6. Химические свойства углерода; аминокислоты: определение, классификация, особенности пептидной связи.

Химические свойства углерода

Углерод, обладая 4мя валентными электронами, проявляет как восстановительные, так и окислительные свойства.

1. Углерод как восстановитель. В реакциях с более электроотрицательными неметаллами повышает свою степень окисления. (н-р: О2, H₂O)

2. Углерод как окислитель. Принимает недостающие электроны, понижая свою степень окисления. Ок-ые свойства углерод проявляет по отношению к металлам и Н2.

Аминокислоты.

Аминокислоты – амфотерные соединения, являющиеся и аминами, и кислотами одновременно.

Из АК образуются белки. В клетках и тканях встречается свыше 170 различных АК, основных 21: 20 канонических и 1 неканоническая.

Общая формула: H2N-CH(R)-COOH.

Классификация АК:

1. Циклические: ароматические (фен, тир), гетероциклические (три, гис), иминокислота (про). Нециклические: алифатические (гли, ала, вал, лей, иле), гидроксиаминокислоты (сер, тре), серосодержащие (цис, мет), селеносодержащие (Se-цис), моноаминогидрокарбоновые (асп, глу), диаминомонокарбоновые (лиз, арг), амиды моноаминодикарбоновых кислот (асн, глн).

2. Незаменимые: не синтезируются в организме (8 шт.: вал, лей, иле, мет, тре, лиз, фен, три). Полузаменимые: синтезируются, но потребность в них высокая, желательно поступление с пищей (тир, арг, гис). Заменимые: синтезируются в организме из незаменимых или других веществ (оставшиеся).

3. По способности радикалов к взаимодействию с Н2О: неполярные (гидрофобные) — плохо растворимые (гли, ала, вал, лей, про, изо, мет, три, фен), полярные (гидрофильные) незаряженные — хорошо растворимые (сер, тре, тир, цис, Seцис, асн, глн), отрицательно заряженные (асп, глу), положительно заряженные (лиз, арг, гис)

4. Кислые (асп, глу). Нейтральные. Основные (лиз, арг, гис).

Функции АК: субстрат для синтеза белка, предшественники нейромедиаторов или сами нейромедиаторы (гли, глу), предшественники гормонов, источники энергии.

Особенности пептидной связи.

Пептидная (амидная) связь — это химическая связь, возникающая при взаимодействии α-аминогруппы одной АК и α-карбоксигруппы другой АК. Идёт оттягивание электронной плотности с атома водорода атомом кислорода карбоксильной группы. Пептидная связь между двумя аминокислотами – ковалентная.

1. В пептидной связи делокализация электронов между атомами O, C и N. Это означает, что электроны не локализованы строго в определенных местах, а "размазаны" по всей этой области.

2. В результате делокализации пептидная связь C-N приобретает частичный характер двойной связи. Это делает ее более короткой и прочной, чем обычная одинарная связь.

3. Т. к. имеет характер частичных двойных связей, это приводит к плоской структуре. Атомы C=O и N-H лежат в одной плоскости.

4. В составе белков находится в мезомерной (резонансной) форме. Эта форма не дает ей вращаться, но позволяет поворачиваться в пространстве плоскости, в которой находится связь, давая молекуле белка возможность принимать разнообразные формы.

5. Из-за промежуточного характера возможно образование таутомеров (это молекулы с одинаковым составом, но разным строением, которые могут легко и быстро превращаться друг в друга). Это важно для построения вторичной и третичной структуры белка, т. к. особенности пептидной связи влияют на укладку полипептидной цепи в пространстве.