- •Ответы к экзамену структурная бх
- •1)Основные разделы и направления в биохимии.
- •2. Теоретическая и практическая значимость биохимии, связь с другими естественными науками. Краткая история развития биохимии.
- •3. Аминокислоты. Классификация аминокислот. Химическая структура и физико-химические свойства аминокислот.
- •4. Белки, виды их классификации и биологическая роль.
- •5. Первичная структура белка. Характеристика пептидной связи. Принципы организации и биологическая роль пептидов.
- •6. Вторичная структура белка. Альфа-спираль и бета складчатый слой.
- •7. Третичная структура белка и силы ее стабилизирующие. Денатурация белков.
- •8. Четвертичная структура белка на примере молекулы гемоглобина. Кооперативный эффект связывания кислорода гемоглобином.
- •9. Методы изучения структуры белков.
- •10. Методы очистки и идентификации белков.
- •11. Понятие о ферментах. Принципы структурной и функциональной организации энзимов.
- •12. Классификация и номенклатура ферментов.
- •13. Механизм действия ферментов. Взаимодействие субстрата с ферментом.
- •14. Кинетика ферментативных реакций.
- •15. Применение ферментов. Использование ферментов в медицине, промышленности и сельском хозяйстве.
- •17. Строение и упаковка днк.
- •18. Компактизация днк. Уровни укладки (компактизации) днк.
- •19. Особенности строения рнк. Виды рнк и их характеристика.
- •20. Методы исследования нуклеиновых кислот.
- •21. Классификация и номенклатура углеводов. Биологическая роль и распространение в природе.
- •22. Особенности строения, изомерии, конформации и биохимических свойств моносахаридов.
- •23. Дисахариды, строение, восстановительные свойства, гидролиз дисахаридов
- •24. Полисахариды. Гомополисахариды: крахмал, гликоген, декстраны, целлюлоза
- •25. Строение, физико-химические свойства и функциональная роль липидов.
- •26. Характеристика жирных кислот.
- •27. Принципы химического строения и функции эйкозаноидов.
- •28. Ацилглицерины. Воски. Биологическая роль и практическое использование липидов.
- •29. Фосфолипиды: глицерофосфолипиды и сфингомиелины. Гликолипиды: цереброзиды и ганглиозиды.
- •30. Стероиды: структура, свойства важнейших представителей (холестерол желчные кислоты, стероидные гормоны, витамины группы д).
- •31. Классификация и номенклатура витаминов.
- •32. Структура, свойства, роль в обмене веществ и использование отдельных представителей водорастворимых витаминов.
- •34. Гормоны. Классификация, распространение и биологическая роль.
7. Третичная структура белка и силы ее стабилизирующие. Денатурация белков.
Третичная структура - способ укладки полипептидной цепи в трехмерном пространстве. Третичная структура стабилизируется связями между боковыми группами (радикалами) аминокислот. К ним относятся ковалентная (дисульфидная) и нековалентные (водородная, ионная связи и гидрофобное взаимодействие).
По форме: глобулярные белки имеют эллипсовидную форму, а фибриллярные – нитевидную, вытянутую форму (форма палочки, веретена).
Функция белка зависит от третичной структуры.
Денатурация – это разрушение третичной и частично вторичной структуры белка с сохранением первичной структуры, т.е. потеря нативной структуры.
от степени денатурации потеря биологической активности может быть частичной или полной.
При денатурации изменяются физические свойства белка (снижается растворимость). Если после удаления денатурирующего агента восстанавливается нативная структура белковой молекулы— ренатурация (ренативация).
первичная структура не изменяется, т.е. не происходит разрыва пептидных связей.
Денатурированные под действием соляной кислоты белки в желудочно-кишечном тракте более легко перевариваются под действием пищеварительных ферментов.
Факторы, вызывающие денатурацию:
1. Химические факторы: сильные кислоты или щелочи, органические растворители, детергенты, восстанавливающие агенты, концентрированные соли, тяжелые металлы.
2. Физические факторы: температура, давление, механическое воздействие, ультразвуковое и ионизирующее излучение.
8. Четвертичная структура белка на примере молекулы гемоглобина. Кооперативный эффект связывания кислорода гемоглобином.
Четвертичная структура белка – способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой (или разной) первичной вторичной или третичной структурой с формированием единого в структурном и функциональном отношениях, макромолекулярного образования.
Четвертичная структура стабилизируется нековалентными связями между протомерами (отдельная полипептидная цепь в третичной структуре, не выполняющая функцию белка). При разрушении связей, стабилизирующих четвертичную структуру, происходит разделение субъединиц и потеря функции белка.
Выделяют два основных типа четвертичных структур: 1) глобулярное расположение отличающихся по строению субъединиц (протомеров); 2) нескольких типов симметрии: аксиальной, винтовой, кубической и др.
Гемоглобин имеет четвертичную структуру и способен как связывать, так и транспортировать кислород.
1. находится в эритроцитах и участвует в транспорте кислорода от легких к тканям и углекислого газа от периферических тканей к легким.
2. тетрамер, состоящий из четырех нековалентно связанных субъединиц (двух α-субъединиц и двух β-субъединиц) Каждая субъединица содержит гем — небелковую простетическую группу, содержащую ион железа (Fe2+), который связывает кислород.
Кооперативный эффект связывания кислорода гемоглобином
При связывании кислорода с шестой координационной связью железа атом железа втягивается в плоскость кольца. В итоге кривая связывания кислорода гемоглобином имеет S-образный вид. Наличие кооперативного эффекта дает гемоглобину новое свойство транспорта газов: при 100 мм.рт.ст. (в легких) молекула гемоглобина полностью
оксигенируется (получает 4 молекулы О2). Ниже 80 мм рт.ст. молекула гемоглобина отдает О2.