6 курс / Клинические и лабораторные анализы / Группы крови человека
.pdfисследовании сывороток крови более 100 тыс. доноров японцев. Данных о клиническом значении антител анти-Os a не опубликовано.
Антигены гликозилированных гликофоринов
Отмечено, что некоторые аллоиммунные сыворотки реагировали преимущественно с эритроцитами М + или N +, однако их специфичность нельзя было отнести к анти-М или анти-N. Нетипичные, но связанные с системой MNS перекрестные реакции наблюдали с эритроцитами негроидов и европеоидов. Отдельные образцы антител реагировали более интенсивно с эритроцитами гетерозигот M / N, чем с эритроцитами гомозигот M / М. Эффекта дозы в отношении антигенов М и N такие антитела не проявляли (Greenwalt и соавт. [88]).
Постепенно становились понятными закономерности реагирования и серологического своеобразия антител системы MNS. Реакции многих образцов антител MNS зависели от олигосахаридных остатков, которые несут гликофорины А и В.
Выше упоминалось, что полиморфизм антигенов MNS и соответственно антител обусловлен соответствующими генами: GYPA и GYPB, определяющими последовательность аминокислот в терминальных участках гликофоринов А и В. Вместе с тем существуют антитела MNS, которые распознают олигосахариды, локализованные вблизи этих терминальных участков. Антигены, распознаваемые такими антителами, являются продуктом гликозилтрансферазных генов. Поскольку гены гликозилтрансфераз и гликофоринов независимы, продуцируемые ими антигены хотя и связаны перекрестными реакциями с системой MN, но в эту систему не включены.
Hu, M1, Tm, Sj и Can
Серология и генетика
Антиген Hu (Hunter) известен очень давно. Он был открыт в 1934 г., вслед за М и N, Ландштейнером и сотрудниками [140] иммунизацией кроликов эритроцитами негра по фамилии Hunter. Полученные специфические анти-Hu- антитела реагировали с эритроцитами приблизительно 7 % американских негров. Среди европеоидов антиген Hu встречался редко. Посемейные исследования показали, что ген Hu передается в соответствии с законом Менделя.
Wright и соавт. [265] описали антитела анти-Sext аллоиммунного происхождения, идентичные анти-Hu. Они реагировали с эритроцитами 24 % негроидов, содержащих антигены Hu и N, положительных реакций с эритроцитами европеоидов не отмечено.
Антиген М1 присутствует только на эритроцитах М +. Анти-М1-антитела были получены как комбинированные с анти-М из крови лиц М −N +. Положительные реакции наблюдали с эритроцитами 24 % негроидов. Позднее были описаны 2 образца сывороток анти-М1, полученные от лиц М + N +. Они
481
Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/
реагировали с эритроцитами 17 % негроидов и менее чем 1 % европеоидов
(Francis и соавт. [71]).
Антигены Tm и Sj идентифицированы в 1965–1968 годах. Issitt и соавт. [114, 115]. Анти-Tm-антитела реагируют преимущественно с эритроцитами N +. Большинство лиц фенотипа M + N + Tm + являются M1-положительными. Анти- Sj-антитела идентифицированы в качестве самостоятельной фракции в сыворотке, содержавшей анти-Tm-антитела. Как и антиген Tm, антиген Sj выявлен исключительно у лиц N + (Issitt и соавт. [115, 117]).
Антиген Can (Canner) открыт с помощью аллоиммунных антител. Описан всего 1 образец антител этой специфичности. Антитела реагировали с эритроцитами 60 % негроидов и 27 % европеоидов. Большинство лиц M1 + были Can + (Dahr [54], Judd и соавт. [126]).
Биохимия
Эксперименты с эритроцитами, предварительно лишенными сиаловой кислоты показали, что антитела анти-Can и анти-Tm проявляли себя подобно анти-М и анти-N соответственно.
Как было установлено Issitt и соавт. [114, 119], серологическую активность антигенов Hu, M1, Tm, Sj и Can обеспечивал N-ацетилгалактозамин, расположенный на О-гликанах в позициях 2–4 терминальных участков гликофоринов А и В. Идентифицированы альтернативные олигосахариды, в которых сиаловая кислота замещена N-ацетилгалактозамином. Данную особенность чаще выявляли у негроидов. Гликозилированные гликофорины взаимодействовали с антителами анти-Hu, анти-M1, анти-Tm, анти-Sj и анти-Can независимо от наличия антигена M или N (Dahr [54], Issitt и соавт. [114]). Таким образом, антитела перечисленной специфичности способны распознавать продукты генов, контролирующих О-гликозилирование N-терминальных участков гликофоринов.
Посемейными исследованиями показана наследственная передача соответствующих аллелей (Issitt и соавт. [119]).
Антигены T, Tn и Cad
АнтигеныT,TnиCad,какипредыдущаясерияантигенов,неотносятсяксисте- меMNS.ИхсинтезосуществляетсясвязываниемО-гликановсгликофоринами.
Антигены Т и Tn на нормальных эритроцитах отсутствуют. Они появляются, когда клеточная мембрана эритроцитов модифицирована протеолитическими ферментами, расщепляющими сиаловые кислоты, вирусами или иными воздействиями. Такие эритроциты приобретают полиагглютинабельные свойства, поскольку практически все сыворотки крови человека, включая аутологичные, содержат холодовые анти-Т- и анти-Tn-антитела.
Феномен полиагглютинабельности может быть воспроизведен in vitro обработкой эритроцитов сиалидазами.
482
Полиагглютинабельность эритроцитов наблюдают у некоторых больных онкологическими заболеваниями или генерализованными инфекциями. Она обусловлена бактериальными нейраминидазами, которые расщепляют тетрасахариды О-гликанов и таким образом формируют или высвобождают скрытые в мембране эритроцитов антигены T и Tn.
При T- и Tn-активации в мембране эритроцитов снижается концентрация антигенов М и N вследствие их модификации. Интересно отметить, что на эритроцитах En a − (GPА-дефицитных) концентрация антигена Т существенно ниже, чем на En a +, чтоещеразподчеркиваетструктурнуюобщностьантигеновT,TnиантигеновМ,N.
Фенотип Cad + обусловлен дисиалопентасахаридом, который образуется присоединением к О-гликану дополнительных молекул N-ацетилгалактозамина через галактозу (Reid [208]).
Гликофорины в биологии и эволюции человека
Интенсивно гликозилированные экстрацеллюлярные участки гликофоринов содержат большое количество сиаловых кислот, придающих мембране эритроцитов отрицательный заряд. Это обеспечивает взаимное отталкивание эритроцитов, препятствует их агрегации, повышает их текучесть в кровеносных сосудах и капиллярах.
Гликофорины связаны с другими структурами эритроцитной мембраны: протеином полосы 3, Rh-ассоциированным гликопротеином и др. Доказательством тому является отсутствие на гликофориндефицитных эритроцитах антиге-
нов Wr b системы Diego и Duclos (Issitt и соавт. [116], Reid [198], Schmidt и со-
авт. [225]). Антиген Duclos был включен в систему Rh (и получил обозначение Rh38), однако позднее был выведен из нее (Daniels [56], Habibi и соавт. [89]).
Гликофорины присутствуют исключительно на клетках эритроидного ряда, начиная с ранних предшественников эритроцитов (Bony и соавт. [30], Daniels и соавт. [59]). Полагают, что они предохраняют эритроциты от лизиса эндогенным комплементом, поскольку препятствуют связыванию компонентов С5b −7.
Установлено, что определенные типы гликофорина могут служить биологическим мостом, по которому в силу химического сродства возбудитель малярии Plasmodium falciparum проникает в эритроцит (Hadley и соавт. [90], Mitchell и соавт. [164], Pasvol и соавт. [183], Sim и соавт. [228]). Другие типы гликофорина недоступны для этого паразита, что обеспечивает невосприимчивость к малярии.
В экспериментах in vitro показано, что клетки с пониженным содержанием гликофорина А и В (En a −, S −s −U −), а также обработанные трипсином поражаются малярийным плазмодием значительно реже (Hadley и соавт. [90]). Полагают, что повышенная частота фенотипа S −s −U − среди жителей эндемичных по малярии зон является следствием естественного отбора: индивиды S −s −U − имели преимущество, поскольку оказались более устойчивыми к инвазии, чем лица, имеющие другой фенотип.
Описаны уропатогенные штаммы Escherichia coli, вызывающие агглютина-
483
Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/
цию эритроцитов М +. Таким образом, М-несущие гликофорины адсорбируют (I этап нейтрализации) продукты жизнедеятельности указанного штама кишечной палочки.
Отмечена способность гликофоринов взаимодействовать с бактериальными токсинами, гемолизирующими эритроциты (гемолизирующие штаммы
Escherichia coli, Vibrio cholerae).
Гены GYPA, GYPB и GYPE имеют высокую степень гомологии, тем не менее некоторые особенности их строения позволили сформулировать гипотезу их филогенеза. Высказано предположение (Daniels [56]), что первым в эволюции человека сформировался ген GYPA. Второй ген, GYPB, возник позднее в результате дупликации GYPA, а локус GYPE произошел вследствие удвоения GYPB.
Интересная деталь: ген GYPA обнаружен у всех без исключения приматов, GYPB – только у некоторых высших обезьян: шимпанзе и горилл. У орангутангов и гиббонов ген GYPB отсутствует (Rearden и соавт. [196]). Таким образом, имеются некоторые основания полагать, что GYPB и GYPE в эволюционном аспекте являются более поздней субстанцией.
Эритроциты некоторых человекообразных обезьян несут антигены, обладающие N-подобной серологической активностью. Эритроциты шимпанзе содержат N-подобные антигены.
В целом совокупность полиморфных признаков системы MNS представляет собой уникальную модель, позволяющую глубже понять механизм формирования антигенного многообразия тканей человека.
Список литературы
1.Групповые системы крови и гемотрансфузионные осложнения / под ред. проф. М.А. Умновой. – М.: Медицина, 1989. – 160 с.
2.Доссе Ж. (Dausset J) Иммуногематология / пер. с фр. Ю.И. Лорие / под ред. П.Н. Косякова. – М: Медгиз, 1959. – 638 с.
3.Ичаловская Т.А., Пискунова Т.М. Частота групп крови MNSs // Пробл. гематол. – 1975. – № 7. – С. 10–12.
4.Косяков П.Н. Изоантигены и изоантитела человека в норме и патологии. – М.: Медицина, 1974. – 360 с.
5.Майский А., Кучера Л. Появление антител анти-с и анти-М после повторных переливаний крови у больной, страдающей системной красной волчанкой // Пробл. гематол. – 1960. – № 7. – С. 52–56.
6.Михайлова А.А., Ичаловская Т.А. Гемолитическая болезнь новорожденного при несовместимости крови матери и плода по фактору М // Пробл. гематол. – 1971. – № 7. – С. 46–48.
7.Прокоп О., Гёлер В. Группы крови человека / пер. с нем. А.С. Гладких / под ред. В.В. Томилина. – М.: Медицина, 1991. – 512 с.
8.Скудицкий А.Е. Редкий случай аллоиммунизации матери антигеном М плода // Гематол. и трансфузиол. – 1987. – № 12. – С. 41–42.
9.ТумановА.К.,ТомилинВ.В.Наследственныйполиморфизмизоантигеновиферментов в крови в норме и патологии. – М.: Медицина, 1969. – 407 с.
10.Akane A, Mizukame H, Shiono H. Classification of standard alleles of the MN blood group system // Vox Sang. – 2000. – V. 79. – P. 183–187.
484
11.Allen F.H., Corcoran P.A., Kenton H.B., Breare N. M g, a new blood group antigen in the MNS system // Vox Sang. – 1958. – V. 3. – P. 81–91.
12.Allen F.H., Madden H.J., King R.W.The MN gene MU, which produces M and U but no N, S, or s // Vox Sang. – 1963. – V. 8 –P. 549–556.
13.Alperin J.H., Riglin H., Branch D.R. et al. Anti-M causing delayed hemolytic transfusion. reaction. // Transfusion. – 1983. – V. – 23. – P. – 322–324.
14.Anstee D.J. The nature and abundance of human red cell surface glycoproteins // J. Immunogenet. – 1990. – V. 17. – P. 219–225.
15.AnsteeD.J.,BarkerD.M.,JudsonP.A.,TannerM.J.A.Inheritedsialoglycoproteindeficienciesin humanerythrocytesoftypeEn(a −)//Brit.J.Haemat.–1977.–V.35.–P.309–320.
16.AnsteeD.J.,MawbyW.J.,ParsonsS.F.etal.AnovelhybridsialoglycoproteininSt a positive human erythrocytes // J. Immunogenet. – 1982. – V. 9. – P. 51–55
17.AnsteeD.J.,TannerM.J.A.Geneticvariantsinvolvingthemajormembranesialoglycoprotein of human erythrocytes // Biochem. J. – 1978. – V. 175. – P. 149–157.
18.Bacon J.M., Macdonald E.B., Young S.G., Connell T. Evidence that the low frequency antigen OrrissispartoftheMNbloodgroupsystem//VoxSang.–1987.–V.52.–P.330–334.
19.BaldwinM.L.,BarrassoC.,GavinJ.ThefirstexampleofaRaddon-likeantibodyasacause of a transfusion reaction // Transfusion. – 1981. – V. 21. – P. 86–89.
20.Ballas S.K., Dignam C., Harris M., Marcolina M.J. A clinically significant anti-N in a patient whoseredcellswerenegativeforNandUantigens//Transfusion.–1985.–V.25.–P.377–380.
21.BattistaN.,StoutT.D.,LewisM.,KaitaH.Anewrarebloodgroupantigen:‘Mit′.Probable genetic relationship with the MNSs blood group system // Vox Sang. – 1980. – V. 39. –
P.331–334.
22.Beattie K.M., Zuelzer W.W. The frequency and properties of pH-dependent anti-M // Transfusion. –1965. – V. 5. – P. 322–326.
23.Beck M.L., Hardman J.T.Anti-s reagents // Transfusion. – 1980. – V. 20. – P. 479.
24.Bell C.A., Zwicker H. pH-dependent anti-U in autoimmune hemolytic anemia // Transfusion. – 1980. – V. 20. – P. 86–89.
25.Blackall D.P., Ugorski M., Pahlsson P. et al. A molecular biologic approach to study the fine specificity of antibodies directed to the MN human blood group antigens // Immunol. – 1994. – V. 152. – P. 2241–2247.
26.Blanchard D. Human red cell glycophorins: biochemical and antigenic properties // Transfus. Med. Rev. – 1990. – V. 4. –P. 170–186.
27.Blanchard D., Cartron J.-P., Rouger P., Salmon C. Pj variant, a new hybrid MNSs glycoprotein of the human red-cell membrane // Biochem J. – 1982. – V. 203. – P. 419–26.
28.Blumenfeld O.O., Aclamany A.M., Kikuchi M. et al. Membrane glycophorins in St a blood group erythrocytes // Biol. Chem. – 1986. – V. 261. – P. 5544–5552.
29.Blumenfeld O.O., Adamany A.M., Puglia K.V. Amino acid and carbohydrate structural variants of glycoprotein products (M-N glycoproteins) of the M-N allelic locus // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. – 1981. – V. 78. – P. 747–751.
30.Bony V., Gane P., Bailly P., Cartron J.-P. Time-course expression of polypeptides carrying blood group antigens during human erythroid differentiation // Brit. J. Haemat. – 1999. –
V.107. – P. 263–274.
31.Booth P.B. A ‘new’ blood group antigen associated with S and s // Vox Sang. – 1972. –
V.22. – P. 524–528.
32.Broadberry R.E., Chang F.C., Jan Y.S., Lin M. The distribution of the red-cell St a (Stones) antigen among the population of Taiwan. // Transfus. Med. – 1998. – V. 8. – P. 57–58.
33.Broadberry R.E., Ein M. The distribution of the MiIII (GP.Mur) phenotype among the population of Taiwan // Transfus. Med. – 1996. – V. 6. – P. 145–148.
34.BrocteurJ.TheMgS genecomplexoftheMNSsbloodgroupsystem,evidencedinaSicilian family // Hum. Hered. – 1969. – V. 19. – P. 77–85.
485
Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/
35.Cartron J.-P., Rahuel C. Human erythrocyte glycophorins: protein and gene structure analyses // Transfus. Med. Rev. – 1992. – V. 6. – P. 63–92.
36.Chandanayingyong D., Pejrachancira S. Separable anti-Hut which is specific for class II of the Miltenberger complex // Vox Sang. – 1975. – V. 28. – P. 149–151.
37.Chandanayingyong D., Pejrachandra S. Studies on the Miltenberger complex frequency in Thailand and family studies // Vox Sang. – 1975. – V. 28. – P. 152–5.
38.Chandanayingyong D., Pejrachandra S., Poole J. Three antibodies of the MNSs system and their association with the Miltenberger complex of antigens. I. Anek serum // Vox Sang. – 1977. – V. 32. – P. 272–273.
39.ChapmanJ.,MurphyM.F.,WatersA.H.Chroniccoldhaemagglutinindiseaseduetoananti- M-like autoantibody // Vox Sang. – 1982. – V. 42. – P. 272–277.
40.ChasisJ.A.,MohandasN.Redbloodcellglycophorins//Blood.–l992.–V.80.–P.1869–1879.
41.Cheung C.C., Challis D., Fisher D. et al.Anti-Mt a associated with three cases of hemolytic disease of the newborn // Immunohematology. – 2002. – V. 18. – P. 37–39.
42.Chiofolo J.T., Reid M.E., Charles-Pierre D. LISS-dependent autoantibody with apparent anti-U specificity // Immunohematology. – 1995. –V. 11 – P. 8–19.
43.Chown B, Lewis M, Kaita H. The inheritance of the MNSs blood groups in a Caucasian population sample //Amer. J. Hum. Genet. – 1967. – V. 19. – P. 86–93.
44.Cleghorn T.E. A memorandum on the Miltenberger blood groups // Vox Sang. – 1966. –
V.11 – P. 219–222.
45.CleghornT.E.MNSsgenefrequenciesinEnglishblooddonors//Nature.–1960.–V.187.–
P.701.
46.Cleghorn T.E. Two human blood group antigens, St a (Stones) and Ri a (Ridley), closely related to the MNSs system // Nature. – 1962. – V. 195. – P. 297–298.
47.Constantoulis N.C., Paidoussis M., Dunsford I. A naturally occurring anti-S agglutinin // Vox Sang. – 1955. – V. 5. – P. 143–144.
48.Contreras M., Armitage S.E., Stebbing B. The MNSs antigen Ridley (Ri a) // Vox Sang. – 1984. – V. 46. – P. 360–365.
49.Contreras M., Green C., Humphreys J. et al. Serology and genetics of an MNSs-associated antigen Dantu // Vox Sang. – 1984. – V. 46. – P. 377–386.
50.Cregut R., Liberge G., Yvart J. et al. A new rare blood group antigen, ‘FAR’, probably linked to the MNSs system // Vox Sang. – 1974. – V. 26 – P. 194–198.
51.Crossland J.D., Pepper M.D., Giles C.M., Ikin E.W. A British family possessing two variants of the MNSs blood group system, M v and a new class within the Miltenberger complex // Vox Sang. – 1970. – V.18. – P. 407–413.
52.Dahr W. Immunochemistry of sialoglycoproteins in human red blood cell membranes // Vengelen-TylerV,JuddWJ,eds.Recentadvancesinbloodgroupbiochemistry.–Arlington, VA:AmericanAssociation of Blood Banks, 1986. – P. 23–65.
53.Dahr W. Miltenberger subsystem of the MNSs blood group system: review and outlook // Vox Sang. – 1992. – V. 62. – P. 129–135.
54.Dahr W. Serology, genetics and chemistry of the MNSs blood group system // Blood Transfus. Immunohaematol. – 1981. – V. 24. – N 1. – P. 85–95.
55.Dahr W., Uhlenbruck G., Jansen E., Schmallisch R. Different N-terminal amino acids in the MN glycoprotein from MM and NN erythrocytes // Hum.Genet. – 1977. – V. 35. –
P.335–359.
56.DanielsG.L.HumanBloodGroups.–2-nded.–Oxford:BlackwellScience,2002.–560 p.
57.Daniels G.L., Bruce E.J., Mawby W.J. et al. The low frequency MNS blood group antigens Ny a (MNS18) and Os a (MNS38) are associated with GPA amino acid substitutions // Transfusion. – 2000. – V. 40. – P. 555–559.
486
58.Daniels G.L., Flegel W.A., Fletcher A. et al. International society of blood transfusion committee on terminology for red cell surface antigens: Cape Town report // Vox Sang. – 2007. – V. 92. – P. 250–253.
59.Daniels G.L., Green C. Expression of red cell surface antigens during erythropoiesis // Vox Sang. – 2000. – V. 78 (Suppl. l). – P. 149–153.
60.DanielsG.L.,GreenC.A.,OkuboY.etal.SAT,a‘new′lowfrequencybloodgroupantigen,which maybeassociatedwithtwodifferentMNSvariants//Transfus.Med.–1991.–V.1.–P.39–45.
61.Daniels G.L., Green C.A., Poole J. et al. ERIK, a low frequency red cell antigen of the MNS blood group system associated with St a //Transfus. Med. – 1993. –V. 3. – P. 129–35.
62.Darnborough J. Further observations on the Verweyst blood group antigen and antibodies // Vox Sang. – 1957. – V. 2. – P. 362–367.
63.Darnborough J., Dunsford I, Wallace JA. The En a antigen and antibody: a genetical modification of human red cells affecting their blood grouping reactions // Vox Sang. – 1969. – V. 17. – P. 241–255.
64.Drachmann O., Jansen K.B. Haemolytic disease of the newborn due to anti-s // Scand. J. Haemat. – 1969. – V. 6. – P. 93–98.
65.Duguid J.K.M., Bromilow I.M., Entwistle C.D., Wilkinson R. Haemolytic disease of the newborn due to anti-M // Vox Sang. – 1995 – V. 68 – P. 195–196.
66.Dzik W.H., Darling C.A. Positive direct antiglobulin test result in dialysis patients resulting from antiformaldehyde antibodies //Amer. J. Clin. Path. – 1989. –V. 92. – P. 214–217.
67.EllisorS.S.,ZelinskiD.,SugasawaraE.etal.Asecondexampleofanti-Hil//Transfusion.– 1982. – V. 22. – P. 402.
68.Fabijanska-MitekJ.,KopecJ.,SeyfriedH.Autoimmunehaemolyticanaemiawithautoantibody ofanti-Sspecificity(Abstract)//VoxSang.–1994.–V.67(Suppl.2).–P.123.
69.Field T.E., Wilson T.E., Dawes B.J., Giles C.M. Haemolytic disease of the newborn due to anti-Mt a // Vox Sang. – 1972. – V. 22. – P. 432–437.
70.Figur A.M., Rosenfield R.E. The crossreaction of anti-N with type M erythrocytes // Vox Sang. – 1965. – V. 10. – P. 169–174.
71.Francis A.M., Hatcher D.E. MN blood types. The S −s −U + and M1 phenotypes // Vox Sang. – 1966. – V. 11. – P. 213–248.
72.Fukuda M.MoleculargeneticsoftheglycophorinAgenecluster//Semin.Hemat.–1993.– V. 30. – P. 138–151.
73.Furlong M.B., Monaghan W.P. Delayed hemolytic episodes due to anti-M // Transfusion. – 1981. – V. 21. – P. 45–49.
74.Furthmayr H., Metaxas M.N., Metaxas-Buhler M. M g and M c: mutations within the amino- terminalregionofglycophorinA//Proc.Nat.Acad.Sci.USA.–1981.–V.78.–P.631–635.
75.Furuhjelm U., Myllyla G, Nevanlinna H.R. et al. The red cell phenotype En(a −) and anti-En a: serological and physicochemical aspects // Vox Sang. – 1969. – V. 17. – P. 256–278.
76.Gahmberg C.G., Myllyla G., Leicola J. et al. Absence of major sialoglycoprotein in the membrane of human En(a −) erythrocytes and encreased glycosylation of band 3 // J. Biol. Chem. – 1976. – V. 251. – P. 6108.
77.Gales S.M., Klein H.G., Holland P.V. Alloimmunization in two multitransfused patient populations // Transfusion. – 1981. – V. 21. – N 4. – P. 462–466.
78.GarrattyG.Specificityofautoantibodiesreactingoptimallyat37°C//Immunohematology.– 1999. – V. 15. – P. 24–40.
79.Garratty G., Arndt P., Tsuneta R., Kanter M. Fatal hemolytic anemia associated with autoanti-N // Transfusion. – 1994. – V. 34. – P. 208.
80.Gershowitz H, Fried K.Anti-M v a new antibody of the MNSs blood group system. I. M v, a new inherited variant of the M gene //Amer. J. Hum. Genet. – 1966. – V. 18. – P. 264–281.
487
Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/
81.Giblett E.R., Chase J., Crealock F.W. Hemolytic disease of the newborn resulting from anti-s antibody: report of a fatal case resulting from the fourth example of anti-s antibody // Amer. J. Clin Path. – 1958. – V. 29. – P. 254–256.
82.Giles C.M. Serological activity of low frequency antigens of the MNSs system and reappraisal of the Miltenberger complex // Vox Sang. – 1982.–V. 42. – P. 256–261.
83.Giles C.M. The identity of Kamhuber and Far antigens // Vox Sang. – 1977. – V. 32. –
P.269–271.
84.Giles C.M., Chandanayingyong D., Webb A.J. Three antibodies of the MNSs system and their association with the Miltenberger complex of antigens. III. Anek. Raddon and Lane antisera in relation to each other and the Miltenberger complex // Vox Sang. – 1977. –
V.32. – P. 277–279.
85.Gorlin J.B, Beaton M., Poortenga M. et al.Anti-Vw causing a case of clinically significant hemolytic disease of the newborn // Transfusion. – 1996. – V. 36. – P. 938–939.
86.Green C., Daniels G.L., Skov F., Tippett P. The M g + MNS blood group phenotype: further observations // Vox Sang. – 1994. – V. 66. – P. 237–241.
87.Greenwalt T.J., Sasaki T., Sanger R. et al. An allele of the S(s) blood group genes // Proc. Nat.Acad. Sci. USA–1954 – V. 40 – P. 1126–1129.
88.Greenwalt T.J., Sasaki T., Steane E.A. Second example of anti-N in a blood donor of group MN // Vox Sang. – 1966. – V. 11 – P. 184–188.
89.Habibi B., Fouillade M.T., Duedari N. et al. The antigen Duclos: a new high frequency red cell antigen related to Rh and U // Vox Sang. – 1978. – V. 34. – P. 302–309.
90.Hadley T.J., McGinniss M.H, Klotz F.W., Miller L.H. Blood group antigens and invasion of erythrocytes by malaria parasites // Red Cell Antigens and Antibodies / G. Garratty, ed. – Arlington VA: American Association of Blood Banks, 1986. – P. 17–33.
91.HeikenA.Agenetic study of the MNSs Blood. group system // Hereditas. – 1965. –V. 53. –
P.187–211.
92.Heiken A., Ikin E.W., Martensson L. On the Mk allele of the MNSs system //Acta. Genet. – 1967. – V. 17. – P. 328–337.
93.Hirsch W., Moores P., Sanger R., Race R.R. Notes on some reactions of human anti-M and anti-N sera // Brit. J. Haemat. – 1957. – V. 3. – P. 134–156.
94.Hodson C., Lee D., Cooper D.C. et al. M k in three generations of an English family // J. Immunogenet. – 1979. – V. 6. – P. 391–401.
95.Hoekstra A., Albert A.P., Newell G.A.I., Moores P. S −s −U − phenotype in South African Negroes // Vox Sang. – 1975. – V. 29. – P. 214–216.
96.Howell E.D., Perkins H.A.Anti-N-like antibodies in the sera of patients undergoing chronic hemodialysis // Vox Sang. – l972. –V. 23 –P. 291–299.
97.Huang C.-H., Blumenfeld O.O. MNSs blood groups and major glycophorins: molecular basis for allelic variation // Molecular basis of major human blood group antigens / J.- P. Cartron, P. Rouger, eds. – NewYork: Plenum Press, 1995. – P. 153–183.
98.Huang C.-H., Blumenfeld O.O. Multiple origins of the human glycophorin St a gene: identification of hot spots for independent unequal homologous recombinations // J. Biol. Chem. – 1991. – V. 266. – P. 23306–23314.
99.Huang C.-H., Blumenfeld O.O., Reid M.E. et al.Alternative splicing of a novel glycophorin allele GP.He(GL) generates two protein isoforms in the human erythrocyte membrane // Blood. – 1997. – V. 90. – P. 391–397.
100.Huang C.-H., Guizzo M.E., Kikuchi M., Blumenfeld O.O. Molecular genetic analysis of a hybridgeneencodingSt aglycophorinofthehumanerythrocytemembrane//Blood.–1989.–
V.74. – P. 836–843.
101.Huang C.-H., Kikuchi M., McCreary J., Blumenfeld O.O. Gene conversion confined to a direct repeat of the acceptor splice site generates allelic diversity at human glycophorin (GYP) locus // J. Biol. Chem. – 1992. – V. 267. – P. 3336–3342.
488
102.Huang C.-H., Lomas C., Daniels G.L., Blumenfeld O.O. Glycophorin He(St a) of the human redcellmembraneisencodedbyacomplexhybridgeneresultingfromtworecombinational events // Blood. – 1994. – V. 83. – P. 3369–3376.
103.Huang C.-H., Reid M.E., Blumenfeld O.O. Exon skipping caused by DNA recombination that introduces a defective donor splice site into the human glycophorin A gene // J. Biol. Chem. – 1993. – V. 268. – P. 4945–52.
104.Huang C.-H., Reid M.E., Blumenfeld O.O. Remodeling of the transmembrane segment in human glycophorin by aberrant RNA splicing // J. Biol. Chem. –1994 – V. 269 – P. 10804– 10812.
105.Huang C.-H., Reid M.E., Daniels G.L., Blumenfeld O.O. Alteration of splice site selection by an exon mutation in the human glycophorinAgene // J. Biol. Chem. – 1993. – V. 268. – P. 25902–25908.
106.Huang C.-H., Skov F., Daniels G. et al. Molecular anlysis of human MiIX gene shows a silent segment transfer and untemplated mutation resulting from gene conversion via sequence repeats // J. Biol. Chem. – 1992. – V. 80. – P. 2379–2387.
107.Huang C.-H., Spruell P., Moulds J.J., Blumenfeld G.G. Molecular basis for the human erythrocyte glycophorin specifying the Miltenberger class I (Mi.I) phenotype // Blood. – 1992. – V. 80. – P. 257–263.
108.Ikin E.W. The production of anti-M g in rabbits // Vox Sang. – 1966. – V. 11. – P. 217–218.
109.Ikin E.W., Mourant A.E.Arare blood group antigen occurring in Negroes // Brit. Med. J. – 1951. – V. i. – P. 456 – 457.
110.Immel C.C., Mc’Ferson M., Hay S.N. et al. //Severe hemolytic anemia due to auto anti-N // Immunohematology. – 2005. – V. 21. – P. 63–65.
111.InglisG,AnsteeD.J.,GilesC.M.etal.ProbableEn aEn heterozygotesintwoBritishfamilies // J. Immunogenet. – 1979. – V. 6. – P. 145–154.
112.Issitt P.D. Heterogeneity of anti-U // Vox Sang. – 1990. – V. 58 – P. 70–71.
113.Issitt P.D., Anstee D.J. Applied Blood Group Serology. – 4-th ed. – Durham, NC, USA: Montgomery Sc. Publ., 1998. – 1208 p.
114.Issitt P.D., Haber J.M., Allen F.H. Anti-Tm, an antibody defining a new antigenic determinant within the MN blood-group system // Vox Sang. – 1965. – V. 10. – P. 742– 743.
115.Issitt P.D., Haber J.M., Allen F.H. Sj, a new antigen in the MN system, and further studies on Tm // Vox Sang. – 1968. – V. 15. – P. 1–14.
116.Issitt P.D., Pavone B.G., Goldfinger D., Zwicker H.An En(a −) red cell sample that types as Wr(a −b −) // Transfusion. – 1975. – V. 15. – P. 353–355.
117.Issitt P.D., Pavone B.G., Rolih S.D. Failure to demonstrate dosage of U antigen // Vox Sang. – 1976. – V. 31. – P. 25–31.
118.Issitt P.D., Wilkinson-Kroovard S., Langley J.W., Smith N. Production of allo-anti-En a by an individual whose red blood cells carry some En a antigen // Transfusion. – 1981. – V. 21. – N 4. – P. 211–214.
119.Issitt P.D., Wren M.R., Moore R.L., Roy R.B. The M1 and Tm antigens require M and N gene-specified ammo acids for expression // Transfusion. – 1986. – V. 26. – P. 413–418.
120.Jarolim P, Moulds J.M, Moulds J.J. et al. MARS and AVIS blood group antigens: polymorphism of glycophorin A affects band 3-glycophorin A interaction (Abstract) // Blood – 1996. – V. 88 (Suppl. l). – P. 182A.
121.Johe K.K., Vengelen-Tyler V., Leger R., Blumenfeld O.O. Synthetic peptides homologous to
human glycophorins of the Miltenberger complex of variants of MNSs blood group system specify the epitopes for Hil, St a, Hop, and Mur antisera // Blood. – 1991. –V. 78. – P. 2456– 2461.
122.Johnson M.M., Plett M.J., Gonant G.N., Worthington M. Autoimmune hemolytic anemia with anti-S specificity (Abstract) // Transfusion. – 1978. – V. 18. – P. 389.
489
Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/
123.Joshi S.R., Bharucha Z.S., Sharma R.S., Bhatia H.M. The M g blood group antigen in two Indian families // Vox Sang. – 1972. – V. 22. – P. 478–480.
124.Judd W.J. Methods in immunohematology. – 2-nd ed. – Durham, NC, USA: Montgomery Sc. Publ., 1994. – 476 p.
125.Judd W.J., Geisland J.R., Issitt P.D. et al. Studies on the blood of an Mi V / M k proposita and her family // Transfusion. – 1983. – V. 23. – P. 33–36.
126.JuddW.J.,IssittP.D.,PavoneB.G.TheCanserum:demonstratingfurtherpolymorphismofMand Nbloodgroupantigens//Transfusion.–1979.–V.19.–P.7–11.
127.Judd W.J., Rolih S.D., Dahr W. Studies on the blood of an MsHe / MS u proposita and her family. Serological evidence that Henshaw-producing genes do not code for the ′N′ antigen
//Transfusion. – 1983. – V. 23. – N 5. – P. 382–386.
128.Kao Y.S., Frank S., de Jongh D.S. Anti-M in children with acute bacterial infections // Transfusion. – 1978. – V. 18. – P. 320–322.
129.KesseyE.C.,PierceS.,BeckM.L.,BayerW.L.Alpha-methyldopainducedhemolyticanemia involvingautoantibodywithUspecificity(Abstract)//Transfusion.–1973.–V.13.–P.360.
130.Khalid G., Green C.A. Immunoblotting of human red cell membranes: detection of glycophorin B with anti-S an anti-s antibodies // Vox Sang. – 1990. – V. 59. – P. 48–54.
131.Konugres AA, Fitzgerald H, Dresser R. Distribution and development of the blood factor Mt a // Vox Sang. – 1965. – V. 10. – P. 206–207.
132.Kornstad L., Grjasseter H., Heier Larsen A.M. The blood group antigen Vw and anti-Vw antibodies: some observations in the Norwegian population //Acta Genet. – 1966. –V. 16. – P. 355–361.
133.Kornstad L., Heier Earsen A. M., Weisert O. Further observations on the frequency of the Ny a blood-group antigen and its genetics //Amer. J. Hum. Genet. – 1971. –V. 23. – P. 612– 613.
134.Kudo S., Fukuda M. Contribution of gene conversion to the retention of the sequence for M blood group type determinant in glycophorin E gene // J. Biol. Chem. – 1994 – V. 269. – P. 22969–22974.
135.Lalezari P., Malamut D.C., Dreisiger M.F., Sanders C. Anti-s and anti-U cold-reacting antibodies // Vox Sang. – 1973. – V. 25. – P. 390–397.
136.Landsteiner K., Levine P.Anew agglutinate factor differentiating individual human bloods
//Proc Soc. Exp. Biol. N.Y. – 1927. –V. 24 – P. 600–602.
137.Landsteiner K., Levine P. Further observations on individual differences of human blood // Proc. Soc. Exp. Biol. N.Y. – 1927. – V. 24. – P. 941–942.
138.Landsteiner K., Levine P. On individual differences in human blood // J. Exp. Med. – 1928. – V. 47. – P. 757–775.
139.LandsteinerK.,LevineP.Ontheinheritanceofagglutinogensofhumanblooddemonstrable by immune agglutinins // J. Exp. Med. – 1928. – V. 48. – P. 73 – 149.
140.Landsteiner K., Strutton W.R., Chase M.W. An agglutination reaction observed with some human bloods, chiefly among Negroes // Immunol. – 1934. – V. 27. – P. 69–472.
141.Langley J.W., Issitt P.D., Anstee D.J. et al. Another individual (J.R.) whose red blood cells appear to carry a hybrid MNSs sialoglycoprotein //Transfusion. – 1981. –V. 21. – P. 15–24.
142.Langlois R.G., Bigbee W.L,. Jensen R.H. Measurements of the frequency of human erythrocytes with gene expression loss phenotypes at the glycophorin A locus // J. Hum. Genet. – 1986. – V. 74. – P. 353–362.
143.Levene C., Sela R., Eacser M. et al. Further examples of human anti-M e found in sera of Israeli donors // Vox Sang. – 1984. – V. 46. – P. 207–210.
144.Levine P., Ferraro F.R., Koch E. Hemolytic disease of the newborn due to anti-S: a case report with a review of 12 anti-S sera cited in the literature // Blood. – 1952. – V. 7. – P. 1030–1037.
490