УЧРЕЖДЕНИЕ ОБРАЗОВАНИЯ

”ПОЛЕССКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ“

Факультет биотехнологический

Кафедра биохимии и биоинформатики

УПРАВЛЯЕМАЯ САМОСТОЯТЕЛЬНАЯ РАБОТА № 1

на тему:

Характеристика, классификация и номенклатура ферментов

Студент 2 курса, гр.23БХ-1				Голуб Сергей Владимирович
Биохимия		(подпись)__________________2024

Проверил		Аль МеселманиМоханадАли
Доцент кафедры биохимии и биоинформатики	(подпись)___________________2024

ПИНСК 2024

Оглавление

Y

Введение 3

Характеристика ферментов 4

Классификация ферментов 6

Номенклатура 9

Заключение 10

Список литературы 11

Введение

Ферменты – это биологически активные белки, играющие ключевую роль в осуществлении химических реакций, протекающих в живых организмах. Они являются катализаторами, ускоряющими реакции, которые без их участия происходили бы слишком медленно для поддержания жизни. Ферменты встречаются во всех живых клетках и участвуют в различных физиологических процессах, включая обмен веществ, распад и синтез молекул, а также в регуляции метаболизма.

Классификация ферментов основывается на их функции, структуре и механизме действия. Основные категории включают оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы. Каждая из этих групп имеет свои особенности и примеры, что позволяет более глубоко понять разнообразие ферментативных реакций и их биологическую значимость.

Номенклатура ферментов, в свою очередь, представляет собой систему, позволяющую обобщенно и однозначно называть ферменты в зависимости от их каталитической активности и используемых субстратов. Эта система разрабатывается и поддерживается Международной Федерацией Биохимии и Молекулярной Биологии (IUBMB) и играет важную роль в унификации научных данных.

Характеристика ферментов

Сходства между ферментами и химическими катализаторами: Ферменты не расходуются и не образуются в процессе реакции. Катализируют только энергетически возможные реакции. Не изменяют свободную энергию субстратов и продуктов реакции. Не смещают равновесия реакции, а ускоряют его наступление.

Различия между ферментами и химическими катализаторами: Ферменты являются белками и поэтому катализируют реакции в «мягких» условиях (давление 1 атм, температура 37 ℃ и нейтральное значение рН). Ферменты обладают физико-химическими свойствами, характерными для белков: высокой молекулярной массой, амфотерностью, не способны к диализу, подвергаются высаливанию и денатурации. Для ферментов характерна более высокая эффективность. Например, энергия активации разложения перекиси водорода Н2О2→Н2О + ½ О2 равна 75,2 кДж/моль. При добавлении неорганического катализатора платины энергия активации снижается до 50,2 кДж/моль. Фермент каталаза снижает энергию активации до 8,3 кДж/моль. Активность фермента регулируется и контролируется на генетическом уровне (на этапе синтеза белка-фермента и его фолдинга) и посредством низкомолекулярных соединений (субстратов, продуктов реакции и других низкомолекулярных эффекторов).

Ферменты обладают специфичностью. Различают 4 вида специфичности ферментов:

• Абсолютная специфичность – фермент катализирует превращение только одного субстрата. Например, аргиназа расщепляет аргинин, уреаза — мочевину.

• Относительная специфичность – фермент расщепляет определенный тип связи. Например, липаза гидролизует жиры по месту сложноэфирной связи на глицерол и жирные кислоты.

• Относительная групповая специфичность – фермент расщепляет определенный тип связи, но в ее образовании участвуют определенные функциональные группы. Такие ферменты обычно участвуют в процессе пищеварения. Например, пищеварительные ферменты, гидролизующие пептидную связь в белках, относятся к протеиназам (относительная специфичность), но среди них пепсин расщепляет пептидную связь, образованную аминогруппой ароматических аминокислот; трипсин – пептидную связь, образованную карбоксильной группой основных аминокислот, а химотрипсин – карбоксильной группой ароматических аминокислот (относительная групповая специфичность).

• Стереохимическая специфичность – фермент катализирует превращение определенного стереоизомера. Например, оксидаза L-аминокислот превращает только L - аминокислоты.

В организме действуют, как правило, полиферментные системы, в результате чего происходит многоэтапное превращение вещества с допустимыми для организма перепадами энергии. Полиферментные системы (комплексы) представляют собой несколько ферментов, катализирующих ряд согласованных реакций, причем конечные продукты одной ферментативной реакции являются субстратами для следующей. Различают три типа полиферментных комплексов:

• Ферменты растворены в цитоплазме и контакт субстратов с ними осуществляется посредством диффузии;

• Ферменты соединены друг с другом за счет белок-белковых взаимодействий;

• Ферменты соединены друг с другом и иммобилизованы на внутри клеточных или цитоплазматических мембранах.