Изоферменты

Изоферменты – множественные формы одного фермента, возникшие в результате генетических различий в первичной структуре фермента, катализирующие одну и ту же реакцию, но с разной скоростью, чувствительностью к ингибиторам и активаторам, условиями работы.

1. Креатинкиназа (роль КК) – 3 изоферментные формы, составленными из двух субъединиц: M (muscle) и B (brain).

   1. Креатинкиназа-1 (КК-1): ВВ в головном мозге

   2. креатинкиназа-2 (КК-2): МВ в миокарде

   3. креатинкиназа-3 (КК-3): ММ в скелетной мышце. 

      1. При инфаркте миокарда, при заболеваниях мышечной системы: активность фермента возрастает

2. ЛДГ (лактатдегидрогеназа) существует в виде 5 изоформ, каждая из которых состоит из 4-х субъединиц 2 типов М (muscle) и Н (heart):

   1. ЛДГ₁(НННН), ЛДГ₂(НННМ): в тканях с аэробным обменом (миокард, мозг, корковый слой почек), обладают высоким сродством к молочной кислоте (лактату) и превращают его в пируват.

   2. ЛДГ₃(ННММ): в тканях с промежуточным типом обмена (селезенка, поджелудочная железа, надпочечники, лимфатические узлы)

   3. ЛДГ₄(НМММ), ЛДГ₅(ММММ): в тканях, склонных к анаэробному обмену (печень, скелетные мышцы, кожа, мозговой слой почек), обладают низким сродством к лактату и катализируют превращение пирувата в лактат. Преобладают у зародыша

      1. Исследование уровня ЛДГ используется для первичной диагностики патологий в работе сердца, лёгких, печени, почек, некоторых онкологических заболеваний, а также деструкции мышечной ткани. 

Специфичность

Специфичность -- высокая избирательность действия ферментов, обусловлена тем, что ферменты в структуре своей молекулы имеют активный центр, который способен специфически связываться с определенными молекулами – лигандами.

1. каталитическая специфичность -- ферменты катализируют реакции одного из типов химических реакций

2. Субстратная специфичность -- способность фермента связываться с определенным субстратом благодаря уникальной структуре активного центра подходящей именно данному субстрату.

• абсолютная (1 фермент - 1 субстрат),

• групповая (1 фермент – несколько похожих субстратов),

• стереоспецифичность (ферменты работают с субстратами L или D).

Кинетика ферментативных реакций

Энзимология – наука, изучающая ферменты

Кинетика ферментативных реакций -направление энзимологии, исследующее влияния реагирующих веществ (субстраты, продукты, ингибиторы, активаторы и т.д.) и условий (рН, t°, давление) на скорость ферментативной реакции.

Механизм действия ферментов

E+S → ES → EZ → EP → E+P

1. Между субстратом и ферментом возникают соединения (ES), в которых соединения связаны ионной, ковалентной или другой связью.

2. Субстрат под действием присоединенного фермента претерпевает изменения (S→Z), делающие его более доступным для соответствующей реакции.

3. Происходит химическая реакция с образованием фермент-продуктного комплекса (EP).

4. Продукты реакции высвобождаются из фермент-продуктного комплекса.