6 курс / Клинические и лабораторные анализы / Группы крови человека

Иммуногенные свойства вещества Rb a невысоки. Ни у 1 из 6 Rb a-отрицательных женщин, родивших детей Rb(a + ), антитела анти-Rb a не были выявлены (Contreras и соавт. [32]). Указанные антитела ни разу не описаны в качестве причины гемолитических посттрансфузионных реакций.

Исследование в трех семьях показало, что ген Rb a наследуется кодоминантно. Аантитетичный антиген Rb b, равно как и открывающие его антитела антиRb b, не найдены.

WARR (Warrior)

Антитела, открывающие указанный редкий антиген, описаны Crow и соавт. в 1991 г. Они вызвали легкую форму гемолитической болезни у новорожденного мисс Warrior из семьи потомков американских индейцев. Coghlan и соавт. [29], использовав сыворотку крови этой женщины, обследовали 8275 человек и нашли только 1 носителя антигена WARR, не считая сына и мужа упомянутой женщины. Им оказалась сестра пропозитуса.

Антиген WARR, первоначально выделенный в серию 700 под номером 700055, включен в систему Diegо в 1996 г. Он не денатурируется фицином и дитиотрейтолом. Обработка фицином эритроцитов WARR + усиливает реакцию анти-WARR-антител (см. табл. 12.6).

Антитела анти-WARR обнаружены в полиспецифических сыворотках наряду с антителами против других редко встречающихся антигенов. Трансфузионные реакции, обусловленные антителами анти-WARR, не описаны.

ELO

В 1979 г. Green и Tippett (цит. по Coghlan и соавт. [30]) нашли образец эри-

троцитов ELO + и сообщили о редкости этого антигена. В последующие 11 лет было описано еще 7 не связанных родством носителей этого антигена. Среди 8 ELO + 3 человека были англосаксонского происхождения, 1 – бельгиец, 1 – грек, 1 – иранец, происхождение 2 осталось неизвестным.

Результаты его подробного изучения были опубликованы в 1993 г. Coghlan и соавт. [30]. Антиген был назван по имени индивида, у которого он был выявлен. В систему Diegо антиген ELO включен в 1998 г. по результатам молекулярногенетических исследований. Частота этого антигена менее 0,01 %.

При серологическом исследовании были получены некоторые неожиданные результаты. Так, один из образцов антител анти-ELO не реагировал с эритроцитами, обработанными химотрипсином. Это позволило предположить, что указанный эпитоп несет первая экстрацеллюлярная петля белка полосы 3. Не исключено также, что аминокислотная замена Arg 432 Trp, ассоциированная с присутствием антигена ELO, создает внутри полипептида дополнительный участок, расщепляемый химотрипсином, в силу чего становится возможным частичное расщепление полипептидной цепи с нейтрализацией ELO-эпитопов. Возможно, что один из образцов антител анти-ELO улавливает

671

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

эти изменения. Изучение характеристик данной анти-ELO-сыворотки показало, что антитела были представлены IgM и IgG3, которые вызывали гемолиз эритроцитов in vitro. Антитела анти-ELO были получены и путем искусственной иммунизации добровольцев эритроцитами ELO +. Описано несколько образцов моноспецифических анти-ELO-сывороток, однако эти антитела чаще встречаются в полиспецифических сыворотках, содержащих антитела против нескольких редко встречающихся антигенов. Плазма донора ELO + не ингибировала антитела анти-ELO.

Антитела анти-ELO описаны как причина ГБН. В одном из наблюдений второй новорожденный женщины, имевшей антитела анти-ELO, страдал умеренно выраженной ГБН. У следующего, третьего ее ребенка наблюдали тяжелую форму этой патологии, и для лечения новорожденного потребовалось обменное переливание крови (Ford и соавт. [45], Better и соавт. [13]). Гемолитические посттрансфузионные реакции, обусловленные антителами анти-ELO, не описаны.

Wu (Wulfsberg)

Антиген Wu, включенный в систему Diegо в 1998 г., известен с 1967 г. Он был открыт и включен в серию редко встречающихся антигенов трижды – под обозначениями Wulfsberg (700.013), Hov (700038) и Haakestad (без номера).

Позднее было установлено, что 3 указанных антигена идентичны и представляют собой одну специфичность (Kornstad и соавт. [82, 85, 86], Moulds и соавт. [121]). Частота антигена Wu среди датчан и норвежцев менее 0,01 %, В одной датской семье было найдено несколько лиц, гомозиготных по гену Wu. Антиген найден также у одного негра (Kornstad и соавт. [85, 86], Young и со-

авт. [179]).

Данных о клиническом значении антител анти-Wu нет. Последние часто встречаются в полиспецифических сыворотках одновременно с другими антителами против редко встречающихся антигенов. Антигены Wu, NFLD (Di16) и BOW (Di15) перекрестно реагируют. Адсорбция антител к антигенам Wu, NFLD и BOW, эритроцитами, содержащими один из указанных антигенов, приводила к устранению активности антител анти-Wu, анти-NFLD и антиBOW одновременно (Kaita и соавт. [79]). Эти серологические свойства не удалось связать с какими-либо особенностями молекулярного строения антигенов. Предполагается, что в будущем могут быть найдены эритроциты Wu − NFLD −BOW − (Di: −1, −15, −16), положительно реагирующие с указанными несепарируемыми антителами, с перспективой открытия нового редкого антигена в системе Diegо. Подобный феномен известен в системе Rh: не разделяемые адсорбцией антитела анти-Rh23 + Rh32 реагировали с некоторыми эритроцитами Rh: −23, −32. Так был открыт новый редкий антиген – CENR, включенный в систему резус под номером Rh56.

672

Bpa (Bishop)

Антиген Bp a описан в 1964 г. и обозначен по фамилии человека, у которого был впервые обнаружен, мистера Бишопа. Сначала антиген был отнесен в серию редковстречающихсяподномером700010илишьв1998 г.включенвсистемуDiegо.

Известны 2 человека с фенотипом Bp(a + ), один из них англичанин, другой – итальянец.

Аминокислотная замена, приводящая к экспрессии антигена Bp a, расположена в участке протеина полосы 3 внутри двойного липидного слоя эритроцитарной мембраны. Вещество Bp a разрушается протеазой.

Анти-Bp a-антитела относятся к IgM, активны при комнатной температуре и, по-видимому, имеют естественное происхождение. Их находили в полиспецифических сыворотках у больных аутоиммунными гемолитическими анемиями. Данных об их клиническом значении нет.

Moa (Moen)

Антиген Moen обнаружен Kornstad и Brocteur [84] в 1972 г. в процессе поиска донора с наличием редко встречающегося антигена Jn a (Di17, см. далее). Как и многие другие редкие антигены, он был включен в серию 700 (700022). К системе Diegо отнесен в 1998 г. Сообщалось всего о 3 Jn a-положительных лицах (1 норвежец, 2 бельгийца).

Данных о клиническом значении антител анти-Mo a нет. Найденные образцы были представлены смесью IgM и IgG. Они проявляли серологическую активность при комнатной температуре, реагировали в антиглобулиновой пробе. Антитела содержались в полиспецифических сыворотках и имели естественное происхождение.

Hga (Hughes)

Редкий антиген Hg a описан в 1983 г. Rowe и Hammond [149]. Он назван по фамилии человека (Hughes), имевшего фенотип Hg(a + ) и до 1998 г., до внесения в систему Diegо, числился в серии редко встречающихся антигенов под номером 700.034. Антиген Hg a встречается крайне редко: он найден в 3 валлийских и 1 австралийской семье. Вещество Hg a устойчиво к действию протеолитических фер- ментов.Анти-Hg a-антителапредставляютсобойсмесьIgMиIgG.Онибылинайде- ны в виде фракции в полиспецифических сыворотках. Моноспецифические анти- телаанти-Hg a неописаны.Данныхоклиническомзначенииантителанти-Hg a нет.

Vga (Van Vugt)

Редко встречающийся антиген Vg a (от фамилии мисс Van Vugt) обнаружен в 1981 г. Young [178] в процессе обследования доноров Австралии сывороткой анти-Wu и отнесен к серии 700 (700029). Семья Van Vugt остается единственной, среди членов которой выявлены лица Vg(a + ). Антиген Vg a чувствителен к действию α-химотрипсина и проназы (см. табл. 12.6).

673

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

Антитела анти-Vg a обнаружены у 11 из 1669 обследованных доноров. Чаще всего они сочетаются с анти-Wr a-антителами и представлены смесью IgM и IgG. Данных о клинических проявлениях антител анти-Vg a нет.

Swa (Swann)

Антитела анти-Sw a обнаружил Cleghorn [27] в 1959 г. у больного аутоиммунной гемолитической анемией. Сыворотка крови больного давала положительную реакцию с эритроцитами донора Donald’a Swann’a. Антиген Sw a был четвертым (700004) в серии редко встречающихся антигенов (Metaxas, MetaxasBuhler [116], Lewis и соавт. [106]). В систему Diegо он включен в 1998 г. Данных

оклинической значимости антител анти-Sw a нет. Последние представлены IgM

иIgG, часто присутствуют в сыворотках крови больных аутоиммунной гемолитической анемией, а также в полиспецифических сыворотках. В случаях, когда анти-Sw a-антитела сочетались с анти-Fr a-антителами, их не удавалось разделить дифференциальной адсорбцией эритроцитами Sw(a + ) Fr(a −) и Sw(a −) Fr(a + ) (Contreras и соавт. [31]).

BOW (Bowyer)

Первое сообщение об открытии редкого антигена BOW появилось в 1988 г. (Chaves и соавт. [25]). При проведении пробы на индивидуальную совместимость эритроциты донора по фамилии Bowyer дали положительную реакцию с сывороткой реципиента. Антиген BOW включили в серию 700 под номером 700046. В систему Diegо этот антиген внесен в 1998 г. (Reid, Lomas-Francis [141]).

Антиген BOW найден всего у нескольких лиц.

Антитела анти-BOW чаще относились к IgG, хотя некоторые образцы содержали также IgM. Подобно другим антителам к редко встречающимся антигенам Diegо анти-BOW-антитела присутствуют в полиспецифических сыворотках. Известно несколько образцов моноспецифических сывороток анти-BOW. Данные о клиническом значении антител отсутствуют.

NFLD (Newfoundland)

Антиген NFLD выявили Lewis и соавт. [102] в Ньюфаундленде в 1984 г. у одного канадца французского происхождения. Антигену был присвоен номер 700037 в серии редких антигенов. В систему Diegо фактор NFLD внесен в 1998 г. Он найден лишь в 2 канадских и 2 японских семьях и является антитетичным по отношению к антигену BOW (Di15). Антиген NFLD чувствителен к действию α-химотрипсина и проназы (см. табл. 12.6). Антитела анти-NFLD выявлены в полиспецифических сыворотках и представляют собой иммуноглобулины M и G. У японской женщины NFLD −, родившей 3 детей NFLD +, антитела анти-NFLD не образовались (Okubo и соавт. [127]). Каких-либо других сведений о клиническом значении указанных антител нет.

674

Jna (Nunhart, JN)

Этот антиген впервые описан в 1967 г. Kornstad и соавт. [87]. Он был найден у мужчины J. N. при изучении частоты антигена Wr a среди жителей Праги. До включения в систему Diegо в 1998 г. этот антиген числился в серии редких антигенов под номером 700014. Он обнаружен всего у 2 лиц польского и словацкого происхождения.

Антиген Jn a является антитетичным по отношению к антигену KREP (Di18). Он чувствителен к действию α-химотрипсина и проназы (см. табл. 12.6).

Все найденные образцы антител были представлены фракцией IgM в полиспецифических сыворотках. В 12 из 13 изучавшихся сывороток антитела анти-Jn a сочетались с анти-KREP. Данных о клинической значимости антител анти-Jn a нет.

KREP(IK)

Антиген KREP обнаружен в 1997 г. при исследовании эритроцитов одного из двух индивидов Jn(a + ). В систему Diegо фактор KREPвключен в 1998 г.. Известен всего один человек KREP +, поляк по национальности. Фактор KREP антитетичен антигенуJn a (Di17).Ончувствителенкдействиюα-химотрипсинаипроназы.

Подобно другим антителам против редких антигенов Diegо анти-KREP- антитела присутствуют в виде фракции IgM в полиспецифических сыворотках и сочетаются с антителами анти-Jn a. Клинического значения анти-KREP- антитела не имеют.

Tra (Traversu)

Антиген Tr a (Traversu) идентифицирован в 1960-х годах в процессе исследования эритроцитов английских доноров полиспецифическими сыворотками, содержащими антитела к редким антигенам. Практически все сыворотки содержали антитела анти-Wr a. С некоторыми из них реагировали эритроциты донора по фамилии Traversu. Антиген Tr a присутствовал всего у 2 англичан, детально обследован только 1 из них. Антиген чувствителен к действию α-химотрипсина и проназы. Антитела анти-Tr a представляли собой фракцию антител IgM и IgG, отделяемую адсорбцией из сывороток, содержащих антитела анти-Wr a. Из 18 изучавшихся полиспецифических сывороток с антителами анти-Wr a 12 содержали анти-Tr a-антитела. Эти антитела встречались у больных аутоиммунной гемолитической анемией. Клиническое значение антител анти-Tr a, по-видимому, невелико.

Fra (Froese)

Антиген Fr a (Froese) обнаружили Kaita и соавт. [78], Lewis и соавт. [105] в 1978 г. и в соответствии со сложившейся традицией обозначили его по фамилии носителя. В 2000 г. антиген Fr a включен в систему Diegо, он устойчив к действию протеолитических ферментов. Антитела анти-Fr a представлены в полиспецифических сыворотках преимущественно IgG, реже IgM.

675

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

Сыворотки анти-Fr a перекрестно реагируют с эритроцитами Sw(a + ). Обе специфичности (анти-Fr a и анти-Sw a) не удалось разделить адсорбцией этих сывороток эритроцитами Fr(a + ) Sw(a −) и Fr(a −) Sw(a + ). Найдено несколько образцов моно- специфическиханти-Fr a-антител,нереагирующихсэритроцитамиFr(a −)Sw(a + ).

Антитела анти-Fr a в одном из наблюдений обусловили положительный прямой антиглобулиновый тест с эритроцитами новорожденного Fr(a + ), однако клинических проявлений гемолитического заболевания при этом не наблюдали. Указанные антитела не были описаны в качестве причины гемолитических посттрансфузионных реакций.

SW1

Антиген SW1 был открыт в 1987 г. при сравнении нескольких сывороток анти-Sw a. Оказалось, что эти сыворотки гетерогенны и могут дифференцировать эритроциты Sw(a + ) и SW1 +. Установлено, что антигены SW1 и Sw a отличаются друг от друга, в 2000 г. фактор SW1 был включен в систему Diegо.

Он устойчив к действию протеолитических ферментов, имеет частоту менее 0,01 %. Антитела анти-SW1 представлены IgG и IgM. Выделены антитела антиSW1, не реагирующие с эритроцитами Sw(a + ), однако все без исключения антитела анти-Sw a реагируют с SW1-положительными эритроцитами. Данных о клинической значимости антител анти-SW1 нет.

Функции протеина полосы 3

Газотранспортная функции эритроцитов не ограничивается простым переносом кислорода из легких в ткани и углекислого газа из тканей в легкие. Карбонатангидраза, присутствующая в цитоплазме эритроцитов, гидратирует диоксид углерода (СО2), превращая его в НСО3–, который существенно лучше растворяется в крови, чем СО2. Протеин полосы 3 функционирует как ионообменник, заменяющий НСО3– на Cl–, чем облегчает выход ионов НСО3– из эритроцитов в плазму и тем самым увеличивает содержание углекислоты, ко-

торая должна быть доставлена в легкие (Tanner [159, 160], Bruce, Tanner [18]).

Эксперименты с экспрессией укороченных фрагментов протеина полосы 3 подтвердили, что для транспорта анионов необходимо участие второй экстрацеллюлярной петли (Wang и соавт. [172]). Ни одна из аминокислотных замен, обусловливающих специфичность антигенов Diegо, в том числе расположенных вблизи второй экстрацеллюлярной петли, не влияет на обмен анионов и не сказывается на транспортной функции протеина полосы 3 (Jarolim, Reid [73]).

Помимо переноса анионов, протеин полосы 3 выполняет структурную функцию. Длинный N-терминальный домен соединяется с цитоскелетоном через протеины полосы 4.1, полосы 4.2 и анкирин (Tanner [158]). Цитоскелетон, образующий эндоплазматическую часть мембраны, играет важную роль в формообразовании клетки и встраивании в ее мембрану необходимых лигандов.

Мутации в генах, контролирующих синтез протеина полосы 3, приводят к

676

изменению формы эритроцитов. Примерно 20 % случаев наследственного семейного сфероцитоза, часто встречающейся формы наследственной гемолитической анемии, является результатом мутаций в указанной области генома человека. Эти патологические проявления наблюдали у лиц, гетерозиготных по различным мутациям в гене SLC4A1: нонсенс-мутации, смещение рамки считывания, мутации в участках сплайсинга, нарушающие стабильность РНК-

транскриптов (Tanner [159], Bruce, Tenner [18]). Как уже отмечено выше, му-

тации, обусловливающие полиморфизм антигенов Diegо, на морфологию эритроцитов не влияют.

Полагают, что протеин полосы 3 инициирует элиминацию состарившихся эритроцитов. Деградируя, протеин полосы 3 образует антиген «старости», с которым реагируют естественные аутоантитела. Маркированные таким образом клетки фагоцитируются ретикулоэндотелиальной системой (Kay [80]).

Белок полосы 3 может выступать в качестве рецептора адгезии для малярийного плазмодия Plasmodium falciparum, а также участвовать в элиминации инфицированных эритроцитов (Oh и соавт. [126]).

Протеин полосы 3 как структурный белок участвует в формировании Rhпротеина и Rh-ассоциированного гликопротеина, способствуя транспорту этих веществ из цитоплазмы к мембране клетки и влияя на их пространственную ориентацию. Клетки эритролейкемической линии K562, подвергнутые трансфекции кДНК протеина полосы 3 и кДНК Rh, экспрессируют значительно большее количество Rh-протеина и Rh-ассоциированного гликопротеина по сравнению с клетками, трансформированными только кДНК Rh (Beckman

и соавт. [11, 12]).

Протеин полосы 3 имеет, он обнаружен на клетках почечных канальцев. В почечном протеине полосы 3 отсутствует N-терминальный участок с 65 аминокислотами. Почечная изоформа протеина полосы 3 кодируется другим геном и играет важную роль в газотранспортной системе организма, способствуя удалению иона водорода (Н + ), из аниона НСО3– (Kollert-Jons и соавт. [81]).

Структурные дефекты почечной изоформы белка полосы 3 вызывают метаболический ацидоз: секреция углекислоты в дистальных отделах нефрона снижена, регуляция рН мочи нарушена, развиваются гипокалиемия, нефрокальциноз, камнеобразование, подагра (Bruce и соавт. [19]). Гетерозиготность по нонсенс-мутациям в участках, кодирующих 6 и 7 трансмембранные домены и С-терминальный домен, ассоциирована с аутосомно-доминантной формой указанной патологии. Рецессивная форма заболевания связана с гомозиготностью по генам, кодирующим аминокислотные замены Gly 701 Asp и Ala 858 Asp или делецией кодона для Val 850 (Tanphaichitr и соавт. [161], Bruce и

соавт. [20]). Гетерозиготность по указанным мутантным генам приводит к образованию неактивного протеина полосы 3 в отношении транспорта анионов и развитию анемического синдрома, именуемого Юго-восточноазиатским овалоцитозом.

677

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

Дефицит протеина полосы 3

Хотя истинный нулевой фенотип в системе Diegо не наблюдали, имеется описание больного ребенка с глубоким дефицитом протеина полосы 3, обусловленным гомозиготностью его по мутации Val 488 Met (Ribeiro и соавт. [142]). Новорожденного после кесарева сечения с выраженными отеками и анемией удалось спасти благодаря своевременной гемотрансфузии. В мазках пуповинной крови отмечали эритробластоз, пойкилоцитоз. Эритроциты ребенка не содержали протеина полосы 3 и протеина полосы 4.2, концентрация гликофорина А была снижена. Через 3 мес. у ребенка развился метаболический ацидоз.

По-видимому,дефицитпротеинаполосы3неявляетсяабсолютнонесовмести- мым с жизнью при условии медицинского вмешательства. Мыши после направленнойинактивациигенабелкаполосы3,атакжетелята,дефектныепоуказанному гену, выживали, несмотря на сфероцитоз, хронический гемолиз, отставание в росте (Peters и соавт. [131], Southgate и соавт. [155], Inaba и соавт. [63]).

Юго-восточноазиатский овалоцитоз

Разновидность наследственного овалоцитоза, известная как Юговосточноазиатский овалоцитоз, встречается среди населения южной части Тихого океана. Эту патологию рассматривают как эволюционно сложившуюся форму защиты от малярии. Овалоцитоз развивается в результате делеции 27 пар нуклеотидов в гене протеина полосы 3. При этом синтезируется особый вариант протеина с выпадением аминокислот в позиции 400–408 в участке связывания N-терминального и первого трансмембранного доменов. Такой вариант протеина полосы 3 (вариант Мемфис I) неактивен в отношении транспорта анионов. Несмотря на высокую частоту указанной делеции среди жителей Океании, не было найдено ни одного индивида, гомозиготного по этой делеции. Есть основания полагать, что гомозиготность по любой из мутаций, инактивирующей протеин полосы 3, является летальной.

Booth и соавт. [15], Daniels и соавт. [39], Smythe и соавт. [154] установили,

что у жителей Меланезии снижена экспрессия многих эритроцитарных антиге-

нов: Di b, Wr b (системы Diegо); S, s, U, En a (системы MN); D, C, e (системы Rh); Kp b (системы Kell); Jk a, Jk b (системы Кидд); Xg a (системы XG); Sc1 (системы

Scianna); LW (системы Landsteiner – Wiener); Ge2, Ge3, Ge4 (системы Gerbich); I T, I F (системы Ii).

Супрессия перечисленных антигенов может быть результатом поломок в трансмембранных доменах протеина полосы 3, сказывающихся на интеграции различных мембранных структур. Уменьшение количества вещества D, C, c, E, LW, S, s и U происходит в связи с замедлением транспорта этих веществ к поверхности мембраны (Beckmann и соавт. [12]). Могут иметь место боковые разрывы белковых комплексов внутри мембраны и другие дефекты, обусловленные неполноценным белком полосы 3 (Daniels и соавт. [39], Smythe и

соавт. [154]).

678

Список литературы

1.Неванлинна Х.Р. Распределение различных генетических маркеров в Финляндии и проявление их в Эстонии и Венгрии // Этногенез финно-угорских народов по данным антропологии. – М., 1974. – С. 84–96.

2.ФатьяновС.А.,МороковВ.А.Естественныеаллоантителакредкомуэритроцитарному антигену Wr a (Wright) системы Diego // Иммунология. – 2004. – V. 9. – Suppl. 1. – C. 61.

3.Фатьянов С.А., Мороков В.А., Тоинов А.А. Аллоантитела к редкому антигену Wr a(Wright)системыDiego//ВестникслужбыкровиРоссии.–2004.–№2.–С.43–46.

4.Adams J., Broviac M., Brooks W. et al. An antibody, in a serum of Wr(a + ) individual, reactingwithanantigenofveryhighfrequency//Transfusion.–1971.–V.11.–P.290–291.

5.Ainsworth B.M., Fraser I.D., Poole G.D. Severe haemolytic anaemia due to anti-Wr b [Abstract] // 20-th Cong. Int. Soc. Blood Transfus., 1988. – P. 88.

6.AllenF.H.,CorcoranP.A.BloodgroupsofthePenobscotIndians//Amer.J.Phys.Anthrop.– 1960. – V. 18. – P. 109–114.

7.Alves De Lima L.M., Berthier M.E. Characterization of an anti-Di b antibody causing

hemolytic disease in a newborn infant // Transfusion. – 1982. – V. 22. – P. 246–247.

8. Anstee D.J., Edwards P.A.W. Monoclonal antibodies to human erythrocytes // Eur.

J.Immunol. – 1982. – V. 12. – P. 228–232.

9.Arriaga F., Palan F., Lopez T. et al. Anti-Wr a in newborn twins // Transfusion. – 1991. –

V.31. – P. 381–382.

10.Auffray I., Marfatia S., de Jong K. et al. GlycophorinAdimerization and band 3 interaction during erythroid membrane biogenesis: in vivo studies in human glycophorinAtransgenic mice // Blood. – 2001. – V. 97. – P. 2872–2878.

11.Beckman R., Smythe J.S., Anstee D.J., Tanner M.J.A. Functional cell surface expression of band 3, the human red blood cell anion exchange protein (AE1), in K562 erythroleukemia cells: band 3 enhances the cell surface reactivity of Rh antigens // Blood. – 1998. – V. 92. –

P.4428–4438.

12.Beckmann R., Smythe J.S., Anstee D.J., Tanner M.J.A. Coexpression of band 3 mutants and Rh polypeptides: differential effects of band 3 on the expression of the Rh complex containing D polypeptide and the Rh complex containing CcEe polypeptide // Blood. – 2001. – V. 97. – P.2 496–2505.

13.Better P.J., Ford D.S., Frascarelli A., Stern D.A. Confirmation of anti-ELO as a cause of haemolytic disease of the newborn // Vox Sang. – 1993. – V. 65. – P. 70.

14.BiroV.,GarrattyG.,JohnsonC.L.,MarshW.L.Depressedbloodgroupantigensonredcells from a Mexican donor // Transfusion. – 1996. – V. 23. – P. 65–66.

15.Booth P.B., Serjeantson S., Woodfield D.G., Amato D. Selective depression of blood group antigens associated with hereditary ovalocytosis among Melanesians //Vox Sang. – 1977. –

V.32. – P. 99–110.

16.Bruce L.J., Anstee D.J., Spring F.A., Tanner M.J.A. Band 3 Memphis variant II: altered stilbene disulphonate binding and the Diego (Di a) blood group antigen are associated with the human erythrocyte band 3 mutation Pro854→Leu // J. Biol. Chem. – 1994. – V. 269. –

P.16155–16158.

17.Bruce L.J., Ring S.M., Anstee D.J. et al. Changes in the blood group Wright antigens are associated with a mutation at amino acid 658 in human erythrocyte band 3 and glycophorin Aunder certain conditions // Blood. – 1995. – V. 85. – P. 541–547.

18.Bruce L.J., Tanner M.J.A. Erythroid band 3 variants and disease // Bailliere’s Best Pract. Res. Clin Haematol. – 1999. – V. 12. – P. 637–654.

19.Bruce L.J., Unwin R.J., Wrong O., Tanner M.J.A. The association between familial distal renal tubular acidosis and mutations in the red cell anion exchanger (band 3. AE1) gene // Biochem. Cell. Biol. – 1998. – V. 76. – P. 723–728.

679

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

20.Bruce L.J., Wrong O., Toye A.M. et al. Band 3 mutations, renal tubular acidosis and South East Asian ovalocytosis in Malaysia and Papua New Guinea: loss of up to 95 % band 3 transport in red cells // Biochem J. – 2000. – V. 350. – P. 41–51.

21.Bruce L.J., Zelinski T., Ridgwell K., Tanner M.J.A. The low-incidence blood group antigen, Wd a, is associated with the substitution Val557→Met in human erythrocyte band 3 (AE1) // Vox Sang. – 1996. – V. 71. – P. 118–120.

22.Byrne K.M., Byrne P.C. Review: other blood group systems – Diego, Yt, Xg, Scianna, Dombrock, Colton, Landsteiner – Wiener, and Indian // Immunohematology. – 2004. –

V.20. – P. 50–59.

23.Cann H.M., Van West B., Barnett C.R. Genetics of Diego blood groups in Guatemala Indians: use of antiserums to Diego a and Diego b antigens // Science. – 1968. – V. 162. –

P.1391–1392.

24.Castilho L., Rios M., Soares M. et al. High frequency of the DI*A allele associated with the mutationLys56Glu in Amazonian Indians [Abstract] // Blood. – 1999. – V. 94 (Suppl.1). –

P.458a.

25.ChavesM.A.,LeakM.R.,PooleJ.,GilesC.M.Anewlow-frequencyantigenBOW(Bowyer) // Vox Sang. – 1988. – V. 55. – P. 241–243.

26.Che A., Cherry R.J. Loss of rotation mobility of band 3 proteins in human erythrocyte membranes induced by antibodies to glycophorin A // Biophys. J. – 1995. –V. 68. –

P.1881–1887.

27.Cleghorn T.E. A ‘new’ human blood group antigen, Sw a // Nature. – 1959. – V. 184. –

P.1324.

28.Cleghorn T.E. The frequency of the Wr a, By and M g blood group antigens in blood donors in the South of England // Vox Sang. –1960. – V. 5. – P. 556–560.

29.Coghlan G., Crow M., Spruell P. et al. A ‘new’ low-incidence red cell antigen WARR: Unique to nativeAmericans? // Vox Sang. – 1995. – V. 68. – P. 187–190.

30.Coghlan G., Green C., Lubenko A. et al. Low-incidence red cell antigen ELO (700.51): evidence for exclusion from thirteen blood group systems // Vox Sang. – 1993. – V. 64. –

P.240–243.

31.Contreras M., Lubenko A., Armitage S. et al. Frequency and inheritance of the Bx a (Box) antigen // Vox Sang. – 1980. – V. 39. – P. 225–228.

32.Contreras M., Stebbing B., Mallory D.M. et al. The Redelberger antigen Rb a // Vox Sang. – 1978. – V. 35. – P. 397–400.

33.Contreras M., Teesdale P., Moulds M. et al. Sw a: a subdivision // Vox Sang. – 1987. –

V.52. – P. 115–119.

34.Dahr W., Schurt K.H., Arndt-Hansen A. et al. A novel phenotype within the Wright blood group collection [Abstract] // Transfusion. – 1992. – V. 32 (Suppl.). – 55S.

35.Dahr W., Wilkinson S., Issitt P.D. et al. High frequency antigens of human erythrocyte membrane sialoglycoproteins. III. Studies on the En aFR, Wr b and Wr a antigens // Biol. Chem. Hoppe-Seyler – 1986. – V. 367. – P. 1033–1045.

36.Daniels G.L. Effect of enzymes on and chemical modifications of high-frequency red cell antigens // Immunohematology. – 1992. – V. 8. – P. 53–57.

37.DanielsG.L.HumanBloodGroups.–2-nded.–Oxford:BlackwellScience,2002.–560 p.

38.Daniels G.L., Green C. Expression of red cell surface antigens during erythropoesis // Vox Sang. – 2000. – V. 78 (Suppl. 1). – P. 149–153.

39.Daniels G.L., Johnson P.H., Coetzer T.L. et al. Depressed Gerbich (glycophorin C / D) red cell antigens associated with SoutheastAsian ovalocytosis (SAO) in SouthAfrican kindred [Abstract] // 24-th Cong. Int. Soc. Blood Transfus. – Makuhari, Japan., 1996. – P.110.

40.Dankbar D.T., Pierse S.R., Issitt P.D. et al. Fatal intravascular hemolysis associated with auto anti-Wr b [Abstract] // Transfusion. – 1987. – V. 27. – P. 534.

680