Обмен и функции АК

Ф АК:

1. Синтез белков

2. Нейромедиаторы и гормоны

3. Доноры N в синтезе азотсодержащих небелковых соединений (гем, нуклеотидов, креатин, холин, и др)

4. Источник энергии

Ф белков:

1. Ферментативная

2. Структурная

3. Транспортная

4. Сигнальная

5. Защитная

6. Сократительная

7. Энергетическая

Источники и пути использования АК в клетках

Свободные АК: 35г (35-65 мг/дл в крови)

Белки (15кг)

Источники:

1. Белки пищи

2. Собственные белки тканей

3. Эндогенный синтез из углеводов

Депонирующие формы: белки тканей (больше мышц)

Распад/синтез в день: 400 г белков

Углеводы дают только углеродную часть

Основной источник: белки пищи

Биологическая ценность белков

9,3 ккал/моль

38,9 кдж/моль

Азотистый баланс

АК 95% азота

Азотистый баланс: +N/-N

1. = азотистое равновесие

2. + поступает больше

3. – выделяется больше

Норма азотистого обмена: 30-50 г/сут; Дети (2-3 г на 1 кг; 1,5-2 г на 1 кг)

Норма: 100-120 г/сут

Полноценность белкового питания

Незаменимые и заменимые АК

Заменимые легко синтезируются организмом, тк мало реакций

Незаменимые сложно синтезируются организмом, тк много реакций

Частично заменимые Арг и гис

Условно заменимые Тир (ФЕН) и цис (ТРЕ)

Питательная ценность

Зависит:

1. АК состав

2. Способность усваиваться

Различие:

1. Кол-во Заменимых и незаменимых АК

2. Возможность переваривания

3. Фибрилярное строение, малорастворимы, не расщепляются протеазами

Биологическая ценность: 100 (есть все незаменимые АК, переваривается легко)

Мясо говядины 98

Растительные 36

Нормы белка в питании

Азотистое равновесие: 30-50 г/сут

Взрослые: 100-120 г

Дети: 50-70 г

Белковая недостаточность

Квашиоркор

Переваривание белков

Белки пищи – Протеазы (пептидогидролазы) –

Пептидогидролазы расщепляют определенные АК:

Эндопептидазы – внтури

Экзопептидазы – концевыми

Переваривание в желудке

Желудочный сок:

1. НCl, гликопротеин (фактор Касла) (обкладочные кл или париетальные)

2. Пепсиноген и гастриксин (20-30%) (главные)

3. Муцинсодержащая слизь (добавочные)

Образование и роль соляной кислоты

Белки –> Гистамин, гастрины –> НCl, пепсиноген

CO2 из крови + H2O= H2CO3 (карбоангидраза) – HCO3- + H+ -> Cl в обмен на HCO3- -> Н ч-з водородную помпу, Сl через хлоридный канал –> полость желудка –> HCl –> понижение pH -> активация пепсиногена

Ф HCl:

1. Денатурация белков

2. Бактерицидное действие

3. Активация пепсиногена

4. Оптимум pH для пепсина

5. Стимуляция выработки кишечных гормонов -> выработка желчи и панкреатического сока

6. Высвобождение Fe и перевод его в +2

7. Высвобождение коферментов (гем, тдф, фмн, фад, биотин, кобаломин)

Механизм активации пепсина

Гастрины –> синтез и секреция пепсиногена + HCl –> пепсин (1 полипептидная цепочка 40 кД)

Активация -42 АК (+) с N конца –> пепсин (-) –> пепрестройка активного центра –> аутокатализ (Ароматические, Лей, дикарбоновые)

Пепсин – эндопептидаза

Возврастные особенности переваривания белков в желудке

Реннин (химозин) -> казеин в параказеин -> параказеин + ca2+ -> нерастворимая соль (задерживает молоко для расщепления его пепсином)

Нарушение переваривания белков в желудке

Повышенная кислотность: язвы желудка и 12пк, гиперацидозный гастрит, изжога, диарея

Пониженная кислотность: при атрофических гастритах

1. Пернициозная анемия (не вырабатывается B12)

2. Анацидность (pH>6) -> рак желудка

Кислотность желудка: ТЕ (титрационные единицы) – 0,1 моль NaOH в 1 мл на титрование 100 мл сока

Общая кислотность – все кислоты желудка за 1 час (40-60 ТЕ)

Связанная соляная кислота – связана с белками и продуктами их переваривания (20-30 ТЕ)

Свободная соляная кислота – не связана с компонентами желудочного сока (20-40 ТЕ)

pH желудочного сока: 1,5-2

Переваривание белков в кишечнике

Химус –> 12пк -> <pH –> секретин –> панкреатический сок (HCO3-) –> нейтрализация HCl, ингибирование пепсина –> pH 7

Поступление пептидов –> холецистокинин –> выделение панкреатических ферментов

Активация панкреатических ферментов

Проферменты - активные ферменты:

1. Трипсиноген - трипсин

2. Химотрипсиноген - Химотрипсин

3. Проэластаза - Эластаза

4. Прокарбоксипептидаза А и Б – карбоксипептидаза А и Б

Активация трипсиногена

Энтеропептидаза (эпителия кишечника)

Отщепляет Вал-(асп)4-Лиз –> Формирование активного центра –> активный трипсин –> активирует химотрипсиноген –> отщепяет 15й и 16й АК –> активный П-химотрипсин –> 14й-15й –> буковка-химотрипсин –> тре-арг –> альфа-химотрипсин (3 полипептидные цепи ч-з S-S мостики)

Остальные

Трипсин так же путем частичного протеолиза

Специфичность действия протеаз

Трипсин: Арг-Лиз

Химотрипсин: Ароматические АК

Карбоксипептидазы А (аромат и гидрофобные) и Б (Арг и Лиз): (цинк содержащие) – отщепляют С-концевые остатки АК (Экзопептидазы)

Последний этап пищеварения

Гидролиз небольших пептидов: Аминопетидазы и дипептидазы (Экзопептидазы)

Аминопептидазы: N конец (Zn или Mn зависимый фермент)

Дипептидазы: дипептиды! До АК

Защита клеток от действия протеаз

1. Синтез ферментов в неактивном виде

2. Белок-ингибитор трипсина (прочный комплекс с преждевременно активированным трипсином)

3. Слизь

Транспорт АК в клетки

2 Вида транспорта:

1. Воротная вена -> печень

2. Лимфатические сосуды –> грудной лимфатический проток –> кровь

Белковая пища – 30-50 мин – макс конц АК в крови (Угл и Жиры замедляют всасывание)

Всасывание L-АК – активный процесс – Na-зависимый механизм симпорта

Переносчики:

1. Нейтральные, с короткой боковой цепью (ала сер тре) Na

2. Нейтральные, с длинной или разветвленной боковой цепью (вал, лей, изо)

3. С катионными радикалами (лиз арг)

4. С анионными радикалами (глу асп)

5. Иминокислот (пролин оксипролин) Na

АК конкурируют за всасывание Лей уменьшает ИЗО ВАЛ

Гамма-глутамильный цикл

Р-н: кишечник, почки, мозг

6 ферментов (1 мембранный, 5 цитозольных):

Глутамат -> Гама-глутамилтрансфераза -> гама-глутамил-АК -> гама-глутамилциклотрансфераза -> Оксопролин -> оксопролиназа (+АТФ) -> Цистеин + глутамат -> гама-глутаминцистеинсинтетаза -> гама-глутаминцистеин + глицин -> глутатионсинтетаза -> глутатион