6 курс / Клинические и лабораторные анализы / Группы крови человека

Naiki, Marcus [125] идентифицировали антиген P k как Gb3 (глобозид 3) с наличием галактозного остатка.

Анализ мембранных гликосфинголипидов показал, что Gb3 отсутствует на эритроцитах нулевого фенотипа р, однако содержится в повышенном количе-

стве на эритроцитах P k + (Koscielak и соавт. [85], Marcus и соавт. [107]). Как было показано Nudelman и соавт. [128], моноклональные антитела анти-P k хорошо связываются с Gb3.

Brodin и соавт. [18] получили несколько образцов мышиных моноклональных анти-P k-антител иммунизацией животных синтетическими гликопротеинами с присоединенной трисахаридной группировкой Galα1 → 4Galβ1 → Clc.

При изучении мембранных гликосфинголипидов, выделенных из эритроцитов Р1 и Р2, установлено присутствие на обоих типах клеток глобозида 3 в качестве общего компонента мембраны (Naiki, Markus [124, 125], Markus и соавт. [105, 106]). Полученные авторами данные свидетельствуют о том, что антиген P k в действительности встречается чаще, чем это было ранее показано с помощью серологических методов исследования.

Антиген Р (глобозид)

Гликопротеины, угнетающие активность антител анти-Р1 и анти-P k, не реагировали с антителами анти-Р. Причина такого реагирования вскоре стала понятной. Naiki и Matson [125], используя технику ингибиции антител, установли, что антиген P k представлен глобозидом 3 (Gb3), а антиген P – глобозидом 4 (Gb4). Было показано, что Gb4 отсутствует на эритроцитах P k и содержится в следовых количествах на клетках р (Kundu и соавт. [86], Marcus и соавт. [107]).

Глобозиды являются наиболее представительными мембранными гликолипидами: на одной клетке может присутствовать до 14 млн молекул (Anstee [6, 8], Fletcher и соавт. [45]). Вариант глобозида Gb3 (P k) содержит дополнительный N-ацетилгалактозаминовый остаток (см. табл. 7.2).

Моноклональные антитела анти-Р ингибировались глобозидами, имеющими терминальные группировки GalNAcβ1 → 3Galα1 → 4Gal и Galβ1 → 3GalNAcβ1 → 3Gal (Kannagi и соавт. [73]). Один из образцов моноклональных анти-Р-антител нейтрализовался иммуносорбентом Galβ1 → 3GalNAc-R, обладающим специфичностью Т-антигена (Inglis и соавт. [66]). Анти-Р-антитела аллогенного происхождения с указанным дисахаридом не реагировали.

Эритроциты р, несмотря на отсутствие в их мембране глобозидов Gb3 и Gb4, каких-либо морфологических и функциональных отклонений от нормы не имеют. Они содержат лактозилцерамид и другие комплексные гликолипиды в более высокой концентрации, чем эритроциты Р1 (Kundu и соавт. [89], Marcus и соавт. [107], Wiels и соавт. [171]).

Высокая концентрация глобозидов зарегистрирована в почках (Kundu и со-

авт. [87]).

511

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

Антиген LKE

Антиген LKE [см. Антиген LKE (Luke)] перекрестно реагирует с моноклональными антителами к мышиному стадиоспецифическому эмбриональному антигену (SSEA-4). Химическая структура позволила отнести его к глобозидам

(Daniels [37], Kannagi и соавт. [73]).

Генетика

Подобно тому, как это имеет место в системе АВО, продуктом генов локуса Р являются не сами антигены, а гликозилтрансферазы. Антигены, распознаваемые специфическими антителами, образуются в результате присоединения углеводных группировок к терминальным участкам субстратапредшественника. Возникновение нулевого фенотипа р связано с мутациями гена α4Gal-T (табл. 7.3).

Pk -синтаза

Ген α4Gal-T1, обусловливающий фенотипические различия Р1 и Р2, картирован на хромосоме 22 (22q13.2). В этом регионе секвенирован участок, кодирующий α1,4-галактозилтрансферазу, которая присоединяет галактозу к лактозилцерамиду (глобозиду 2) с образованием глоботриозилцерамида (глобози-

да 3), или антигена P k(Gb3) (Furukawa и соавт. [50], Steffenson и соавт. [155]).

Ген α4Gal-T1 представлен двумя экзонами, его гомологи, помимо млекопитающих, найдены у насекомых и растений (Keuch и соавт. [79]).

Р-синтаза

В последние годы удалось картировать и клонировать ген, кодирующий трансферазу β3GalNAc-T1. Указанный фермент обеспечивает присоединение N-ацетилгалактозаминового остатка к глобозиду 3 (P k), в результате чего происходит превращение вещества P k в антиген Р (Almeida и соавт. [4, 5],

512

Kijimoto-Ochiai и соавт. [82], Okajama и соавт. [129]). Ген β3GalNAc-T1 незави-

сим от других групповых антигенов крови, он представлен одним экзоном, расположенным в позиции 3q25. Последнее послужило основанием присвоить антигену Р статус групповой системы эритроцитов – GLOB (028) [136]. Вещество P присутствует в различных тканях организма: головном мозге, миокарде, легких, тестикулах, почках, печени, селезенке, желудке, плаценте. Степень экспрессии в органах варьирует в широких пределах.

Р1-синтаза

Считается, что Р1-синтаза представляет собой разновидность α1,4-галакто- зилтрансферазы, которая способна превращать параглобозид в антигенную субстацию Р1 (Furukawa и соавт. [50], Steffenson и соавт. [155]) и, возможно, р (Iizuka и соавт. [64]).

Предложены 2 генетические модели биосинтеза вещества Р1, Р и ассоциированных с ними антигенов, которые в той или иной мере объясняют зависимость Pp-фенотипа от синтеза глобозидов и параглобозидов (Fletcher и соавт. [45], Kundu и соавт. [89] и др.).

Одна из моделей, предложенная Graham и Williams [51], предполагает существование 2 локусов: Р и Р1.

––P1k кодирует α1,4-галактозилтрансферазу, которая превращает параглобозид и лактозилцерамид в вещества P k и Р1;

––P k кодирует α1,4-галактозилтрансферазу, способную преобразовать лактозилцерамид в вещество P k;

––р – молчащий аллель, в присутствии которого антигены P k и Р1 не образуются.

Локус Р представлен двумя аллелями: Р + и Р–, последний из них – молчащий.

Согласно этой модели, у родителей р × Р2 не должно быть детей с группой Р1, что подтверждено результатами посемейных исследований.

Naiki и Marcus [124] предложили трехлокусную модель: Р, P k и Р1 с вариантом Р1 +. Эта модель допускает возможность рождения детей с группой Р1 у родителей р × Р2. Однако в действительности такой комбинации ни разу не наблюдали. Предположение о сцепленности генов P k и Р1 на хромосоме не подтвердилось в экспериментах по секвенированию региона 22q13.2 генома человека

(Steffenson и соавт. [155]).

513

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

Связь антигенов Р, GLOB с патологией Рецепторы для микробов и вирусов

Кишечнаяпалочка(Escherichiacoli),вызывающаяпиелонефритидругиерецидивирующие воспаления мочеполового тракта, прилипает к эпителию слизистой оболочки с помощью адгезинов – лектиноподобных веществ, расположенных на поверхностибактериальнойклетки(Lingwoodисоавт.[102],Stapletonисоавт.[154]).

Адгезины связываются с гликоконъюгатами глобозидов, содержащими дисахарид Galα1 → 4Gal, а также сиалозил- и дисиалозилгалактозил (Elder, Spitalnik [40], Lindstrom и соавт. [101], Moulds и соавт. [118]). Указанные вещества со-

ставляют основу специфичностей Р1, Р, P k, LKE и других антигенов, объединенных в систему Р и GLOB.

Как показали Kallenius и соавт. [72], способность уропатогенных штаммов Escherichia coli связываться с эритроцитами и эпителиальными клетками лиц, имеющих фенотип р, снижена. Следовало ожидать, что лица, имеющие группу крови р, резистентны к урогенитальным инфекциям, однако изучение коррелятивной связи фенотипа Р1 с урогенитальными инфекциями не дало однозначных результатов (Kallenius и соавт. [72]) .

Некоторые штаммы Escherichia coli выделяют энтеротоксины, в частности веротоксин, подобный токсину Шига, который продуцируют бациллы Shigella dysenteriae. Веротоксин вызывает воспаление слизистой оболочки тонкой кишки, диарею, инициирует гемолитический уремический синдром (Green [52], Elder, Spitalnik [40]). Р-группоспецифический дисахарид Galα1 → 4Gal выступает в роли лиганда, фиксирующего веротоксин на эпителии слизистой оболочки.

Свиной стрептококк (Streptococcus suis), один из возбудителей менингита человека, способен связываться с веществом P k – трисахаридом Galα1 → 4Galβ1 → 4Glc. Препараты их этих бактерий сильнее агглютинировали эритроциты P1 k и P2 k по сравнению с Р1 и Р2, но не вызывали склеивания эритроцитов р

(Haataja и соавт. [53]).

Антиген Р (глобозид) является клеточным рецептором для парвовируса В19, проявляющего высокую тропность к костномозговым клеткам, особенно к эритроидным предшественникам, в которых он реплицируется (Brown и соавт. [20]). Оболочки лизированного вируса В19 вызывали агглютинацию эритроцитов Р1 и Р2, но не реагировали с эритроцитами P k и р. Цитотоксичность парвовируса в клеточной культуре удавалось предотвратить с помощью моноклональных антител анти-Р. Антитела анти-Р1 и анти-P k цитотоксичность указанного вируса не отменяли. Цитотоксичность не наблюдали в культурах костномозговых клеток, полученных от лиц р (Brown и соавт. [19–21]).

При двойном иммунном окрашивании клеток костного мозга, инфицированных парвовирусом В19, установлено, что вирусные частицы адсорбируются на клетках, экспрессирующих антиген Р (Kerr и соавт. [78]).

514

Лица, имеющие фенотип р, оказались невосприимчивы к парвовирусной ин-

фекции В19 (Kerr и соавт. [78]).

Имеются данные, что лиганд Gb3 (P k) может выступать в роли кофактора, способствующего проникновению вируса иммунодефицита человека HIV-1 в

Т-клетки (Hammache и соавт. [54], Puri и соавт. [132]).

Невынашивание беременности

Частота привычных выкидышей (ранних спонтанных абортов) существенно выше среди женщин с фенотипом р, чем в популяции в целом. У многих женщин фенотип р были выявлен именно по этой причине.

Прерывание беременности, обусловленное анти-Р-антителами, происходит в I триместре беременности. Если этого не происходит, беременность развивается нормально и завершается рождением здорового ребенка. У большинства детей Р1 и Р2, родившихся от матерей группы р, ГБН не развивается (Sheedan и соавт. [148], Yamaguchi и соавт. [174]), хотя легкие формы указанной патологии в ряде случаев были описаны (Hayashida и соавт. [56], Levene и соавт. [91]).

Установлено (Cantin, Lyonnais [24], Levine и соавт. [97], Weiss и соавт. [169]),

что причиной ранних самопроизвольных выкидышей у женщин, имеющих группу крови р, являются антитела анти-РР1P k. Какая именно фракция этих антител обусловливает указанную патологию, пока неизвестно.

Ikin и соавт. [65] и Levine [92] полагали, что невынашивание беременности обусловлено анти-Р1-фракцией, поскольку антиген Р1 формируется у эмбриона на ранних стадиях внутриутробного развития. Sanger и Tippett [143] не разделяли эту точку зрения, поскольку у женщин р, имевших мужей Р1 и Р2,рождались и здоровые дети, при этом соотношение детей Р1:Р2 не отличалось от имеющегося в популяции в целом.

Kato и соавт. [76] связывают невынашивание беременности с анти-P k-антителами: антиген P k также хорошо выражен в растущих тканях развивающегося эмбриона.

Lopez и соавт. [103]) установили, что в 75 % случаев антитела анти-P k обладают in vitro цитотоксическими свойствами и, следовательно, способны вызвать патологию in vivo.

Энзимные и радиоиммунные тесты показали, что сыворотки крови почти всех лиц, имеющих фенотип р, содержат антитела анти-РР1P k IgG3-субкласса

(Rydberg и соавт. [140], Soderstrom и соавт. [151]), которые, как известно, могут преодолевать плацентарный барьер.

В гликосфинголипидах, выделенных из тканей спонтанно абортированных 12- и 17-недельных плодов, антигены Р и P k обнаруживали в следовых количествах. В то жевремягликосфинголипиды,выделенныеизплацент,хорошоэкспрессировалиуказанные антигены (Lindstrom и соавт. [100]). Таким образом, мишенью для антител, обусловливающихневынашиваниебеременности,являетсянеплод,аплацента.

515

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

Антитела анти-Р у женщин с фенотипом P k не вызывали угнетения беременности и лишь в редких случаях служили причиной легких форм ГБН (Nakagima

и соавт. [126],Yamaguchi и соавт. [174]).

Антитела анти-Р, ассоциированные с привычными выкидышами, были описаны у японской женщины с фенотипом P2 k и женщины с фенотипом P1 k жительницы Кувейта (Shirey и соавт. [150], Yoshida и соавт. [176]). У 1-й женщины было 4 самопроизвольных выкидыша, у 2-й – 13. Ни та, ни другая не имели детей. В дальнейшем обеим женщинам с 5–6 недели очередной беременности проводили плазмаферез с целью снижения титра антител. Обе женщины родили жизнеспособных детей, не нуждающихся в каком-либо специальном лечении, кроме фототерапии. В сыворотке крови женщины из Кувейта присутствовали IgM, IgG (главным образом IgG3) и IgA; такие же анти-Р-антитела были элюированы из тканей плаценты. Плазму японской женщины адсорбировали Р-положительными эритроцитами, после чего производили реинфузию (Yoshida и соавт. [176]). Имеются другие сообщения об эффективном применении плазмафереза у женщин, имеющих р-фенотип и страдающих невынашиванием бе-

ременности (Fernandez-Jimenez и соавт. [43], Rydberg и соавт. [140], Shechter [147],Yoshida и соавт. [177]).

Необычные антитела выявили Vos и соавт. [167] в Перте (Западная Австралия) у женщин с привычным невынашиванием беременности. Эти антитела вызывали гемолиз, но не агглютинировали эритроциты Р1 и Р2; тесты с эритроцитами р были отрицательными. Женщины имели фенотип Р1. Гемолизины обнаруживали в сыворотках крови только в момент самопроизвольного выкидыша, вне беременности антитела не обладали гемолитической активностью. Гемолитическая активность не была опосредована комплементом. Vos и соавт. [164–167], обследовавшие женщин, не нашли какого-либо объяснения указанному феномену.

У женщин Канады, США и Венгрии, страдавших невынашиванием беременности, подобных гемолизинов не обнаружено (Horvath и соавт. [63], Vos et al [167]).

Список литературы

1.Пискунова Т.М., Ичаловская Т.А. Фенотип крови Джей (Tj) и его взаимоотношения с групповой системой крови Р // Пробл. гематол. – 1975. – № 7. – С. 30–33.

2.AdinolfiM.,PolleyM.J.,HunterD.A.,MollisonP.L.Classificationofblood-groupantibodies as β2M or gamma globulin // Immunology. – 1962. – V. 5. – P. 566–579.

3.Allen F.H., Marsh W.L., Jensen L., Fink J. Anti-IP: an antibody defining another product of interaction between the genes of the I and P blood group systems // Vox Sang. – 1974. – V. 27. – P. 442–446.

4.Almeida R., Amado M., David L. et al. A family of human β4-galactosyltransferases: cloning and expression of two novel UDP-galactose: β-N-acetylglucosamine β1, 4-galactosyltransferases, β4Gal-T3 // J. Biol. Chem. – 1997. – V. 272. – P. 31979–31991.

516

5.Amado M., Almeida R., Carneiro F. et al. A family of human β3-galactosytransferases. Characterization of four members of a UDP-galactose:β-N-acetylglucosamine / β-N-acetyl- galactosamine β-1,3-galactosyltransferase family // J. Biol. Chem. – 1998. – V. 273. – P. 12770– 12778.

6.Anstee D.J. Blood group-active surface molecules of the human red blood cells // Vox Sang. – 1990. – V. 58. – P. 1–20.

7.Anstee D.J., Holt P.D.J., Pardoe G.J. Agglutinins from fish ova defining blood groups B and P// Vox Sang. – 1973. – V. 25. – P. 347–360.

8.Anstee D.J., Tanner M.J.A. The distribution of blood-group antigens on butanol extraction of human erythrocyte ‘ghosts’// Biochem. J. – 1974. – V. 138. – P. 381–386.

9.Arndt P.A., Garratty G., Marfoe R.A., Zeger G.D. An acute hemolytic transfusion reaction caused by anyi-P1 that reacted at 37  oC // Transfusion. – 1998. – V. 38. – P. 373–377.

10.Bailly P., Bouhours J.-F. P blood group and related antigens // Blood Cell Biochemistry / J.-P. Cartron, P. Rouger, eds. – N.Y.: Plenum Press. – 1995. – V.6. – P. 299–329.

11.Bailly P., Chevaleyre J., Sondag D. et al. Characterization of a murine monoclonal antibody specific for the human P1 blood group antigen // Mol. Immunol. – 1987. –

V.24. – P. 171–176.

12.Beck M.L. ed. Third International Workshop and Symposium on Monoclonal Antibodies Against Human Red Blood Cells an Related Antigens // Transfus. Clin. Biol. – 1997. –

V.4. – P. 13–54 (8 papers).

13.Ben-IsmailR.,RougerP.,CarmeB.etal.Comparativeautomatedassayofanti-P1 antibodies in acute hepatic distomiasis (fasciolasis) and in hydatidosis // Vox Sang. – 1980. – V. 38. –

P.165–168.

14.Bevan B., Hammond W., Clarke R.I. Anti-P1-associated with liver-fluke infection // Vox Sang. – 1970. – V. 18. – P. 188–189.

15.Bono R., Cartron J.P., Mulet C. et al. Selective expression of blood group antigens on human teratocarcinoma cells // Rev. Franc. Transfus. Immunohemat. – 1981. – V. 24. –

P.97–107.

16.Booth P.B.Anti-I TP1: an antibody showing a further association between the I and P blood group systems // Vox Sang. – 1970. – V. 19. – P. 85–90.

17.BouhoursD.,BouhoursJ.F.,WikkemC.etal.OverexpressionoftheP1bloodgroupantigen on red cells from CDAII patient [Abstract] //Vox Sang. – 1994. –V. 67 (Suppl. 2). – P. 118.

18.BrodinN.T.,DahmenJ.,NilssonB.etal.Monoclonalantibodiesproducedbyimmunization with neoglycoproteins containing Galα1- 4Galβ1-4Glcβ-O and Galα14Galβ1- 4GlcNAcβ-O residues: useful immunochemical and cytochemical reagents for blood group Pantigens and a differentiation marker in Burkitt lymphoma and other B-cell malignancies // Int. J. Cancer. – 1988. – V. 42. – P. 185–194.

19.Brown K.E. Haematological consequences of parvovirus B19 infection // Bailliere Best Pract. Res. Clin. Haematol. – 2000. – V. 13. – P. 245–259.

20.Brown K.E., Anderson S.M., Young N.S. Erythrocyte P antigen: cellular receptor for B19 parvovirus // Science. – 1993. – V. 262. – P. 114–117.

21.Brown K.E., Hibbs J.R., Gallinella G. et al. Resistance to parvovirus B19 infection due to lack of virus receptor (erythrocyte P antigen) // N. Engl. J. Med. – 1994. – V. 330. –

P.1192–1196.

22.Bruce M., Watt A., Gabra G.S. et al. LKE red cell antigen and its relationship to P1 and P k: serological study of a large family // Vox Sang. – 1985. – V. 55. – P. 237–240.

23.Cameron G.L., Staveley J.M. Blood group P substance in hydratid cyst fluids // Nature. – 1957. – V. 179. – P. 147–148.

24.Cantin G., Lyonnais J. Anti-PP1P k and early abortion // Transfusion. – 1983. – V. 23. –

P.350–351.

517

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

25.Catino M.L., Busch S., Huestis D.W., Stern K. Transmission of the blood group genotype pp (Tj a-negative) in a kinship with multiple consanguineous marriages // Amer. J. Hum. Genet. – 1965. – V. 17. – P. 36–41.

26.Cedergren B. Population studies in northern Sweden. IV. Frequency of the blood type P // Hereditas. – 1973. – V. 73. – P. 27–30.

27.Chandeysson P.L., Flye M.W., Simpkins S.M., Holland P.V. Delayed hemolytic transfusion reaction caused by anti-P1 antibody // Transfusion. – 1981. – V. 21. – P. 77–82.

28.ChengM.S.Potentanti-P1 followingbloodtransfusion//Transfusion.–1984.–V.24.–P.183.

29.Chester M.A., Johnson U., Lundblad A. et al. // Proc. 2-nd. Int. Workshop and Symposium on MonoclonalAntibodiesAgainstHumanRedBloodCellsanRelatedAntigens.,1990.–P.86–92.

30.CohenD.W.,NelsonL.Auto-anti-Preactingonlybylow-ionic-strengthsolutionsinapatient with hemolysis // Transfusion. – 1983. – V. 23. – P. 79–80.

31.Contreras M., Tippett P. The Lu(a −b −) syndrome and an apparent upset of P1 inheritance // Vox Sang. – 1974. – V. 27. – P. 369–371.

32.Cooling L.L.W., Zhang D., Koerner T.A.W. Human platelets express gangliosides with LKE activity andABH blood group activity // Transfusion. – 2001. – V. 41. – P. 504–516.

33.Cory H.T., Yates A.D., Donald A.S.R. et al. The nature of the human blood group P1 determinant // Biochem. Biophys. Res. Commun. – 1974. – V. 61. – P. 1289–1296.

34.Cowles J.W., Blumberg N. Neutralization of P blood group antibodies by synthetic solidphase antigens // Transfusion. – 1987. – V. 27. – P. 272–275.

35.CoxM.T.,RobertsM.,LaJoieJ.etal.AnapparentprimaryimmuneresponseinvolvingantiJk a and anti-P1 detected 10 days after transfusion // Transfusion. – 1992. – V. 32. – P. 874.

36.Crawford M.N., Tippett P., Sanger R.AntigensAu, I and P1 of cells of the dominant type of Lu(a −b −) // Vox Sang. – 1974. – V. 26. – P. 283–287.

37.Daniels G.L. Human Blood Groups. – 2-nd. ed. – Oxford: Blackwell Science, 2002. – 560 p.

38.DiNapoli J.B., Nichols M.E., Marsh W.L. et al. Hemolytic transfusion reaction caused by IgG anti-P1 [Abstract] // Transfusion. – 1978. – V. 18. – P. 383.

39.Dunstan R.A. Status of major red cell blood group antigens on neutrophils, lymphocytes and monocytes // Brit. J. Haemat. – 1986. – V. 62. – P. 301–309.

40.Elder A.F., Spitalnik S.L. Blood group antigens as receptors for pathogens // Molecular Biology and Evolution of Blood Group and MHC Antigens in Primates / A. Blancher, J. Kein, W.W. Socha eds. – Berlin: Springer-Verlag, 1997. – P. 268–304.

41.Engelfriet C.P., von Beckers D., dem Borne A.E.G.K. et al. Haemolysins probably recognizing the antigen p // Vox Sang. – 1971. – V. 23. – P. 176–181.

42.Fellous M., Gerbal M., Nobillot G., Weils J. Studies on the biosynthetic pathway of human

Perythrocyte antigen using genetic complementation tests between fibroblasts from rare, p and P k phenotype donors // Vox Sang. – 1977. – V. 32. – P. 262–268.

43.Fernandez-Jimenez M.C., Jimenez-Marco M.T., Hernandez D. et al. Treatment with

plasmapheresis and intravenous immunoglobulin in pregnancies complicated with anti-PP1P k or anti-K immunization: a report of two patients // Vox sang. – 2000. – V. 80. – P. 117–120.

44.Fisher R. The variation in strength of the human blood group P // Heredity. – 1953. – V. 7. – P. 81–89.

45.Fletcher K.S., Brener E.G. Schwarting G.A. Pblood group regulation of glycosphingolipid level in human erythrocytes // J. Biol. Chem. – 1979. – V. 254. – P. 11196–11198.

46.Francois-GerardC.,BrocteurJ.,AndreA.etal.Demonstrationoftheexistenceofaspecific blood-group P1 antigenic determinant in turtle-dove ovomucoid // Rev. Franc. Transfus. Immunohemat. – 1980. – V. 23. – P. 579–588.

47.Francois-GerardC.,BrocteurJ.,AndreA.Turtledove:anewsourceofP1-likematerialcross- reacting with the human erythrocyte antigen //Vox Sang. – 1980. –V. 39. – P. 141–148.

518

48.Francois-Gerard C., Gerday C., Beeley J.G. Turtle-dove ovomucoid, a glycoprotein proteinase inhibitor with P1-blood group antigen activity // Biochem. J. – 1979. – V. 177. –

P.679–685.

49.Furukawa K. Properties of P blood group antigen and antibodies // Jpn. J. Hum. Genet. – 1975. – V. 20. – P. 32–33.

50.Furukawa K., Iwamura K., Uchikawa M. et al. Molecular basis for the p phenotype: identification of distinct and multiple mutations in the α1,4-Galactosyltransferase-gene in Swedish and Japanese individuals // J. Biol. Chem. – 2000. – V. 275. – P. 37752–37756.

51.GrahamH.A.,WilliamsA.N.AgeneticmodelfortheinheritanceoftheP,P1 andP k antigens

//Immunol. Commun. – 1980. – V. 9. – P. 191–201.

52.Green D.A. P1 blood group and haemolytic uraemic syndrome // Clin. Lab. Haemat. – 2000. – V. 22. – P. 55.

53.Haataja S., Tikkanen K., Liukkonen J. et al. Characterization of a novel bacterial adhesin specificity of Streptococcus suis recognizing blood group P receptor oligosaccharides //

J.Biol. Chem. – 1993. – V. 268. – P. 114–117.

54. Hammache D., Yahi N., Maresca M. et al. Human erythrocytes glycosphingolipids as alternative cofactor for human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) gp120 and reconstituted membrane microdomains o glycosphingolipids (Gb3 and GM3) // J. Virol. – 1999. – V. 73. – P. 5244–5248.

55.Hansson G.C., Wasniowska K., Rock J.A. et al. The glycosphingolipid composition of the placenta of a blood group Pfetus delivered by a blood group P1 k woman and analysis of the anti-globoside antibodies found in maternal serum // Arch. Biochem. Biophys. – 1988. –

V.260. – P. 168–176.

56.Hayashida Y., Waanabe A. A case of p Taiwanese woman delivered of an infant with hemolytic disease of the newborn // Jpn. J. Legal. Med. – 1968. – V. 22. – P. 10–15.

57.Heddle N.M. Acute paroxysmal cold hemoglobinuria // Transfus. Med. Rev. – 1989. –

V.3. – P. 219–229.

58.Heiken A. Observations on the blood group receptor P1 and its development in children // Hereditas. – 1966. – V. 56. – P. 83–98.

59.HellbergA.,PooleJ.,OlssonM.L.Molecularbasisofthegloboside-deficientP k bloodgroup phenotype.IdentificationoffourinactivatingmutationsintheUDP-N-acetylgalactosamine: 6globotriaosylceramide 3-β-N-acetylgalactosaminyltransferase gene // J. Biol. Chem. – 2002. – V. 277. – P. 29455–29459.

60.Henningsen K. Etude d’ensemble du facreur sanguin P // Rev. Hemat. – 1950. – V. 5. –

P.76–284.

61.Henningsen K.InvestigationsonthebloodfactorP//ActaPath.Microbiol.Scand.–1949.–

V.26. – P. 639–654.

62.Henningsen K. On the heredity of blood factor P //Acta Path. Microbiol. Scand. – 1949. –

V.26. – P. 769–785.

63.Horvath E., Paisz I.Absence of anti-Tj a-like hemolysin in pregnant aborters in Budapest // Transfusion. – 1966. – V. 6. – P. 499–500.

64.Iizuka S., Chen S.-H., Yoshida A. Studies on the human blood group Psystem: an existence of UDP-Gal: Lactosylceramide α1→4 galactosyltransferase in the small p type cells // Biochem. Biophys. Res. Commun. – 1986. – V. 137. – P. 1187–1195.

65.Ikin E.W., Kay H.E.M., Playfair J.H.L., Mourant A.E. P1 antigen in the human foetus // Nature. – 1961. – V. 192. – P. 883.

66.Inglis G., Fraser R.H., Mitchell A.A.B. et al. Serological characterization of a mouse monoclonal anti-P-like antibody // Vox Sang. – 1987. – V. 52. – P. 79–82.

67.Issitt C.H., Duckett J.B., Osborne B.M. et al. Another example of an antibody reactive optimally with p red cells // Brit. J. Haemat. – 1976. – V. 34. – P.19–23.

519

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

68.Issitt P.D., Anstee D.J. Applied Blood Group Serology. – 4-th ed. – Durham, NC, USA: Montgomery Sc. Publ., 1998. – 1208 p.

69.Issitt P.D., Tegoli J., Jackson V. et al.Anti-IP1: antibodies that show an association between I and Pblood group systems // Vox Sang. – 1968. – V. 14. – P. 1–8.

70.Judd W.J. A pH-dependent auto-agglutinin with anti-p specificity // Transfusion. – 1975. –

V.15. – P. 373–376.

71.JuddW.J.,SteinerE.A.,CappsR.D.Autoagglutininswithapparentanti-Pspecificityreactive only by low-ionic-strength salt techniques // Transfusion. – 1982. – V. 22. – P. 185–188.

72.Källenius G., Svenson S.B., Möllby R. et al. Structure of carbohydrate part of receptor of human uroepitelial cells for pyelonephritogenic Echerichia coli // Lancet. – 1981. – V. ii. –

P.604–606.

73.Kannagi R., Cochran N.A., Ishigami F. et al. Stage-specific embryonic antigens (SSEA-3 and-4)areepitopesofuniqueglobo-seriesgangliosideisolatedfromhumanteratocarcinoma cells // EMBO J. – 1983. – V. 2. – P. 2355–2361.

74.Kannagi R., Levine P., Watanabe K., Hakomori S. Recent studies of glycolipids and

glycoprotein profiles and characterization of the major glycolipid antigen in gastric cancer of apatientofbloodgroupphenotype(Tj a-)firststudiedin1951//CancerRes.–1982.–V.42.–

P.5249–5254.

75.Kasai K., Galton J., Terasaki P.I. et al. Tissue distribution of the P k antigen as determined by a monoclonal antibody // J. Immunogenet. – V. 12. – P. 213–220.

76.Kato M., Kubo S., Naiki M. Complement fixation anti-bodies to glycosphingolipids in sera of rare blood group p and P k phenotypes // J. Immunogenet. – 1978. – V. 5. – P. 31–40.

77.KelusA., Gurner B.W., Coombs R.R.A. Blood group antigen on HeLa cells shown by mixed agglutination // Immunology. – 1959. – V. 2. – P. 262–267.

78.Kerr J.R., McQuaid S., Coyle P.V. Expression of Pantigen in parvovirus B19 infected bone marrow // N. Engl. J. Med. – 1995. – V. 332. – P. 128.

79.Keuch J.J., Manzella S.M., Nyame K.A. et al. Cloning of Gb3 synthase, the key enzyme in globo-series glycosphingolipid synthesis, predicts a family of α1,4-glycosyltransferases conserved in plants, insects and mammals // J. Biol. Chem. – 2000. – V. 275. – P. 25315– 25321.

80.Khine A.A., Firtel M., Lingwood C.A. CD77-dependent retrograde transport of CD19 to the nuclearmembrane:functionalrelationshipbetweenCD77andCD19duringterminalcenter B-cell apoptosis // J. Cell. Physiol. – 1998. – V. 176. – P. 281–292.

81.Khoo K.-H., Nieto A., Morris H.R., Deil A. Structural characterization of the N-glycans from Echinococcus granulosis hydatid cyst membrane and protoscoleces // Mol. Biol. Parasitol. – 1997. – V. 86. – P. 237–248.

82.Kijimoto-Ochiai S., Naiki M., Makita A. Defects of glycosyltransferase activities in human fibroblastsofP k andpbloodgroupphenotypes//Proc.Nat.Acad.Sci.USA.–1977.–V.74.–

P.5407–5410.

83.Kortekangas A.E., Kaarsalo E., Melartin L. et al. The red cell antigen P k and its relationship with to the P system: the evidence of three more P k families // Vox Sang. – 1965. – V. 10. –

P.385–404.

84.KortekangasA.E., Noades J., Tippett P. et al.Asecond family with the red cell antigen P k // Vox Sang. – 1959. – V. 4. – P. 337–349.

85.KoscielakJ.,Miller-ProdrazaH.,KrauzeR.,CedergrenB.Glycolipidcompositionofblood group P// FEBS Lett. – 1976. – V. 66. – P. 250–253.

86.Kundu S.K., Evans A., Rizvi J. et al. A new P k phenotype in the P blood group system //

J.Immunogenet. – 1980. – V. 7. – P. 431–439.

87.Kundu S.K., Jovall P.-A., Chardashkani S. et al. Blood group glycosphingolipid expression

in kidney of an individual with the rare blood group A1Le(a −b + )p phenotype: absence of blood group structures based on globoseries // Glycocon. J. – 1996. – V. 13. – P. 307–313.

520