Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:

презентация

.pdf
Скачиваний:
3
Добавлен:
03.11.2024
Размер:
2.56 Mб
Скачать

С.Ж.Асфендьяров

Казахский Национальный

атындағы Қазақ

Медицинский Университет

Ұлттық Медицина

им. С. Д. Асфендьярова

Университеті

 

Кафедра «биохимии»

СРС

Выполнил: Алаев Алисултан ОМ-15-30-2

Проверил: Яхин Р. Ф.

Применение ферментов в медицине

Изоферменты

фермент, существующий в виде нескольких изоформ

ферменты из одного источника

катализируют одну и ту же реакцию

отличаются по а/к составу

могут иметь различный молекуллярный вес

разную электрофоретическую подвижность

разные иммунологические/биохимические характеристики

различный рН-оптимум

разная стабильность

разные способы регуляции

ЛДГ – 5 изоформ – тетрамеры – комбинация 2 типов субъединиц КК – 2 субъединицы – 3 изоформы

Примеры различной локализация

ферментов в клетке

Клеточная мембрана

кислая фосфатаза,

5’-нуклеотидаза,

гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ)

Митохондрии

АсАТ

КФК

глутаматдегидрогеназа (ГДГ)

Лизосомы

Щелочная

фосфатаза (ЩФ)

Цитоплазма

аланинаминотрансфераза (АлАТ),

аспартатаминотрансфераза (АсАТ),

лактатдегидрогеназа (ЛДГ),

креатинкиназа (КК)

ЕДИНИЦЫ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ

За международную единицу активности

принимается количество фермента,

способного превратить один микромоль

(мкмоль) субстрата за 1 мин. в стандартных

условиях. Международные единицы

количества фермента отражаются символом Е

(U). 1 Е (U) = 1 мкмоль/мин = 16,67 нмоль/с.

Удельная активность фермента равняется

его массе (в миллиграммах), которая

способна превратить 1 мкмоль субстрату за 1

мин в стандартных условиях, и выражается у

мкмоль/(мин • мг) белка.

катал (символ – кат.), что являет собой количество фермента, способное осуществить превращение 1 моля субстрата за 1 сек в стандартных условиях (кат = моль/с). Исходя из этого, 1 Е (1 U) = 16,67 нкат.

В пересчете на 1 л биологического материала активность фермента выражают в Е/л, (U/L), кат/л = моль/(с

• л).

Принципы энзимодиагностики

1.Состав ферментов и их тканевое деление постоянны и могут изменяться при разных патологических состояниях

2.Для каждой ткани (органа) характерен свой качественный и количественный состав белков, что обусловливает функциональные особенности каждой ткани;

3.Метаболические пути в разных тканях очень похожи, потому существует немного тканьспецифичных ферментов (например, кислая фосфатаза предстательной железы, орнитинкарбамоилтрансфераза и гистидаза печени);

4.Более специфическим для тканей является соотношение разных ферментов и изоферментов.

Ферменты сыворотки

Секреторные

синтезируются клетками, поступают в кровь и выполняют специфические функции в кровяном русле, поэтому их называют собственно ферментами крови. Это ферменты свертывающей системы и фибринолиза, каллекриинкининовой системы, холинэстераза и др.

Клеточные

поступают в кровь из органов и тканей. Уровень их сывороточной активности зависит от содержания энзимов в тканях, молекулярной массы, внутриклеточной локализации, прочности связи фермента со своей органеллой, а также от скорости гидролитического расщепления и элиминации

Экскреторные

образуются

пищеварительными железами и из их секретов поступают в кровь (амилаза, липаза и др.).

Органоспецифические

Неспецифические

Активность обнаруживается во всех

которые находятся в одном-двух

органах и тканях, поэтому по увеличению

органах – это наиболее информативные

их сывороточной активности трудно

энзимы, т.к. увеличение их активности

судить о локализации первичных

свидетельствует о поражении этих

патологических изменений

органов.

 

Причины повышения активности

клеточных ферментов в крови

нарушение проницаемости мембраны клеток (при воспалительных процессах)

нарушение целостности клеток (при некрозе)

повышенная пролиферация клеток с ускорением клеточного цикла (например, при онкопролиферативных процессах)

повышенный синтез ферментов

обструкция путей секреции ферментов в полости

снижение клиренса (например, активность амилазы в сыворотке повышается при острой почечной недостаточности)

Основные ферменты, которые

исследуются в лабораториях

аспартатаминотрансфераза (AcAT)

аланинаминотрансфераза (АЛАТ)

глутаматдегидрогеназа (ГЛД)

лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

креатинкиназа (КК)

щелочная фосфатаза (ЛФ)

кислая фосфатаза (КФ)

альдолаза (АЛД)

холинестераза (ХЕ)

ά-амилаза (AM)

липаза (ЛП)

аланинаминопептидаза (ААП)

глюкозо-6-фосфатаза

γ-глутамилтрансфераза (ГЛТ)

аргиназа (Ар)

сорбитолдегидрогеназа (СД)

алкогольдегидрогеназа (АДГ)