Азотистый баланс
~95% всего азота организма содержат аминокислоты.
Поэтому, состояние белкового и аминокислотного обмена оценивается по азотистому балансу.
Азотистый баланс – это разница между кол-вом азота, поступающим с пищей, и выводимым из организма.
N выводится из организма в виде мочевины и аммонийных солей почками.
Виды азотистого баланса
Нулевой Отрицательный
Положительный
1) Нулевой (азотистое равновесие) – количество азота, поступающего в сутки с пищей равно количеству азота, выводимого из организма.
Характерен для взрослого здорового человека при сбалансированном питании.
2) Положительный – количество азота, поступающего в сутки с пищей больше, чем выводится из организма.
Характерен для детей, а также для людей, выздоравливающих после тяжелого заболевания. Также встречается при обильном белковом питании; в период беременности.
Кроме того, характерен при восстановлении после предшествующего голодания.
3) Отрицательный – количество азота, выводимого в сутки из организма превышает его поступление с пищей.
Характерен при тяжелом заболевании, при старении, а также при голодании.
Для поддержания азотистого равновесия:
минимальное кол-во белков в пище ~ 30—50 г/сут; при большой физической нагрузке ~ 120—150 г/сут.
Норма: ~ 100г/сут.
Пищевая ценность белков
Выделяют 4 группы, на которые делятся все аминокислоты по возможности синтеза в организме:
1)Заменимые аминокислоты – синтезируются в организме в кол-ве достаточном для нужд организма: Ала, Про, Гли, Сер, Асн, Асп, Глн, Глу
2)Незаменимые аминокислоты – не синтезируются в организме: Вал, Лей, Иле, Мет, Фен, Три, Тре, Лиз
3)Частично-заменимые аминокислоты – синтезируются в организме, но в кол-ве, недостаточном для нужд организма: Арг, Гис
4)Условно-заменимые аминокислоты – синтезируются из незаменимых аминокислот: Цис (из Мет), Тир (из Фен)
Пищевая ценность белков определяется способностью перевариваться в ЖКТ и содержанием незаменимых аминокислот.
Например, белки яиц, молока, мяса перевариваются полностью;
Растительные белки, особенно злаков, полностью, как правило, не перевариваются.
Фибриллярные белки (волос, шерсти, ногтей и т.п.) не перевариваются.
Белки, способные перевариваться в ЖКТ, по пищевой ценности делятся на:
1) Полноценные – белки, в которых содержатся все незаменимые и частично заменимые аминокислоты.
(Многие животные белки: белки мяса, яичный альбумин, казеин молока)
2) Неполноценные – белки, в которых нет хотя бы одной незаменимой аминокислоты.
(В основном, растительные белки, в которых редко встречаются: Мет, Лиз, Три, Тре)
Переваривание белков
В пище очень мало свободных аминокислот, поэтому, они поступают в ЖКТ в составе белков.
В ходе переваривания белков в ЖКТ образуются свободные аминок-ты.
Переваривание белков начинается в полости желудка и продолжается в тонкой кишке.
Реакции расщепления пептидных связей катализируют ферменты пептидгидролазы (пептидазы).
Они синтезируются в клетках желудка, поджелудочной железы и тонкой кишки.
Пептидазы обладают относительной субстратной специфичностью, но преимущественно гидролизуют пептидные связи, образованные определенными аминокислотами.
Все пептидазы делятся на 2 группы в зависимости от места расположения в пептиде гидролизуемой связи:
Группы пептидаз
Эндопептидазы Экзопептидазы
1)Эндопептидазы расщепляют пептидные связи, удаленные от концов пептидной цепи (пепсин, трипсин, химотрипсин, эластаза)
2)Экзопептидазы действуют на пептидные связи, образованные концевыми остатками аминокислот.
(карбоксипептидазы А и В, аминопептидаза)
Пептидазы, которые действуют в желудке и полости кишечника синтезируются в секреторных клетках в неактивной форме в виде проферментов.
Проферменты выделяются к месту действия в просвет желудка или кишечника, где активируются путем частичного протеолиза.
Такой механизм активации протеолитических ферментов защищает секреторные клетки желудка и поджелудочной железы от самопереваривания.
Частичный протеолиз:
Энтеропептидаза
Переваривание белков в желудке:
Происходит при участии фермента пепсина:
Профермент пепсиноген синтезируется желудочными железами и при поступлении пищи секретируется в полость желудка.
Вжелудочном соке пепсиноген превращается в активный фермент пепсин путем частичного протеолиза.
Впищевых белках пепсин гидролизует связи, образованные аминогруппой ароматических аминокислот Фен и Тир, а также Глу и Асп с любой другой аминокислотой.
Полипептиды, которые образовались в результате действия пепсина в желудке, поступают в тонкую кишку.
Переваривание белков в кишечнике:
! В тонкой кишке происходит бóльшая часть работы по перевариванию белков.
Содержимое желудка (химус) поступает в полость 12-перстной кишки.
В полости 12-перстной кишки на полипептиды действует набор панкреатических пептидаз.
Ферменты – панкреатические пептидазы: трипсин, химотрипсин, эластаза, карбоксипептидазы А и В синтезируются в клетках поджелудочной железы в виде неактивных проферментов.
Активация ферментов – панкреатических пептидаз происходит в полости 12-перстной кишки путем частичного протеолиза.
Основная панкреатическая пептидаза – трипсин.
2 функции трипсина
Участвует в гидролизе |
Активирует все остальные |
пищевых белков |
панкреатические |
|
пептидазы |