БЕЛКИ
1. Белки характеризуются: 1) отсутствием способности кристаллизоваться 2) сохранением нативной структуры молекулы при нагревании до 100 С 3) амфотерными свойствами 4) отсутствием специфической конформации молекулы
2. Пептидную связь содержит:
3
3. Впервые аминокислотная последовательность была расшифрована для: 1) рибонуклсазы 2) гемоглобина 3) цитохрома С 4) вазопрсссина
4. Установить соответствие:
Элементный химический состав белка |
Содержание в процентах |
1) углерод 2) кислород 3) азот 4) водород 5) сера |
а) 21-23 б) 0-3 в) 6-7 г) 50-55 д) 15-17 |
1 – г; 2 – а; 3 – д; 4 – в; 5 – б.
5. Установить соответствие:
Белки |
Высший уровень пространственной структуры |
1) олигомерные 2) протомерные |
а) третичная б) четвертичная |
1 – б; 2 – а.
6. Первичная структура белка не характеризуется тем, что: 1) в ее формировании участвуют слабые связи 2) закодирована генетически 3) образована ковалентными связями 4) определяет последующие уровни структурной организации белка
7. Пептидная связь в белках является: 1) одинарной 2) двойной 3) частично одинарной и частично двойной
8. 11сптилная связь в белках имеет преимущественно: 1) цус-конфигурацию 2) трянс-конфигурацию
9. В а-спирали белка водородные связи: 1) перпендикулярны оси спирали 2) параллельны оси спирали 3) водородная связь замыкается через три аминокислотных остатка 4) водородная связь замыкается через четыре аминокислотных остатка
10. Установить соответствие:
Параметры α-спирали |
Числовое значение |
1) число аминокислотных остатков на виток спирали 2) диаметр спирали 3) шаг спирали 4) проекция одного аминокислотного остатка вдоль оси спирали |
а) 0,54 нм б) 3,6 нм в) 1,5 нм г) 0,15 нм |
1 – б; 2 – в; 3 – а; 4 – г.
11. Вторичная структура белка открыта: 1) Д. Уотсоном и Ф. Криком 2) Э. Фишером 3) Л. Полингом 4) Ф. Сэнгером 5) Д. Эдманом
12. Препятствует образованию а-спирали аминокислотный остаток: 1) аланина 2) серина 3) валина 4) пролина 5) глутамина
13. Гидрофобные боковые радикалы аминокислотных остатков полипептидной цепи располагаются в глобуле: 1) преимущественно на поверхности молекулы 2) внутри молекулы, образуя гидрофобные области 3) небольшая часть гидрофобных радикалов находится на поверхности белковой глобулы
14. Вторичная структура природных белков представлена: 1) только а-спиралью 2) только p-структурой 3) участками аморфными, а-спирали, p-структуры 4) участками а-спирали и p-структуры
15. р-Структура представляет собой: 1) тугозакрученную спираль 2) зигзагообразную структуру 3) встречается только на концах а-спирали, образуя 1-2 витка
16. Наличие пролина в полипептилной цепи препятствует образованию а-спирали, так как пролин: 1) способствует электростатическому отталкиванию аминокислотных остатков 2) атом азота входит в состав жесткого кольца, что исключает возможность вращения вокруг связи С-N 3) имеет большой размер радикала 4) в пептидной связи, образуемой пролином, нет атома водорода
17. Водородные связи более прочны: 1) при параллельном расположении аминокислотных остатков 2) при анти параллельном расположении аминокислотных остатков
18. В формировании третичной структуры белка не участвует связь: 1) водородная 2) пептидная 3) дисульфидная 4) гидрофобное взаимодействие
19. Наиболее информативным методом изучения пространственной структуры белковых молекул является метод: 1) инфракрасной спектроскопии 2) ядерного магнитного резонанса 3) рентгеноструктурного анализа 4) кругового дихроизма
20. Олигомерными, как правило, являются белки с молекулярной массой более: 1) 20 000 2) 60 000 3) 10 000
21. Шапероны: 1) защищают новосинтезированные белки от агрегации 2) принимают участие в формировании третичной структуры 3) катализируют процесс образования дисульфидных связей 4) участвуют в синтезе аминокислот
22. Формирование четвертичной структуры белка является: 1) генетически закодированным 2) самопроизвольным, взаимодействие протомеров осуществляется любой частью их поверхности 3) самопроизвольным, протомеры взаимодействуют определенным участком
23. Радикалы аминокислотных остатков полипептилной цепи не участвуют в формировании структур молекулы белка: 1) первичной 2) вторичной 3) третичной 4) четвертичной
24. В процессе функционирования белковые молекулы: 1) сохраняют жестко зафиксированную пространственную конформацию 2) происходит существенное изменение пространственной структуры 3) претерпевают небольшие конформационные изменения (флуктуации)
25. В стабилизации четвертичной структуры не участвует связь: 1) ионная 2) дисульфидная 3) водородная 4) гидрофобное взаимодействие
26. Молекулярная масса белка варьирует в пределах: 1)0,5-1,0 2) 1,0-5 3) 6 - десятки тысяч kDa
27. Для определения молекулярной массы белка практически невозможно использовать метод: 1) криоскопический 2) гель-фильтрации 3) электрофореза в полиакриламидном геле 4) ультрацентрифугирования
28. Скорость гель-фильтрации белков зависит от: 1) заряда 2) формы молекулы 3) молекулярной массы 4) растворимости белка
29. При денатурации белка не происходит: 1) нарушения третичной структуры 2) нарушения вторичной структуры 3) гидролиза пептидных связей 4) диссоциации субъединиц
30. Спектрофотометрический метод количественного определения белка основан на их свойстве поглощать свет в УФ-области при: 1)280 нм 2) 190 нм 3)210 нм
31. Общепринятая классификация простых белков основана на: 1) форме молекул 2) аминокислотном составе 3) функциональных особенностях 4) физико-химических свойствах
32. Повышенное содержание метионина и триптофана характерно для: 1) животных альбуминов 2) растительных альбуминов 3) животных глобулинов 4) растительных глобулинов
33. Аминокислоты аргинин и лизин составляют 20-30% аминокислотного состава белков: 1) альбуминов 2) проламинов 3) глобулинов 4) гистонов 5) протсиноидов
34. Белки волос кератины относятся к группе: 1) проламинов 2) протаминов 3) протсиноидов 4) глютелинов 5) глобулинов
35. 50% белков плазмы крови человека составляют: 1) а-глобулины 2) р-глобулины 3) у-глобулины 4) альбумин 5) прсальбумин
36. В ядрах клеток эукариот присутствуют главным образом: 1) протамины 2) гистоны 3) альбумины 4) глобулины
37. Какая фракция белков сыворотки крови содержит иммуноглобулины G: 1) а,-глобулины 2) β-глобулины 3) у-глобулины 4) а2-глобулины
38. К протеиноидам относятся: 1) зеин – белок семян кукурузы 2) альбумин – белок яйца 3) гордеин – белок семян ячменя 4) фиброин – белок шелка 5) коллаген – белок соединительной ткани
39. Необычность аминокислотного состава фибриллярного белка коллагена определяется наличием в нем большого количества (30-20%) аминокислот: 1) аспарагиновой кислоты 2) пролина 3) глицина 4) аргинина 5) оксипролина
40. Ортофосфорная кислота в фосфопрогеинах обычно ковалентно связана: 1) с гилроксигруппой серина 2) с гилрокси группой треонина аспарагиновой кислоты 3) с SH-группой цистеина 4) с p-карбоксильной группой 5) с е-аминогруппой лизина
41. К фосфопротеинам относятся: 1) оризенин риса 2) сывороточный альбулин 3) вителлин яичного желтка 4) гордеин семян ячменя 5) казеин молока