книги из ГПНТБ / Кизеветтер И.В. Биохимия сырья водного происхождения учеб. пособие

разованием ди- и трифосфата. Например, адениловая кислота, которая является монофосфатом (АМФ), при фосфорилировании может образовывать еще аденозиндифосфорную (АДФ) и аденозинтрифосфорную (АТФ) кислоты, в молекуле которых имеются макроэнергетические связи (знак ~ ) , обладающие большим запасом энергии.

Образование АДФ и АТФ имеет громадное биологи­ ческое значение, ибо эти соединения играют важную роль в качестве донаторов энергии. Например, АТФ при дефосфорилировании (с помощью фосфофераз) отдает энергию одной из макроэнергетических связей и превра­ щается в АДФ. При последующем отщеплении второго фосфатного радикала АДФ превращается в АМФ, при­ чем выделяется дополнительное количество энергии, ко­ торая используется в клетках живого организма для осуществления биосинтезов или превращается в механи­ ческую энергию (работа мышц).

В нуклеиновых кислотах полимеризация нуклеоти­ дов происходит за счет образования эфирной связи меж­ ду гидроксилом пентозы одной молекулы и фосфорной кислотой другой.

В результате полимеризации нуклеотиды образуют сложные молекулярные композиции сотен и даже де­ сятков тысяч мононуклеотидов. Эти гигантские моле­ кулы нуклеиновых кислот играют очень важную роль во всех биологических процессах.

По результатам рентгеноструктурного анализа модель молекулы ДНК представляется как спираль, состоящая из двух цепочек, полинуклеидов (рис. 3), размещенных вокруг общей оси с соблюдением определенных правил и схемы чередования пар оснований, что является типичным признаком ДНК определенных видов орга­ низмов. При новом синтезе каждая из спиралей попол­ няется новыми нуклеотидами, которые присоединяются при строгом соблюдении прежнего чередования.

Поэтому, хотя в различных ДНК соотношения от­

дельных оснований весьма непостоянно, но отношения аденин—тимин и гуанин—цитозин всегда близки к еди­ нице.

В образовании нуклеиновых кислот могут участвовать десятки тысяч нуклеотидов, в которых четыре азотистых основания могут чередоваться в самой разнообразной последова­ тельности. Поэтому количество ин­ дивидуальных нуклеиновых кислот может быть очень большим, но для белков каждого вида животных должны существовать специфиче­ ские нуклеиновые кислоты и нуклеопротеиды.

Громадное биологическое значе­ ние имеют хромопротеиды, среди которых особое место занимает окрашенный в красный цвет пиг­ мент гемоглобин, входящий в состав эритроцитов крови.

Основу (95—97%) гемоглобина составляет белок глобин, относя­ щийся к гистонам, простетической группой является гем, представляю­ щий сложный органический ком­ плекс, образованный четырьмя пир­ рольными кольцами и содержащий двухвалентное железо.

Гемоглобины кристаллизуются, причем форма кристаллов специ­ фична для разных животных; гло­ бины крови разных животных имеют разный состав аминокислот, но со­ став гема одинаковый у всех видов животных. В молекуле гемоглобина четыре атома железа, что свидетель­ ствует о том, что в простетической группе содержится четыре молеку-

лы гема. ■І Хромопротеидом мышц является миоглобин, который

выполняет функции дыхательного пигмента; от гемогло­ бина отличается низкой молекулярной массой (17000 против 68000), большим сродством к кислороду, в 4 раза меньшим содержанием в молекуле гема и железа и

иным составом белковой группы. Особенно велико со­ держание миоглобина в мышцах животных, которые могут на длительное время задерживать дыхание. Поэ­ тому у ластоногих, дельфинов и китов содержание миог­ лобина в мышцах очень велико, мышцы имеют темно­ бордовую окраску.

Белки являются высокомолекулярными полимерами и имеют очень большую молекулярную массу.

Крупные молекулярные образования природных бел­ ков получили название макромолекул. При помощи электронного микроскопа удалось установить, что бел­ ковые молекулы имеют разные размеры и форму. На­ пример, молекула инсулина имеет шарообразную форму (молекулярная масса 36000, диаметр молекулы 8 нм); молекулы альбуминов разного происхождения имеют форму элипсоида (молекулярная масса от 42000 до 70000, длина большой оси эллипсоида от 12 до 17 нм,такую же форму молекул имеют глобулины разного происхожде­ ния (молекулярная масса от 40000 до 150000, длина большой оси эллипсоида от 16 до 25 нм). Форму вытя­ нутого тяжа имеют молекулы фибриногена (молекуляр­ ная масса 500000, длина молекулы 70—75 нм) и жела­ тины (молекулярная масса 110000, длина молекулы 90— 100 нм).

Изучение строения и структуры молекулы белков

нас к раскрытию тайн строения живого белка.

В живом организме происходит не- Синтез прерывный биосинтез белков, при- белков чем у молодых особей синтезируе­ мые белки расходуются на увели­

чение массы растущего организма, а у взрослых особей в основном на восполнение затрат белка, а также для обновления и перестройки тканевых белков.

Сложный процесс синтеза белка в живом организме осуществляется за счет химической энергии, которая на­ капливается в соединениях, имеющих богатые энергией фосфатные (АТФ) и тиоэфирные связи (коэнзим А). Синтез белков происходит во всех элементах клетки (ядро, микросома, митохондрия), но в основном в микросомах. Наиболее активно синтезируются белки в пе­ чени, слизистой оболочке кишечника, костном мозгу. Для

каждого органа и тканей синтезируются специфические белки.

В синтезе белков есть еще много невыясненных де­ талей, но несомненно, что процесс развивается в сле­ дующей последовательности. На первой стадии адени­ латы, сорбированные на поверхности низкомолекулярных РНК (молекулярная масса 1600—3500), переносятся в рибосому, причем для каждой индивидуальной амино­ кислоты существует своя транспортная РНК- В рибосо­ ме присутствует более высокополимерная РНК (моле­ кулярная масса 300000—560000), нуклеотидный состав и нуклеотидная последовательность которой идентичны молекуле ДНК. Эта РНК получила название РНК-по- средник, ибо она обеспечивает передачу генетической информации от ДНК к белкам, синтезируемым в рибо­ сомах.

Наконец, в рибосомах присутствует высокополимер­ ная РНК (молекулярная масса 2000000—12000000), ко­ торая связана с белками клетки и образует нуклеопротеиды. На этой РНК (матрица) происходит «сборка» белковой молекулы, специфичность и последовательность размещения отдельных аминокислот в которой опреде­ ляются информацией РНК-посредника.

На второй стадии по местам макроэнергетических связей и при участии ферментов образуются пептидные связи, в результате чего на нуклеиновой кислоте (мат­ рице) образуются полипептидные цепи.

На третьей стадии из полипептидных цепей образу­ ются белковые макромолекулы и отщепляются рибонуклеопротеид и фосфоаденилат.

Установлено, что интенсивность синтеза белков за­ висит от содержания РНК, а содержание последней — от наличия ДНК. Разрушение РНК рибонуклеазой резко ослабляет синтез белков. Для нормального синтеза бел­ ков в организме должны присутствовать: определенный набор аминокислот, а также достаточное количество до­ наторов энергии (АТФ), РНК, ДНК и необходимые фер­ менты.

Исследования, проведенные с применением меченых атомов, показали, что наряду с синтезом новых белков в организме происходят процессы обновления и частич­ ного изменения химического состава белков за счет за-

мены отдельных аминокислотных остатков идентичны­ ми или иного состава.

Белковый обмен зависит от ряда факторов эндоген­ ного и экзогенного характера. К важнейшему экзоген­ ному фактору относится химический состав пищи и в частности содержание белков и их аминокислотный со­ став, содержание витаминов, минеральных элементов.

При недостатке белков в пище или отсутствии необ­ ходимого комплекса аминокислот в организме возникает интенсивный расход собственных белков, потребных для непрерывного синтеза гормонов и ферментов.

При недостатке в пище необходимого комплекса ви­ таминов происходит нарушение синтеза ферментов. На­ пример, при недостатке витамина В6 нарушается процесс переаминирования, а также декарбоксилирования ибо в организме не образуется кофермент трансаминазы — фосфопиридоксаль. Отсутствие в пище витамина Вг ведет

кпрекращению образования аминооксидазы, катализи­ рующей дезаминирование аминокислот. Недостаток вита­ мина РР, который входит в состав кодегидрогеназ ДПН и ТПН (трифосфопиридиннуклеотид), нарушает про­ цесс дегидрирования аминокислот. Недостаток В12 ведет

кнарушению синтеза гемоглобина, пуриновых и пирими­ диновых оснований.

На ход белкового обмена в организме влияет дея­ тельность желез внутренней секреции. Например, при недостаточном образовании в организме тироксина (гор­ мон щитовидной железы) белковый обмен затухает, а при избытке гормона обмен повышается. Кроме щито­ видной железы, на белковый обмен оказывают влияние гормоны надпочечников и гипофиза.

Во всех тканях животного и расти- Содержание тельного происхождения обязатель- белков в тканях но присутствует то или иное коли- гидробионтов чество белков; содержание их за­ висит от биологических особенностей вида, а также от назначения тканей. Например, в мыш­

цах наземных животных содержание белковых веществ изменяется в пределах 18—23%, а у различных видов гидробионтов от 0,2 до 28,8%; если в листьях и стеблях наземных растений содержится 1,2—3,0% белковых ве­ ществ, то у морских растений 0,6—8,6%.

Только у морских млекопитающих мышцы имеют

ными содержание белков (высчитано по содержанию об­ щего азота и коэффициенту 6,25) заметно отличается и изменяется в более значительных пределах (табл. 25).

Эти различия свидетельствуют о более выраженной лабильности живого вещества гидробионтов, что связа­ но, очевидно, с особенностями азотистого обмена.

Содержание белков в тканях различных частей тела гидробионтов изменяется в очень широких пределах в зависимости от вида организма и рода тканей (табл. 26).

Относительное содержание белковых веществ в одно­ именных тканях тела гидробионтов находится в обрат­ ной зависимости от содержания в них липидов, мине­ ральных веществ и воды. Например, в жирной печени рыб (50—70% липидов) белковых веществ содержится 8—12%, а в тощей (2—6% липидов) —20—23%. В верхних слоях покровного сала кашалотов 4—8% липи­ дов и 40—48% белковых веществ, а в слое сала, приле­ гающем к мышцам, содержание липидов увеличивается до 50—60%, а содержание белковых веществ снижается до 10— 18%. Более сложные зависимости наблюдаются между содержанием белковых веществ и химическим со­ ставом костной ткани. Это можно иллюстрировать дан-

ными о среднем составе костных тканей скелета усатых китов (табл. 27).

имеют белки мяса некоторых видов донных рыб (см. ниже).