6 курс / Клинические и лабораторные анализы / Группы крови человека

41.Daw E. HaemolyticdiseaseofthenewbornduetotheWrightantigen//J.Obstet.Gynaec. – 1971. – V. 78. – P. 377–378.

42.Edwards-Moulds J.M., Alperin J.B. Studies of the Diego blood groups among MexicanAmericans // Transfusion. – 1986. – V. 26. – P. 234–236.

43.Eriksson A.W., Frants R.R. Studies on blood groups in the Komi (Zyrians) // Suomen Antropol. Souran. Toimituksia 4, Helsinki, 1978. – P. 14–24.

44.Feller C.W., Shenker L., Scott E.P., Marsh W.L. An anti-Diego b (Di b) antibody occurring during pregnancy // Transfusion. – 1970. – V. 10. – P. 279–280.

45.Ford D.S., Stern D.A., Hawksworth D.N. et al. Haemolytic disease of the newborn probably due to anti-ELO, an antibody to low frequency red cell antigen // Vox Sang. – 1992. – V. 62. – P. 169–172.

46.FujinagaJ.,TangX.-B.,CaseyJ.R.Topologyofthemembranedomainofhumanerythrocyte anion exchange protein,AE1 // J. Biol. Chem. – 1999. – V. 274, – P. 6626–6633.

47.Furuhjelm U., Nevanlinna H.R., Pirkola A. A second Finnish En(a −) propositus with antiEn a // Vox Sang. – 1973. – V. 24. – P. 545–549.

48.Gahmberg C.G., Andersson L.C. K562: a human leukemia cell line with erythroid features // Semin. Hemat. – 1981. – V. 18. – P. 72–77.

49.GardnerB.,ParsonsS.F.,MerryA.H.,AnsteeD.J.Epitopesonsialoglycoproteinα:evidence for heterogeneity in the molecule // Immunology. – 1989. – V. 68. – P. 283–289.

50.Goldfinger D., Zwicker H., Belkin G.A., Issitt P.D.An autoantibody with anti-Wr b specificity in a patient with warm autoimmune hemolytic anemia // Transfusion. – 1975. – V. 15. – P. 351–352.

51.Graninger W. Anti-Di a and the Di a blood group: antigen found in Austrian family // Vox Sang. – 1976. – V. 31. – P. 13–135.

52.Greendyke R.M., Banzhaf J.C. Occurence of anti-Wr a in blood donors and in selected patientgroups, with a noteon theincidenceofWr a antigen//Transfusion. – 1977. –V. 17. – P. 621–624.

53.Groves J.D., Tanner M.J.A. Glycophorin A facilitates the expression of human Band 3-mediated anion transport in Xenopus oocytes // J. Biol. Chem. – 1992. – V. 267. – P. 22163–22170.

54.Habash J., Devenish A., Macdonald S. et al. A further example of anti-Di b not causing hemolytic disease of the newborn // Vox Sang. –1991. – V. 61. – P. 77.

55.Hardman J.T., Beck M.L. Hemagglutination in capillaries: Correlation with blood group specificity and IgG subclass // Transfusion. – 1981. – V. 21. – P. 87–88.

56.Harris P.A., De la Vega M.S., Clinton B.A., Miller W.V. Positive direct antiglobulin test due to anti-Fr a in a newborn infant // Transfusion. – 1983. – V. 23. – P. 394–395.

57.Hassoun H., Hanada T., Lutchman M. et al. Complete deficiency of glycophorin A in red blood cells from the mice with targeted inactivation of the band 3 (AE1) gene // Blood. – 1998. – V. 91. – P. 2146–2151.

58.Hinckley M.F., Huestis D.W. An immediate hemolytic transfusion reaction apparently caused by anti-Di a // Rev. Franc. Transfus. Immunohemat. – 1979. – V. 22. – P. 581–585.

59.Holman C.A. A new rare human blood group antigen (Wr a) // Lancet. – 1953. – V. ii. – P. 119.

60.Hsu L., Morrison M. A new variant of the anion transport protein in human erythrocytes // Biochemistry. – 1985. – V. 24. – P. 3086–3090.

61.Huang C.-H., Reid M.E., Xie S.-S., Blumenfeld O.O. Human red blood cellWright antigens: a genetic and evolutionary perspective on glycophorine A-band 3 interaction // Blood. – 1996. – V. 87. – P. 3942–3947.

62.Ideguchi H., Okubo K., Ishikawa A. et al. Band 3-Memphis is associated with a lower transport rate of phosphoennolpyruvate // Brit. J. Haemat. – 1992. – V. 82. – P. 122–125.

681

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

63.Inaba M., Yawata A., Koshino I. et al. Defective anion transport and market spherocytosis and membrane instability caused by hereditary total deficiency of red cell band 3 in cattle due to a nonsense mutation // J. Clin. Invest. – 1996. – V. 97. – P. 1804–1817.

64.Ishimori T., Fukumoto Y., Abe K. et al. Rare Diego blood group phenotype Di(a +b −). I. Anti-Di b causing hemolytic disease of the newborn //Vox Sang. –1976. –V. 31. – P. 61–63.

65.Issitt P.D., Anstee D.J. Applied Blood Group Serology. – 4-th ed. – Durham, NC, USA: Montgomery Sc. Publ., 1998. – 1208 p.

66.Issitt P.D., Combs M.R., Allen J., Melroy-Carawan H.Anti-Di b as a red cell autoantibody // Transfusion. – 1996. – V. 36. – P. 802–804.

67.IssittP.D.,PavoneB.G.,GoldfingerD.etal.Anti-Wr b,andotherautoantibodiesresponsible for positive direct antiglobulin tests in 150 individuals // Brit. J. Haemat. – 1976. – V. 34. –

P.5–18.

68.Issitt P.D., Pavone B.G., Goldfinger D., Zwicker H. An En(a −) red cell sample that types as Wr(a −b −) // Transfusion. – 1975. – V. 15. – P. 353–355.

69.Issitt P.D., Pavone B.G., Wagstaff W., Goldfinger D. The phenotypes En(a −), Wr(a −b −), and En(a + ), Wr(a +b −), and further studies on the Wright and En blood group systems // Transfusion. – 1976. – V. 16. – P. 396–407.

70.Issitt P.D., Wren M.R., Rueda E., Maltz M. Red cell antigens in Hispanic blood donors // Transfusion. – 1987. – V. 27. – P. 117.

71.Jarolim P., Murray J.L., Rubin H.L. et al. A Thr552→Ile substitution in erythroid band 3 gives rise to the Warrior blood group antigen // Transfusion. – 1997. – V. 37. – P. 398–405.

72.Jarolim P., Murray J.L., Rubin H.L. et al. Blood group antigens Rb a, Tr a, and Wd a are located in the third ectoplasmic loop of erythroid band 3 // Transfusion. – 1997. – V. 37. –

P.607–615.

73.Jarolim P., Reid M.E. Substitution 480Glu→Lys in erythroid band 3 underlies the Fr a blood group antigen and supports the existence of the second ectoplasmic loop of band 3 [Abstract] // Blood. – 2000. – V. 96. – P. 593a.

74.Jarolim P., Rubin H.L., Moulds J.M. Multiple molecular mechanisms resulting in the Di(a +b −) phenotype [Abstract] // Transfusion. – 1996. – V. 36 (Suppl.1). – 49S.

75.JarolimP.,RubinH.L.,ZakovaD.etal.Characterizationofsevenlowincidencebloodgroup antigens carried by erythrocyte band 3 protein // Blood. – 1998. – V. 92. – P. 4836–4843.

76.Jarolim P., Rubin H.L., Zhai S. et al. Band 3 Memphis: a widespread polymorphism with abnormal electrophoretic mobility of erythrocyte band 3 protein caused by substitution AAG→GAG (Lys→Glu) in codon 56 // Blood. – 1992. – V. 80. – P. 1592–1598.

77.JorgensenJ.,JakobsenL.Erythroblastosisfetaliscausedbyanti-Wr a(Wright)//VoxSang.– 1974. – V. 27. – P. 478–479.

78.Kaita H., Lewis M., McAlpine P.J. Exclusion of the red blood cell antigen Fr a from the Colton blood group system // Transfusion. – 1980. – V. 20. – P. 217.

79.Kaita H., Lubenko A., Moulds M., Lewis M. A serologic relationship[ among the NFLD, BOW and Wu red cell antigens // Transfusion. – 1992. – V. 32. – P. 845–847.

80.Kay M.M.B. Cellular and molecular biology of senescent cell antigen // G. Garratty, ed. Immunobiology of Transfusion Medicine. – N.Y.: Marcel Dekker, 1997. – P. 173–198.

81.Kollert-Jons A., Wagner S., Hubner S. et al. Anion exanger 1 in human kidney and oncocytoma differs from erythroid AE1 in its NH2 terminus // Amer. J. Physiol. – 1993. –

V.265. – P. 813–821.

82.Kornstad L.Arare blood group antigen Ol a (Oldeide), associated with weak Rh antigens // Vox Sang. – 1986. – V. 50. – P. 235–239.

83.Kornstad L. Some observations on the Wright blood group system // Vox Sang. –1961. –

V.6. – P. 129–135.

682

84.Kornstad L., Brocteur J. A new, rare blood group antigen, Mo a (Moen) [Abstract] // Joint. Cong. Int. Soc. Blood Transfus.Am.Assoc. Blood Banks, 1972. – P. 58.

85.Kornstad L., Howell P., Jorgensen J. et al. The rare blood group antigen, Wu // Vox Sang. – 1976. – V. 31. – P. 337–343.

86.Kornstad L., Jerne D., Tippett P.The Haakestad antigen is identical with the Hov antigen // Vox Sang. – 1987. – V. 52. – P. 120–122.

87.Kornstad L., Kout M., Larsen A.M.H., Orjasaeter H.Arare blood group antigen, Jn a // Vox Sang. – 1967. – V. 13. – P. 165–170.

88.Kout M. The incidence of the C W, M g and Wr a agglutinogens in the population of Prague // Vox Sang. –1962. – V. 7. – P. 242–244.

89.Kusnierz-Alejska G., Bochenek S. Haemolytic disease of the newborn due to anti-Di a and incidence of the Di a antigen in Poland // Vox Sang. – 1992. – V. 62. – P. 124–126.

90.Lang N.A., Moulds M.K., Coghlan G.E. The Rebelberger antigen: a family study, a family story // Immunohematology. – 2006. – V. 22. – P. 48–51.

91.Langley J.W., Issitt P.D., Anstee D.J. et al. Another individual (J.R.) whose red blood cells appears to carry a hybrid MNSs sialoglycoprotein // Transfusion. – 1981. – V. 21. –

P.15–24.

92.Layrisse M., Arends T. The ‘Diego’ blood factor distribution: genetic, clinical and anthropological significance // Proc. 6-th Congr. Int. Soc. Blood Transfus., 1958. –

P.114–116.

93.Layrisse M.,Arends T.The Diego blood factor in Chinese and Japanese // Nature. – 1956. –

V.177. – P. 1083–1084.

94.Layrisse M., Arends T. The Diego blood factor in Negroid populations // Nature. – 1957. –

V.179. – P. 478–479.

95.Layrisse M., Arends T., Dominguez Sisico R. Nuevo grupo sanguineo encontrado en descendientes de Indios //Acta Med. Venezolana. – 1955. – V. 3. – P. 132–138.

96.Layrisse M., Sanger R., Race R.R. The inheritance of the antigen Di a: evidence for its independence of other blood group systems // Amer. J. Hum. Genet. – 1959. – V. 11. –

P.17–25.

97.Leddy J.P., Wilkinson S.L., Kissel G.E. et al. Erythrocyte membrane proteins reactive with IgG (warm-reacting) anti-red blood autoantibodies. II. Antibodies coprecipitating band 3 and glycophorinA// Blood. – 1994. – V. 84. – P. 650–656.

98.Levine P., Robinson E.A. Some observations of the new human blood factor Di a // Blood. – 1957. – V. 12. – P. 448–453.

99.Levine P., Robinson E.A., Layrisse M. et al. The Diego blood factor // Nature. –1956. –

V.177. – P. 40–41.

100.Lewis M., Ayukawa H., Chown B., Levine P. The blood group antigen Diego in North American Indians and in Japanese // Nature. – 1956. – V. 177. – P. 1084.

101.Lewis M., Kaita H.A‘new’low incidence ‘Hutterite’blood group antigenWaldner (Wd a) // Amer. J. Hum. Genet. – 1981. – V. 33. – P. 418–420.

102.Lewis M., Kaita H., Allderdice P.W. et al. A ‘new’low incidence red cell antigen, NFLD // Hum. Genet. – 1984. – V. 67. – P. 270–271.

103.Lewis M., Kaita H., Chown B. et al.Afamily with the rare red cell antigens Wr a and ‘super Sd a’// Vox Sang. –1973. – V. 25. – P. 336–340.

104.Lewis M., Kaita H., Chown B. The blood group of a Japanese population // Amer. J. Hum. Genet. – 1957. – V. 9. – P. 274–283.

105.Lewis M., Kaita H., McAlpine P.J. et al. A ‘new’ blood group antigen Fr a: incidence, inheritance and genetic linkage analysis // Vox Sang. – 1978. – V. 35. – P. 251–254.

106.Lewis M., Kaita H., Philipps S. et al. The Swann phenotype 700:4, -41; genetic studies // Vox Sang. – 1988. – V. 54. – P. 184–187.

683

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

107.Lewis M., Kaita H., Philipps S., McAlpine P.J. The low-incidence red cell antigen Wr a: genetic studies // Transfusion. – 1991. – V. 31. – P. 47–51.

108.Lin C.K., Mak K.H., Chan N.K. et al. Report on anti-Di b encountered in two Hong Kong Chinese // Immunohematology. – 1997. – V. 13. – P. 17–19.

109.Lin-Chu M., Broadberry R.E., Chang F.J. The distribution of blood group antigens and alloantibodies among Chinese in Taiwan // Transfusion. – 1988. – V. 28. – P. 350–352.

110.LiottaI.,PurpuraM.,DawesB.J.,GilesC.M.SomedataonthelowfrequencyantigensWr a and Bp a // Vox Sang. –1970. – V. 19. – P. 540–543.

111.Lubenko A., Contreras M. The incidence of hemolytic disease of the newborn attributable to anti-Wr a // Transfusion. – 1992. – V. 32. – P. 87–88.

112.Lux S.E., John K.M., Kopito R.R., Lodish H.F. Cloning and characterization of band 3, the human erythrocyte anion-exchange protein (AE1) // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. – 1989. –

V.86. – P. 9089–9093.

113.McGuire D., Funkhouser J.W. A study on the Wright blood group system as found in a normal donor population [Abstract] // Transfusion. – 1967. – V. 7. – P. 385.

114.McManus K., Lupe K., Coghlan G., Zelinski T. An amino acid substitution in the putative secondextracellularloopofRBCband3accountsfortheFroesebloodgrouppolymorphism

//Transfusion. – 2000. – V. 40. – P. 1246–1249.

115.McManus K., Pongoski J., Coghlan G., Zelinski T. Amino acid substitutions in human erythroid protein, band 3 account for the low-incidence antigens NFLD and BOW // Transfusion. – 2000. – V. 40. – P. 325–329.

116.Metaxas M.N., Metaxas-Buhler M.ASwiss family showing independent segregation of the Lutheran and Swann genes // Vox Sang. – 1976. – V. 31 (Suppl.1). – P. 39–43.

117.Metaxas M.N., Metaxas-Buhler M. Studies on the Wright blood group system // Vox Sang. –1963. – V. 8. – P. 707–716.

118.Miyazaki T., Sato S., Kato T., Ikeda H. Human anti-Di a monoclonal antibodies for mass screening // Immunohematology. – 2000. – V. 16. – P. 78–81.

119.Mollison P.L., Engelfriet P., Contreras M. Blood Transfusion in Clinical Medicine. –10-th ed. – Oxford: BSP, 1997. – 1033 p.

120.Moores P., Smart E., Marks M., Botha M.C. Wd(a + ) red blood cells in two sisters of a Heiom Khoisan family in Namibia // Hum. Hered. – 1990. – V. 40. – P. 257–261.

121.Moulds M., Kaita H., Kornstad L., Lubenko A. Evidence that the low-incidence antigen termedWu(700.13)andHov(700.38)areidentical//VoxSang.–1992.–V.62.–P.53–54.

122.Mourant A.E., Kopec A.C., Domaniewska-Sobczak K. The Distribution of Human Blood Groups and Other Polymorphisms. – 2-nd. ed. – London: Oxford University Press, 1976.

123.Mueller T.J., Morrison M. Detection of a variant of protein 3, the major transmembrane protein of the human erythrocyte // J. Biol. Chem. – 1977. – V. 252. – P. 6573–6576.

124.Nakajima H., Hayakawa Z., Ito H.Anew example of anti-Di b found in a Japanese woman

//Vox Sang. – 1971. – V. 20. – P. 271–273.

125.NiggE.A.,BronC.,GiradetM.,CherryR.J.Band3-glycophorinAassociationinerythrocyte membranes demonstrated by combining protein diffusion measurements with antibodyinduced cross-linking // Biochemistry. – 1980. – V. 19. – P. 1887–1193.

126.Oh S.S., Chisti A.H., Palek J., Liu S.-C. Erythrocyte membrane alterations in Plasmodium falciparum malaria sequestration // Curr. Opin. Hemat. – 1997. –V. 4. – P. 148–154.

127.OkuboY.,YamaguchiH.,SenoT.etal.TheNFLDantigeninJapan//Hum.Hered.–1988.–

V.38. – P. 122–124.

128.Orita M., Suzuki Y., Sekiya T., Hayashi K. Rapid and sensitive detection of point mutations and DNA polymorfisms using the polymerase chain reaction // Genomics. – 1989. – V. 5. –

P.874–879.

129.Orlina A.R., DiMauro J., Unger P.J. Hemolytic disease of the newborn due to anti-Di b // Amer. J. Clin. Path. – 1979. – V. 71. – P. 713–714.

684

130.Paulitschke M., Nash G.B., Anstee D.J. et al. Perturbation of red blood cell membrane rigidity by extracellular ligands // Blood. – 1995. – V. 86. – P. 342–348.

131.PetersL.I.,ShivdasaniR.A.,LiuS.C.etal.Anionexchanger1(band3)isrequiredtoprevent erythrocyte membrane surface loss but not to form the membrane skeleton // Cell. – 1996. –

V.86. – P. 917–927.

132.Poole J. Red cell antigens on band 3 and glycophorin A // Blood Rev. – 2000. – V. 14. –

P.31–43.

133.Poole J., Banks J., Kjeldsen-Kragh J. et al. Second example of MiV / MiV phenotype with anti-Wr b: a case study [Abstract] // Transfus. Med. – 1997. – V. 7 (Suppl. 1). – P. 27.

134.Poole J., Bruce L.J., Hallewell H. et al. Erythrocyte band 3 mutation Pro566→Ser gives rise to the BOW antigen and Pro561→Ala to a novel antigen KREP [Abstract] // Transfus. Med. – 1998. – V. 8(Suppl. 1). – P. 17.

135.Poole J., Hallewell H., Bruce L. et al. Identification of two new Jn(a + ) individuals and assignment of Jn a to erythrocyte band 3 [Abstract] // Transfusion. – 1997. – V. 37 (Suppl.). – 90S.

136.PopovM.,TamL.Y.,JingL.,ReithmeierR.A.F.Mappingtheendsoftransmembranesegments in a polytopic membrane protein: scanning N-glycosylation mutagenesis of extracytosolic loops in the anion exchanger, band 3 // J. Biol. Chem. – 1997. – V. 272. – P. 18325–18332.

137.Race R.R., Sanger R. Blood Groups in Man. – 6-th ed. – Oxford: BSP, 1975. – 659 p.

138.Ranney H.M., Rosenberg G.H., Morrison M., Mueller T.J. Frequencies of band 3 variants of human red cell membranes in some different populations // Brit. J. Haemat. – 1990. – V. 75. –

P.262–267.

139.Rearden A. Reactivity of monoclonal anti-Wr b with a synthetic peptide // Transfusion. – 1989. –V. 29. – P. 187.

140.Reid M.E., Lisowska E., Blanchard D. eds. Third International Workshop on Monoclonal AntibodiesAgainst Human Red Blood Cell and RelatedAntigens // Transfus. Clin. Biol. – 1997. – V. 4. – P. 57–96 (9 papers).

141.Reid M.E., Lomas-Francis C. The Blood GroupAntigen: FactsBook. – 2-nd ed. – London: Academic Press, 2004. – 561 p.

142.Ribeiro M.L., Alloisio N., Almeida H. et al. Severe hereditary spherocytosis and distal renal tubular acidosis associated with total absence of band 3 // Blood. – 2000. – V. 96. –

P.1602–1604.

143.Riches R.A., Laycock C.M., Poole J. Anti-Di a causing HDN in an English family: nonlinkage of Diego and Colton genes is demonstrated [Abstract] // 20-th Congr. Int. Soc. Blood Transfus., 1988. – P. 299.

144.RidgwellK.,TannerM.J.A.,AnsteeD.J.TheWr b antigeninSt a-positiveandDantu-positive human erythrocytes // J. Immunogenet. – 1984. – V. 11. – P. 365–370.

145.Ridgwell K., Tanner M.J.A., Anstee D.J. The Wr b antigen, a receptor for Plasmodium falciparum malaria, is located on a helical region of the major membrane sialoglycoprotein of human red blood cells // Biochem. J. – 1983. – V. 209. – P. 273–276.

146.Ring S.M., Green C.A., Swallow D.M., Tippett P. Production of a murine monoclonal antibody to the low incidence red cell antigen Wr a: characterization and comparison with human anti-Wr a // Vox Sang. –1994. – V. 67. – P. 222–225.

147.Ring S.M., Tippett P., Swallow D.M. Comparative immunochemical analysis of Wr a and Wr b red cell antigens // Vox Sang. – 1994. –V. 67. – P. 226–230.

148.Rouger P., Anstee D., Salmon C. eds. First International Workshop on Monoclonal Antibodies Against Human Red Blood Cell and Related Antigens // Rev. Franc. Transfus. Immunohemat. – 1988. – V. 31. – P. 261–364 (11 papers).

149.Rowe G.P., Hammond W. A new low-frequency antigen, Hg a (Hughes) // Vox Sang. – 1983. – V. 45. – P. 316–319.

685

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

150.Salhany J.M., Sloan R.L., Schopfer L.M. Characterization of the stilbenedisulphonate binding siteonband3MemphisvariantII(Pro-854→Leu)//Biochem.J.–1996.–V.317.–P.509–514.

151.Schofield A.E., Martin P.G., Spiller D., Tanner M.J.A. The structure of the human red blood cell anion exchanger (EPB3,AE1, Band 3) gene // Blood. – 1994. – V. 84. – P. 2000–2012.

152.SimmonsR.T.TheapparentabsenceoftheDiego(Di a)andWright(Wr a)bloodgroupantigens inAustralianAborigines and New Guineans //Vox Sang. – 1970. –V. 19. – P. 533–536.

153.SimmonsR.T.,AlbreyJ.A.,MorganJ.A.G.,SmithJ.A.TheDiegobloodgroup:anti-Di a andthe Di(a + )bloodgroupantigenfoundinCaucasians//Med.J.Aust.–1968.–V.1.–P.406–407.

154.Smythe J.S., Spring F.A., Gardner B. et al. Monoclonal antibodies recognizing epitopes on the extracellular face and intracellular N-terminus of the human erythrocyte anion transporter (band 3) and their applications to the analysis of South EastAsian ovalocytes // Blood. – 1995. – V. 85. – P. 2929–2936.

155.Southgate C.D., Chisti A.H., Mitchel B. et al. Targeted disruption on the murine erythroid band 3 gene results in spherocytosis and severe haemolytic anaemia despite a normal membrane skeleton // Nature Genet. – 1996. – V. 14. – P. 227–230.

156.SouthscottM.J.G.,TannerM.J.A.,AnsteeD.J.Theexpressionofhumanbloodgroupduring erythropoesis in a cell culture system // Blood. – 1999. – V. 93. – P. 4425–4435.

157.Spring F.A., Bruce L.J., Anstee D.J., Tanner M.J.A. Band 3 Memphis variant II: altered stilbene disulphonate binding is associated with the Diego (Di a) blood group antigen // Biochem. J. – 1992. – V. 288. – P. 713–716.

158.Tanner M.J.A. Molecular and cellular biology of the erythrocyte anion exchanger (AE1) // Semin. Hematol. – 1993. – V. 30. – P. 34–57.

159.Tanner M.J.A. The structure and function of band 3 (AE1): recent developments (review) // Mol. Mem. Biol. – 1997. – V. 14. – P. 155–165.

160.Tanner M.J.A., Martin P.G., High S. The complete amino acid sequence of the human erythrocyte membrane anion-transport protein deduced from the cDNA sequence // Biochem. J. – 1988. – V. 256. – P. 703–712.

161.Tanphaichitr V.S., Sumboonnamonda A., Ideguchi H. et al. Novel AE1 mutations in the recessive distal renal tubular acidosis: loss-of-function is rescued by glycophorin A //

J.Clin. Invest. – 1998. – V. 102. – P. 2173–2179.

162.Tatarsky J., Stroup M., Levine P., Ernoenazy W.S. Another example of anti-Diego (Di a) // Vox Sang. – 1959. – V. 4. – P. 152–154.

163.Telen M.J., Chasis J.A. Relationship of the human erythrocyteWr b antigen to an interaction between glycophorinAand band 3 // Blood. – 1990. – V. 76. – P. 842–848.

164.Thompson P.R., Childers D.M., Hatcher D.E. Anti-Di b: first and second examples // Vox Sang. – 1967. – V. 13. – P. 314–318.

165.Tills D., Kopec A.C., Tills R.E. The Distribution of Human Blood Groups and Other Polymorphisms. (Suppl. 1). – Oxford: University Press, 1983.

166.Uchikawa M., Shibata Y., Tohyama H. et al.Acase of hemolytic disease if the newborn due to anti-Di b antibodies // Vox Sang. –1982. – V. 42. – P. 91–92.

167.Van Dort H.M., Moriyama R., Low P.S. Effect of band 3 subunit equilibrium on the kinetics and affinity of ankyrin binding to erythrocyte membrane vesicles // J. Biol. Chem. – 1998. –

V.273 – P. 14819–14826.

168.van Loghem J.J., van der Hart M., Bok J., Brinkering P.C. Two further examples of the antibody anti-Wr a (Wright) // Vox Sang (old series). – 1955. – V. 5. – P. 130–134.

169.Wainwright S.D., Tanner M.J.A., Martin G.E.M. et al. Monoclonal antibodies to the membrane domain of the human erythrocyte anion transport protein. Localization of the C-terminus of the protein to the cytoplasmic side of the red cell membrane and distribution of the protein in some human tissues // Biochem. J. – 1989. – V. 258. – P. 211–220.

170.Walker M.F., Tippett P.A., Roper J.M. et al. Tests with some rare blood-group antibodies // Vox Sang. –1961. – V. 6. – P. 357.

686

171.Wallis J.P., Hedley G.P., Charlton D. et al. The incidence of anti-Wr a and Wr a antigen in blood donors and hospital patients // Transfus. Med. – 1996. – V. 6. – P. 361–364.

172.Wang L., Groves J.D., Mawby W.J., Tanner M.J.A. Complementation studies with coexpressedfragmentsofthehumanredcellaniontransporter(band3;AE1):theroleofsome exofacial loops in anion transport // J. Biol. Chem. – 1997. – V. 272. – P. 10631–10638.

173.Wiener A.S., Brancato G.J. Severe erythroblastosis fetalis caused by sensitization to a rare human agglutinogen //Amer. J. Hum. Genet. – 1953. – V. 5. – P. 350–355.

174.WonS.D.,ShinH.S.,KimS.W.etal.DistributionofhereditarybloodfactorsamongKoreans residing in Seoul, Korea //Amer. J. Phys.Anthrop. – 1960. – V. 18. – P. 115–124.

175.Wren M.R., Issitt P.D. Evidence that Wr a and Wr b are antithetical // Transfusion. – 1988. – V. 28. – P. 113–118.

176.Yannoukakos D., Vasseur C., Driancourt C. et al. Human erythrocyte band 3 polymorphism (band 3 Memphis): characterization of the structural modification (Lys56→Glu) by protein chemistry methods // Blood. – 1991. – V. 78. – P. 1117–1120.

177.Yasuda H., Ohto H., Yamaguchi O. et al. Three episodes of delayed hemolytic transfusion reactions due to multiple red cell antibodies, anti-Di a, anti-Jk a and anti-E // Transfus. Sci. – 2000. – V. 23. – P. 107–112.

178.Young S.Vg a: a new low incidence red cell antigen //Vox Sang. – 1981. –V. 41. – P. 48–49.

179.YoungS.,MallanM.,CaseJ.etal.FurtherexamplesoftheWulfsbergantigen//VoxSang.– 1980. – V. 38. – P. 213–215.

180.Zafar M., Reid M.E. Review: the Diego blood group system // Immunohematology. – 1993. – V. 9. – P. 35–40.

181.Zago-Novaretti M.C., Soares M.O.C., Dorlhias-Llacer P.E., Chamone D.A.F.Anti-Diego in multitransfused patients [Abstract] // Transfus. Sci. – 1992. – V. 110. – IH52.

182.ZelinskiT.,McManusK.,PunterF.etal.AGly565→Alasubstitutioninhumanerythrocyteband 3accountsfortheWubloodgrouppolymorphism//Transfusion.–1998.–V.38.–P.745–748.

183.Zelinski T., Punter F., McManus K., Coghlan G. The ELO blood group polymorphism is located in the putative first extracellular loop of human erythrocyte band 3 // Vox Sang. – 1998. – V. 75. – P. 63–65.

184.ZelinskiT.,RusnakA.,McManusK.,CoghlanG.DistinctiveSwannbloodgroupgenotypes: molecular investigations // Vox Sang. – 2000. – V. 79. – P. 215–218.

185.ZupanskaB.,BrojerE.,McIntoshJ.etal.Correlationofmonocyte-monolayerassayresults, number of erythrocyte-bound IgG molecules, and IgG subclass composition in the study of red cell alloantibodies other than D // Vox Sang. – 1990. – V. 58. – P. 276–280.

687

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

Глава 13.

Система Cartwright

Система Cartwright (Картрайт) интересна тем, что носителями составляющих ее антигенов являются молекулы ацетилхолинэстеразы (АХЭ). Этот фермент участвует в передаче нервного импульса. Импульс передается на воспринимающие рецепторы очередного нейрона или мускульной клетки через синапс посредством образования ацетилхолина (АХ), который после проведения импульса разлагается АХЭ на холин и уксусную кислоту. Таким образом АХЭ выполняет роль биохимического реле, разделяющего нервные импульсы и одновременно контролирующего состояние системы связи. Острая токсичность фосфорорганических соединений является прямым следствием того, что они являются сильными ингибиторами АХЭ.

Ассоциационно-диссоциационная система АХ – АХЭ – АХ является основой иннервации всего организма, включая периферическую (проводниковую) и центральную нервную систему. Благодаря ей нервные импульсы поступают во все ткани организма.

Всвязи с этим можно высказать предположение о своеобразной иннервации циркулирующих клеток как в норме, так и в состоянии стресса. Стресс охватывает весь организм: и стационарные ткани, к которым подходят нервные окончания, и циркулирующие в кровотоке клетки, которых нервные окончания не достигают. Наличие АХЭ на эритроцитах, по-видимому, обеспечивает подведение к ним нервного импульса (доведение до эритроцитов стрессового сигнала). Организм как целостная система таким образом доводит сигнал стресса и мобилизационный импульс до всех тканей, стационарных и подвижных, обеспечивая ответную реакцию всего организма.

Влитературе имеются указания на то, что ген ACHE (acetylcholinesterase) играет определенную роль в гемопоэзе. Аномалии хромосомы 7, где располагается этот ген, часто обнаруживают у пациентов с острым нелимфоцитарным лейкозом и миелодисплазией, и наиболее частые хромосомные нарушения при этих состояниях происходят в 7q22, участке гена

ACHE (Kere и соавт., 1989).

Lapidot-Lifson и соавт. (1989) связывали аномальный мегакариоцитопоэз с нарушениями в локусе ACHE, вызванными химиотерапией, облучением или отравлением фосфорорганическими соединениями. Факт влияния АХЭ на мегакариоцитопоэз подтверждают результаты экспериментов на мышах

(Patinkin и соавт., 1989).

688

АнтигеныYta иYtb

Система Cartwright представлена двумя антигенами: Yt a и Yt b (табл. 13.1). Антитела анти-Yt a, открывающие часто встречающийся антиген Yt a, обнаружены в 1956 г. Eaton и соавт. [12] при проведении пробы на индивидуальную совместимость. Через 8 лет Giles и Metaxas [16] описали антитетичный антиген Yt b, встречающийся относительно редко (с частотой ≈ 8 %).

Нулевой фенотип Yt(a −b −), как и молчащий ген, передаваемый по наследству, в системеYt неизвестен.

АнтигенныеразличияYt a / Yt b обусловленызаменойгистидинанааспарагинвпозиции353(рис.13.1).ЛокусыYT иACHE(рис.13.2)независятотгеновдругихгрупп крови.Онирасположенынахромосоме7впозиции7q22.1(Reid,Lomas-Francis[40]). В 1989–1991 гг. группа исследователей (Coghlan и соавт., Zelinski и соавт.) опубликовала данные о возможной сцепленности локусов YT и KEL. Последний, как вскоре выяснилось, так же как и YT, расположен на хромосоме 7. Однако последующие исследованиянеподтвердилисуществованиеуказаннойсцепленности.

Рис. 13.1. Строение гликопротеина, несущего антигеныYt.

689

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

Рис. 13.2. Организация гена YT (ACHE).

Связь с ацетилхолинэстеразой

Telen и соавт. [47] показали, что большинство образцов анти-Yt a-антител не реагирует с фракцией комплементчувствительных эритроцитов больных пароксизмальной ночной гемоглобинурией (ПНГ), однако взаимодействует с фракцией эритроцитов, не чувствительных к комплементу. Установлено, что упомянутые комплементчувствительные эритроциты в значительной степени лишены гликозилфосфатидилинозитола (ГФИ). У двух больных ПНГ комплементчувствительные эритроциты были Yt(b + ). Эти результаты интерпретированы авторами как указание на то, что эпитопыYt a иYt b несет ГФИ-ассоциированный гликопротеин.

В 1991 г. Spring и соавт. [45] показали, что антигены Cartwright на эритроцитах несет ГФИ-ассоциированный гликопротеин АХЭ (см. рис. 13.1). Путем иммунопреципитации антителами анти-Yt a и анти-Yt b выделен субстрат с мол. массой 72 кДа. По электрофоретической подвижности он был идентичен веществу, выделенному с помощью моноклональных антител к АХЭ эритроцитов. Субстрат обладал ацетилхолинэстеразной активностью, о чем свидетельствовали результаты экспериментов Petty [36] с иммобилизацией моно- и поликлональных антител анти-Yt a и анти-Yt b.

АХЭ эритроцитов подвергается N-гликозилированию. Как установили Spring и соавт. [45], обработка субстрата, выделенного посредством иммунопреципитации, N-гликаназой приводила к уменьшению его мол. массы с 72 до 63 кДа. С помощью МКА к АХЭ установлено, что один эритроцит несет 3–5 тыс. АХЭучастков. При использовании для аналогичных исследований Fab-фрагментов указанных антител выявлено 7–10 тыс. участков связывания. Это дало основания Spring и соавт. [45] полагать, что АХЭ присутствует в мембране эритроцитов в форме димера.

Как указывалось выше, АХЭ играет важную роль в передаче нервных импульсов в исполнительные органы и ткани. Ацетилхолин обеспечивает передачу электроимпульсных сигналов от терминальных участков нервов в мышечные клетки. Затем ацетилхолин быстро разрушается АХЭ путем гидролиза для прекращения последующей передачи нейроимпульсов.

АХЭ присутствует в различных тканях в разных изоформах, обусловленных альтернативным сплайсингом гена ACHE (Taylor [46], Li и соавт. [29]). Фрагменты кДНК гена ACHE обнаружены в библиотеке генов из клеток фетальной мышечной ткани и нервной ткани взрослых лиц (Soreg и соавт. [44]). Полная кодирующая последовательность гена установлена Li и соавт. [29] при анализе космидной библиотеки генома человека.

690