Особенности реакции трансаминирования:

1. Это циклический процесс, все стадии которого катализируются одним ферментом – трансаминазой данной пары кислот:

В цикл вступают, таким образом, одна АК и одна из кетокислот, чаще 2 – оксоглутарат.

Если в качестве акцептора выступают пируват или оксалоацетат, то NH2 – группы с образующихся соединений переходят на 2 – оксоглутарат.

2. Стадия: Окислительное дезаминирование – в нее вступает образовавшийся глутамат. Эта стадия проходит в митохондриях.

Особенности непрямого окислительного дезаминирования:

1. Все стадии данного процесса обратимы, поэтому весь цикл может протекать и в

прямом, и в обратном направлении (трансреаминирование (не реанимирование) – синтез АК из аммиака и альфа-кетокислот).

2. Это главный путь удаления азота у аминокислот.

3. Скорость этого процесса можно регулировать.

Биологическое значение процесса:

Трансаминирование обеспечивает синтез новых аминокислот из числа заменимых, из них также могут синтезироваться кетокислоты.

Непрямое окислительное дезаминирование является наиболее важным, т.к. именно таким путем дезаминируются большинство аминокислот живого организма, что

обусловлено, тем, что фермент глутаматдегидрогеназа активнее, чем оксидазы АК.

Определение трансаминаз и глутаматдегидрогеназы: В норме соотношение активности АСТ (АсАТ) и АЛТ (АлАТ) составляет 1,33±0,42 и называется коэффициентом де Ритиса.

При инфаркте миокарда увеличивается активность АсАТ, повышается коэффициент де Ритиса.

При поражении печени при циррозе, сывороточном гепатите и др. более выражено повышается активность АлАТ и снижается коэффициент АсАТ/АлАТ.

Увеличение активности ГлДГ наблюдают при острых поражениях печени (остром гепатите, раке печени, интоксикации и др.).

8. Обмен безазотистого остатка аминокислот. Гликогенные, кетогенные и смешанные аминокислоты. Синтез глюкозы из аминокислот.

Большая часть безазотистых остатков аминокислот превращается в пируват либо

непосредственно, либо в результате более сложного пути, превращаясь вначале в один из метаболитов ЦТК.

Катаболизм всех аминокислот сводится к образованию шести веществ, вступающих в общий путь катаболизма:

1. Пируват

2. Ацетил – КоА

3. альфа – Кетоглутарат

4. Сукцинил – КоА

5. Фумарат

6. Оксалоацетат

Аминокислоты подразделяются на:

1. Гликогенные – это аминокислоты, которые превращаются в пируват и промежуточные продукты ЦТК, образуют в конечном итоге оксалоацетат и могут использоваться в

процессе глюконеогенеза. К гликогенным аминокислотам осносятся большинство

аминокислот, например, аланин, аспарагин, аспартат, глицин, серин, треонин, валин и т.д.

2. Кетогенные – это аминокислоты, которые в процессе катаболизма превращаются в ацетоацетат или ацетил – КоА и могут использоваться в синтезе кетоновых тел. К

кетогенным аминокислотам относят лейцин и лизин.

3. Глико – кетогенные (смешанные) аминокислоты – это аминокислоты, которые используются для синтеза глюкозы и кетоновых тел. К смешанным аминокислотам относятся тирозин, изолейцин, фенилаланин, триптофан.

Синтез глюкозы из аминокислоты: Большинство аминокислот являются гликогенными, то есть их углеродные скелеты в той или иной степени способны включаться в состав глюкозы.

9. Пути образования аммиака в организме.

Аммиак образуется в ходе следующих процессов:

1. Дезаминирование аминокислот.