1. Значение амк:
-используются для синтеза белков, порфиринов - участвуют в синтезе нейромедиаторов, гормонов, нуклеотидов, гема, креатинина, и др. - Катаболизм аминокислот может служить источником энергии для синтеза АТФ.
-в головном мозге человека глутамат и ГАМК являются основными возбуждающими и тормозящими медиаторами
-В промышленности при производстве лекарств, биоразлагаемого пластика и хиральных катализаторов.
Аминокислоты в организме человека
-структурные
элементы белков( строительный материал)
- структурные элементы других
природных соединений;
- исходные
соединения для образования биогенных
аминов и производных;
- нейромедиаторы
и медиаторы;
метаболиты
АК в клетке составляют динамичный пул (фонд аминокислот, запас).
При недостаточном поступлении белков с пищей, распад превосходит их синтез. Чувствительны к белковому голоданию нервная и эндокринная система (КБП)~ задержка роста снижение веса. Недостаток в пище одной незаменимой аминокислоты ведет к неполному усвоению других аминокислот.
Принятые нормы белка для человека учитывают климат, возраст, условия труда, профессию и другие факторы.
Суточная потребность человека в белках составляет 100-120 г при трате общего количества энергии 12 000 кДж, для людей физического труда – 130-150 г, а для детей раннего возраста – 55-72 г. Биологическая ценность белков: – Близость аминокислотного состава пищевого белка к составу белков тела. – Степенью усвоения пищевого белка. – Содержанием в белках незаменимых аминокислот.
2 . Переваривание белков
протеазы выделяются неактивными (защита от переваривания тканевых белков);
активируются в просвете ЖКТ путём частичного протеолиза;
они специфичны к субстрату , могут относиться или к эндо-, или экзопептидазам.
В желудке основным ферментом, расщепляющим белки, является пепсин. Выделяется неактивный пепсиноген, при участии HCl идёт его частичный протеолиз: уменьшается молекулярная масса, изменяется структура фермента, обнажается его активный центр.
Пепсин относится к эндопептидазам, разрывает в белках внутренние пептидные связи, образованные с участием остатков тирозина и фенилаланина.
Роль HCl в переваривании белков:
участвует в активации пепсиногена;
обеспечивает оптимум рН для пепсина (рН = 1-2);
вызывает частичную денатурацию белка, способствует их набуханию;
является бактерицидным барьером.
У детей снижена активность пепсина и продукция соляной кислоты. В желудке участвуют ферменты химозин (створаживающий молоко), гастриксин (оптимум рН 4-5), катепсины, а также протеазы грудного молока.
Дальнейшее
переваривание белков осуществляется
в тонком кишечнике под действием
ферментов
1.
поджелудочной железы
(ЭНДОПРОТЕАЗЫ- трипсин, химотрипсин,
панкреопептидаза)
(ЭКЗОПРОТЕАЗЫ-
карбоксипептидаза, аминопептидаза)
2. собственных ферментов слизистой кишечника. (энтерокиназа, катепсины АВС, карбоксипептидаза, амино-3-пептидаза, дипептидаза)
В тонком кишечнике происходит полное гидролитическое расщепление пищевых белков до аминокислот, которые не обладают видовой специфичностью. Образовавшиеся аминокислоты подвергаются всасыванию, сами белки у взрослых не должны всасываться (иначе аллергия)
3 . 5 транспортных систем для АК: 1. для крупных нейтральных, в том числе алифатических и ароматических аминокислот, 2. для малых нейтральных – аланина, серина, треонина, 3. для основных аминокислот – аргинина и лизина, 4. для кислых аминокислот – аспартата и глутамата, 5. для малых аминокислот – глицина, пролина и оксипролина.
Глутатионовая система транспорта. Второй способ переноса аминокислот внутрь клетки происходит в комплексе с глутатионом при помощи фермента γ-глутамилтрансферазы.(ГГТ) Переносчиком некоторых аминокислот (обычно нейтральных) по этой схеме является трипептид глутатион (γ-глутамилцистеилглицин).
При взаимодействии глутатиона с АК на внешней стороне клеточной мембраны γ-глутамильный остаток связывает АК и происходит ее перемещение внутрь клетки. Глутатион при этом распадается на составляющие. После отделения аминокислоты происходит ресинтез глутатиона.
