5. Первичная структура белка. Характеристика пептидной связи. Принципы организации и биологическая роль пептидов.

Первичная структура белка – линейная специфическая последовательность аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Пептиды и полипептиды состоят менее чем из 50 аминокислот, белки содержат более 50 аминокислот в пептидной цепи. Она является основой для всех последующих уровней организации белковой молекулы и определяет ее уникальные свойства и функции.

Пептидная связь — это ковалентная связь, образующаяся между карбоксильной группой (-COOH) одной аминокислоты и аминогруппой (-NH2) другой аминокислоты с выделением молекулы воды. Она формирует основу полипептидной цепи.

Характеристики пептидной связи:

• очень прочная и устойчива к гидролизу в обычных условиях.

• обладает частичным характером двойной связи.

• планарная и жесткая, что ограничивает свободное вращение вокруг связи.

• атомы углерода и азота в пептидной связи расположены в транс-конфигурации, что обеспечивает максимальное расстояние между R-группами.

Пептиды — это короткие полипептидные цепи, содержащие от двух до сотни аминокислотных остатков. Они различаются по длине, аминокислотному составу и функции.

Принципы организации пептидов:

• Порядок аминокислотных остатков в пептиде определяет его первичную структуру.

• Пептиды способны складываться в пространственные структуры, образуя вторичную, третичную и четвертичную структуры.

• Пептиды могут подвергаться различным модификациям, например, гликозилированию, фосфорилированию, что влияет на их

Пептиды выполняют широкий спектр биологических функций:

Гормоны (инсулин, глюкагон, соматотропин)

Нейропептиды участвуют в передаче нервных импульсов (эндорфины, окситоцин) Антибиотики (бацитрацин, полимиксин)

Иммунная система участвуют в иммунном ответе (цитокины).

6. Вторичная структура белка. Альфа-спираль и бета складчатый слой.

Вторичная структура – регулярная организация полипептидной цепи в виде упорядоченной структуры, стабилизируемой водородными связями, которые образуются между NH- и СО-группами пептидных групп. Вторичная структура определяется первичной структурой.

Различают альфа-спираль, бета-структуру и неупорядоченную конформацию (клубок). Альфа-спираль (Структура α-спирали была предложена Л. Полингом и Р. Кори (1951). Вторичная структура представлена правыми α-спиралями. Спираль представляет собой палочкообразную структуру, в которой пептидные связи расположены внутри спирали, а боковые радикалы аминокислот – снаружи. альфа-Спираль стабилизирована водородными связями, которые параллельны оси спирали и возникают между первым и пятым аминокислотными остатками.

На один виток спирали — 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали 0,54 нм, на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм. Наиболее распространены правые a-спирали, т.е. закручивание спирали идет по часовой стрелке. Образованию a-спирали препятствует пролин. Коллаген левая спираль.

Бета-складчатый слой (Встречается в глобулярных белках, а также в некоторых фибриллярных белках. ) Структуры приближаются к плоской форме с небольшой левой закрученностью. Стабилизируется водородными связями между СО- и NH-группами пептидных связей соседних полипептидных цепей— перпендикулярны оси молекулы. Если полипептидные цепи, образующие b-структуру идут в одном направлении (т.е. совпадают С-и N-концы) –это параллельная b-структура; если в противоположном –антипараллельная b-структура. Если одна полипептидная цепь изгибается и идет

параллельно себе за счет b-изгиба, то это антипараллельная b-кросс-структура.