Лекция 7. Ферменты в составе молока.

Ферменты (от лат. fermentum – закваска) – биологические катализаторы, ускоряющие химические реакции в живых организмах. Под действием ферментов крупные молекулы белков, углеводов, жиров расщепляются на более мелкие.

Ферменты ускоряют реакции в десятки тысяч и миллионы раз. Действие ферментов строго специфично, т. е. каждый фермент катализирует только одну химическую реакцию. Фермент соответствует своему субстрату (веществу, химическое превращение которого он катализирует).

Ферменты действуют при определённой температуре, рН среды; их активность зависит от наличия химических веществ – активаторов и ингибиторов. Оптимальная температура, т. е. температура, при которой наблюдается максимум активности ферментов, для большинства из них равна 40-50 °С. При дальнейшем повышении температуры активность фермента снижается. При температуре 60-80 °С белок, образующий фермент, денатурирует, и фермент инактивируется (теряет свою активность). При денатурации белка, как известно, происходит развёртывание полипептидной цепи с потерей им биологических свойств.

Тепловая денатурация ферментов имеет важное практическое значение: пастеризация сырья способствует разрушению ферментов и предохраняет пищевые продукты от ферментативной порчи.

Важным фактором, влияющим на активность ферментов, является рН среды. Ферменты различаются по оптимальным для их действия значениям рН. При слишком кислой или щелочной реакции среды происходит денатурация фермента, и он теряет свою активность.

По химической природе ферменты представляют собой белковые вещества. Они могут быть простыми и сложными белками.

Ферменты называют по тому веществу, на которое они действуют, прибавляя к корню названия окончание «аза»: липаза, лактаза, пептидаза и пр. Ферменты подразделяют на шесть классов:

1. оксидоредуктазы (ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции (ОВР));

2. трансферазы (ферменты, переносящие группы);

3. гидролазы (гидролитические ферменты);

4. лиазы (ферменты отщепления групп);

5. изомеразы (ферменты изомеризации);

6. синтетазы;

Из всех перечисленных классов ферментов наибольшее практическое значение имеют оксидоредуктазы и гидролазы.

Из молока, полученного при нормальных условиях от здорового животного, выделено более 20 истинных, или нативных, ферментов. Большая их часть образуется в клетках молочной железы и переходит в молоко во время секреции. Меньшая часть, переходит в молоко из крови животного.

В молоке ферменты находятся в свободном состоянии, а также связаны с казеиновыми мицеллами и оболочками жировых шариков.

7.1 Оксидоредуктазы

Оксидоредуктазы - это большая группа ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в живых организмах. К ним относят дегидрогеназы, оксидазы, пероксидазу и каталазу.

Дегидрогеназы. Эти ферменты клетки молочной железы почти не вырабатывают. Разнообразные дегидрогеназы (редуктазы) накапливаются в молоке при размножении в нем бактерий. С увеличением количества бактерий в молоке активность редуктаз, как правило, возрастает. С помощью редуктазной пробы на молочных заводах устанавливают бактериальную обсеменённость принимаемого молока. Дегидрогеназы, вырабатываемые молочнокислыми бактериями и дрожжами, имеют большое значение при молочнокислом и спиртовом брожении.

Пероксидаза. Фермент окисляет различные соединения с помощью пероксида водорода. Пероксидаза содержится в молоке в больших количествах, попадает в него из клеток молочной железы. Фермент довольно термостабилен, разрушается при температуре около 80 °С. Реакцией на пероксидазу в молочной промышленности определяют эффективность пастеризации молока (проба на пероксидазу).

Каталаза. Этот фермент окисляет пероксид водорода. Каталаза переходит в молоко из тканей молочной железы, а также вырабатывается бактериями. Содержание нативной и бактериальной каталазы колеблется. В свежем молоке с низким содержанием микрофлоры и полученном от здоровых животных, каталазы содержится мало. В молозиве и молоке, полученном от больных животных (мастит и другие заболевания), или бактериальнообсемененном ее содержание увеличено. Поэтому определение активности каталазы используют для контроля анормального молока.