Ферменты |
70 |
|
|
|
|
Э Н З И М О П А Т О Л О Г И И
Энзимопатэнзимопатии( ) лог |
– состояния,связпанныетологичизменениеским |
|
||
активностиферментов.Наиболеечавстречаетсяснижениеактнарушениевностик |
|
|
а- |
|
ких-либометаболическихпроцессов. |
При энзимопатологии клиническоезначениемож т |
|
||
иметьнакоплениесубстратареакцфенилкетонуриикак(при )илинедостатокпродукта |
|
|
|
|
(приальбинизме)илиособеод овременностигликогенозы( ). |
|
Похарактерунаруш |
е- |
|
ниявыделяют первичные и вторичные энзимопатии. |
|
|
||
Первичные |
(нас ледственные) |
энзимопатиисвязаныгенетическимдефектом |
|
|
наследственснижениемактив.Например, ымости |
фенилкетонурия связанадефектом |
|
||
фенилаланин-4-монооксигеназы,котораяпревращаетфенилаланинтирозин.Врезульт |
|
а- |
||
тенаканопливаютсяметаболитыальфенилые,ок зывающиесильланитоксичный |
|
подагра связано сдефектомрме |
е- |
|
скийэффектсм(Обмен" фенилаланина")Заболевание. |
|
н- |
||
товметаболизма пуриоснови ыханий |
накоплмочкислотыениемвой |
. |
|
|
Кромеуказанных, |
примеромпервичныхэнзимопатий |
являются галактоземия,нед о- |
||
статочность лактазы и сахаразы, гликогенозы, наследственные гипераммониемии, различные липидозы.
Вторичные (приобретенные) |
энзимопатиивозникаюткакс |
ледствиезаборгваний |
а- |
||
нов,вирусныхинфекцт.п.чтопр, кинарушводсинтезайф илирментаниюусловий |
|
|
|
||
егоработы , например, |
гипераммониемия призаболеванияхпечени |
,прикоторыхухудшае |
т- |
||
сясинтезмочевины |
и вкровинакапливаетсяммиак.Другимприме |
ромможетслужитьн |
е- |
||
достаточность ферментов желудочно-кишечноготракта |
при заболеванияхжелудка,по |
д- |
|
желудочнойжелезыилижелчногопузыря. |
Недостаток витаминов иихкоферментныхформ |
|
|
такжеявляетсяпричинойобфермет. ентопатийных |
|
|
|
|
И С П ОФЛЕЬРЗМОЕВНА Н И Е |
Т О В |
|
|
ИИИХН ГВИМБ И Т О Р О В |
Е Д И Ц И Н Е |
|
|
Использованферментовмедицине |
происходитпотремнаправлениям: |
|
o |
энзимодиагностика, |
|
|
o |
энзимотерапия, |
|
|
o |
использованиеферментовмедицтехнологияхпромышленностнских |
|
и. |
Такженашлотивно |
применение использование ингибиторовферментов |
. |
||
|
Э Н З И М О Д И А Г Н О С Т И К А |
|
|
|
Энзимодиагностика – этоисследоактиферментовностиание |
|
плазмы крови,мочи, |
||
слюныцельюдиагностикитехилииныхзаболеваний.Примеромможетслужитьфермент |
|
|
|
|
лактатдегидрогеназа,определениеегоактивностиплаз |
мекровинеобходимопризабол |
е- |
||
ванияхсердца,печени,скелетноймускулатуры.Увеличеактивниеости |
|
|
α-амилазы в плаз- |
|
ме кровимоч |
е наблюдаетсяпривоспалитпроцподжелудочнойссахльныхислюнных |
|
ости лактатдегидрогена- |
|
железах.Инфарктмиокасопрувеличениемовождаетсяактивн |
|
|||
зы, креатинкиназы, аспартатаминотрансферазы всывороткекровииз |
|
-заразрушения |
||
кардивыхомиоцитовихсодвоержимавнеклеточноепр .странствого |
|
|
|
|
Э Н З И М О Т Е Р А П И Я
Энзимотерапия – этоиспользованиеферментовкач карственныхсре |
дств. |
Самымираспрострафермепрепаратаминеннымитативнымиявляются |
комплексы |
ферментов ЖКТ пепсина,химотрипссина,липазы,амдругихлазыФестал( ,П нзинорм |
|
biokhimija.ru |
Тимин О.А. Лекции по общей биохимии (2018г) |
71 |
|
|
|
форте, Мезим форте, Энзистал и т.п.), используемые для заместительной терапии при нарушениях переваривания в желудочно-кишечном тракте.
Тканевой фермент гиалуронидаза используется организмом для обратимого изменения проницаемости межклеточного вещества. Лекарственную форму гиалуронидазы – лидазу – вводят для размягчения рубцов, появления подвижности в суставах, рассасывания гематом.
Цитохром с – фермент, участвующий в процессах тканевого дыхания. Его используют при асфиксии новорожденных, астматических состояниях, сердечной недостаточности, различных видах гепатита и т.п.
Рибонуклеаза и дезоксирибонуклеаза входят в состав глазных капель и используются при вирусных конъюнктивитах. При нанесении на рану они разжижают гной, при ингаляциях уменьшают вязкость слизи, деполимеризуя нуклеиновые кислоты в мокроте.
Трипсин используют при бронхолегочных заболеваниях для разжижения густой и вязкой мокроты.
Урокиназа и стрептокиназа используются для проведения тканевого и системного фибринолиза, восстанавливают проходимость тромбированных кровеносных сосудов.
Фицин используется в фармацевтической промышленности в качестве добавки к зубным пастам для удаления зубного налета.
Коллагеназу применяют для ускорения отторжения некротизированных тканей, для очистки трофических язв.
ИС П О Л Ь З О В А Н И Е Ф Е Р М Е Н Т О В
ВМ Е Д И Ц И Н С К И Х Т Е Х Н О Л О Г И Я Х
А. Специфичность ферментов к определенным субстратам широко используется в настоящее время в лабораторной диагностике.
o многие лабораторные методы основаны на взаимодействии добавляемого извне фермента с определяемым соединением. В результате возникает специфичный продукт реакции, после определения содержания последнего судят о концентрации искомого вещества (глюкозооксидазный, холестеролоксидазный методы),
o иммуноферментные методы, основанные на образовании тройного комплекса фер- мент-антиген-антитело. Определяемое вещество не является субстратом фермента, но является антигеном. Фермент может присоединять этот антиген вблизи от активного центра. Если в среде есть антиген, то при добавлении антител и формировании тройного комплекса активность фермента изменяется. Активность фермента измеряют любым способом.
Б. В промышленности ферменты используются в различных отраслях:
o глюкозооксидаза в сочетании с каталазой применяется для удаления кислорода из сухого молока, кофе, пива, майонезов, лимонных, апельсиновых и виноградных соков, лекарственных препаратов,
И С П О Л Ь З О В А Н И Е И Н Г И Б И Т О Р О В Ф Е Р М Е Н Т О В
Весьма широко используются в настоящее время ингибиторы протеаз (контрикал, гордокс) при панкреатитах – состояниях, когда происходит активирование пищеварительных ферментов в протоках и клетках поджелудочной железы.
Ингибиторы холинэстеразы (физостигмин, прозерин) приводят к накоплению нейромедиатора ацетилхолина в синапсах и используются при миастении, двигательных и чувствительных нарушениях при невритах, радикулитах, психогенной импотенции.
Препараты, содержащие ингибиторы моноаминоксидазы (наком, мадопар), используются при снижении выработки нейромедиаторов катехоламинов в ЦНС и для лечения паркинсонизма. Подавление активности моноаминооксидазы (разрушающей катехоламины) сохраняет нормальную передачу сигналов в нервной системе.
Ферменты |
|
|
|
|
|
|
72 |
|
|
|
|
|
|||||
|
Ингибангиотензинпревращающеготорыфермента |
(каптоприл,эналаприл..) |
|
|||||
используютсякантигиперксредсвызываютрасширениеензивноевопериферических |
|
|
|
|
||||
сосудов,уменьшениенагрузмиокард,сн же |
|
|
ниеартериальногодавления. |
|
|
|||
|
Аллопуринол – ингибиксан,ферментаиноксидазыоркатаболизмапурин.Исп в |
|
|
ь- |
||||
зуетсядлясниженияобразованиямочевкислотып йдавленразвитгиперурикемиия |
|
|
|
|
||||
подагры. |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
Ингибиторы |
гидроксиметилглутарил-SКоА-редуктазы |
(ловаста флувастатин, |
, |
||||
аторвастатин)применяюдляснижениясинхолетсяеза |
|
стеролаприатероск,заболеверозе |
а- |
|||||
нияхсердечно |
-сосудистойсистемы,дислипопротеинемиях. |
|
|
|
||||
|
Ингибиторкарбоангидразы |
(ацетазоламид)используетсякакмочегонноесредство |
|
|
||||
прилеченииглаукомы |
|
|
,отеков,эпи,алкалозахепсиигорнойболезни. |
|
|
|
||
|
|
|
|
|
|
|
||
|
|
|
К Л А СФСЕИРФМИЕКНА Ц И Я |
|
Т О В |
|
||
|
В1961гвМоскве |
|
V Международбиохимсоюзпрсовременнуюинческийыйялкла |
|
|
с- |
||
сификациюферментов. |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
Всоответствклассификациейэтой всеферментыделятся: |
|
|
|
|
|||
o |
на классы – потипу катализируемойреакции, |
|
|
|
||||
o |
каждыйклассподрназделяется |
подклассы – поприро |
деатакуемойхимической |
|
||||
|
группы, |
|
|
подподклассы – похарактеруатакуемойсвязиилпоприроде |
|
|
||
o |
подкенлаятссыя |
|
|
|||||
|
акцептора. |
|
|
|
|
|
|
|
|
Выделяют6 |
классовферментов |
: |
|
|
|
||
|
I |
класс |
Оксидоредуктазы |
|
|
|
||
|
II |
класс |
Трансферазы |
|
|
|
||
|
III |
класс |
Гидролазы |
|
|
|
|
|
|
IV |
класс |
Лиазы |
|
|
|
|
|
|
V |
класс |
Изомеразы |
|
|
|
|
|
|
VI |
класс |
Лигазы |
|
|
|
|
|
Каждоферментуприсв |
оен |
четырехзначный |
клас- |
|
|
сификационный номер,включающийподкласс, , |
|
д- |
|
||
подклассипорядковыйномерподподклассе. |
|
|
|
||
Например, |
алкогольдегидрогеназа имеетномер |
|
|
||
КФ 1.1.1.1. – этоокси,действуеторедуктазанаОН |
-группу |
|
|||
донорасНАДвкачествекцепторапервымпорядковым |
|
|
|
||
номеромвсвоеподподклассе; |
лактатдегидрогеназа – КФ |
|
|||
1.1действует.1на.27,ОН |
-группудонорасНАДв |
качествеакцепторапорядковымномером |
|
||
27всвоемподподклассе |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
Н О МФЕЕНРКМЛАЕ ТНУТР А |
О В |
|
|
1. Тривиальное название – название,сложившеесяисторически.На,пепример |
|
син, |
|||
трипсин. |
Для некоторых ферментовк |
названиюсубстратадобавляетсяокончание |
"-аза" – |
||
уреаза,амилаза,липаза. |
|
|
|
|
|
2. Систематическое название – согласносовременнойклассификации |
. Какпроизво д- |
||||
ноесистематическогоназванияумногферимех н овся |
|
одилинесколько |
рабочих |
||
названий. |
|
|
|
|
|
biokhimija.ru |
Тимин О.А. Лекции по общей биохимии (2018г) |
73 |
|
|
|
I К Л А С С . О К С И Д О Р Е Д У К Т А З Ы
Ферменты катализируют окислительно-восстановительные реакции, лежащие в основе биологического окисления. Класс насчитывает 22 подкласса. Коферментами этого класса являются НАД, НАДФ, ФАД, ФМН, убихинон, глутатион, липоевая кислота.
Примером подклассов могут служить ферменты, действующие на СН-ОН-группу доноров, на СН-СН-группу доноров, на СН-NН2-группу доноров, на гемсодержащие доноры. На подподклассы деление производится в зависимости от акцептора – НАД+ или НАДФ+, дисульфиды, кислород.
Наиболее распространены следующие рабочие названия оксидоредуктаз:
1.Дегидрогеназы – оксидоредуктазы, катализирующие дегидрирование субстрата с использованием в качестве акцептора водорода любых молекул, кроме кислорода.
2.Если перенос водорода от молекулы донора трудно доказуем, то такие оксидоредуктазы называют редуктазами.
3.Оксидазы – оксидоредуктазы, катализирующие окисление субстратов с молекулярным кислородом в качестве акцептора электронов без включения кислорода в молекулу субстрата.
4.Монооксигеназы – оксидоредуктазы, катализирующие внедрение одного атома кислорода в молекулу субстрата с молекулярным кислородом в качестве донора кислорода.
5.Диоксигеназы – оксидоредуктазы, катализирующие внедрение 2 атомов кислорода в молекулу субстрата с молекулярным кислородом в качестве донора кислорода.
6.Пероксидазы – оксидоредуктазы, катализирующие реакции с пероксидом водорода в качестве акцептора электронов.
Систематическое название образуется:
Донор электронов : акцептор электронов – оксидоредуктаза.
Пример 1
|
Характеристика фермента |
Систематическое название |
Алкоголь:НАД-оксидоредуктаза |
Рабочее название |
Алкогольдегидрогеназа |
Класс |
1. Оксидоредуктазы |
Кофакторы |
Никотинамидадениндинуклеотид. Железо или цинк. |
|
Пример 2 |
|
Характеристика фермента |
Систематическое название |
Сукцинат:ФАД-оксидоредуктаза |
Рабочее название |
Сукцинатдегидрогеназа |
Класс |
1. Оксидоредуктазы |
Кофактор |
Флавинадениндинуклеотид |
Ферменты |
74 |
|
|
Пример 3
|
Характеристика фермента |
|
Систематичназваниеское |
Фенилаланин.Тетраг:к слдрородбиоптерин |
- |
оксидоредуктаза |
|
|
|
|
|
Рабочееназвание |
Фенилаланин-4-монооксигеназа |
|
Класс |
1Оксидоредуктазы. |
|
Кофакторы |
Тетрагидробиоптерин.Железо. |
|
|
|
|
I I К Л А С С . Т Р А Н С Ф Е Р А З Ы |
|
|
|
||
|
Катализируютреакциипе еносаазличныхгрупподного |
|
|
субстратадонор()кдр |
|
у- |
||
гомуакцептор( ),участвреакцвзауютимопревращениях |
|
я различныхвеществ,обезвреж |
|
и- |
||||
ванияпр чужеродродныхсоеди. ныхений |
|
|
Коферменявляютсяами |
пиридоксальфосфат, |
||||
коэнзимА |
, тетрагидрофолиевая кислота, |
метилкобаламин. |
Классподраз |
деляетсяна |
9 |
|||
подклассов. |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
В подклассы выделяютсягруппыфермензависимостиов |
|
состава переносимой |
|||||
группы (одноуглеродныефрагменты, |
альдикетогруппыгидные |
, азотсодержащиегрупп |
ы, |
|||||
фосфорсодержащие). |
На подподклассы деленпровизаевоисвидатсятпермости |
|
|
е- |
||||
носимойгруппы |
– метил,карбоксиилиформил,аминогруппы.етил |
|
|
|
|
|||
|
Распространенным рабочим названием трансфявляеразт |
ся термин киназы. К |
|
|||||
|
нимотносятферменты,переносящиефосфатнгруппотАТФккакомую |
|
|
|
-либо |
|
||
|
субстратумоносахарид( ,белок). |
|
|
|
|
|
||
Систематическоен |
азваниеобразуется: |
|
|
|
|
|
||
|
Доноргруппыакцептор: группы |
|
– переносимаягруппатрансфераза |
. |
|
|
||
Пример 1
|
Характеристика фермента |
|
Систематичназваниеское |
АТФ:D |
-гексоза-6-фосфотрансфераза |
Рабочееназвание |
Гексокиназа |
|
Класс |
2Трансферазы. |
|
Кофактор |
Магний |
|
biokhimija.ru |
Тимин О.А. Лекции по общей биохимии (2018г) |
75 |
|
|
|
Пример 2
Систематическое название Рабочее название Класс Кофактор
Систематическое название
Рабочее название Класс Кофактор
Характеристика фермента L-Аспартат:2-оксоглутарат-аминотрансфераза Аспартатаминотрансфераза 2. Трансферазы Пиридоксальфосфат
Пример 3
Характеристика фермента 5-метилтетрагидрофолат:L-гомоцистеин S-метилтрансфераза
Метионинсинтаза 2. Трансферазы Кобаламин. Цинк.
I I I К Л А С С . Г И Д Р О Л А З Ы
Гидролазы – ферменты, осуществляющие разрыв внутримолекулярных связей в субстрате путем присоединения элементов Н2О, подразделяются на 13 подклассов. Коферменты отсутствуют. Ввиду сложности многих субстратов у ряда ферментов сохранены тривиальные названия, например, пепсин, трипсин. Исторически названия гидролаз складывались из названия субстрата с окончанием "-аза" – коллагеназа, амилаза, липаза, нуклеаза, ДНК-аза.
Примером подклассов служат группы ферментов, действующие на сложные эфиры, на простые эфиры, на пептиды, на углерод-углеродные связи.
Гидролазы представлены ферментами желудочно-кишечного тракта (пепсин, трипсин, липаза, амилаза и другие) и лизосомальными ферментами. Осуществляют распад макромолекул, образуя легко адсорбируемые мономеры.
Наиболее часто встречаются следующие рабочие названия гидролаз:
1.Эстеразы – гидролиз сложноэфирных связей.
2.Липазы – гидролиз нейтральных жиров.
3.Фосфатазы – отщепление фосфатов от фосфорилированных соединений.
4.Гликозидазы – гидролизуют О- и S-гликозидные связи.
5.Протеазы, пептидазы – гидролиз белков и пептидов.
6.Нуклеазы – гидролиз нуклеиновых кислот.
Вподклассы выделяют группы ферментов, катализирующие гидролиз, например, сложных эфиров, пептидов, углерод-углеродных связей, связей фосфор-азот и т.п. Среди подподклассов выделяют, например, гидролазы карбоновых кислот, гидролазы фосфомоноэфиров.
Ферменты |
76 |
Систематическоен азваниеобразуется:
Гидролизуемыйсубстратотделяемая: группагидролаза.
Пример1
|
Характеристика фермента |
Систематичназваниеское |
Триацилглицерол:ацилгидролаза |
Рабочееназвание |
ТАГ-липаза |
Класс |
3Гидролазы. |
|
Пример2 |
|
Характеристика фермента |
Систематичназваниеское |
α-D-глюкозид:глюкогидролаза |
Рабочееназвание |
Мальтаза |
Класс |
3Гидролазы. |
|
Пример 3 |
|
Характеристика фермента |
|
Систематичназваниеское |
Ацетилхолин:ацетил |
-гидролаза |
Рабочееназвание |
Ацетилхолин эстераза |
|
Класс |
3Гидролазы. |
|
|
|
I V К Л А С С . Л И А З Ы |
|
|
|
|
||
Лиазы – ферменты,каталираСзрывирующие |
|
-О,С -С, C |
-Nидругихсвязей,атакже |
|
||||
обратимые реакцииотщепразгрупплнеичныхения |
|
гидролитическимпутем. |
Выделяют7 |
|
||||
подклассов. |
Этиреакциисопровождаютсяобразованием |
|
двойнойсвязи |
|
илиприсоединен |
и- |
||
емгруппкместудвойнойсвязи.Лиазы |
|
являются сложными ферментами. Коферментами |
||||||
служат пиридоксальфосфат, тиаминдифосфат, участвует магний, |
кобальт. |
|
||||||
Примером |
подклассов являются |
ферменты, |
например, |
действующие науглерод |
- |
|||
углеродныесвязи |
|
,углерод -кислородныесвязи,углерод |
|
-азотныесвязи. |
|
Среди подподклас- |
||
сов выделяюткарбокси |
-лиазы,гидро -лиазы. |
|
|
|
|
|
||
biokhimija.ru |
Тимин О.А. Лекции по общей биохимии (2018г) |
77 |
Систематическое название образуется:
Расщепляемый субстрат : отделяемая группа – лиаза
Пример 1
|
Характеристика фермента |
Систематическое название |
2-оксокислота:карбокси-лиаза |
Рабочее название |
Пируватдекарбоксилаза |
Класс |
4. Лиазы |
Кофермент |
Тиаминдифосфат |
|
Пример 2 |
|
Характеристика фермента |
Систематическое название |
Гистидин:карбокси-лиаза |
Рабочее название |
Гистидин-декарбоксилаза |
Класс |
4. Лиазы |
Кофермент |
Пиридоксальфосфат |
|
Пример 3 |
|
Характеристика фермента |
Систематическое название |
АТФ:дифосфат-лиаза (циклизующая) |
Рабочее название |
Аденилатциклаза |
Класс |
4. Лиазы |
|
V К Л А С С . И З О М Е Р А З Ы |
Изомеразы – ферменты, катализирующие изомерные превращения в пределах одной молекулы. Изомеразы – сложные ферменты. К их коферментам относятся пиридоксальфосфат, дезоксиаденозилкобаламин, глутатион, фосфаты моносахаридов (глюкозо-1,6- дифосфат) и др.
Подклассы выделяют в зависимости от типа реакции. Например, выделяют рацемазы (обратимое превращение L- и D-стереоизомеров) и эпимеразы (превращения D,L-изомеров,
Ферменты |
|
|
|
|
|
78 |
|
|
|
|
|
|
|
имеющихбодноголеец асинтра |
|
|
мметрии,н апример, |
α-D-глюкозув |
β-D-глюкозу), другие |
|
подклассы – цис-транс-изомеразы, |
внутримолекулярныетрансферазы( |
мутазы), внутримо- |
||||
лекулярные оксидоредуктазы. |
Среди подподклассов выдействующляютнааминокие |
|
с- |
|||
лотыиихпроизводные,науглеводыих |
|
|
производные,перемещающиеС=С |
-связи. |
|
|
Систематическоен |
азваниеобразуется: |
|
|
|
||
Субстрат – [ ] – реакция, |
где [ ] – обозначение,отражающеесутьреакции,напр, мер |
|
|
|||
"номеризменяемогоатомауглерода",изменениецис" |
|
|
|
-транс",изменениекето" |
-енол",изм |
е- |
нение "альдозо -кетозо". |
|
Пример1 |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
Характеристика фермента |
Систематичназваниеское |
D-рибулозо-5-фосфат-3-эпимераза |
Рабочееназвание |
Рибулозофосфат-3-эпимераза |
Класс |
5Изомеразы. |
|
Пример 2 |
|
Характеристика фермента |
Систематичназваниеское |
D-глицеральдегид-3-фосфат-альдозо-кетозо-изомераза |
Рабочееназвание |
Триозофосфат-изомераза |
Класс |
5Изомеразы. |
|
Пример 3 |
|
Характеристика фермента |
Систематичназваниеское |
α-D-глюкозо-1,6-фосфомутаза |
Рабочееназвание |
Фосфоглюкомутаза |
Класс |
5Изомеразы. |
|
|
|
|
V I К Л А С С . Л И Г А З Ы |
|
|
|
||||
Лигазысинтетазы( ) |
– |
ферменты,катализиприсоедругкдругующиевухинение |
|
|
|
|
|
||||
молекул сиспользованием |
энергии высокоэнсвязейргетических |
АТФ (илидругихмакр |
о- |
||||||||
эргов)Лигазы. |
|
– сложныеферменты.Онисодержат |
|
|
нуклеотидные (УТФ) |
, биотиновые (в и- |
|||||
таминН), |
фолиевые коферменты. |
Выделяютподклассов6 . |
|
|
|
|
|
||||
Примером подклассов служатгруппыферментов |
|
повидуобразуемойсвязи:углерод |
|
- |
|||||||
кислород,углерод |
|
-сера,углерод |
-азот,углерод |
-углерод. |
Среди |
подподклассов |
выделяют |
||||
ферменты, |
|
синтезирующиесоединения |
|
ипакислота |
-тиол,амиды. |
|
|
|
|||
biokhimija.ru |
Тимин О.А. Лекции по общей биохимии (2018г) |
79 |
а. Систематическое название образуется:
Субстрат 1 : субстрат 2 – лигаза
Пример 1
|
Характеристика фермента |
Систематическое название |
L-глутамат:аммиак-лигаза |
Рабочее название |
Глутаминсинтетаза |
Класс |
6. Лигазы |
|
Пример 2 |
|
Характеристика фермента |
Систематическое название |
Пируват:карбокси-лигаза (АДФ-образующая) |
Рабочее название |
Пируваткарбоксилаза |
Кофакторы |
Биотин. Магний. Цинк. |
|
Пример 3 |
|
Характеристика фермента |
Систематическое название |
Сукцинат:КоА-лигаза |
Рабочее название |
Сукцинил-КоА-синтетаза |
|
Сукцинат-тиокиназа |
Класс |
6. Лигазы |