процесса.
- •8. Источники и пути превращений аминокислот в тканях. Особенности метаболизма глюкогенных и кетогенных аминокислот.
- •9. Виды дезаминирования аминокислот (восстановительное, гидролитическое, внутримолекулярное, окислительное).
- •11. Прямое и непрямое окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты. Восстановительное аминирование.
- •13. Синтез и обезвреживание биогенных аминов (на примере γ-аминомасляной кислоты, гистамина, серотонина, дофамина). Роль этих биогенных аминов.
Занятие 1: Переваривание белков. Общие пути обмена аминокислот.
Вопросы внеаудиторной работы.
1. Строение протеиногенных аминокислот. Заменимые и незаменимые аминокислоты.
Протеиногенными называются 20 аминокислот, которые кодируются генетическим кодом и включаются в белки в процессе трансляции.
Классификация этих аминокислот основана как на строении, так и на полярности боковых цепей (см.
В таблице для каждой из аминокислот приводятся следующие характеристики:
— классификация (семь классов);
— название и принятое сокращение (по трем первым буквам) (например, для гистидина — Нis);
— однобуквенный символ, удобный при записи белковых последовательностей (для гистидина — Н);
— полярность боковой цепи (для гистидина +10,3): чем выше эта величина, тем более полярна молекула аминокислоты. На схеме по мере увеличения полярности окраска поля с названием аминокислоты меняется от желтых тонов через зеленые к синим. Для ионогенных групп боковой цепи приведены рКa (цифры красного цвета). К алифатическим аминокислотам относятся глицин, аланин, валин, лейцин и изолейцин. Эти аминокислоты не несут в боковой цепи гетероатомов (N, О или S), циклических группировок и характеризуются отчетливо выраженной низкой полярностью. Также малополярны серосодержащие аминокислоты — метионин и цистеин, причем цистеин существует лишь в недиссоциированном состоянии. Благодаря образованию дисульфидных мостиков, цистеин выполняет важную функцию стабилизации пространственной структуры белков. Аминокислота цистин состоит из двух остатков цистеина, соединенных дисульфидным мостиком.
Ароматические аминокислоты содержат мезомерные (резонансно стабилизированные) циклы (см. с. 12). В этой группе лишь фенилаланин проявляет низкую полярность. Тирозин и триптофан характеризуются заметной, а гистидин — даже высокой полярностью. Имидазольное кольцо гистидина заметно протонируется уже при слабокислых значениях рН. Поэтому гистидин, обладающий ароматическими свойствами лишь в протонированной форме (см. с. 64), может быть отнесен к основным аминокислотам. Тирозин и триптофан сильно поглощают в УФ-области спектра между 250 и 300 нм.
Нейтральные аминокислоты содержат гидроксильные (серин, треонин) или карбоксамидные группы (аспарагин, глутамин). Хотя амидные группы неионогенны, молекулы аспарагина и глутамина высоко полярны.
Карбоксильные группы боковых цепей кислых аминокислот — аспарагиновой и глутаминовой — полностью ионизированы во всем диапазоне физиологических значений рН. Аналогичным образом, боковые цепи основных аминокислот — лизина и аргинина — полностью протонированы в нейтральной области рН. Сильно основной, а, следовательно, очень полярной аминокислотой, является аргинин, содержащий гуанидиновую группировку.
Особое положение занимает пролин. Боковая цепь пролина состоит из пятичленного цикла, включающего α-углеродный атом и α-аминогруппу. Поэтому пролин, строго говоря, является не амино-, а иминокислотой. Атом азота и кольце является слабым основанием и не протонируется при физиологических значениях рН. Благодаря циклической структуре пролин вызывает изгибы полипептидной цепи, что очень существенно для структуры коллагена. Некоторые из перечисленных аминокислот не могут синтезироваться в организме человека и должны поступать вместе с пищей. Эти незаменимые аминокислоты отмечены звездочками красного цвета.