Зачёт по биохимии
.pdf
Зачёт по биохимии
1. Предмет биологической химии и его значение.
Биологическая химия изучает химическую природу веществ, входящих в состав живых организмов, их превращения, а также связь этих превращений с
деятельностью клеток, органов и тканей и организма в целом.
Главная задача биохимии – установление связи между молекулярной структурой и биологической функцией химических компонентов живых организмов.
Биохимия включает три раздела:
Статическая биохимия изучает количественный и качественный состав живых организмов.
Динамическая биохимия изучает превращения химических соединений и связанные с ними превращения энергии в организме животных. Функциональная биохимия вскрывает связи между процессами превращения веществ организма и функциями в тканях и органах.
Главными направлениями задач являются:
Дифференцировка клеток высших организмов (эукариот); Организация и механизм функционирования генома; Регуляция действия ферментов и теория энзиматического катализа;
Молекулярные основы соматических и наследственных заболеваний животных, злокачественного роста, иммунитета; Рациональное питание; Биосинтез белка;
Биологические мембраны и биоэнергетика.
2. Классификация, строение и свойства аминокислот.
Аминокислотами называются гетерофункциональные органические соединения, молекулы которых содержат одновременно аминную и карбоксильную группы.
В организме млекопитающих найдено около 70 аминокислот, причем 20 из них входят в состав всех белков (протеиногенные аминокислоты), также имеется ряд минорных аминокислот, являющихся компонентами лишь некоторых белков.
Для протеиногенных аминокислот характерны общие свойства:
являются производными карбоновых кислот;
являются α-аминокислотами; являются амфотерными соединениями;
в растворах и кристаллическом виде являются амфолитами;
для всех α-аминокислот (кроме глицина) характерна оптическая активность и могут существовать в виде двух оптических активных энантиомеров (D- и L-ряды) и одного оптически неактивного рацемата:
все аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, на вкус сладковатые или кисло-сладкие.
Общий тип строения α-аминокислот может быть представлен в виде следующей формулы:
Аминокислоты отличаются друг от друга химической природой радикала R,
представляющего группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с α-углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка.
Классификация:
все аминокислоты:
учить онлайн
3. Строение и свойства ациклических аминокислот.
Примеры ацикличесикх аминокислот:
Свойства:
1. Структура
2. Полярность
3. Кислотно-основные свойства
4. Растворимость
5. Физико-химические свойства
6. Биологическая роль
7. Реакционная способность
4. Строение и свойства циклических аминокислот.
Примеры циклических аминокислот:
1. Структура
2. Физико-химические свойства
3.Кислотно-основные свойства
4.Биологическая роль
5. Реакционная способность
6. Кинетика и термодинамика
5. Пептидная связь и ее свойства. Строение пептидов. Биологическая роль пептидов.
α-Аминокислоты могут ковалентно связываться друг с другом с помощью пептидных связей с образованием пептидов:
Условно, пептиды содержат в молекуле до 100 аминокислотных остатков, причем
олигопептиды не более 10, полипептиды – до 100, белки – свыше 100.
1)Мономеры аминокислот, входящих в состав белков, называют "аминокислотные остатки".
2)Аминокислотный остаток, имеющий свободную аминогруппу, называется N- концевым и пишется слева, а имеющий свободную α-карбоксильную группу С- концевым и пишется справа.
3) Пептиды пишутся и читаются с N-конца.
4)При названии полипептида к сокращённому названию аминокислотных остатков добавляют суффикс -ил.
5)Пептиды различаются по аминокислотному составу, количеству и порядку соединения аминокислот.
6)Пептидная связь имеет характеристику частично двойной связи.
7)В живых организмах пептидные связи в белках разрываются с помощью специальных протеолитических ферментов (от англ, protein - белок, lysis - разрушение), называемых протеазами, или пептидгидролазами.
Биологическая роль пептидов: В организме животных вырабатывается множество пептидов, участвующих в регуляции различных биологических процессов и обладающих высокой физиологической активностью.
По основному физиологическому действию условно пептиды делят на следующие группы:
пептиды, обладающие гормональной активностью; пептиды, регулирующие процессы пищеварения;
пептиды, регулирующие тонус сосудов и артериальное давление;
пептиды, регулирующие аппетит; пептиды, обладающие обезболивающим действием
пептиды, участвующие в регуляции высшей нервной деятельности.
6. Характеристика, функции и классификация белков.
Белки - высокомолекулярные, амфотерные соединения с выраженными гидрофильными свойствами и являются биоколлоидами. Они не способны проходить через полупроницаемые мембраны.
Белки выполняют различные биологические функции, важные для клеток и организма в целом:
1)Каталитическая функция: Ферменты – белковые катализаторы, ускоряют химические реакции.
2)Структурная функция: Составляют около 20% органических веществ организма, важны для кожи (27%), печени и мышц (22%), скелета (20%), мозга (11%). Коллаген, кератин и комплексы с углеводами и липидами играют ключевую роль.
3)Энергетическая функция: При распаде белка выделяется 4,1 ккал (17 кДж) энергии.
4)Питательная функция: Белки, как овальбумин и казеин, служат источниками питания и депонируют железо (ферритин).
5)Транспортная функция: Гемоглобин переносит кислород и углекислый газ, альбумины — липиды.
6)Защитная функция: Антитела, основу которых составляют белки, борются с микробами.
7)Сократительная функция: Белки (актин, миозин) участвуют в сокращении мышц.
8)Гормональная функция: Многие гормоны, имеющие в своём составе белки, регулируют обмен веществ.
Существуют несколько подходов к классификации белков:
Классификация по форме белковых молекул
По форме белковых молекул различают фибриллярные белки и глобулярные белки.
1)Фибриллярные белки представляют собой длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых вытянуты вдоль одной оси и скреплены друг с другом поперечными сшивками (рис. 18,б). Эти белки отличаются высокой механической прочностью, нерастворимы в воде. Они выполняют главным образом структурные функции: входят в состав сухожилий и связок (коллаген, эластин), образуют волокна шелка и паутины (фиброин), волосы, ногти, перья (кератин).
2)В глобулярных белках одна или несколько полипептидных цепей свернуты в плотную компактную структуру – клубок (рис. 18,а). Эти белки, как правило, хорошо растворимы в воде. Их функции многообразны.