242 • Хронический панкреатит

нестрогую полярность транспорта секреторного продукта из ациноцитов, совмещение в одном ациноците экзо- и эндокринных функций путем вы­деления в качестве экзосекрета ферментов, а эндосекрета — гормонов. Уже тогда можно было допустить, что практически любой тип клеток может иметь в составе секрета специфические и неспецифические компоненты [40]. Время подтвердило этот принцип [39] и доказало, что многие клетки (лейкоциты, эндотелиоциты, миоциты предсердий и желудочков сердца, адипоциты и др.) синтезируют и выделяют физиологически активные ве­щества с теле-, пара- и аутогормональными эффектами.

Завершая обзор возможных источников происхождения в крови фер­ментов ПЖ, следует признать несколько вероятных механизмов, однако качественное соотношение этих путей транспорта может изменяться в за­висимости от функционального состояния ПЖ и тонкой кишки, прони­цаемости их гистогематических барьеров, внутрипротокового давления, уровня кровоснабжения ПЖ и тонкой кишки и, видимо, других причин. Важно еще раз подчеркнуть, что ПЖ не только экзо-, но и эндосекрети-рует синтезированные ею ферменты, а также то, что эндосекреция их мо­жет изменяться, как и экзосекреция, в весьма широких пределах, как в норме, так и, особенно, при патологии, и не только органа продуцента — ПЖ [40].

5.3.1.2. Определение амилазы и ее изоферментов в крови и моче

Как известно, в плазме и сыворотке крови человека содержится а-амилаза двух изоэнзимных типов, продуцируемых соответственно ПЖ и слюнными железами (преимущественно околоушными):

• панкреатическая (р-тип);

• слюнная (s-тип).

Кроме того, амилолитическая активность выявлена во многих тканях — в тонкой кишке, печени, почках, мышцах, легких, маточных трубах и жи­ровой ткани [12, 36, 40]. Это, однако, не означает, что все они синтезиру­ют и транспортируют в кровь значительное количество амилазы. Основны­ми поставщиками амилазы в кровь являются ПЖ и слюнные железы [40]. По данным многих авторов, занимающихся этим вопросом, доля амилоли-тической активности панкреатической а-амилазы составляет 30—40 % [250], 13—47 % [438], 40—50 % [8, 40]. Каждая из этих амилаз имеет не­сколько фенотипов [12]. Имеются указания, что р- и s-амилазы различают­ся рядом физико-химических свойств, имеют разные почечные клиренсы и разные периоды полураспада в организме (s-амилаза —18 ч, р-амилаза — 124 ч) [40]. В литературе представлено мнение, что существуют генетиче­ски обусловленные соотношения р- и s-амилаз в сыворотке крови у чело­века [283].

Амилаза в крови находится в свободном (растворенном) и связанном с белками плазмы и форменными элементами состоянии. На первых порах полагали, что амилаза связана с альбуминами, затем было сообщено об амилолитической активности гаммаглобулиновой фракции. Предположи­ли, что в составе альбуминовой фракции присутствует панкреатическая, а глобулиновой — печеночная амилаза. Однако эти данные не получили строгого подтверждения [40].

По данным Э. А. Веприцкой, амилолитической активностью обладают альбумины и все фракции глобулинов [10]. По мнению Г. Ф. Коротько