Флавиновые ферменты (флавопротеины)

1. Флавопротеины содержат очень прочно связанный нуклеотид –флавинмононуклеотид (ФМН) или флавинадениндинуклеотид (ФАД). ФМН – нуклеотид, который состоит из 6,7-диметилизоаллоксазина, спирта рибитола и остатка фосфорной кислоты. ФАД – это ФМН + АМФ.

2. Окисленный флавиновый нуклеотид принимает один электрон (атом водорода) с образованием семихинона (полухинона), или два электрона (атома водорода) с образованием ФМНН₂ или ФАДН₂.

3. Присоединение электронов (атомов водорода) происходит к 1 и 10 атомам азота 6,7-диметилизоаллоксазина.

4. Поскольку флавопротеины участвуют в одно- или двуэлектронном транспорте, они являются посредниками между реакциями, в которых ^п^е^р^е^д^а^ют^с^я^д^в^а^эле^к^трон^а⁽^де^ги^д^риров^а^ни^е⁾^,^и^р^е^а^кци^ям^и^,^в^кот^о^р^ы^хпринимается только один электрон (например, восстановление хинона в гидрохинон).

5. ФАД-зависимые дегидрогензы являются первичными акцепторами электронов и окисляют сукцинат или ацил-КоА; ФМН-зависимая дегидрогеназа входит в состав НАДН-дегидрогеназы и окисляет НАДН.

Убихинон (кофермент q, КоQ)

Название убихинон произошло из-за его повсеместного распространения в биологических системах.

¹^.^К^о^ф^е^р^ме^нт^Q^–^хиноно^в^о^е^{произво}^д^но^е^с^д^линны^м^изопр^е^нои^д^ны^м^хво^с^то^м^.^Ч^и^с^ло^из^о^пр^е^н^о^в^ы^х^ед^иниц^в^к^о^ф^е^р^ме^нт^е^Q^з^а^ви^с^и^т^от^ви^д^а^жив^ы^хорганизмов. У млекопитающих его наиболее распространенная форма содержит 10 изопреновых единиц и обозначается как Q₁₀. Изопреновый хвост обусловливает высокую степень неполярности кофермента Q, которая способствует его быстрой диффузии в липидном бислое внутренней мембраны митохондрий. Поэтому убихинон выполняет роль посредника в переносе восстановительных эквивалентов между другими менее _по_д_вижны_м_и_п_е_р_е_но_с_чик_а_м_и_эл_е_к_тро_н_о_в_в_мем_б_р_а_н_е_.

2. Убихинон может присоединять один или два электрона и превращаться в семихинон радикал (QH^·) или убихинол (QH₂), соответственно.

³^.^По^с^ко^л^ь^к^у^у^б^и^хинон^п^е^р^е^но^с^ит^э^л^е^к^т^рон^ы^и^пр^о^тон^ы^,^он^выполн^я^е^тважную роль в сопряжении потока электронов и протонов

4. После кофермента Q следует одноэлектронный перенос, в котором участвует система цитохромов.

Цитохромы

1. Различают 5 типов цитохромов: b, с, с₁, а и а₃. Указанные цитохромы отличаются по структуре и свойствам. Все цитохромы - белки, у которых простетической группой является гем. Гем – комплекс тетрапиррольного порфирина и железа. Смотри рисунки 62–64.

2. Простетической группой цитохромов b, с₁ и с является железосодержащий протопорфирин IX, который также служит простетической группой в миоглобине, гемоглобине и каталазе.

³^.^Г^е^м^{цитохро}^м^о^в^с^и^с¹^,^в^отличи^е^от^цит^о^х^р^о^м^а^в^,^ков^а^л^е^нт^н^о^с^в^я^з^а^нс белковой частью за счет образования тиоэфирных связей между сульфгидрильными группами остатков цистеина и винильных радикалов гема.

⁴^.^Ц^и^т^о^хро^м^ы^а^и^а³^и^м^е^ют^и^н^ую^п^р^о^с^т^е^тич^е^с^к^ую^г^р^уп^п^у^,^к^о^тор^а^{я
отлича}^е^т^с^я^от^цит^о^хро^м^ов^с^и^с¹^:

¹⁾^в⁸^-^м^полож^е^н^и^и^в^м^ес^то^ме^ти^л^ьн^о^йгруппы находится формильная группа;

2) во 2-м положении вместо винильной группы находится углеводородная цепь фарнезила (С₁₅);

3) гем присоединен к белку нековалентной связью.

5. Суммарно отличия в строении гемов цитохромов представлены в строение гемов у различных цитохромов.

⁶^.^Ци^т^о^хро^м^ы^а^и^в^я^вл^я^ют^с^я^и^н^т^е^г^раль^н^ыми^б^е^л^к^ами^в^н^утр^е^нн^е^ймембраны митохондрий, цитохром с является растворимым протеином который связан силами электростатического взаимодействия с наружной стороной внутренней мембраны митохондрий.

⁷. Перенос электронов цитохромами осуществляется за счет изменения ^вал^ен^т^н^о^с^ти^ато^м^а^F^e⁽^Fe3+^⇄^Fe2+⁾^и^м^е^ди⁽^Cu2+^⇄^C^u⁺⁾^.

<<< < Предыдущая 1 23 / 43 4 > Следующая >>>

Соседние файлы в предмете Метаболическая Биохимия

#
03.11.20249.93 Кб0Биосинтез.docx
#
03.11.2024415.82 Кб0метаболитбхуср1.docx
#
03.11.20241.38 Mб0УСР2.docx
#
03.11.2024130.24 Кб0УСР3.docx