6 курс / Клинические и лабораторные анализы / Группы крови человека

Антигены Duffy и малярия

Малярийный паразит Plasmodium vivax вызывает четырехдневную форму малярии, которая протекает более легко, чем заболевание, вызываемое Plasmodium falciparum. Большинство негроидов не подвержены малярии, вызы-

ваемой P. vivax.

Miller и соавт. [109, 110], а затем Hadley и соавт. [62, 63] установили, что эритроциты Fy(a −b −) in vitro невосприимчивы к инвазии обезьяньими малярийными паразитами Plasmodium knowlesi. До Miller и соавт. инвазию эритроцитов не связывали с фенотипом клеток по системе Duffy. Это стало очевидным после проведения аналогичных экспериментов с P. vivax (Barnwell и соавт. [17]).

Среди искусственно зараженных P. vivax 17 добровольцев (11 негров и 6 белых) симптомы заболевания развились у всех, за исключением 5 негров с фено-

типом Fy(a −b −) (Miller и соавт. [109]).

Среди 420 жителей Гондураса, из которых 247 имели фенотип Fy(a −b −), 14 (7 негров и 7 белых) болели малярией, вызванной P. vivax. Все 14 были Duffyположительными (Spencer и соавт. [152]).

Антитела к P. vivax обнаруживали исключительно у Duffy-положительных лиц, а антитела к P. falciparum – с одинаковой частотой у Duffy-положительных и Duffy-отрицательных лиц (Spencer и соавт. [152]).

Весьма вероятно, что высокая частота фенотипа Fy(a −b −) среди жителей Африки является результатом естественного отбора особей, устойчивых к инфицированию P. vivax. Лица, гомозиготные по молчащему гену Fy, имеют селективное преимущество, поскольку не болеют малярией. В некоторых районах Западной Африки частота гена Fy среди населения достигает почти 100 %, хотя P. vivax в этих областях не встречается (Welch и соавт. [176]). Элиминацию паразитов в этих районах объясняют отсутствием подходящего объекта (людей Fy + ) для реализации жизненного цикла плазмодия.

Эритроциты Fy(a −b −) устойчивы in vitro к инвазии P. vivax и P. knowlesi, в то время как в эритроциты Fy(a +b + ) указанные малярийные плазмодии проникают (Barnwell и соавт. [17], Miller и соавт. [108, 110]). Устойчивость эритроцитов Fy(a −b −) представителей других рас (индейцы, австралийцы) к инвазии

P. knowlesi не изучена.

Малярийные плазмодии P. knowlesi способны связаться с эритроцитами Fy(a −b −), однако не могут проникать внутрь (Mason и соавт. [102], Miller и соавт. [107, 110]). Инвазия Duffy-положительных эритроцитов P. vivax и P. knowlesi блокируется моноклональными антителами анти-Fy6 (Barnwell и соавт. [17], Miller и соавт. [110]).

Хемокины IL-8 и MGSA, для которых Duffy-гликопротеин является рецептором, также блокировали инвазию Duffy-положительных эритроцитов P. knowlesi [70]. Обработка указанных клеток химотрипсином повышала их устойчивость к инвазии P. vivax и P knowlesi, а трипсин подобного эффекта не оказывал (Barnwell [17], Miller и соавт. [110]). Эффект оказался сходным в действии

621

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

протеаз на антигены Fy a, Fy b и Fy6, но не Fy3 и Fy5, которые были устойчивы к действию химотрипсина. Интересно, что эритроциты Fy(a −b −), обработанные трипсином или сиалидазой, поддавались инвазии P. knowlesi (Mason и соавт. [102]). Указанные малярийные паразиты внедрялись преимущественно в ретикулоциты, несущие повышенное количество антигена Fy6 по сравнению со зрелыми эритроцитами (Woolley и соавт. [181]).

В табл. 10.6 приведены Duffy-фенотипы низших приматов, эритроциты которых подвержены инвазии P. vivax и P. knowlesi. Несмотря на отсутствие антигена Fy6 (антигены Fy b и Fy3 присутствуют), эритроциты Macacus rhesus заражаются P. knowlesi, но резистентны к P. vivax. Эритроциты обезьян-капуцинов Нового Света имели фенотип Fy: −1, −2, 3, 6 и не поражались P. vivax и P. knowlesi. Эти данные свидетельствуют о важной роли эпитопов Fy6 в инвазии эритроцитов паразитами P. vivax (Palatnik, Rowe [130]).

Таблица 10.6.

Инвазия эритроцитов человека и обезьян малярийными плазмодиями

Протеины, связывающиеся с Duffy-положительными эритроцитами, но инертные по отношению к эритроцитам Fy(a −b −), обнаружены Haynes и соавт. [68], Wernheimer, Barnwell [177] в супернатантах культур P. vivax и P. knowlesi на этапе образования мерозоитов. Протеины, выделенные из P. knowlesi, и P. vivax, имели мол. массу 135 и 140 кДа соответственно. Связывание их с эритроцитами удавалось ингибировать антителами анти-Fy6, а также хемокинами

IL-8 и MGSA (Haynes и соавт. [68], Miller и соавт. [111], Wernheimer, Barnwell [177]). Обработка Duffy-положительных клеток химотрипсином предотвращала связывание этих протеинов с клетками, а обработка трипсином была

622

малоэффективной. Эритроциты Fy(a −b −), подвергнутые инвазии P. knowlesi, не связывали протеины, выделенные из культур указанного паразита (Mason и соавт. [102], Haynes и соавт. [68]). Очищенный протеин паразита специфически связывался с очищенным Duffy-протеином. Гены, кодирующие синтез обоих протеинов, удалось клонировать. Установлено, что экстрацеллюлярные домены каждого из белков в шести регионах имели одинаковую аминокислотную последовательность (Adams и соавт. [9]). Клетки линии COS-7 экспрессировали участки, богатые цистеином, за счет которых формировались розетки с Duffyположительными эритроцитами, но не эритроцитами Fy(a −b −) (Chitnis, Miller [33]). Розеткообразование блокировалось синтетическими пептидами, в которых аминокислотные последовательности в позициях 8–42 были идентичны таковым на N-терминальном домене Duffy-гликопротеина (Chitnis и соавт. [32]). Эритроциты лиц, гетерозиготных по мочащему гену Fy, связывали меньшее количество протеина P. vivax по сравнению с клетками людей, обладающих двумя генами FY. Это может свидетельствовать о том, что в районах, эндемичных по P. vivax, даже гетерозиготность по гену Fy создает селективные преимущества (Michon и соавт. [106]). Протеины P. knowlesi и P. vivax, вступающие в реакцию соединения с Duffy-гликопротеином эритроцитов человека, имели высокую степень гомологии с гликопротеином P. falciparum (Adams и соавт. [9]). Анализ лигандов, связывающихся с Duffy-гликопротеинами, позволил идентифицировать вариабельные гены var, кодирующие эндотелиальные цитоадгезивные протеи-

ны у P. vivax (Hadley, Peiper [63], Pogo, Chaudhury [135]).

Singh и соавт. [149] выделили функциональный участок протеина P. vivax – PvRII, связывающегося с Duffy-гликопротеином. Протеин PvRII оказался высокоиммуногенным и стимулировал выработку специфических антител в высоком титре. Последние ингибировали связывание P. vivax с эритроцитами. Протеин PvRII перспективен для создания вакцины против P. vivax, которая предохраняет также от заражения P. falciparum (Singh и соавт. [149],Williams и соавт. [180]).

Jilma-Stohlawetz и соавт. [82] сообщили о различиях в содержании хемокинов у мужчин и женщин. Содержание в плазме фактора хемотаксиса моноцитов было выше у мужчин, а также у лиц с фенотипом Fy(a −b −).

Уреципиентов с пересаженной почкой во время кризов отторжения (Segerer

исоавт. [145, 146], Alkalin, Neylan [12]), а также у больных раком предстательной железы (Lentsch [88]) концентрация хемокинов повышалась.

Н.Д. Герасимова [1] нашла повышенную частоту фенотипа Fy(a −) у онколо-

гических больных.

Список литературы

1.Герасимова Н.Д. Распределение эритроцитарных антигенов и антител у онкологических больных: автореф. дис. … канд. биол. наук. – М., 2003. – 16 с.

2.Групповые системы крови и гемотрансфузионные осложнения / под ред. проф.

М.А. Умновой. – М.: Медицина, 1989. – 160 c.

623

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

3.Доссе Ж. (Dausset J) Иммуногематология / пер. с фр. Ю.И. Лорие / под ред. П.Н. Косякова. – М: Медгиз, 1959. – 638 с.

4.Мороков В.А. Генетические маркеры эритроцитов среди субпопуляций коми // Гематол. и трансфузиол. – 1989. – № 10. – С. 24–27.

5.Мороков В.А. Случаи сенсибилизации резус-положительных лиц фенотипа CCDee антигенами эритроцитов // Гематол. и трансфузиол. – 1990. – № 5. – С. 30.

6.Пискунова Т.М. Распределение фактора Даффи (Fy a) среди населения Москвы // Вопросы антропологии. – 1964. – Вып. 18. – С. 104–108.

7.УмноваМ.А.,СкачиловаН.Н.,ПискуноваТ.М.идр.Гемотрансфузионныеосложнения, обусловленные несовместимостью по фактору Даффи (Fy a) // Пробл. гематол. – 1982. – № 12. – С. 11–16.

8.УмноваМ.А.,СкачиловаН.Н.,ПискуноваТ.М.идр.НеобычныеантителасистемыДаффиу больнойгемотрансфузионнымосложнением//Пробл.гематол.–1977.–№12.–С. 38–40.

9.Adams J.H., Kim Lee Sim B., Dolan S.A. et al. A family of erythrocyte binding proteins of malaria parasites // Proc. Nat.Acad. Sci. USA. – 1992. – V. 69. – P. 340–350.

10.Albrey J.A., Vincent E.E.R., Hutchinson J. et al. A new antibody, anty-Fy3, in the Duffy blood group system // Vox Sang. – 1971. – V. 20. – P. 29–35.

11.Algora M., Barbolla L., Contreras M. Naturally occurring anti-D, anti-K, anti-Fy a, antiLe ab // Vox Sang. – 1991. – V. 61. – P.141.

12.Alkalin E., Neylan J.F. The influence of Duffy blood group on renal allograft outcome in AfricanAmericans // Transplantation. – 2003. – V. 75. – P. 1496–1500.

13.Badakere S.S., Bhatia H.M.Afatal transfusion reaction due to anti-Duffy (Fy a): case report // Indian J. Med. Sci. – 1970. – V. 24. – P. 562–564.

14.Badakere S.S., Bhatia H.M., Sharma R.S., Bharucha Z. Anti-Fy b (Duffy) as a cause of transfusion reaction: case report // Indian J. Med. Sci. – 1970. – V. 24. – P. 565–567.

15.BakerJ.B.,GrewarD.,LewisM.etal.Haemolyticdiseaseofthenewbornduetoanti-Duffy (Fy a) //Arch. Dis. Child. – 1956. – V. 31. – P. 298–299.

16.BaldwinM.,ShireyR.S.,CoyleK.etal.Theincidenceofanti-Fy a andanti-Fy b antibodiesin Black and White patients [Abstract] // Transfusion. – 1986. – V. 26. – P.546.

17.Barnwell J.W., Nichols M.E., Rubinstein P. In vitro evaluation of the role of the Duffy blood group in erythrocyte invasion by Plasmodium vivax // J. Exp. Med. – 1989. – V. 169. – P. 1795–1802.

18.Beattie K.M. Letter // Immunohematology. – 1984. – V. 1. – P. 14.

19.Behzad O., Lee C.L., Gavin J., Marsh W.L. A new antierythrocyte antibody in the Duffy system: anti-Fy4 // Vox Sang. – 1973. – V. 24. – P. 337–342.

20.Bony V., Gane P., Bailly P., Cartron J.-P. Time-course expression of polypeptides carrying blood group antigens during human erythroid differentiation // Brit. J. Haemat. – 1999. – V. 107. – P. 263–274.

21.BowenD.T.,DevenishA.,DaltonJ.,HewittP.E.Delayedhaemolytictransfusionreactiondue to simultaneous appearance of anti-Fy a and anti-Fy5 //Vox Sang. – 1988. –V. 55. – P. 36–36.

22.Boyland I.P., Mufti G.J., Hamblin T.J. Delayed hemolytic transfusion reaction caused by anti-Fy b in splenec tomized patient // Transfusion. – 1982. – V. 22. – P. 402.

23.Buchanan D.I., Sinclair M., Sanger R. et al. An Alberta Crew Indian with rare Duffy antibody, anti-Fy3 // Vox Sang. – 1976. – V. 30. – P. 114–121.

24.Carreras Vescio L.A., Farina D., Rodigo M., Sola A. Hemolytic disease of the newborn caused by anti-Fy b // Transfusion. – 1987. – V. 27. – P. 366.

25.Cedergren B., Giles C.M. An Fy xFy x individual found in Northern Sweden // Vox Sang. – 1973. – V. 24. – P. 264–266.

26.Chan-Shu S.A. The second example of anti-Duffy5 // Transfusion. – 1980. – V. 20. – P. 358–360.

624

27.Chaudhuri A., Nielsen S., Elkjaer M.-L. et al. Detection of Duffy antigen in the plasma membranes and caveolae of vascular endothelial and epithelial cells of nonerythroid organs

//Blood. – 1997. – V. 89. – P. 701–712.

28.Chaudhuri A., Polyakova J., Zbrzezna V. et. al. Cloning of glycoprotein D cDNA, which encodesthemajorsubunitoftheDuffybloodgroupsystemandthereceptorforthePlasmodium vivax malaria parasite // Proc. Nat.Acad. Sci. USA– 1993. –V. 90. – P. 10793–10797.

29.Chaudhuri A., Polyakova J., Zbrzezna V., Pogo A.O. The coding sequence of Duffy blood group gene in humans and simians: restriction fragment length polymorphism, antibody and malarial parasite specificities, and expression in nonerythroid tissues in Duffy-negative individuals // Blood. – 1995. – V. 85. – P. 615–621.

30.Chaudhuri A., Zbrzezna V., Johnson C. et. al. Purification and characterization of an erythrocyte membrane protein complex carrying Duffy blood group antigenicity: possible receptor for Plasmodium vivax and Plasmodium knowlesi malaria parasite // J. Biol. Chem. – 1989. – V. 264. – P. 13770–13774.

31.Chaundhury A., Zbrzezna V., Polyakova J. et al. Expression of the Duffy antigen in K562 cells. Evidence that it is the human erythrocyte chemokine receptor // J. Biol. Chem. – 1994. – V. 269. – P. 7835–7838.

32.Chitnis C.E., Chaudhury A., Horuk R. et al. The domain of the Duffy blood group antigen for binding Plasmodium vivax and P. knowlesi malarial parasites to erythrocytes // J. Exp. Med. – 1996. – V. 184. – P. 1531–1536.

33.Chitnis C.E., Miller L.H. Identification of the erythrocyte binding domains in Plasmodium vivax and Plasmodium knowlesi proteins involved in erythrocyte invasion // J. Exp. Med. – 1994. – V. 180. – P. 497–506.

34.Chown B., Lewis M., Kaita H. Atypical Duffy inheritance in three Caucasian families: a possible relationship to Mongolism //Amer. J. Hum. Genet. – 1965. – V. 17. – P. 188.

35.Chown B., Lewis M., Kaita H.The Duffy blood group system in Caucasians: evidence for a new allele //Amer. J. Hum. Genet. – 1965. – V. 17. – P. 384–389.

36.Colledge K.I., Pezzulich M., Marsh W.L. et al.Anti-Fy5, an antibody disclosing a probable associationbetweentheRhesusandDuffygenes//VoxSang. –1973.–V.24.–P.193–199.

37.ColliganD.A.,MackieA.,FraserR.H.Productionofmurinemonoclonalanti-Fy b [Abstract]

//Transfus. Med. – 2000. – V. 10 (Suppl. 1.). – P.6.

38.Contreras M., Gordon H., Tidmarsh E.Aproven case of maternal alloimmunization due to Duffy antigens in donor blood used for intrauterine transfusion // Brit. J. Haemat. – 1983. – V. 53. – P. 355–356.

39.Cook P.J.L., Page B.M., Johnston A.W. et al. Four further families informative for 1q and the Duffy blood group // Cytogenet. Cell Genet. – 1978. – V. 22. – P. 378–380.

40.Cutbush M., Mollison P.L. The Duffy blood group system // Heredity. – 1950. – V. 4. – P. 383–389.

41.Cutbush M., Mollison P.L., Parkin D.M. A new human blood group // Nature. – 1950. – V. 165. – P. 188–189.

42.Daniels G.L. ed. Third International Workshop on MonoclonalAntibodiesAgainst Human Red Blood Cell and Related Antigens // Transfus. Clin. Biol. – 1997. – V. 4. – P. 99–114 (papers).

43.DanielsG.L.HumanBloodGroups.–2-nded.–Oxford:BlackwellScience,2002.–560 p.

44.Daniels G.L., Green C. Expression of red cell surface antigens during erythropoesis // Vox Sang. – 2000. – V. 78 (Suppl. 1). – P. 149–153.

45.Darbonne W.C., Rice G.C., Mohler M.A. Red blood cells are a sink for interleukin 8, a leukocyte chemotaxin // J. Clin. Invest. – 1991. – V. 88. – P. 1362–1369.

46.Dawson T.C., Lentsch A.B., Wang Z. et al. Exaggerated response to endotoxin in mice lacking the Duffy antigen / receptor for chemokines (DARC) // Blood. – 2000. – V. 96. – P. 1681–1684.

625

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

47.de Winter R.J., Manten A., de Jong Y.P. et al. Interleukin 8 released after acute myocardial infarction is mainly bound to red cells // Heart. – 1997. – V. 78. – P. 598–602.

48.Dickstein B., Kosanke J., Morris D. et al. Report of an autoantibody with mimicking all anti-Fy b specificity [Abstract] // Transfusion. – 1998. – V. 38 (Suppl. 1). – 37S.

49.DiNapoliJ.,GarciaA.,MarshW.L.,DreizinD.Asecondexampleofanti-Fy5//VoxSang.– 1976. – V. 30. – P. 308–311.

50.Dunstan R.A. Status of major red cell blood group antigens on neutrophils, lymphocytes and monocytes // Brit. J. Haemat. – 1986. – V. 62. – P. 301–309.

51.Dunstan R.A., Simpson M.B., Rosse W.F. Erythrocyte antigens of human platelets: absence ofRh,Duffy,Kell,KiddandLutheranantigens//Transfusion.–1984.–V.24.–P.243–246.

52.Freisleben F. Fatal hemolytic transfusion reaction due to anti-Fy a (‘Duffy’) // Acta Path. Microbiol. Scand. – 1951. – V. 29. – P. 283–286.

53.Gassner C., Kraus R.I., Dovc T. et al. Fy x is associated with two missence point mutations in its gene and can be detected by PCR-SSP // Immunohematology. – 2000. – V. 16. –

P.61–67.

54.Giblett E.R., Hillman R.S., Brooks L.E. Transfusion reaction during marrow suppression in a thalassemic patient with a blood group anomaly and an unusual cold agglutinin // Vox Sang. – 1965. – V. 10. – P. 448–459.

55.Goodrick M.J., Hadley A.G., Poole G. Haemolytic disease of the fetus and newborn due to anti-Fy a and the potential clinical value of Duffy genotyping in pregnancies at risk // Transfusion Med. – 1997. – V. 7. – P. 301–304.

56.Gover P.A., Morton J.R. Transfusion reaction due to anti-Fy a in donor blood // Clin. Lab. Haematol. – 1990. – V. 12. – P. 233–236.

57.Greenwalt T.J., Sasaki T., Gajewski M. Further examples of haemolytic disease of the newborn due to anti-Duffy (Fy a) // Vox Sang. – 1959. – V. 4. – P. 138–143.

58.Habibi B., Fouillade M.T., Levanra I. et al.Antigene Fy x: etude quantitative chez les sujets Fy bFy x, Fy aFy x et Fy xFy x provenant de deux nouvelles families // Rev. Franc. Transfus. Immunohemat. – 1977. – V. 20. – P. 427–438.

59.Habibi B., Perrier P. Salmon C. HD50 assay evaluation of the antigen Fy3 depression in Fy x individuals // J. Immunogenet. – 1980. – V. 7. – P. 191–193.

60.Hadley T.J., David P.H., McGinnis M.H., Muller L.H. Identification of an erythrocyte component carrying the Duffy blood group Fy a antigen // Science. – 1984. – V. 223. –

P.597–599.

61.Hadley T.J., Lu Z., Wasnoiwska K. et al. Postcapillary venule endothelial cells in kidney express a multispecific chemokine receptor that is structurally and functionally identical to the erythroid isoform, which is the Duffy blood group antigen // J. Clin. Invest. – 1994. –

V.94. – P. 985–991.

62.Hadley T.J., Miller L.H., Haynes J.D. Recognition of red cells by malaria parasites: the role of erythrocyte-binding proteins // Transfus. Med. Rev. – 1991. – V. 5. – P. 108–122.

63.Hadley T.J., Peiper S.C. From malaria to chemokine receptor: the emerging physiologic role of the Duffy blood group antigen // Blood. – 1997. – V. 89. – P. 3077–3091.

64.Halverson G.R., Reid M.E., Yazdanbakhsh K. et al. The first murine monoclonal antiFy a produced by a transgenic mouse expressing the human Fy b antigen [Abstract] // Transfusion. – 1999. – V. 39 (Suppl. 1). – 92S.

65.Hardman J.T., Beck M.L. Hemagglutination in capillaries: correlation with blood group specificity and IgG subclass // Transfusion. – 1981. – V. 21. – P. 343–346.

66.Harris T. Two cases of autoantibodies that demonstrate mimicking specificity in the Duffy blood group system // Immunohematology. – 1990. – V. 6. – P. 87–91.

67.Hausman E., Dzik W., Blanchard D. The red cell chemokine receptor is distinct from the Fy6 epitope // Transfusion. – 1996. – V. 36. – P. 421–425.

626

68.Haynes J.D., Daltin J.P. , Klotz F.W. et al. Receptor-like specificity of a Plasmodium knowlesi malarial protein that binds to Duffy antigen ligands on erythrocytes // J. Exp. Med. – 1988. – V. 167. – P. 1873–1881.

69.Hessner M.J., Pircon R.A., Johnson S.T., Luhm R.A. Prenatal genotyping of the Duffy blood group system by allele-specific polymerase chain reaction // Prenat. Diagn. – 1999. – V. 19. –

P.41–45.

70.HorukR.,ChitnisC.F.,DarbonneW.C.etal.AreceptorforthemalarialparasitePlasmodium vivax: the erythrocyte chemokine receptor // Science. – 1993. – V. 261. – P. 1182–1184.

71.Horuk R., Colby T.J., Darbonne W.C. et al. The human erythrocyte inflammatory peptide (chemokine) receptor, biochemical characterization, solubilization, and development of a binding assay for the soluble receptor // Biochemistry. – 1993. – V. 32. – P. 5733–5738.

72.Horuk R., Martin A.W., Wang Z. et al. Expression of chemokine receptors by subsets of neurons in the central nervous system // J. Immunol. – 1997. – V. 158. – P. 701–712.

73.Ikin E.W., Mourant A.E., Pettenkofer H.J., Blumental G. Discovery of expected haemagglutinin, anti-Fy b // Nature. – 1951. – V. 168. – P. 1077.

74.Ikin E.W., Mourant A.E., Plaut G. A second example of the Duffy antibody // Brit. Med.

J.– 1950. – V. i. – P. 584–585.

75.Issitt P.D. Production of anti-Fy a in Black Fy(a −b −) individuals // Immunohematology. – 1984. – V. 1. – P. 11–13.

76.Issitt P.D., Anstee D.J. Applied Blood Group Serology. – 4-th ed. – Durham, NC, USA: Montgomery Sc. Publ., 1998. – 1208 p.

77.Iwamoto S., Li J., Ikemoto S., Kajii E. Identification of a novel exon and spliced form of Duffy mRNA that is predominant transcript in both erythroid and postcapillary venule endothelium // Blood. – 1996. – V. 87. – P. 378–385.

78.Iwamoto S., Li J., Sugimoto N. et al. Characterization of the Duffy gene promoter: evidence for tissue-specific abolishment of expression in Fy(a −b −) of black individuals // Biochem. Biophys. Res. Commun. – 1996. –V. 222. – P. 852–859.

79.Iwamoto S., Omi T., Kajii E., Ikemoto S. Genomic organization of the glycoprotein D gene: Duffy blood group Fy a / Fy b alloantigen system is associated with a polymorphism at the 44-amino acid residue // Blood. – 1995. – V. 85. – P. 622–626.

80.Jensen N., Crosson J., Grotte D., Anderson D. Severe hemolytic reaction due to anti-Fy3 followingpartialredcellexchange for sicklecelldisease(SCD) [Abstract]//Transfusion. – 1998. – V. 38 (Suppl.). – 8S.

81.Ji T.H., Grossman M., Ji I. G protein-coupled receptors. I. Diversity of receptor-ligand interactions // J. Biol. Chem. – 1998. – V. 273. – P. 17299–17302.

82.Jilma-Stohlawetz P., Homoncik M., Drucker C. et al. Fy phenotype and gender determine plasmalevelsformonocytechemotacticprotein//Transfusion.–2001.–V.41.–P.378–381.

83.Judson P.A., Anstee D.J. Comparative effect of trypsin and chemotrypsin on the blood group antigens // Med. Lab. Sci. – 1977. – V. 34. – P. 1–6.

84.Kim H.H., Park T.S., Oh S.H. et al. Delayed hemolytic transfusion reaction due to antiFy b caused by primary immune response: a case study and a review of the literature // Immunohematology. – 2004. – V. 20. – P. 184–186.

85.Kosinski K.S., Molthan L., White I.Three examples of anti-Fy3 produced in Negroes // Rev. Franc. Transfus. Immunohemat. – 1984. – V. 27. – P. 619–624.

86.Le Van Kim C., Tournamille C., Kroviarski Y. et al. The 1.35-kb and 7.5-kb Duffy mRNA isoforms are differentially regulated in various regions of the brain, differ by the length of their 5 untranslated sequence, but encode the same polypeptide // Blood. – 1997. – V. 90. –

P.2851–2853.

87.Lee J.S., Frevert C.W., Wurfel M.M. et al. Duffy antigen facilitates movement of chemokine cross the endothelium in vitro and promotes neutrophil transmigration in vitro and in vivo

//J. Immunol. – 2003. – V. 170. – P. 5244–5251.

627

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

88.Lentsch A.B. The Duffy antigen / receptor for chemokines (DARC) and prostate cancer. A role as clear as black and white? // FASEB J. – 2002. – V. 16. – P. 1093–1095.

89.LePennecP.Y.,RougerP.,KleinM.T.etal.Studyofanti-Fy a infiveblackFy(a −b −)patients

//Vox Sang. – 1987. – V. 52. – P. 246–249.

90.Levine P., Sneath J.S., Robinson E.A., Huntington P.W. A second example of anti-Fy b // Blood. – 1955. – V. 10. – P. 941–944.

91.Lewis M., Kaita H., Chown B. The blood groups of a Japanese population //Amer. J. Hum. Genet. – 1957. – V. 9. – P. 274–283.

92.Lewis M., Kaita H., Chown B. The Duffy blood group system in Caucasians: a further population sample // Vox Sang. – 1972. – V. 23. – P. 523–527.

93.Li J., Iwamoto S., Sugimoto N. et al. Dinucleotide repeat in the 3′ flanking region provides a cluetothemolecularevolutionoftheDuffygene//Hum.Genet.–1997.–V.99.–P.573–577.

94.Libich M., Kout M., Giles C.M. Fy(a −b −) phenotype in Czechoslovakia // Vox Sang. – 1978. – V. 35. – P. 423–425.

95.Lu X.-H., Hadley T.J., Xu L. et al. Upregulation of Duffy antigen receptor expression in children with renal disease // Kidney Int. – 1999. – V. 55. – P. 1491–1500.

96.Lu Z., Wang Z., Horuk R. et al. The promiscuous chemokine binding profile of the Duffy antigen / receptor for chemokines is primarily localized to sequences in amino-terminal domain // J. Biol. Chem. – 1995. – V. 270. – P. 26239–26245.

97.Luo H., Chaudhury A., Johnson K.R. et al. Cloning, characterization, and mapping of murine promiscuous chemokine receptor gene: homolog of the human Duffy gene // Genome Res. – 1997. – V. 7. – P. 932–941.

98.Luo H., ChaudhuryA., Zbrzezna Yu H., PogoA.O. Deletion of the murine Duffy gene (Dfy) reveals that the Duffy receptor is functionally redundant // Mol. Cell. – 2000. – V. 20. – P. 3097–3101.

99.Mallinson G., Soo K.S., Schall T.J. et al. Mutations in the erythrocyte chemokine receptor (Duffy) gene: the molecular basis of the Fy a / Fy b antigens and identification of a deletion in the Duffy gene of an apparently healthy individual with Fy(a −b −) phenotype // Brit. J. Haemat. – 1995. – V. 90. – P. 823–829.

100.Mannessier L., Habibi B., Salmon C. Un novel example anti-Fy3 comportant une reactivite pseudo-anti-Fy a // Rev. Franc. Transfus. Immunohemat. – 1979. – V. 22. – 195–198.

101.Marsh W.L. Present status of the Duffy blood group system // CRC Clin. Rev. Clin. Lab. Sci. – 1975. – V. 5. – P. 387–412.

102.Mason S.J., Miller L.H., Shiroishi T. et al. The Duffy blood group determinants: their role in susceptibility of human and animal erythrocytes to Plasmodium knowlesi malaria // Br. J. Haematol. – 1977. – V. 36. – P. 327–335.

103.Masouredis S.P., Sudora E., Mahan L., Victoria E.J. Quantitative immunoferritin microscopy of Fy a, Fy b, Jk a, U and Di b antigen site numbers on human red cells // Blood. – 1980. – V. 56. – P.969–977.

104.Meredith L.C. Anti-Fy5 does not react with e variants [Abstract] // Transfusion. – 1985. – V. 25. – P. 482.

105.Michalewski B. Naturally occurring anti-Fy b + C W // Vox Sang. – 2001. – V. 80. – P. 235.

106.Michon P., Wooley I., Wood E.M. et al. Duffy-null promoter heterozygosity reduces DARK expression and abrogates adhesion of P.vivax ligand required for blood-stage infection // FEBS. Lett. – 2001. – V. 495. – P. 111– 114.

107.Miller L.H., Aikawa M., Johnson J.G., Shiroishi T. Interaction between cytochalasin B-treated malarial parasites and erythrocyte: attachment and junction formation // J. Exp. Med. – 1979. – V. 149. – P. 172–184.

108.Miller L.H., Haynes J.D., McAuliffe F.M. et al. Evidence for differences in erythrocyte surface receptors for the malarial parasites, Plasmodium falciparum and Plasmodium vivax

//J. Exp. Med. – 1977. – V. 149. – P. 277–281.

628

109.Miller L.H., Mason S.J., Clyde D.F., McGinnis M.The resistance factor to Plasmodium vivax in Blacks: the Duffy blood group genotype, FyFy // N. Eng. J. Med. – 1976. – V. 295. –

P.302–304.

110.MillerL.H.,MasonS.J.,DvorakJ.A.etal.Erythrocytereceptorsfor(Plasmodiumknowlesi) malaria: Duffy blood group determinants // Science. – 1975. – V. 189. – P. 561–563.

111.Miller L.H., McAuliffe F.M., Mason S.J. Erythrocyte receptors for malaria merozoites // Amer. J. Trop. Med. Hyg. – 1977. – V. 26(6). – P. 204–208.

112.Mollison P., Cutbush M. Use of isotope-labelled red cells to demonstrate incompatibility in vivo // Lancet. – 1955. – V. i. – P. 1290–1295.

113.Mollison P.L., Engelfriet P., Contreras M. Blood Transfusion in Clinical Medicine. –10-th ed. – Oxford: BSP, 1997. – 1033 p.

114.MolthanL.,CrawfordM.N.Anti-Fy3:secondexampleinaBlack[Abstract]//Transfusion.– 1978. – V. 18. – P. 386.

115.Moore S., Woodrow C.F., McClelland D.B.L. Isolation of membrane components associated with human red cell antigens Rh(D), (с), (E) and Fy a // Nature. – 1982. –

V.295. – P. 529–531.

116.Morton J.A. Some observations on the action of blood-group antibodies on red cells treated with proteolytic enzymes // Brit. J. Haemat. – 1962. – V. 8. – P. 134–148.

117.Moulds J.M., Hayes S., Wells T.D. DNA analysis of Duffy genes in American Blacks // Transfusion. – 1998. – V. 38. – P. 248–252.

118.Mourant A.E., Kopec A.C., Domaniewska-Sobczak K. The Distribution of Human Blood Groups and Other Polymorphisms. – 2-nd. ed. – London: Oxford University Press, 1976.

119.Mullighan C.G., Marshall S.E., Fanning G.C. et al. Rapid haplotyping of mutations in the Duffy gene using the polymerase chain reaction and sequence-specific primers // Tissue Antigens. –1998. – V. 51. – P. 195–199.

120.Murdoch C., Finn A. Chemokine receptors and their role in inflammation and infectious diseases // Blood. – 2000. – V. 95. – P. 3032–3043.

121.Murphy M.T., Templeton L.J., Fleming J. et al. Comparison of Fy b status as determined serologically and genetically // Transfus. Med. – 1997. – V. 7. – P. 135–141.

122.Neote K., Darbonne W.C., Ogez J. et al. Identification of promiscuous inflammatory peptide receptor on the surface of red blood cells // J. Biol. Chem. – 1993. – V. 268. –

P.12247–12449.

123.Neote K., Mak J.Y., Kolakowski L.F., Schall T.J. Functional and biochemical analysis of the Duffyantigen:identitywiththeredbloodcellchemokinereceptor//Blood.–1994.–V.84.–

P.44–52.

124.Nichols M.E., Rubinstein P., Barnwell J. et al.Anew human Duffy blood group specificity defined by a murine monoclonal antibody. Immunogenetics and association with susceptibility to Plasmodium vivax // J. Exp. Med. – 1987. – V. 166. – P. 776–785.

125.Oakes J., Taylor D., Johnson C., Marsh W.L. Fy3 antigenicity of blood of newborn // Transfusion. – 1978. – V. 18. – P. 127–128.

126.Oberdorfer C.E., Kahn B., Moore V. et al.Asecond example of anti-Fy3 in the Duffy blood group system // Transfusion. – 1974. – V. 14. – P. 608–611.

127.Olsson M.L., Hansson C., Avent N.D. et al.Aclinically applicable method for determining the three major alleles at Duffy (FY) blood group locus using polymerase chain reaction with allele-specific primers // Transfusion. – 1998. – V. 48. – P. 168–173.

128.Olsson M.L., Smythe J.S., Hansson C. et al. The Fy x phenotype is associated with a missence mutation in the Fy b allele predictingArg89Cys in the Duffy glycoprotein // Brit.

J.Haemat. – 1998. – V. 103. – P. 1184–1191.

129.Olteanu T., Gerber D., Patridge H., Sarode R. Acute hemolytic transfusion reaction secondary to anti-FY3 // Immunohematology. – 2005. – V. 21. – P.48–53.

629

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

130.Palatnik M., Rowe A.W. Duffy and Duffy-related human antigens in primates // J. Hum. Evol. – 1984. – V. 13. – P. 173–179.

131.Parasol N., Reid M., Rios M. et al. A novel mutation in the coding sequence of the FY*B allele of the Duffy chemokine receptor gene is associated with an altered erythrocyte phenotype // Blood. – 1998. – V. 92. – P. 2237–2243.

132.Peiper S.C., Wang Z., Neote K. et al. The Duffy antigen / receptor for chemokines (DARC) is expressed in endothelial cells of Duffy-negative individuals who lack the erythrocyte receptor // J. Exp. Med. – 1995. –V. 181. – P. 1311–1317.

133.Pineda A.A., Taswell H.F., Brzica S.M. Delayed hemolytic transfusion reaction: an immunologic hazard of blood transfusion // Transfusion. – 1978. – V. 18. – P. 1–7.

134.Pisacka M., Vytiskova J., Latinakova A. et al. Molecular background of the Fy(a −b −) phenotype in gypsy population living in the Czech and Slovak Republics [Abstract] // Transfusion. – 2001. – V. 41 (Suppl). – 15S.

135.Pogo A.O., Chaudhury A. The Duffy protein: a malarial and chemokine receptor // Semin. Hemat. – 2000. – V. 37. – P. 122–129.

136.Race R.R., Sanger R. Blood Groups in Man. – 6-th ed. – Oxford: BSP, 1975. – 659 p.

137.RaceR.R.,SangerR.,LehaneD.QuantitativeaspectsofthebloodgroupantigenFy a //Ann. Eugen. – 1953. – V. 17. – P. 255–266.

138.Reid M.E., Lomas-Francis C. The Blood GroupAntigen: FactsBook. – 2-nd ed. – London: Academic Press, 2004. – 561 p.

139.Rios M., Chaudhuri A., Mallinson G. et al. New genotypes in Fy(a −) individuals: nonsense mutation (Trp to stop) in coding sequence of either FY A of FY B // Brit. J. Haemat. – 2000. – V. 108. – P. 448–454.

140.RiwomS.,JanvierD.,NavenotJ.M.etal.Productionofanewmurinemonoclonalantibody. Withanti-Fy6specificityandcharacterizationoftheimmunopurifiedN-glycosylatedDuffy- active molecule // Vox Sang. – 1994. – V. 66. – P. 61–67.

141.Rollins B.J. Chemokines // Blood. – 1997. – V. 90. – P. 909–928.

142.Rosenfield R.E., Vogel P., Race R.R. Un nouveau cas d’ anti-Fy a dans un serum humain // Rev. Hemat. – 1950. – V. 5. – P. 315–317.

143.SandlerS.G.,MalloryD.,WolfeJ.S.etal.Screeningwithmonoclonalanti-Fy3provideblood for phenotype-matched transfusions for patients with sickle cell disease // Transfusion. – 1997. – V. 37. – P. 393–397.

144.Sanger R., Race R.R., Jack J.The Duffy blood groups of NewYork Negroes: the phenotype Fy(a −b −) // Brit. J. Haemat. – 1955. – V. 1. – P. 370–374.

145.SegererS.,BohmigG.A.,ExnerM.etal.WhenrenalallograftsturnDARC//Transplantation.– 2003. – V. 75. – P. 1030–1034.

146.SegererS.,CuiY.,EitherF.etal.Expressionofchemokinesandchemokinereceptorsduring human renal transplant rejection //Amer. J. Kidney Dis. – 2001. – V. 37. – P. 518–531.

147.Shah V.P., Gilja B.K. Hemolytic disease of the newborn due to anti-Duffy (Fy a) // N.Y. St.

J.Med. – 1983. – V. 83. – P. 244–245.

148.Shimizu Y., Hiroko A., Soemantri A. et al. Seroand molecular typing of Duffy blood group in SoutheastAsians and Oceanians // Hum. Biol. – 2000. – V. 72. – P. 511–518.

149.Singh S., Pandey K., Chattopadhayay R. et al. Biochemical, biophysical and functional characterization of bacterially expressed and refolded receptor binding domain of Plasmodium vivax Duffy-binding protein // J. Biol. Chem. – 2001. – V. 276. – P. 17111– 17116.

150.Sosler S.D., Perkins J.T., Fong K., Saporito C. The prevalence of immunization to Duffy antigens in a population of known racial distribution // Transfusion. – 1989. – V. 29. –

P.505–507.

151.SouthcottM.J.G.,TannerM.J.A.,AnsteeD.J.Theexpressionofhumanbloodgroupantigens during erythropoesis in a cell culture system // Blood. – 1999. – V. 93. – P. 4425–4435.

630