
- •2.Характеристика белковых веществ. Элементарный состав белка. Значение белков для организма: белки – ферменты, белки – гормоны, структурные белки, белки – рецепторы, транспортные белки, антитела.
- •3. Аминокислоты как структурные элементы белка. Классификация аминокислот. Физико-химические свойства аминокислот. Общность строения, оптическая изомерия, амфотерность, сродство радикалов к воде.
- •4. Структурная организация белков. Типы связей, участвующие в формировании первичной, вторичной, третичной и четвертичной структур.
- •5. Физико-химические свойства белков. Денатурация белка. Использование процесса денатурации в медицине.
- •1)Белки –коллоидные растворы.
- •2) Суммарный заряд белка.
- •3)Растворимость
- •4)Амфотерность (за счёт аминокислот, см. 2 вопрос)
- •6. Белки как амфотерные электролиты. Поведение белков в электрическом поле. Электрофорез. Применение его во врачебной практике. Изометрическая точка белков. Определение суммарного заряда белка.
- •7. Классификация белков. Важнейшие представители протеинов и протеидов. Биологические функции белков.
- •8. Нуклеопротеиды. Химический состав белковой и простетической группы. Структурные компоненты нуклеиновых кислот. Номенклатура нуклеотидов, нуклеозидов, азотистых оснований. Их химическое строение.
- •9. Гемоглобин. Строение и свойства. Окси-, карбокси-,карб- метгемоглобин. Вариации первичной структуры и свойства гемоглобина. Гемоглобинопатии.
- •10. Хромопротеиды. Гемоглобин, миоглобин, каталаза, цитохромоксидаза, цитохромы. Их химическая природа и значение для организма.
- •12. Фосфопротеиды. Способ связи простетической группы с белковым компонентом. Значение в обмене веществ. Металлопротеиды и их биологическая роль в тканевом дыхании.
- •13. Липопротеиды. Химическое строение, представители, роль в обмене веществ. Состав и строение транспортных липопротеидов крови.
- •15. Роль и значение ферментов в процессе жизнедеятельности. Ферменты как биологические катализаторы. Химическая природа ферментов. Ферменты простые и сложные. Апофермент и кофермент.
- •Особенности ферментов как биологических катализаторов
- •16. Понятие об изоферментах. Лактатдегидрогеназа. Определение изоферментов с целью диагностики болезней.
- •17. Ингибиторы ферментов. Типы ингибирования. Конкурентное, неконкурентное,аллостерическое ингибирование. Использование ингибиторов ферментов в качестве лекарств.
- •Необратимое ингибирование
- •Механизм необратимого ингибирования ацетилхолинэстеразы
- •Механизм необратимого ингибирования циклооксигеназы
- •Обратимое ингибирование
- •Конкурентное ингибирование
- •Конкурентное ингибирование сукцинатдегидрогеназы
- •Смешанное ингибирование
- •1)Действие многих лекарственных средств
- •18. Изменение активности ферментов при заболеваниях. Наследственные энзимопатии. Определение активности ферментов в плазме с целью диагностики болезней.
- •19. Ферменты пищеварительной системы, гидролизующие углеводы, липиды, белки.
- •20. Особенности ферментативного катализа. Специфичность действия ферментов. Особенности ферментативного катализа.
- •21. Кинетика ферментативных реакций. Факторы, определяющие скорость ферментативных реакций. Кинетика ферментативных реакций –
- •22. Активный центр и механизм действия ферментов, специфичность.
- •23. Кофакторы ферментов и их роль в катализе. Витамины - как предшественники коферментов. Гиповитаминозы, их причины и проявления.
- •24. Современная классификация ферментов. Номенклатура. Тип катализируемых реакций. Примеры.
- •Изменение активности фермента при фосфорилировании-дефосфорилировании
- •26. Регуляция активности ферментов путем ассоциации/диссоциации протомеров.
- •27. Применение ферментов в медицине. Энзимодиагностика и энзимотерапия.
- •29. Биосинтез днк (репликация). Принцип комплементарности азотистых оснований. Биологический генетический код.
- •30. Биосинтез рнк (транскрипция), рнк-полимеразы. Типы рнк и их биологическая роль.
- •31. Современные представления о синтезе белка. Регуляция биосинтеза белка.
- •32. Витамины. Понятие о гипо- и гипервитаминозах. Механизм действия витаминов. Классификация витаминов. Важнейшие представители витаминов. Их биологическое значение.
- •33. Жирорастворимые витамины. Витамин а. Химическая природа, свойства, распространение, потребность, роль в обмене веществ. Авитаминозы.
- •34. Витамины группы д. Химическая природа и свойства. Роль в обмене веществ. Биохимическая характеристика патогенеза рахита.
- •35. Витамин е. Химическое строение, свойства, роль в обмене веществ.
- •36. Витамин к. Химическое строение, свойства, роль в обмене веществ.
- •37. Водорастворимые витамины. Витамин в1 . Химическая природа нарушений в обмене веществ при в1 -авитаминозе. Распространение, потребность.
- •38. Витамин в2 . Химическое строение, распространение, суточная потребность, участие в построении флавиновых ферментов. Авитаминоз.
- •39. Витамин в6 , его производные. Химическое строение, распространение, суточная потребность, симптомы авитаминозов. Коферментная роль витамина в6 .
- •41. Пантотеновая кислота. П-аминобензойная кислота. Химическая природа, свойства, роль в обмене веществ. Авитаминозы.
- •42. Витамин н (биотин). Биологическая роль, участие в обмене веществ. Химическая природа, авитаминоз.
- •43. Фолиевая кислота. Тетрагидрофолиевая кислота. Синтез одноуглеродистых радикалов. Химическая природа, биологическая роль. Авитаминозы. Участие в обмене веществ.
- •44. Витамин с. Авитаминоз. Химическая природа, содержание в пищевых продуктах, потребность, роль в обмене веществ.
- •45. Гомоны. Химическая природа,механизм действия,их роль в регуляции обмена веществ.
- •47. Гормоны панкреатической(поджелудочной) железы.
- •48. Гормоны мозгового вещества надпочечников.
- •49. Гормоны коры надпочесников.
- •50. Гормоны передней доли гипофиза.
- •51. Гормоны задней доли гипофиза.
- •52. Механизм действия гормонов.Мембранный и внутриклеточный типы гормоныльной регуляции.
- •53. Аденилатциклазная система передачи сигналов,роль g-белков в трансдукции сигнала.
- •55. Окислительное декарбоксилирование пирувата.
- •56. Окисление ацетил-КоА в цикле Кребса. Связь между общими путями катаболизма и цепью переноса электронов и протонов. Цикл трикарбоновых кислот
- •Образование цитрата
- •Превращение цитрата в изоцитрат
- •Окислительное декарбоксилирование изоцитрата
- •Превращение сукцинил-КоА в сукцинат
- •Дегидрирование сукцината
- •Образование малата из фумарата
- •Дегидрирование малата
- •57. Механизм образования атф. Окислительное фосфорилирование. Отличие от субстратного фосфорилирования.
- •58. Углеводы пищи: строение, переваривание. Механизмы трансмембранного переноса глюкозы. Примеры нарушения переваривания углеводов.
- •59. Метаболизм глюкозы в клетках.
- •61. Аэробное окисление углеводов. Ферменты, участвующие в этих процессах.
- •62. Анаэробное расщепление глюкозы в тканях. Гликолиз и гликогенолиз. Ферменты, роль этого процесса.
- •63. Глюконеогенез. Взаимосвязь гликолиза и глюконеогенеза (цикл Кори).
- •64. Апотомический распад углеводов. Биологическое значение пентозофосфатного цикла.
- •Значение пентозофосфатного пути
- •65. Энергетический выход окисления одной молекулы глюкозы при гликолизе, аэробном окислении и прямом окислении. Регуляция углеводного обмена
- •67.Значение белков в питании. Азотистый баланс и азотистое равновесие. Заменимые и незаменимые аминокислоты.
- •69. Катаболизм аминокислот (реакция дезаминирования).
- •71. Обмен аммиака. Механизм токсического действия аммиака. Связывание (обезвреживание) аммиака.
- •72. Орнитиновый цикл (цикл мочевины). Наследственные нарушения орнитинового цикла и их основные проявления.
- •73. Заменимые и незаменимые а/к. Биосинтез заменимых.
- •74. Обмен серина и глицина. Роль фолиевой кислоты в обмене аминокислот. Участие глицина в синтезе креатина и глутатиона.
- •75. Особенности обмена метионина. Синтез фосфатидилхолина. Синтез карнитина. Синтез креатина и креатинфосфата.Образование цистеина из метионина.
- •79. Структура, классификация и свойства основных липидов организма человека. Химическое строение и биологическая роль. Фосфолипиды, сфинголипиды, цереброзиды, гликолипиды
- •80. Переваривание и всасывание липидов в жкт. Роль желчных кислот. Механизм всасывания жиров. Нарушения в переваривании липидов. Транспорт жиров из кишечника.
- •81. Современная теория окисления жирных кислот с четным и нечетным числом углеродных атомов. Общий выход энергии при окислении жирных кислот до со2 и н2о.
- •82. Пути образования и использования ацетоуксусной кислоты в организме. Нарушение и регуляция липидного обмена.
- •83. Биосинтез триацилглицеридов и фосфолипидов. Функции фосфолипидов. Регуляция и патология липидного обмена.
- •84. Обмен стероидов. Биосинтез холестерина. Холестерин как предшественник ряда других стероидов. Нарушение обмена холестерина.
- •85. Биосинтез жирных кислот. Регуляция синтеза жирных кислот. Источники цитоплазматического ацетил-КоА. Роль биотина, надфн2, апб в синтезе жирных кислот.
- •86. Синтез желчных кислот, регуляция процесса. Их роль в переваривании и всасывании липидов. Желчно-каменная болезнь.
- •87. Гиперхолестеролемия. Механизм развития атеросклероза и основные подходы к лечению.
- •88. Регуляция обмена углеводов, липидов и аминокислот.
- •89. Биохимические представления о сахарном диабете: важнейшие изменения гормонального статуса и метаболизма при сахарном диабете.
- •90. Регуляция водно-солевого обмена гормонами. Вазопрессин и альдостерон: строение и механизм действия.
- •91. Ренин-альдостерон-ангиотензиновая система. Биохимические механизмы развития почечной гипертонии. Нарушения водно-солевого обмена.
- •92. Паратгормон и кальцитонин: химическая природа, механизм действия, влияние на обмен кальция и фосфатов. Гипо- и гиперкальциемия.
- •95. Механизмы обезвреживания токсических веществ в печени. Микросомальное окисление. Реакции конъюгации.
- •96. Биотрансформация лекарств в печени.
- •98. Ферменты крови их диагностическое значение.
- •99. Структурная организация и основные компоненты мембран. Строение и функции липидов мембран
- •Характеристика мембранных белков
- •Липидный состав мембран
- •100. Избирательная проницаемость мембран. Механизмы переноса веществ через мембраны (примеры).
24. Современная классификация ферментов. Номенклатура. Тип катализируемых реакций. Примеры.
Согласно классификации, разработанной Международной комиссией по ферментам (1961г.) все ферменты делят на шесть классов. Классы делятся на подклассы, а последние – на подподклассы, внутри которых ферменту присваивается свой порядковый номер. Например, ЛДГ имеет шифр. 1.1.1.27. 1- название класса – оксидоредуктазы – указывает тип ферментной реакции; 2-я цифра показывает номер подкласса; подкласс уточняет действие фермента, так как указывает в общих чертах на природу химической группы S. Подподкласс – уточняет природу атакуемой химической связи S или природу акцептора. № 27 – порядковый № ЛДГ в подподклассе.
1)Оксидоредуктазы – катализируют реакции окисления-восстановления – содержат 17 подклассов и ~ 480 Е. Например: ЛДГ.
2)Трансферазы – катализируют реакции переноса различных групп от одного S (донор) к другому (акцептор). 8 подклассов в зависимости от вида переносимых групп и ~ 500 Е. Например: фермент холинацетилтрансфераза – катализирует перенос остатка уксусной кислоты на холин ацетилхолин.
3) Гидролазы – катализируют разрыв связей в S с присоединением воды. Содержат 11 подклассов и ~ 460 Е. К гидролазам относятся пищеварительные ферменты, а также ферменты, входящие в состав лизосом и других органоидов клетки, где они способствуют распаду крупных молекул на более мелкие.
4) Лиазы – катализируют реакции разрыва связей в S без присоединения воды или окисления. Содержат 4 подкласса и ~ 230 Е – участвуют в промежуточных реакциях синтеза (синтазы) или распада (дегидратазы).
5) Изомеразы – катализируют превращение изомеров друг в друга. От типа реакции изомеризации – различают мутазы (рацемазы). Содержат 5 подклассов и ~ 80 Е.
6) Лигазы (синтетазы) – катализируют реакции соединения двух молекул S с использованием Е фосфатных связей. Источником ферментов является АТФ и др. Содержат 5 подклассов, ~ 80 Е (например, гексокиназа, фосфофруктокиназа).
Номенклатура ферментов.
Существует два типа названий ферментов:
1) рабочее, или тривиальное;
2) систематическое.
Рабочее название – название S + тип реакции + окончание аза. Лактат + реакция дегидрогенизации + аза ЛДГ.
Для некоторых ферментов оставлены их рабочие названия: пепсин, трипсин и т.д.
Систематическое название – название обоих S + тип реакции + аза. -Лактат (S1): НАД+ (S2) – оксидоредуктаза.
Систематическое название дается только тем ферментам, структура которых полностью изучена. В одной клетке находится ~ 104 молекул ферментов, катализируется ~ 2000 разных реакций. В настоящее время известно около 1800 ферментов, в кристаллическом виде получено ~ 150 ферментов.
25. Регуляция активности ферментов: фосфорилирование - дефосфорилирование, роль протеинкиназ и протеинфосфатаз в клетке. Примеры метаболических путей, регулируемых такими способами.
Ковалентная (химическая) модификация
Ковалентная модификация заключается в обратимом присоединении или отщеплении определенной группы, благодаря чему изменяется активность фермента. Чаще всего такой группой является фосфорная кислота, реже метильные и ацетильные группы. Фосфорилирование фермента происходит по остаткам серина и тирозина. Присоединение фосфорной кислоты к белку осуществляют ферменты протеинкиназы, отщепление – протеинфосфатазы.