11. Понятие о ферментах. Принципы структурной и функциональной организации энзимов.

Ферменты – биологические катализаторы белковой природы.

По строению: на простые (однокомпонентные) и сложные (двухкомпонентные) белки. Простые белки-ферменты состоят из аминокислот. Сложные белки-ферменты состоят из белковой части – апофермента и небелковой части (простетическая группа, кофермент).

Комплекс апофермента с небелковой частью — холофермент.

Кофактором является любой фактор, необходимый для выполнения белком его каталитической или любой другой биологической роли.

Кофермент - любой небелковый фактор, который непосредственно вовлечен в реакцию ферментативного катализа.

Простетические группы интегрированы в состав фермента ковалентным или нековалентным способами: флавинмононуклеотид (ФМН), флавинадениндинуклеотид (ФАД), тиаминпирофосфат (ТПФ), биотин, ионы металлов Co, Cu, Mg, Mn и Zn. Ферменты, содержащие ионы металлов в качестве простетических групп— металлоэнзимами.

Активный центр, т.е. участок с которым связывается субстрат и протекает каталитическая реакция.

Характеристика активного центра:

1. формируется при образовании третичной структуры белка за счет пространственного сближения боковых групп аминокислот

2. образуется боковыми группами аминокислот, которые могут располагаться на значительном расстоянии в первичной структуре.

3. полость, щель или карман, который занимает малую область фермента.

4. не является жесткой структурой.

5. У сложных ферментов в состав активного центра входят простетические группы или коферменты.

6. В активном центре выделяют контактный (якорный) участок, связывающий субстрат и каталитический участок, где происходит превращение субстрата.

7. Субстрат связывается с активным центром фермента не ковалентными связями.

8. Взаимодействие между ферментом и активным центром является необходимым для формирования переходного состояния.

Регуляторный, или аллостерический центр, который в молекуле фермента, как правило, пространственно отделен от активного центра. К аллостерическому центр присоединяются вещества –эффекторы, которые делятся на активаторы и ингибиторы.

Присоединение эффектора к аллостерическому центру приводит к изменению третичной и/или четвертичной структуры молекулы фермента и соответственно конфигурации активного центра, вызывая снижение или повышение ферментативной активности. Ферменты, имеющие аллостерический центр, называются аллостерическими.

Вида специфичности ферментов:

Абсолютная специфичность – фермент катализирует превращение только одного субстрата.

Относительная специфичность – фермент расщепляет определенный тип связи.

Относительная групповая специфичность – фермент действует на тип связи, в образовании которой участвуют определенные функциональные группы.

Стереохимическая специфичность – фермент катализирует превращение определенного стереоизомера.

12. Классификация и номенклатура ферментов.

Классификация ферментов:

1. Оксидоредуктазы (окисления-восстановления, т.е. переноса электронов) дегидрогеназы, оксидазы.

2. Трансферазы ( перенос функциональных групп (аминогрупп, фосфатных групп и т.д.) от одного вещества к другому.) киназы, трансаминазы.

3. Гидролазы (расщепление молекул с помощью воды) липазы, протеазы, амилазы.

4. Лиазы (разрыв химических связей без использования воды, часто образуя двойные связи.) декарбоксилазы, альдолазы.

5. Изомеразы (перегруппировку атомов внутри молекулы, образуя изомеры) рацемазы, эпимеразы.

6. Лигазы (синтетазы) (соединение двух молекул с использованием энергии АТФ) ДНК-лигаза, синтетазы аминокислот.

7. Транслоказы (катализ/перенос ионов или молекул через мембраны или их разделение в мембране)

Номенклатура ферментов:

Каждый фермент имеет специальный шифр, состоящий из 4-х кодовых чисел, разделенных точками; первая цифра характеризует класс реакции, вторая – подкласс, третья – подподкласс, четвертая указывает порядковый номер фермента в его подподклассе.