Био_экз

1) Основные свойства живых систем.

Жизнь — это открытая система, которой свойственны иерархическая организация, способность к само воспроизведению, обмен веществ, тонко регулируемый поток энергии.

Свойства живых систем:

Обмен веществ — это процессы образования и обновления структур организма, а также расщепления органических соединений с целью

обеспечения жизнедеятельности необходимыми веществами и энергией. Некоторые продукты выделяются во внешнюю среду. Таким образом организм является открытой системой по отношению к окружающей среде.

Эти процессы представлены многочисленными хим реакциями которые протекают строго упорядоченно во времени и пространстве.

Упорядоченность различных сторон достигается благодаря структурированности объёма клетки (например наличие в ней таких структур как митохондрии лизосомы и др). Структурированность необходима для эффективного обмена веществ, а для упорядоченности требуются затраты энергии.

Энергозависимость живого

Для осуществления процессов жизнедеятельности организмам необходим приток энергии. В гетеротрофные организмы она поступает вместе с пищей, то есть обмен веществ и поток энергии у них связаны. При расщеплении питательных веществ энергия высвобождается, запасается в других веществах, часть рассеивается в виде тепла.

Самообновление - процесс в результате которого создаются структуры соответствующие снашиваемым и утраченным.

Наследственность. Заключается в способности организмов передавать свои признаки, свойства и особенности развития из поколения в поколение. Она обусловлена стабильностью, т. е. постоянством строения молекул ДНК.

Рост и развитие. Под развитием понимают необратимое направленное закономерное изменение объектов живой и неживой природы. В результате развития возникает новое качественное состояние объекта, вследствие которого изменяется его состав или структура. Развитие живой формы существования материи представлено индивидуальным развитием, или онтогенезом, и историческим развитием, или филогенезом.

Раздражимость. В процессе эволюции у живых организмов выработалось и закрепилось свойство избирательно реагировать на внешние воздействия. Это свойство носит название раздражимости. Всякое изменение окружающих организм условий среды представляет собой по отношению к нему раздражение, а его реакция на внешние раздражители служит показателем его чувствительности и проявлением раздражимости.

Дискретность. Это означает, что отдельный организм или иная биологическая система состоит из отдельных изолированных, т. е. обособленных или отграниченных в пространстве, но тем не менее тесно связанных и взаимодействующих между собой частей, образующих структурно-функциональное единство. Например, любой вид организмов включает отдельные особи. Тело высокоорганизованной особи образует пространственно отграниченные органы, которые, в свою очередь, состоят из отдельных клеток.

Еще свойства: химический состав, клеточное строение, адаптация, изменчивость

2) Уровни организации живой природы. Клеточный уровень организации жизни.

-Молекулярно-генетичесий (Функционально-структурной единицей на этом уровне являются биологические молекулы – белки, углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты. С этого уровня начинаются важнейшие процессы жизнедеятельности организмов: обмен веществ и превращение энергии, передача наследственной информации)

-Клеточный (Клетка – основная структурная и функциональная единица живых организмов, элементарная живая система. Элементарное явление представленное реакциями клеточного метоболизма, составляющими основу потоков энергии, веществ и информации. Благодаря деятельности клетки поступающие из вне вещества превращаются в субстраты и энергию, которые используются в процессе биосинтеза белков и других соединений необходимых организму)

-Организменный (Структурно-функциональная единица организменного уровня – организм. Организм – отдельное существо, относительно самостоятельно взаимодействующее со средой обитания.)

-Популяционно-видовой (Популяционно-видовой уровень представлен популяциями биологических видов. На популяционно-видовом уровне изучают факторы, влияющие на численность популяций, проблемы сохранения исчезающих видов, динамики генетического состава популяций, действие факторов микроэволюции и так далее.

-Биогеоценотический (Экосистемный) (Элементарные явления - поток энергии поток веществ. Основными структурными элементами уровня являются системы популяций разных видов. Данный уровень характеризуется множеством свойств. К ним относятся: структура экосистемы, видовой и количественный состав ее населения, типы биотических связей, пищевые цепи и сети, трофические уровни, продуктивность, устойчивость, круговорот веществ и поток энергии, саморегулирование, автономность, открытость системы, сезонные изменения, а также реакции экосистемы на деятельность человека.)

3) Особенности строения эукариотической клетки.

В строении эукариотических клеток можно выделить такие основополагающие части: -ядро, -цитоплазма, содержащая органоиды и включения,

-цитоплазматическая мембрана и клеточная стенка.

Ядро состоит из оболочки ядерного сока ядрышка и хромотина. Функции: обособление генетического материала (хромосом) от цитоплазмы. Ядерная оболочка состоит из 2 мембран. Ядрышко - образует РНК.

В цитоплазме основное вещество, включения и органеллы.

Клеточная оболочка образована мембраной покрытой гликокаликсом. Функции: барьерная траспортная, рецепторная.

Органеллы, или органоиды, эукариотических клеток принято делить на мембранные и немембранные. Содержимое мембранных органоидов окружено

мембраной, подобной той, которая окружает всю клетку. При этом одни органоиды окружены двумя мембранами — внешней и внутренней, а другие — только одной.

Ключевыми мембранными органеллами эукариотических клеток являются: -митохондрии, -эндоплазматическая сеть, -комплекс Гольджи, -лизосомы.

К немембранным органоидам относятся:

-рибосомы, -клеточный центр.

Так митохондрии выполняют роль энергетических центров клетки, в них синтезируется

большая часть молекул АТФ. В связи с этим внутренняя мембрана митохондрий имеет множество выростов — крист, содержащих ферментативные конвейеры, функционирование которых приводит к синтезу АТФ.

По каналам эндоплазматической сети (ЭПС) идет транспорт веществ из одной части клетки в другую, здесь же синтезируется большая часть белков, жиров и углеводов. Причем белки синтезируются рибосомами, расположенными на поверхности мембраны ЭПС. Бывает гладкая и шероховатая. Шероховатая - есть полисомы. Функция: синтез белков. Гладкая - нет полисом. Функция: связана с обменом углеводов жиров и др веществ.

В комплексе Гольджи образуются лизосомы, содержащие различные ферменты в основном для расщепления поступивших в клетку веществ. Им формируются везикулы, содержимое которых экскретируется за пределы клетки. Также Гольджи принимает участие в построении цитоплазматической мембраны и клеточной стенки.

Рибосомы состоят из двух субъединиц, выполняют функцию синтеза полипептидов. Клеточный центр у большинства эукариот состоит из пары центриолей. Каждая центриоль

похожа на цилиндр. Его составляют расположенные по окружности микротрубочки в количестве 27 штук, объединенные по 3, т. е. получается 9 триплетов. Основная функция клеточного центра — организация веретена деления, состоящего из «вырастающих» из него микротрубочек. Веретено деления обеспечивает равномерное распределение генетического материала при делении эукариотической клетки.

4) Разнообразие биологических функций белков. Аминокислоты - составные элементы белка, их свойства. Принципы структурной организации белков. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структура белковой молекулы.

Белки —высокомолекулярные органические вещества,состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в неразветвленную цепочку пептидной связью.

При синтезе в большинстве случаевиспользуется 20 стандартных (протеиногенных)аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулыбелков с большим разнообразием свойств.

Белковый домен — устойчивая компактная структура белка (субструктура), образованная любой частью полипептидной цепи, способная укладываться независимо от других частей белка.

Структура белка

Первичная структура - последовательность аминокислотных остатков в пептидной цепи. Вторичная структура – укладка пептидной цепочки: α-спираль, β-складчатый слой. Третичная структура – фибриллярная (нитчатая) или глобулярная (неправильная сфера) Четвертичная структура – объединение нескольких полипептидных цепочек в комплекс.

Изменение структуры белка

Денатурация – разрушение структур белка.

Если после действия фактора денатурации сохранилась первичная структура белка, то денатурация обратима, возможно восстановление всех структур белка (ренатурация) при прекращении действия фактора денатурации, в противном случае денатурация необратима.

Функции белков

1.Каталитическая (ферментативная) - ферменты – биологические катализаторы белковой природы. Например, ДНК-полимераза, геликаза.

2.Структурная (пластическая) - содержатся во всех клетках и тканях в большом количестве, входят в состав всехклеточных структур. Например, тубулин в микротрубочках, актин в микрофиламентах.

3.Двигательная (сократительная) – белки осуществляют движение организма, перемещение целых клеток и клеточных компонентов. Например, актин и миозин обеспечивают сокращение мышц.

4.Транспортная – белки производят транспорт различных молекул по организму, в тканях и в клетках. Например,гемоглобин транспортирует кислород и углекислый газ по крови, мембранные белки транспортируют малые молекулы через мембрану (АТФ-синтетаза, калий-натриевые каналы) и др.

5.Регуляторная (гормональная) – белки регулируют множество процессов в клетках. Например, транскрипцию, трансляцию, клеточный цикл и др.

6.Сигнальная - белки служат сигналами, передаваемыми между клетками, тканями, органами и организмами.

7.Рецепторная – белки служат рецепторами клетки. Они воспринимают сигнал, меняют конформацию своей молекулы и тем самым сигнализируют клетке о произошедшем воздействии. Далее запускается цепь химических реакций.

8.Защитная – иммунная защита – иммуноглобулины, химическая защита – ферменты печени расщепляют яды, физическая защита – белки свертывания крови (фибриноген, протромбин), коллаген в коже, волосах, рогах, сухожилиях, костях.

9.Энергетическая – при расщеплении белков выделяется энергия. Однако белок используется клетками как источник энергии в последнюю очередь, когда не остается других источников (липиды, полисахариды).

10.Запасающая (питательная) – Белок редко откладывается в запас, поскольку растворим в воде, однако много запасного белка находится в семенах растений, в яйцеклетках многих животных. Также белок в качестве питательного вещества содержится в молоке млекопитающих

Фолдинг – процесс сворачивания полипептидной цепи в пространственную (третичную) структуру.

Фолдинг происходит одновременно с трансляцией (котрансляционное сворачивание) и/или после ее завершения (посттрансляционное сворачивание).

Шапероны

Для образования правильной структуры с несвернувшейся пептидной цепочкой связываются специальные белки — шапероны.

Связывание с шаперонами препятствует агрегации с другими белками.

Шапероны принадлежат к белкам теплового шока (их синтез возрастает при повышении температуры).

Они защищают белки клетки от денатурации.

Контроль качества белка после его синтеза

Недавно синтезированный белок может спонтанно свернуться правильно и самостоятельно объединяется со своими белками-партнерами.

Если же белок свернулся неправильно, ему помогают повторно свернуться (рефолдинг) молекулярные шапероны: сначала белки из семейства Hsp70, а затем, в некоторых случаях, — Hsp60-подобные белки.

Шапероны обоих типов узнают такие белки по экспонированному участку гидрофобных аминокислот на поверхности.

Такое «спасение белка» конкурирует с протеолизом (гидролиза белков, катализируемый протеазами). Аномально выставленный гидрофобный участок опознается и белок помечается для разрушения протеасомой (убиквитинируется).

Рефолдинг и протеолиз белка предотвращают в клетке массовую агрегацию белков. Протеасома - аппарат, который уничтожает неправильно свернутые белки. Присутствует в клетке в большом количестве, составляет почти 1% белка клетки. Использует энергию АТФ.

Колпачок протеасомы опознает белок-субстрат, помеченный полиубиквитиновой цепью для деградации, и перемещает его в ядро (кор) протеасомы, где он и расщепляется.

5) Структура нуклеиновых кислот. Азотистые основания. Нуклеотиды. ДНК и РНК, общая характеристика. ДНК как носитель генетической информации.

НК – биологические макромолекулы, неразветвленные гетерополимеры, мономерами которых являются нуклеотиды.

Существуют два вида нуклеиновых кислот дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) и рибонуклеиновая кислота (РНК).

Мономер нуклеиновых кислот – нуклеотид состоит из азотистого основания, сахара пентозы и остатка фосфорной кислоты.

В составе нуклеотидов ДНК находится дезоксирибоза, в РНК – рибоза. Именно эти сахара определили название двух видов нуклеиновых кислот.

Азотистые основания нуклеотидов ДНК: пуриновые – аденин и гуанин, пиримидиновые – тимин и цитозин.

Азотистые основания нуклеотидов РНК: пуриновые - аденин и гуанин, пиримидиновые – урацил и цитозин.

ДНК

Первичная структура ДНК

Первичная структура ДНК – цепочка из нуклеотидных остатков, связанных 3’,5’ - фосфодиэфирными (ковалентными) связями между азотистым основанием одного нуклеотида и остатком фосфорной кислоты второго (сахаро-фосфатный остов).

Азотистые основания не принимают участия в образовании сахаро-фосфатного остова. Полинуклеотидная цепочка полярна: различают С3’- конец (гидроксильный) – начало цепи (рост ДНК происходит с этого конца), и С5’-конец (фосфатный) – конец цепи.

Комплементарность — взаимное соответствие молекул, обеспечивающее образование связей между взаимодополняющими пространственно фрагментами молекул. Адениловый нуклеотид комплементарен тимиловому (в РНК адениловый - урациловому), образуют две водородные связи, гуаниловый – цитозиловому, образуют три водородные связи.

Антипараллельность цепей: цепи противоположно направлены: напротив 3’-конца одной полинуклеотидной цепи ДНК располагается 5’-конец другой цепи, и наоборот.

В зависимости от концентрации ионов и нуклеотидного состава молекулы, двойная спираль ДНК в живых организмах существует в разных формах. На рисунке представлены формы A, B и Z (слева направо).

G-квартет (G-тетрада) – плоская фигура, формирующаяся благодаря образованию водородных связей между четырьмя гуаниновыми основаниями разных цепей, в центре которой располагается одновалентный ион (чаще всего К+).

G-квадруплекс – особая спиральная конструкция из четырех полинуклеотидных цепей, обогащенных гуанином. В основе G-квадруплекса находятся расположенные параллельно G-квартеты.

G-квадруплексы находятся в теломерах, в промоторах, в 5'- нетранслируемой области мРНК.

Свойства ДНК:

Денатурация ДНК - процесс утраты природной структуры молекулами ДНК. Происходит под действием различных факторов денатурации. Сначала разрушаются водородные связи между двумя полинуклеотидными цепями ДНК – плавление ДНК. Такая денатурация обратима. Если действие фактора не прекратилось, то разрушаются фосфодиэфирные связи между нуклеотидами – необратимая денатурация.

Репликация - удвоение ДНК. Один из процессов матричного синтеза. Происходит в интерфазе клеточного цикла, предшествует делению клетки. Необходима для точной передачи наследственной информации двум дочерним клеткам.

Репарация ДНК – процесс исправления дефектов в ДНК. Осуществляется различными способами. В большинство случаев позволяет восстановить структуру ДНК. Рекомбинация ДНК - изменение последовательности нуклеотидов в ДНК. Служит источником генетического разнообразия.

Соответствие функций и свойств ДНК

Реализация наследственной информации (транскрипция и трансляция), Хранение наследственной информации (репарация), Передача наследственной информации (репликация)

РНК

80% - рРНК (три вида). Составляет 60% массы рибосомы. В клетках эукариот синтез рРНК происходит в ядрышке.

15% - тРНК (более 40 видов). Синтезируются при помощи РНК-полимеразы III. Участвуют в трансляции.

5% - мРНК (несколько десятков тысяч видов). Служат матрицами для синтеза белков. Малые (минорные) РНК. Содержат до 300 нуклеотидов, выполняют различные функции, присутствуют во всех отделах клетки, включая цитоплазму, ядро, ядрышко, митохондрии.

тРНК

Состоят из 75-95 нуклеотидов. Образуют вторичную структуру, напоминающую клеверный лист. 3’–конец акцепторного стебля несколько длиннее и формирует одноцепочечный участок, с последовательностью ЦЦА.

Функции тРНК:

1.Адапторная. Средняя ветвь несет антикодон – три нуклеотида , комплементарные кодону мРНК, который шифрует аминокислоту.

2.Акцепторная - она связывает определенную аминокислоту

Функции РНК

1.Кодирующая (мРНК),

2.Структурная (рРНК),

3.Акцепторная (тРНК),

4.Адапторная (тРНК),

5.Каталитическая – рибозимы(рРНК).

6) Химический состав хроматина. Эухроматин и гетерохроматин, их функциональное значение. Уровни компактизации хроматина.

Хроматин – комплекс ДНК, гистоновых и негистоновых белков, нескольких видов РНК, липидов, полисахаридов и ионов металлов. Частично деконденсированные хромосомы в интерфазе.

Эухроматин – участки хромосом с менее плотной упаковкой ДНК, гены здесь доступны для транскрипции.

Гетерохроматин – участки хромосом с наиболее плотной упаковкой ДНК.

Конститутивный гетерохроматин образован некодирующей ДНК, содержится в околоцентромерных, теломерных и некоторых внутренних фрагментах отдельных хромосом.

Факультативный гетерохроматин образован кодирующей ДНК. Например, тельце Барра.

Двойная спираль ДНК

Нуклеосомная нить

Хроматиновая фибрилла

Интерфазная хроманема

Метафазная хромосома

7) Морфология хромосом. Строение метафазной хромосомы. Принципы классификации хромосом. Понятие о кариотипе.

Хромосома представляет собой линейную структуру, состоит из двух сестринских хроматид, которые удерживаются в области первичной перетяжки.

Первичная перетяжка - центромера разделят хроматиду на два плеча. Короткое плечо хромосомы обозначают буквой p, длинное плечо — q.

Вобласти центромеры образуется белковая структура – кинетохор, которая соединяет сестринские хроматиды и присоединяет нити веретена деления.

Внекоторых хромосомах имеется вторичная перетяжка (ядрышковый организатор), которая отделяет небольшой участок хромосомы - спутник (сателлит).

Теломеры – концевые участки хромосом, содержат повторы из ТТАГГГ, защищают ДНК от разрушения ферментами (нуклеазами), участвуют в прикреплении хромосом к оболочке ядра, способствуют конъюгации и кроссинговеру.

Типы хромосом

В зависимости от расположения центромеры различают четыре типа строения хромосом: -телоцентрические (одного плеча нет). У человека таких хромосом нет; -акроцентрические (центромера смещена к одному концу хромосомы и одно плечо очень короткое); -субметацентрические (центромера смещена от середины хромосомы, а плечи неравной длины);

-метацентрические (равноплечие).

Денверская классификация хромосом

Воснову классификации в Денвере 1960 году положены различия в длине хромосом и расположении центромеры. Хромосомы сгруппированы в 7 групп, обозначаемых буквами английского алфавита (от А до G).

Отнесение хромосом к тому или иному типу производится на основе расчета центромерного индекса (ЦИ) - отношения длины короткого плеча к длине всей хромосомы.

Вгруппе метацентрических хромосом ЦИ - около 0,5.

Всубметацентрических хромосомах ЦИ - от 0,25 до 0,35.

Вакроцентрических хромосомах – около 0,2.

Кариотип – диплоидный набор хромосом, характерный для данного биологического вида.

Кариотип включает число, величину и форму хромосом (положение центромеры), наличие вторичных перетяжек, чередование гетерохроматиновых и эухроматиновых участков и др.

8) Принципы, этапы, биологическое значение репликации ДНК

Репликация - процесс синтеза дочерней молекулы ДНК на матрицы материнской молекулы ДНК.

Значение репликация - сохранение генетичесой информации в ряду поколений

Компоненты репликации:

-Матрица - материнская двуцепочная ДНК -Дезоксинукеозидтрифосфаты -

источники энергии и мононуклеотидов -Рибонуклеозидтрифосфаты

-Ферменты (ДНК-полимераза, ДНК-геликаза, ДНК-топоизомераза, праймаза, ДНК-лигаза) -Белковые факторы (реплисома, белки скользящего зажима)

Принципы репликации

-комплементарность — матричный принцип, последовательность синтезируемой цепи ДНК однозначно определяется последовательностью материнской цепи в соответствии с принципом комплементарности; -полуконсервативность — одна цепь молекулы ДНК, образовавшейся в результате

репликации, является вновь синтезированной, а вторая материнской; -антипараллельность — идёт в направлении от 5’-конца новой молекулы к 3’-концу; полунепрерывность (прерывистость) — одна из цепей ДНК синтезируется непрерывно, а вторая — в виде набора отдельных коротких фрагментов (фрагментов Оказаки); -начинается с определённых участков ДНК, которые называются сайтами инициации репликации; -потребность в завтравке (праймере).

Этапы репликации:

-Инициация (начало) - молекула ДНК расшнуровывается - цепи молекулы расплетаются и расходятся (каждая из двух цепей будет служить матрицей, на которой будет синтезироваться новая цепь)

-Элонгация (удлинение цепи) - фермент ДНК-полимераза прикрепляет новые нуклеотиды к матрице по принципу комплементарности (А-Т, Ц-Г)

-Терминация (окончание) - в конце новые сестринские молекулы расходятся и скручиваются в спирали.

Белковые факторы:

-Реплисома - крупный белковый комплекс, который осуществляет репликацию ДНК. Главными ферментами реплисомы являются ДНК-полимеразы.

-Белки, связывающие одноцепочечную ДНК (SSB) — связывают одноцепочечные фрагменты ДНК, и предотвращают комплементарное спаривание.

-Белки скользящего зажима (застежка) в виде кольца окружают ДНК и «скользят» по ней вместе с ДНК-полимеразой. Они предотвращаютотсоединение этого фермента от матрицы ДНК.

Ферменты репликации

-ДНК-полимераза – катализирует реакцию полимеризации мономеров, Двигается по материнской цепи только от 3’- к 5’-концу, т.е., наращивает дочернюю цепь с 3’-конца; требует «затравки».

-ДНК-геликаза (=хеликаза) – разрезает водородные связи между двумя цепями ДНК. -ДНК-топоизомераза – вносит одноили двуцепочечные разрывы, с последующим восстановлением, ослабляя силы скручивания ДНК.

-Праймаза – синтезирует праймеры («затравки») – короткие фрагменты РНК, являющиеся затравкой для работы ДНК-полимеразы.

-Нуклеаза Н – удаляет праймеры.

-ДНК-лигаза – сшивает фрагменты ДНК в единую цепь.

-Фрагменты Оказаки — относительно короткие фрагменты ДНК, которые образуются на отстающей цепи в процессе репликации ДНК.

9) Принципы, этапы, регуляция и биологическое значение транскрипции.

Транскрипция (от «переписывание») - процесс синтеза молекулы РНК на матрице ДНК. В процессе транскрипции образуются все типы РНК (мРНК, тРНК, рРНК, мяРНК идр.). Переписывается одна из двух комплементарных цепей ДНК.

Эта цепь называется транскрибируемой или матричной.

Вторая комплементарная цепь называется кодирующей или смысловой.

Её последовательность отличается от мРНК только тимиловыми нуклеотидами вместо урациловых (разумеется в ДНК – дезоксирибонуклеотиды, а в РНК – рибонуклеотиды).

Принципы транскрипции

1.Комплементарность (А-Т(У), Г-Ц),

2.Униполярность (РНК-полимераза движется по цепи ДНК от 3’-конца к 5’-концу),

3.Противоположнонаправленность (антипараллельность) (напротив 3’-конца – 5’-конец).

Основные компоненты транскрипции

1.Матричная (транскрибируемая) цепь ДНК,

2.Рибонуклеозидтрифосфаты (АТФ, ГТФ,ЦТФ, УТФ) (как и при репликации ДНК, гидролиз высокоэнергетических связей обеспечивает энергию, необходимую для осуществления реакции в прямом направлении),

3.РНК-полимераза,

4.Белковые факторы транскрипции.

Этапы транскрипции

1. Инициация (начало) - промотор содержит стартовый сигнал транскрипции – ТАТА-бокс. Этот ТАТА-фактор обеспечивает присоединение РНК-полимеразы к той нити ДНК, которая будет использоваться в качестве шаблона для транскрипции (матричная нить ДНК). Так как промотор ассиметричен ("ТАТА"), то он

связывает РНК-полимеразу только в одной ориентации, что определяет направление транскрипции от 5'-конца к 3'-концу (5'→3').

2. Элонгация (удлинение цепи) - белковые факторы элонгации обеспечивают продвижение РНК-полимеразы вдоль ДНК и расплетают молекулу ДНК на протяжении примерно 17 нуклеотидных пар. РНК-полимераза продвигается со скоростью 40-50 нуклеотидов в

секунду в направлении 5'→3'

3. Терминация (окончание) - РНК-полимераза остановится, когда достигнет терминирующих кодонов.

Регуляция транскрипции эукариот

1. Сайты регуляционной области гена:

Энхансеры (усилители) - последовательности ДНК, усиливающие транскрипцию при взаимодействии со специфическими белками; Сайленсеры - последовательности ДНК, ослабляющие транскрипцию при взаимодействии с белками-репрессорами.

2.Структура хроматина влияет на компактизацию ДНК — разрыхление или уплотнение хроматина меняет доступность ДНК для транскрипции.

a. Метилирование ЦГ островков ДНК. Присоединение метильной группы к азотистым основаниям нуклеотидов в основном, в области богатой ГЦ-парами, приводит к конденсации хроматина и подавляет транскрипцию.

b. Ацетилирование гистоновых белков приводит к изменению их заряда. В результате ДНК временно отсоединяется от гистонов и становится более доступной для транскрипции.

3.Вещества.

Стероидные гормоны активируют транскрипцию связываясь с определенными сайтами. Гетероциклические соединения доксорубицин, дауномицин иактиномицин D обладают способностью интеркалировать (встраиваться между нитей молекулы ДНК) между двумя соседними парами оснований Г-Ц. В результате возникает препятствие для движения РНКполимеразы ("заедание молнии") и остановка транскрипции.

Посттранскрипционная регуляция

Альтернативный сплайсинг - объединение экзонов в различных комбинациях. Изменение скорости деградации мРНК (зависит от длина поли-А).

Биологическое значение: смысл транскрипции заключается в переносе генетической информации с ДНК на РНК. Молекула ДНК состоит из двух комплиментарных друг другу цепей, а РНК — только из одной. При транскрипции матрицей для синтеза РНК служит только одна из цепей ДНК.

10) Этапы, регуляция и биологическое значение трансляции

Трансляция – это синтез полипептидной молекулы на матрице мРНК, осуществляемый рибосомой.

Происходит перевод с языка нуклеотидной последовательности гена на язык аминокислотной последовательности полипептида.

Этапы:

1.Инициация - трансляции начинается с присоединения рибосомы к тому участку информационной РНК (иРНК), с которого начинается синтез белка. Присоединение происходит в присутствии ионов магния. Начало будущего белка обозначается триплетом АУГ, который является знаком начала трансляции. Так как этот кодон кодирует аминокислоту метионин, то все белки (за исключением специальных случаев) начинаются с метионина.

2.Элонгация - первая тРНК уходит в цитоплазму, где она снова присоединяет аминокислоту, а рибосома продвигается дальше на один кодон, к которому присоединяется следующая тРНК, несущая свою аминокислоту

3.Терминация - последовательное считывание рибосомы заключенного в иРНК текста продолжается до тех пор, пока процесс не доходит до одного из стоп-кодонов. Этими кодонами служат триплеты: УАА, УАГ, УГА.

Регуляция трансляции ипосттрансляционных процессов

-Блокирование мРНК белками-репрессорами, препятствующими связыванию рибосомы, -Маскирование мРНК, связывание с белком делает ее недоступной для большинства процессов, -Деградация мРНК: у прокариот время жизни мРНК - минуты, у эукариот – часы-дни.

Время жизни мРНК в клетке, как и момент их деградации запрограммированно специфическими последовательностями или структурами в мРНК. Эти последовательности обычно узнаются специфическими белками. Их связывание с соответствующими белками приводит к стабилизации мРНК.

-РНК-интерференция: уничтожение нуклеазами РНК вирусов.

-Фосфорилирование фактора инициации специальной фосфокиназой - подавляется инициация трансляции всех мРНК.

-Посттрансляционная инактивация белка. -Антибиотики

Биологическое значение: осуществляет рибосомами синтез белка из аминокислот на матрице мРНК (или иРНК)

11) Репарация ДНК: прямая, эксцизионная и пострепликативная.

Репарация ДНК — исправление химических повреждений и разрывов в молекулах ДНК. Осуществляется специальными ферментными системами клетки.

Прямая репарация - прямое химическое исправление повреждения ДНК. Этот способ используется для быстрого удаления некоторых особо опасных для клетки повреждений ДНК. Примером прямой репарации является фотореакивация.

Репарация вырезанием нуклеотидов(эксцизионная)

Другой основной способ - репарация вырезанием нуклеотидов, или эксцизия.

Этот механизм может устранять любые существенные изменения в структуре двойной спирали ДНК.

Крупный мультиферментный комплекс находит повреждениев двойной спирали ДНК. Эксцизионная гидролаза разрезает фосфодиэфирную связь в цепи ДНК по обе стороны от измененного участка, ДНК-геликаза удаляет однонитевой олигонуклеотид,содержащий обнаруженное повреждение, разрезая водородные связи. Затем эта брешь заделывается ДНК-полимеразой и ДНК-лигазой.

Двухцепочечные разрывы ДНК устраняются негомологичным соединением концов либо гомологичной рекомбинацией.

При негомологичном соединении концов концы разрыва просто сводятся и воссоединяются,обычно с потерей одного или нескольких нуклеотидов на участке соединения.

Устранение двухцепочечных разрывов после репликации ДНК осуществляется намного более точно путем гомологичной рекомбинации. Здесь при репарации ДНК в качестве матрицы используется сестринская хроматида.

У человека преобладает негомологичное соединение концов; гомологичная рекомбинация используется только во время репликации ДНК и вскоре после нее, когда сестринские хроматиды могут служить матрицами.

12) Цитоскелет. Микрофиламенты, микротрубочки и промежуточные филаменты. Общие черты строения и функции.

Цитоскелет состоит из трех типов полимеров:

*актиновые филаменты - определяют форму клетки и движение клетки как целого

*промежуточные филаменты - определяют расположение мембранных органелл и направляют внутриклеточный транспорт.

*микротрубочки - придают клеткам механическую жесткость.

Все эти полимеры имеют динамическую структуру:они постоянно наращивают и теряют субъединицы. Переключение с роста на укорочение называется катастрофой, а обратный процесс — спасением.

Актиновые филаменты в клетках в основном претерпевают тредмиллинг, при котором филамент собирается с одного конца и одновременно разбирается с другого (используется энергия АТФ).

Для микротрубочек более характерна динамическая нестабильность, при которой филамент переключается между удлинением и укорочением (энергия ГТФ).

Актиновые филаменты - двуцепочечные спиральные полимеры белка актина.

АФ образуются путем полимеризации мономеров актина (G-актин) с затратой энергии АТФ, при этом образуется тонкая фибрилла (F-актин).

F-актин - спиральная лента из двух протофиламентов связанных латеральными контактами.

Протофиламенты закручены вокруг друг друга в спираль. Актиновый филамент поляризован:

Оперенный (+) конец – растет, Заостренный (-) конец – укорачивается.

Промежуточные филаменты — нитевидные белковые структуры. Содержатся в цитоплазме и в ядре большинства эукариотических клеток.

Разборка структуры ПФ регулируется фосфорилированием.

Промежуточные филаменты неполярны и поэтому не используются для транспортировки. Большинство промежуточных филаментов – кератины.