Тема 7 (аминокислоты)

Тема: «Аминокислоты: структура, функции, биологически важные

реакции»

Вопросы:

1.Аминокислоты: строение, номенклатура, биологическая роль,

2.Классификация аминокислот: по строению радикала, кислотно-основному характеру, возможности синтеза в организме. Стереоизомерия

3.аминокислот.

4.Кислотно-основное поведение аминокислот: биполярная структура,

5.изоэлектрическая точка, зависимость суммарного заряда от рН среды.

6.Биологически важные реакции аминокислот: отщепление, перенос,

7.присоединение аминогруппы.

8.Биологически важные реакции аминокислот: декарбоксилирование,

гидроксилирование, окисление и восстановление тиольных групп.

9. имические сво ства -аминокислот как гетерофункциональных соединени : образование внутрикомплексных соле , реакции этерификации,

ацилирования, образования иминов. Взаимоде ствие с азотисто кислото .

Качественные реакции -аминокислот.

Теория

1. Номенклатура, строение, стереоизомерия аминокислот.

Аминокислоты – это полифункциональные производные углеводородов, в молекулах которых обязательно наличие карбоксильно группы COOH и аминогруппы NH2.

Аминокислоты имеют важное значение, так как являются основно структурно составляюще белков. В природных белках встречается всего 20

аминокислот, причем все они содержат карбоксильную и аминогруппы у одного и того же атома углерода, то есть являются -аминокислотами:

1

H

H2N CCOOH

R

Номенклатура.

По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названи соответствующих кислот прибавлением приставки

амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильно группе. Нумерация углеродно цепи начинается с атома углерода старше карбоксильно группы.

Например:

По рациональной номенклатуре к тривиальному названию карбоново кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы букво греческого алфавита.

Например:

Названия аминокислот произошли в основном от исходных материалов, из которых они были впервые выделены. Например, аспарагин

(от лат. asparagus - спаржа) получен из сока спаржи; цистеин и цистин (от греч. cystis - мочево пузырь) - из камне мочевого пузыря. Глутамин и глутаминовая кислота (от нем. das Gluten - кле ковина) - из кле ковины пшеницы; серин (от греч. seros - шелковичны червь) - из шелка; тирозин

(от греч. tyros - сыр) - из сыра.

2

Другие названия связаны с методами выделения. Так, аргинин (от лат.

argentum — серебро) был впервые получен в виде серебряно соли.

Триптофан выделен при расщеплении белка с помощью трипсина.

Структурные связи с другим природным соединениями также внесли вклад в названия некоторых аминокислот. Так, валин назван, как

производное валерианово кислоты; треонин структурно связан с

моносахаридом треозо . Название «пролин» происходит от рационального обозначения пирролидин-2-карбоново кислоты.

Двадцать важне ших - аминокислот имеют тривиальные названия,

рекомендуемые правилами IUPAC, которые приведены в таблице 6.1.

Строение - аминокислот.

Общая структурная особенность - аминокислот – наличие амино- и

карбоксильно групп, соединенных с одним и тем же - углеродным атомом.

H

H2N CCOOH

R

R – радикал аминокислот. В просте шем случае он представлен атомом водорода (глицин), но может иметь и более сложное строение.

Стереоизомерия аминокислот.

Все природные - аминокислоты, кроме глицина (NH2 CH2 COOH),

имеют асимметрически атом углерода ( -углеродны атом), а некоторые из них даже два хиральных центра, например, треонин. Таким образом, все аминокислоты могут существовать в виде пары несовместимых зеркальных антиподов (энантиомеров).

За исходное соединение, с которым принято сравнивать строение -

аминокислот, условно принимают D- и L-молочные кислоты, конфигурации которых, в свою очередь, установлены по D- и L-глицериновым альдегидам.

3

Для определения конфигурации -аминокислоты в качестве эталона

часто используют серин (иногда аланин). Конфигурации их так же выведены

из конфигураци D- и L-глицериновых альдегидов:

ПРИРОДНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ, ВХОДЯЩИЕ В СОСТАВ БЕЛКОВ,

ОТНОСЯТСЯ К L-РЯДУ!

D-формы аминокислот встречаются сравнительно редко, они синтезируются только микроорганизмами и называются «неприродными» аминокислотами. Животными организмами D-аминокислоты не усваиваются.

Интересно отметить де ствие D- и L-аминокислот на вкусовые рецепторы: большинство аминокислот L-ряда имеют сладки вкус, а

аминокислоты D-ряда горькие или безвкусные.

Без участия ферментов самопроизвольны переход L-изомеров в D-

изомеры с образованием эквимолярно смеси - рацемической смеси

осуществляется в течение достаточно длительного промежутка времени.

4

Рацемизация каждо L-кислоты при данно температуре идет с определенно скоростью. Это обстоятельство можно использовать для установления возраста люде и животных. Так, например, в твердо эмали зубов имеется белок дентин, в котором L-аспартат переходит в D-изомер при температуре тела человека со скоростью 0,01% в год. В период формирования зубов в дентине содержится только L-изомер, поэтому по содержанию D-аспартата можно рассчитать возраст человека или животного.

2. Аминокислоты, входящие в состав белков: классификация с учетом химической природы радикала. Незаменимые аминокислоты.

Классификация.

В настоящее время едино классификации аминокислот не существует.

Аминокислоты делят на природные (содержатся в растительных и животных организмах) и синтетические – полученные искусственным путем.

Организм синтезирует аминокислоты главным образом из пищевых белков. Но есть целая группа аминокислот, которых организм сам синтезировать не может – незаменимые аминокислоты.

Запомните названия незаменимых аминокислот:

ВАЛИН, ЛЕЙЦИН, ИЗОЛЕЙЦИН, ЛИЗИН, ТРЕОНИН, МЕТИОНИН, ФЕНИЛАЛАНИН,

ТРИПТОФАН

Внастоящее время известно свыше 150 аминокислот, но только 20 из них входят в состав белков.

Втаблице 3.1. приведена классификация 20 основных -аминокислот белков в зависимости от строения их радикала.

5

Таблица36.1.

Классификация - аминокислот

6

7

8

19. Гистидин

V. Иминокислота

9

3.Кислотно-основные свойства, биполярная структура.

Изоэлектрическая точка нейтральных, кислых и основных

аминокислот.

При растворении в воде аминокислоты ионизируются и ведут себя как кислоты или основания. Знание кислотно-основных сво ств аминокислот имеет исключительно важное значение для понимания многих сво ств белков, методов их разделения, идентификации и количественного анализа.

- аминокислоты, содержащие одну аминогруппу и одну карбоксильную группу, кристаллизуются из не тральных водных растворов в виде полностью ионизированных молекул, которые называют биполярными ионами или цвиттер-ионами (что по-немецки означает «гибридные ионы»):

В водном растворе аминокислоты существуют в форме биполярных ионов, которые функционируют либо как кислоты (доноры протонов):

Либо как основания (акцепторы протонов):

амфотерными или амфолитами

Простая моноаминомонокарбоновая -аминокислота, такая, как аланин, представляет собо по существу двухосновную кислоту, когда она

10