книги из ГПНТБ / Кизеветтер И.В. Биохимия сырья водного происхождения учеб. пособие

Известны два взаимно переходящих актина: неактив­ ный глобулярный актин G и активный фибриллярный актин F, распределенный по всей длине мышечного во­ локна.

При определенных условиях актин реагирует с мио­ зином, образуя активный комплекс — актомиозин, обла­ дающий способностью в присутствии ионов калия и магния и при участии АТФ сильно сжиматься, он яв­ ляется основным сократительным веществом мышц. При повышенном содержании ионов калия актомизиновый комплекс распадается на актин и миозин. В мышце не­ прерывно происходит распад и синтез актомиозина, при­ чем образуются актомиозины с различными свойствами, ибо соотношение актина и миозина в актомиозине может изменяться в пределах от 1 : 3 до 1 : 5.

Актомиозин является основным белком миофибрилл, он не растворим в воде и растворяется в слабых солевых растворах (10% NаСІ); частично осаждается насыщен­ ным раствором хлористого натрия.

Содержание миозина в мышцах морских пелагиче­ ских (тунец, сайра, скумбрия, сардина) и донных (кам­

мышцах рыб, имеющих небольшую массу бурой муску­ латуры, а у рыб, имеющих развитые боковые мышцы, содержание миозина низкое.

Тропомиозин — основной структурный белок миофиб­ рилл, растворяется в насыщенном растворе хлористого натрия.

Более сложен состав белков межфибриллярной плаз­ мы, в ней присутствуют: миоген, глобулин X, миоальбу-

активностью ферментов (альдолаза, дегидрогеназа, фос­ форилаза), участвующих в углеводном обмене.

Таким образом, основные структурные белки мышц — миозин и миоген — играют важную роль в тканевом об­ мене. Миоген экстрагируется водой; имеет изоэлектриче­ скую точку при pH 6,5; частично высаливается насы­ щенным раствором NaCl. Миоген мяса щуки при 65° С коагулирует на 89%, а миоген мяса крупного и мелкого рогатого скота — на 94%.

Миоальбумин — типичный альбумин — растворяется в воде и в 10%-ном растворе NaCl; не осаждается насы­ щенным раствором NaCl. У теплокровных он представ­

скую точку при pH 6 ; в нейтральной среде (pH 7) коа­ гулирует при 80° С, а в кислой (pH 6,5) — при 50° С. По сравнению с мясом теплокровных в мясе рыб (треска, щука) содержится в 2 —3 раза меньше глобулинов, из­ влекаемых растворами NaCl малой ионной силы (5— 1 0%), причем на долю азота глобулинов приходится от 8 до 15% общего азота. По сравнению с глобулинами мяса теплокровных, глобулины мяса рыб более устойчивы к нагреву: например, при температуре 65° С глобулины мяса щуки коагулируют на 72%, а мяса рогатого скота на 92%- В насыщенных растворах NaCl глобулин выса­ ливается.

Миоглобин более активно, чем гемоглобин крови, связы­ вает кислород и обеспечивает снабжение мышц кислоро­ дом. Он окрашивает мышцы в красный цвет, растворим в воде и 10%-ном растворе NaCl. Много миоглобина об­ наружено в мясе китов.

Белковые вещества мышечных (клеточных) ядер

Таким образом, азотистые вещества мышечного во­ локна представлены сложным сочетанием белков, имею­ щих разный состав, специализированные биохимические свойства и биологическое назначение. Выше показана схема белкового строения мышечного волокна.

По сравнению с мышечными белками наземных жи­ вотных белки мышц рыб имеют более высокое содержа­

ние миозинов (табл. 83).

Т А Б Л И Ц А 83

группами белковых веществ непостоянны. Они зависят от многочисленных причин биологического характера, среди которых наиболее существенное влияние оказывают вид, возраст, характер питания, уровень физических нагру­ зок, род тканей и др. Например, миозиновая и миогеновая фракции из мяса самок трески отличаются от таких же фракций из мяса самцов по содержанию фосфора, значению pH изоэлектрической точки, оптической актив­ ности щелочного раствора и составу аминокислот. У сам­ цов по сравнению с самками в белках оказалось больше аргинина и лизина, зато меньше моноаминокислот и ги­ стидина (35—42%).

В мышцах пелагических рыб (сайра, тунцы, скумб­ рия) содержится заметно больше миозина, чем в мыш­ цах донных видов (камбалы), ведущих малоподвижный образ жизни. ___ ______

Очень важной особенностью молекул фибриллярных мышечных белков является их способность при опреде­ ленных условиях и при участии биологически активных веществ изменять свои линейные размеры, вызывая либо сокращение, либо расслабление мышечных волокон и мышц. Способность к сокращению и расслаблению — важнейший признак живой мышцы, она необходима для выполнения в организме многочисленных, биологически важных процессов: дыхания, кровообращения, выделения соков, перемещения пищи, движения и др. Эта функция мышц проявляется как результат биохимических про­ цессов, сопровождаемых трансформацией химической энергии в механическую, в работу, которая выполняется миофибриллами.

В. А. Энгельгардт и М. Н. Любимова (1949) сделали крупнейшее открытие, установив что за сокращение мышц ответствен миозин и что гидролиз АТФ обеспечи­ вает энергией работу мышц при их сокращении. Даль­ нейшее развитие этого открытия значительно расширило представление о биохимии и механохимии мышечного сокращения. Сейчас установлено, что актин и миозин яв­ ляются основными «сократительными» белками; что про­ цесс сокращения может осуществляться только в при­ сутствии АТФ как поставщика энергии; что нормальная «сократительная» работа может проявляться только при наличии достаточного количества ионов магния и каль­ ция. Однако объяснение ряда важнейших деталей этого процесса (механизм сокращения, источник сократитель­ ной силы, истинная роль АТФ и др.) пока носит харак­ тер гипотез, вызывающих полемику.

На молекулярном уровне фибриллярный актин пред­ ставляет собой образование из двух-трех ярусов длин­ ных (до 1 мкм )и тонких (до 8 ' нм) нитей, состоящих из глобулярного актина. Молекула миозина (длина 130— 150 нм) с одного конца имеет утолщение, которое входит в состав тяжелого меромиозина, содержащего АТФ и обладающего способностью связывать актин.

Тонкая половина молекулы является мягким меромиозином, несущим по поверхности электрические заря­ ды, чем объясняется его растворимость в растворах электролитов. Поверхность толстых нитей состоит из миозина, есть предположение, что ядром нити является тропомиозин.

Существует несколько гипотез и теорий мышечного сокращения. Основываясь на электронномикроскопиче­ ской картине поперечно-полосатой мышцы полагают, что

скую, вызывая сокращение тонких актомиозиновых ни­ тей, а вместе с ними миофибрилл, мышечного волокна и всей мышцы, производящей работу.

Установлено, что при сокращении мышечных волокон пучки тонких нитей как бы втягиваются между пучками толстых нитей, причем при сильном сокращении встре­

мышечной работе природного запаса АТФ оказывается недостаточно и в тканях должен осуществляться ресинтез АТФ, который идет за счет использования креатинфосфата и за счет энергии распада углеводов (глико­ гена) .

Значительная часть креатина присутствует в организ­ ме в виде макроэнергетического креатинфосфата, кото­ рый легко фосфорилирует АДФ, превращая его в АТФ; катализирующее влияние на этот процесс оказывает карнозин.

АДФ + креатинфосфат АТФ + креатин

Вработающей мышце идет энергичный гликогенолиз

собразованием пировиноградной (молочной) кислоты, которая в митохондриях мышечного волокна подвер­ гается окислительному фосфорилированию с образова­

нием креатинфосфата и АТФ.

Таким образом идет ресинтез АТФ и поддерживается его необходимая концентрация (0,2—0,4%) в работаю­ щей мышце.

Уморских пелагических кости­

стых рыб имеется боковая поверх­ ностная мышца (бурая мускулатура, бурое мясо), расположенная вдоль боковой линии; наиболее толстая часть мышцы расположена в середине тела; к голове и хвосту

мышца утончается. У большинства видов боковая мышца отчетливо сепарирована от миотомов, а у неко­ торых видов (меч-рыба, марлины и др.) она как бы врастает в светлую мускулатуру и с трудом от нее от­ деляется даже после варки мяса, когда связь бурого мяса с миосептами ослабляется за счет гидролиза белков соединительной ткани.

Ниже приводится изменение массы боковой поверхно­ стной мышцы в зависимости от вида рыб (от 4,5 до 19% _ от общей массы мышц).

мускулатуры более непостоянен, чем белков светлых мышц.

В бурых мышцах содержится несколько больше нук­ леотидов, чем в светлых (табл. 85).

Биологической особенностью бурой мускулатуры является присутствие в ней более активного комплекса тканевых ферментов, причем по сравнению с фермент­ ным комплексом тканей светлых мышц в тканях бурых мышц присутствуют более активные окислительные и протеолитические ферменты. В силу этого в бурой мускулатуре более энергично развиваются посмертные автолитические процессы.

У безупречно свежих пелагических морских кости­ стых рыб в бурой мускулатуре содержится намного меньше креатина и креатинина, чем в светлой, зато нам­ ного выше содержание триметиламина, триметиламиноксида, холина, лецитина и кефалина (табл. 8 6).