БИОХИМИЯ_ЖИДКОСТЕЙ_И_ТКАНЕЙ_ЧЕЛОВЕКА_ЧАСТЬ_3

Субстратом памяти человека являются нейроны. В опытах показано, что обучение животного новым навыкам отражаются на химизме нейронов: меняются количество уридина в РНК, степень метилирования ДНК и степень фосфорилирования белков ядер. Применение стимуляторов и веществпредшественников РНК облегчает обучение, а введение ингибиторов синтеза РНК затрудняет этот процесс. Известно, что после запоминания информации меняется антигенный состав мозга.

Память бывает генетическая, иммунологическая, нейрологическая. ДНК является носителем генетической памяти. Более сложной формой является иммунологическая память, в ней имеются элементы генетической памяти. Самой сложной является нейрологическая память, которая делится на кратковременную и долговременную память. В основе кратковременной памяти лежит, видимо, "циркуляция" информации, полученной в виде импульса, по цепям нейронов. При этом наблюдается синаптический эффект, измерение ядерно-ядрышкрвого аппарата, выброс в цитоплазму нейронов биологически-активных веществ и соответствующая перестройка обмена веществ клетки. Долговременная память обеспечивается примерно через 10 минут после прихода информации в клетку. За это время происходит перестройка биологических свойств нейрона. При этом повышается синтез РНК и белка. Различные исследователи по-разному относятся к этому явлению. Одни считают, что вновь синтезированные молекулы РНК и белка - хранители информации, другие считают, что эти молекулы приводят к установлению новых синаптических связей. Т.о., процессы памяти тесно связаны с модификацией синтетических процессов. Поэтому химические передатчики нервного возбуждения играют в этом принципиальную роль. Полученные к настоящему времени результаты свидетельствуют о большой значимости основных медиаторов в этих процессах, хотя конкретные формы участия каждого медиатора зависят от того, какой именно тип информации запоминается. Известно, что норадренэргические и серотонинэргические системы - антагонисты в отношении памяти и способность к выработке тех или иных навыков зависит не столько от абсолютного уровня содержания того или иного медиатора, сколько от соотношения активности этих систем.

17.Основы патохимии нервной ткани

Низкая активность МАО (отсюда много серотонина и других аминов) наблюдается у больных с шизофренией, опухолями мозга, при гипоксии любого генеза, у детей с синдромом Дауна.

Концентрация цистатионина резко снижается при гомоцистинурии (заболевание проявляется судорогами и умственной отсталостью). В мозге у больных эпилепсией цистатионин отсутствует. Известно накопление цистатионина при некоторых патологических состояниях ЦНС. Цистатионин не выделяется с мочой. Он появляется в ней у детей с умственной отсталостью и у больных с нейробластомой.

При фенилкетонурии содержание гомокарнозина повышено в белом веществе мозга и цереброспинальной жидкости. У больных хореей Гентингтона отмечается исчезновение гомокарнозина в ряде структур мозга. В этих же структурах мозга отмечено снижение ГАМК.

61

При остром гнойном менингите содержание белка в спинномозговой жидкости резко повышается (5-20г/л), содержание глюкозы уменьшается (гипогликорахия).

Гипергликорахия наблюдается при энцефалите и сахарном диабете. Содержание хлора уменьшается при менингите и увеличивается при энцефалите. При

инсульте, опухолях мозга, менингите и травмах повышается активность ЛДГ и ACT в цереброспинальной жидкости.

Хотя изменение метаболизма мозга при различных заболеваниях изучены недостаточно, можно с уверенностью утверждать, что именно эти данные и возможность коррекции изменений внесут революционный перелом в лечении нервно-психических заболеваний.

18.Функции соединительной ткани

Соединительная ткань самая распространенная ткань в животном организме,

составляет более 50% от массы тела.

Термин "соединительная ткань" достаточно ясно раскрывает функции этой ткани. Она объединяет органы и ткани и, являясь их составной частью, определяет внешние формы органов и тканей.

Соединительная ткань обладает рядом жизненно-важных и сложных физиологически-активных функций, к которым следует отнести следующие:

1. Опорная функция - важнейшая функция соединительной ткани, т.к. эта ткань более плотная, чем другие ткани. Благодаря этому она не только "соединяет", но и "поддерживает" организм, представляя собой каркас и обеспечивая вместе с мышечной системой двигательную способность.

2. Метаболическая функция многообразна. Она определяется тем, что соединительная ткань является внутренней средой организма и вместе с проходящими в ней кровеносными и лимфатическими капиллярами обеспечивает все другие ткани питательными веществами (трофическая функция), продуктами метаболизма, принимая активное участие в обмене веществ. Эту функцию осуществляют главным образом клетки соединительной ткани, и протеогликаны..

3.Защитная (барьерная) функция - соединительная ткань образует наружные покровы (кожа), которые защищают организм от влияния внешней среды и проникновения вредных веществ или микробов. Эту же роль играют серозные оболочки и капсулы внутренних органов. На клеточном уровне эта функция реализуется в фагоцитарной активности макрофагов, фибробластов, эндотелия сосудов, поглощающих чужеродные экзо- и эндогенные вещества. В роли иммунологической защиты (синтез антител) играют также клетки соединительной ткани. ГАГи (в частности, гиалуроновая кислота) заполняющие тканевые промежутки, противодействуют распространению инфекции и токсинов, а также обладают способностью инактивировать бактериальные ферменты.

Ни одно вещество, приносимое к тканям кровью и необходимое для метаболизма в клетках, не может попасть к месту назначения, минуя соединительную ткань. Не могут миновать этот барьер и конечные продукты метаболизма, которые должны быть унесены током крови к органам экскреции.

4.Структуро-образовательная функция проявляется наиболее интенсивно в эмбриональном периоде и осуществляется благодаря регулирующему влиянию

62

коллагена и гликозамингликанов на размножение клеток не только соединительно-тканных, но мышечных и эпителиальных. Эта функция не прекращается и в постнатальном периоде.

5. Репаративная функция заключается в ликвидации дефектов ткани, вызванных экзоили эндогенными факторами: травмой, инфекцией. Эта функция чрезвычайно своеобразна. Известно, что способность большинства дифференцированных тканей зрелого организма к пролиферации чрезвычайно ограничена. Соединительная ткань сохраняет способность к регенерации и в зрелом возрасте. Вследствие этого она заполняет дефекты не только соединительнотканных, но и паренхиматозных органов (заместительная регенерация).

19.Виды соединительной ткани. В систему соединительной ткани объединяются весьма различные по строению и предназначению ткани.

Различают рыхлую неоформленную ткань и плотную оформленную ткань.

Кроме названных, имеются специальные виды соединительной ткани. Это синовиальные и серозные оболочки, подслизистый слой стенки полых органов, ткани зуба (твердые и мягкие), роговица, склера, стекловидное тело, базальные мембраны сосудов и эпителия, система нейроглии головного мозга. В условиях патологии образуется следующие виды соединительной ткани - грануляционная и рубцовая, костная мозоль, фиброзная ткань при склерозе и циррозе, отложение гиалина и амилоида при амилоидозе.

Естественно, что все эти, внешне не похожие друг на друга разновидности соединительной ткани, отличаются определенными особенностями строения, соответствующими их специализированной функции. Отличия заключается в микро- и макроархитектонике, в количественных соотношениях структурных и химических элементов, а сами элементы немногочисленны и с удивительным постоянством обнаруживаются во всех разновидностях соединительной ткани.

20.Состав соединительной ткани. Соединительная ткань состоит из клеток и межклеточного вещества - матрикса, содержащегося в гораздо большем количестве, чем клетки. Матрикс, в свою очередь, имеет очень сложный состав и представлен фибриллярными структурами (коллагеновыми, эластиновыми и ретикулярными волокнами) и основным веществом -аморфным компонентом матрикса, в которое заключены клетки и волокна.

Клетки соединительной ткани Выделяют три типа клеток соединительной ткани - фибробласты, их

разновидности в специализированных видах соединительной ткани называются иначе, например: остеобласты, хондробласты и т. д. Основная роль этих клеток в синтезе коллагена, ГАГов, гликопротеидов. Имеются также макрофаги и тучные клетки

Фибриллярные структуры Коллагеновые волокна построены из белка коллагена, на долю которого

приходится 30% от общего количества белков и 6% от веса тела. 40% коллагена содержится в коже, 50% в кости, 10% в строме внутренних органов.

63

Стабилизируют молекулу коллагена поперечные связи, придающие удивительную прочность коллагеновому волокну, для разрыва волокна размером

в1 мм нужна сила в 10 кг.

Вобразовании коллагенового волокна принимает участие особый белок фибринонектин, который располагается на поверхности фибробластов в виде ячеистой сети. Белок обладает адгезивными свойствами, связывая клетки между собой. Фибронектин встречается также в плазме крови, где играет роль в очищении от продуктов распада коллагена, участвует в реакциях свертывания крови. Этот белок по свойствам похож на коллаген.

Эластические волокна состоят в основном из белка эластина.

Ретикулярные волокна состоят из коллагена 3 типа, характеризующегося высоким содержанием оксипролина и наличием цистеина. Особенностью строения ретикулярных волокон являются то, что в них содержание углеводов в 10 раз превышает количество углеводов в коллагеновых волокнах. Волокна отличаются меньшей толщиной, ветвистостью и образованием сети волокон, что и обусловило их название.

Основное вещество соединительной ткани является коллоидом. В нормальных условиях основное вещество - полужидкий гель. Состоит из тканевой жидкости и структурных тканевых биоколлоидов - белков (протеогликанов и истинных гликопротеидов).

Наиболее важными составными частями являются протеогликаны, на их долю приходится до 30% сухой массы соединительной ткани. Они определяют вязкоэластические свойства суставов и других анатомических структур. Протеогликаны и ГАГи играют важную роль в осуществлении репаративной функции, в регулировании роста и дифференцировки клеток.

Протеогликаны обладают интересным свойством. Они способны, являясь поливалентными анионами, притягивать и прочно связывать катионы. Даже К+ и Na+ связываются так прочно, что их ионные свойства не проявляются. Ускоряется этот процесс поливалентными катионами (Са2+). Длинные цепи протеогликанов свертываются относительно беспорядочным образом, занимая большое пространство, заполненное в основном молекулами воды. При снижении концентрации воды домен (пространство, занимаемое протеогликаном), уменьшается, что и определяет очень высокую вязкость растворов. В частности, высокая вязкость растворов гиалуроновой кислоты дает возможность ей служить смазочным материалом в суставах, а изменение вязкости суставной жидкости при ревматизме является следствием изменений в структуре протеогликанов.

ГАГи оказывают сопротивление перемещению воды под влиянием внешнего давления и придают тканям эластичность и устойчивость по отношению к сжатию. Они функционируют как молекулярное сито, ограничивая перемещение крупных катионов и препятствуя проникновению внутрь доменов больших молекул (белков).

Гиалуроновая кислота участвует в морфогенезе.

Гепарин вырабатывается тучными клетками и не входит в структуру межклеточного вещества. Он встречается везде, где есть хотя бы незначительные соединительнотканные прослойки. Гепарин регулирует свертываемость крови

64

(антикоагулянт), участвует в обмене липидов, являясь активатором ЛПЛ, тем самым, оказывая антиатерогенное действие. Гепарин уменьшает метаболизм клеток, что ведет к торможению роста клеток и блокаде фагоцитоза. Он способен образовывать комплексы с белками и биогенными аминами, в частности с гистамином. На этой способности основано антитоксическое действие гепарина. Гепарин инактивирует ряд ферментов, в т.ч. лизосомальные ферменты, гиалуронидазу, снижая, таким образом, проницаемость капилляров. Все это в совокупности обусловливает противовоспалительное его действие.

21.Особенности метаболизма в соединительной ткани

Обменные функции соединительной ткани весьма многообразны и сложны. Особенностями обмена веществ является:

-интенсивность обмена в соединительной ткани несколько меньше, чем в других тканях; -наличие больших функциональных резервов. В условиях патологии, когда

организм предъявляет к соединительной ткани повышенные требования, например, при необходимости замещения дефекта ткани, специфический синтез макромолекул, из которых строится межклеточное вещество, волокна, в клетках соединительной ткани может резко увеличиться;

-в соединительной ткани синтезируются особые, специфичные для этой ткани белки: коллагены, эластины, а также протеогликаны и ГАГи;

-в соединительной ткани содержится мало липидов и ферментов их обмена;

-основным источником энергии являются углеводы, аминокислоты, т.е. низкомолекулярные метаболиты. Распад гликогена осуществляется амилолитическим путем;

-в соединительной ткани протекают специфические реакции, к которым можно отнести реакции гликозилирования, гидроксилирования, сульфатирования и ряд других реакций;

-в соединительной ткани осуществляется синтез основных компонентов протеогликанов - уроновых кислот и аминосахаров. Этот синтез осуществляется из глюкозы двумя путями. Первый путь включает образование уроновых кислот из глюкозо-1-фосфата с участием УТФ. Второй путь включает образование аминосахаров из фруктозо-6-фосфата с участием глутамина и УТФ. Сульфогруппы в уроновые кислоты и аминосахара вводятся под действием сульфотрансфераз с участием фосфоаденозилсульфата.

22.Возрастные особенности

Удетей в соединительной ткани находится больше клеток, чем матрикса, значит у них большая способность к восстановлению. Общий обмен веществ у детей выше, поэтому активность ферментов, гидроксилирующих лизин и пролин, в 8-10 раз превышает активность таких же ферментов у взрослых, коллаген в детском организме синтезируется быстрее. У детей в организме содержится больше воды, связанной с ГАГами.

С возрастом общим изменением, свойственным всем видам соединительной ткани, является уменьшение количества воды и соотношения волокна/основное вещество. Уменьшение этого коэффициента происходит как за счет нарастания содержания коллагена, так и в результате снижения концентрации ГАГов. В

65

первую очередь снижается количество гиалуроновой кислоты, что приводит к изменению соотношения ГАГов между собой, нарушается пористость молекулярного сита. Происходит изменение физико-химических свойств коллагена: снижение эластичности и способности к набуханию, повышается структурная стабильность коллагеновых волокон, развивается резистентность к коллагеназе, снижается количество растворимых фракций коллагена.

На метаболизм соединительной ткани влияют витамины и гормоны. Например, тироксин вызывает деполимеризацию гиалуроновой кислоты, а глюкокортикостероиды угнетают синтез фибробластами коллагена и ГАГ. Предполагается, что угнетается не только биосинтетическая активность фибробластов, но и активируются процессы распада коллагена. Поэтому глюкокортикостероиды широко используется в лечении коллагенозов. Минералокортикостероиды, наоборот, стимулируют пролиферацию фибробластов с одновременным усилением биосинтеза основного вещества. Такое же действие оказывает витамин С, способствующий также и синтезу коллагена, стимулируя гидроксилирование пролина и лизина.

23.Понятие о патохимии соединительной ткани

Составляя в организме больше половины массы тела и выполняя многочисленные функции, соединительная ткань, реагирует практически на все физиологические и патологические воздействия. Поэтому соединительная ткань является наиболее поражаемой тканью. Она принимает участие в развитии патологических процессов. Трудно представить общепатологический процесс или нозологическую единицу (не говоря уже о заживлении ран, воспалительных процессах, кожно-суставных заболеваниях), при которых изменение соединительной ткани не играло бы той или иной роли.

Участие соединительной ткани в заживлении ран Раневой процесс имеет три компонента - повреждение, воспаление и

восстановление. Эти компоненты тесно взаимосвязаны, их трудно разделить как по времени, так и по морфологическому компоненту.

В раневом процессе различают следующие фазы - травматическое воспаление (воспалительная фаза), новообразование соединительной ткани (пролиферативная фаза), формирование и перестройка рубца.

Воспаление - это наиболее древняя и наиболее сложная сосудистомезенхимальная реакция организма, направленная не только на ликвидацию повреждающего агента, но и на восстановление поврежденной ткани. Оба эти процесса зависят от компонентов соединительной ткани. Фаза травматического воспаления заключается в гиперемии, экссудации, миграции клеток, инфильтрации. Биологический смысл этой фазы заключается в очищении раны от микробов, инородных тел, продуктов распада тканей. Осуществляется эта фаза макрофагами и тучными клетками. Главными "мусорщиками" являются макрофаги, распознающие, захватывающие и удаляющие из организма поврежденные, разрушенные или отмирающие клетки и ткани.

Вторая фаза (пролиферативная) осуществляется фибробластами, которые мигрируют в раненую область, пролиферируют и затем усиленно синтезируют коллаген и ГАГи, которые входят в состав нежных, только что образованных

66

коллагеновых волокон как цементирующий эти пучки материал. Эта нежная ткань с большим количеством клеток называется грануляционной. По мере увеличения количества коллагеновых волокон содержание основного вещества уменьшается. Имеется предположение, что тучные клетки не только принимают участие в синтезе матрикса (синтез гепарина), но и регулируют состав межклеточного вещества, поглощая избыток ГАГов и депонируя их в виде глыбок в своей цитоплазме. Образующиеся коллагеновые волокна располагаются около фибробластов. Это фиброзная ткань.

Третья фаза по времени накладывается на вторую. Сосуды грануляционной ткани постепенно редуцируются, хаотически расположенные тонкие коллагеновые волокна исчезают в результате деятельности фибробластов, одновременно образуя толстые волокна и пучки. Уменьшается количество клеток и снижается активность фибробластов. Позже могут появиться и эластиновые волокна. Так формируется рубец.

Параллельно развитию соединительной ткани и васкуляризации раны осуществляется и эпителизация дефекта, т.е. сюда мигрируют и эпителиальные клетки, они пролиферируют и дифференцируются. Скорость эпителизации опережает скорость роста грануляции почти в 2 раза. Эпителий стимулирует рост соединительной ткани, вырабатывает коллагеназу, участвующую в перестройке рубца. Задержка эпителизации ведет к преждевременному склерозированию таких участков.

С деятельностью составных частей соединительной ткани связаны также иммунитет и развитие гиперчувствительности (или аллергизации), т.е. процессы воспаления, иммунитета и сенсибилизации взаимосвязаны.

Одним из проявлений заболевания соединительной ткани является нарушение обмена коллагена. При этом развиваются коллагенозы. Под этим термином объединяются заболевания, при которых отмечается диффузное поражение соединительной ткани, миграция макрофагов, прогрессирование заболевания, возникновение аутоантител. К таким заболеваниям относится ревматизм, склеродермия, системная красная волчанка, ревматоидный артрит и другие.

Другим проявлением системного поражения соединительной ткани является келлоидное разрастание, приобретающее вид опухолевого образования. Различают истинный, развивающийся самопроизвольно, и ложный (рубцовый) келлоид, возникающий на месте травмы. При этом обнаруживаются обменные и эндокринные нарушения, в частности, уменьшается активность глюкокортикоидов.

Кроме коллагенозов возможна и такая патология как недостаточность образования соединительной ткани, причиной которой могут быть генетические дефекты, гиперпродукция АКТГ и глюкокортикоидов, что вызывает раннюю дифференцировку и созревание фибробластов, что сопровождается недостаточным синтезом зрелого коллагена, недостаточно образуется грануляционная ткань, образуется слабый рубец.

Амилоидоз объединяет различные патологические процессы, ведущие к образованию амилоида. Основной компонент амилоида - фибриллярные белки

67

типа коллагена и плазменные белки (α- и γ-глобулины, фибриноген). Среди полисахаридов в амилоиде много хондроитинсульфата. Амилоид — фибриллярная структура, образующаяся внутриклеточно, поэтому считается аномальным фибриллярным белком. Амилоид обладает антигенными свойствами, вызывает аутоиммунный процесс. Амилоид может откладываться в почках, сердце, нервной системе, кишечнике и коже. Примером амилоидоза почек является липоидный нефроз. Амилоидоз является необратимым процессом, ведущим к смерти больных.

Могут наблюдаться дефекты в развитии скелета (деформация позвоночника, смещение суставов, суставные кровотечения), связанные с нарушением синтеза белков коллагена и эластина. Эта патология, называемая латиризмом, обусловлена недостаточностью активности лизилоксидазы-медь-содержащего фермента, способствующей превращению аминогруппы лизина в альдегидную. Это необходимо для альдольной конденсации между окисленными молекулами лизина при образовании третичной структуры коллагена или эластина, поэтому не образуются поперечные сшивки в указанных белках, что приводит к уменьшению прочности фибриллярных белков соединительной ткани.

Упражнения и ситуационные задачи для самоконтроля.

1.Какова роль ионов кальция в мышечном сокращении?

2.Чем отличается красная мышца от белой?

3.Какое вещество является источником энергии для синтеза АТФ при кратковременной работе?

4.За счет каких веществ получает энергию мышца при продолжительной работе? 5.Чем отличается регуляция мышечного сокращения в поперечно-полосатых

мышцах от регуляции в гладких мышцах?

6.Какими особенностями метаболизма обладают поперечно-полосатые мышцы

7.Что отличает сердечную мышцу?

8.Как влияют гормоны при мышечной работе

9.Какие особенности липидов мозга? Какую роль они играют? 10.Каковы особенности белкового состава мозга?

11.Какова роль ацетиласпартата 12.Какое вещество является источником энергии для нервной ткани?

13.Какова роль глутаминовой кислоты в норвной ткани?

14.Чем объясняется чувствительность мозга к недостатку тиамина?

15.Назовите медиаторы торможения 16.Что собой представляет миелиновая оболочка? Какой представитель липидов преобладает в ней?

17.Что отличает соединительную ткань от других тканей?

18.Чем обусловлено более плотное строение соединительной ткани?

19.Почему соединительная ткань детей обладает большей резервной способностью?

20.Чем отличаются друг от друга различные виды соединительной ткани? 21.Назовите основные белки фибриллярных структур соединительной ткан

22.Назовите белок основного вещества соединительной ткани 23.Чем обусловлена высокая вязкость межклеточного вещества?

68

БИОХИМИЯ КОСТНОЙ ТКАНИ. Вопросы и ответы для самоподготовки

1.Функции костной ткани.

Костная тканьэто особый вид соединительной ткани.

Защитнаякость является каркасом и местом прикрепления мышц и многих внутренних органов.

Функция опоры тела и движения – кость в сочетании с мышцами, суставами и сухожилиями образует систему рычагов.

Метаболическая – участие в обмене минеральных веществ.

Депо неорганических веществ – в костной ткани откладывается 99% кальция, 87% фосфора, 50% магния, 46% натрия и др.

Регуляторная -участие в поддержании гомеостаза внутренней среды (ионного состава, кислотно-щелочного равновесия (рН) крови ).

2. Состав костной ткани.

Костная ткань

Отличительная особенность костной ткани – большое количество межклеточного вещества при сравнительно малом числе костных клеток.

Клетки:

Остеобластыклетка костной ткани, участвующая в синтезе межклеточного вещества (коллагена, гликозаминогликанов, белковых компонентов протеогликанов, ферментов). В остеобластах имеется мощный аппарат белкового синтеза.

Остеоцитыобразуются из остеобластов. Это зрелая отростчатая клетка костной ткани, слабо вырабатывающая компоненты межклеточного вещества и обычно замурованная в нем.

Остеокласты-макрофаги костной ткани, образуются из моноцитов крови. Это - гигантская многоядерная клетка костной ткани. Имеет много лизосом и митохондрий. Функция-разрушение волокон и аморфного вещества в процессе развития и перестройки кости.

Межклеточное вещество

Волокна: коллагеновые волокна (коллаген I типа).

Основное (аморфное) вещество: в основном имеется фосфат кальция, главным образом, в виде кристаллов гидроксиаппатита, и немного - в аморфном состоянии; небольшое количество фосфата магния, очень мало гликозаминогликанов и протеогликанов.

69

Химический состав компактной кости

В губчатой кости органические компоненты составляют более 50%, а неорганические – 33-40%, воды также 10%.

3.Белки костной ткани.

Коллаген – вместе с минеральными компонентами определяет механические свойства кости. Коллаген костного матрикса, сухожилий и кожи относится к коллагену I типа.

Особенности коллагена костной ткани: 1)несколько больше оксипролина;

2)большое содержание свободных ε-аминогрупп лизиновых и оксилизиновых остатков.

3)повышенное содержание фосфата, связанного с остатками серина.

Вэтих участках происходит зарождение первичных кристаллов в процессе минерализации. Отложение минеральных солей в виде гидроксиаппатитов происходит внутри и между коллагеновыми волокнами.

Аморфное белково-углеводное вещество.

Вего состав входят: неколлагеновые белки, углеводы, липиды, нуклеотиды, нуклеиновые кислоты, белки-ферменты и др.

Альбумины костной тканипо иммунологическим свойствам идентичны сывороточному альбумину. Функциядоставка в костную ткань гормонов, катионов и др. веществ из крови.

Гликопротеиды (сиалопротеиды). Функции-участие в процессах минерализации, роста и развития кости. Особенности состава сиалопротеидов:

много аспарагиновой и глутаминовой кислот; много остатков серина, связанного с фосфатом;

много углеводов, включающих галактозамин, много сиаловых кислот и пентоз.

Эти компоненты связывают катионы при обызвествлении костного органического матрикса. Неколлагеновые белки определяют иммунологические свойства костной ткани.

4.Углеводы костной ткани.

Ворганический матрикс костной ткани входят ГАГ (гликозаминогликаны): хондроитинсерная и гиалуроновая кислоты.

ГАГи находятся в связанном с белком и в свободном состоянии. Функции: участие в защитной и механической функциях, в регуляции водного и

70