книги из ГПНТБ / Болдырев, А. И. Физическая и коллоидная химия учеб. пособие

можность проникновения молекул растворителя в данный полимер. Опыт показывает, что чем свежее (моложе) полимер, тем больше ско­ рость и степень его набухания.

Способность полимеров к набуханию в различных жидкостях и при различных условиях с количественной стороны может быть оха­ рактеризована степенью набухания, под которой понимают отношение массы поглощенной низкомолекулярной жидкости к массе полимера до набухания:

Всякий полимер, увеличиваясь в объеме при набухании, оказывает вполне определенное давление на стенки сосуда, ограничивающие по­ лимер. Это давление набухания. В ряде случаев давление набухания до­ стигает иногда десятков и даже сотен атмосфер. Давление набухания люди издавна использовали, в частности древние египтяне при отка­ лывании каменных глыб при постройке знаменитых пирамид пользо­ вались давлением набухания древесины. Для этой цели клинья из су­ хого дерева забивали в трещины скал и в специально проделанные от­ верстия, а затем поливали водой; древесина, набухая, разрывала скалу. Аналогично этому проводят свою разрушительную работу нежные ко­ решки растений, дробя крепчайшие горные породы.

Опыт показывает, что набухание полимеров сопровождается выде­ лением тепла. Так, при набухании 1 г сухого желатина выделяется 5,7 кал, а 1 г крахмала — 6,6 кал. Тепловой эффект, сопровождающий набухание полимера в жидкости, получил название теплоты на­ бухания.

Различают интегральную и дифференциальную теплоту набухания.

Интегральной теплотой набухания называется то общее количество тепла, которое выделяется при набухании 1 г сухого полимера до его полного насыщения или до какой-то определенной концентрации обра­ зовавшегося студня.

Дифференциальной теплотой набухания называется то количество тепла, которое выделяется при поглощении 1 а жидкости сухим или набухшим полимером.

Экспериментально интегральная теплота набухания определяется в специальных калориметрах, а дифференциальная теплота опреде­ ляется путем соответствующего расчета из интегральных теплот.

Опыты показали, что теплота набухания зависит от природы поли­ мера и от природы растворителя. Например, набухание 1 г ацетил­ целлюлозы в трихлорэтане сопровождается выделением 11,4 кал, а

4 2 0

в бензиловом спирте — лишь 8,2 кал. Определение теплоты набухания очень важно для характеристики степени сольватации (гидратации) высокомолекулярных соединений.

Набухание имеет очень большое значение не только в природе, в жизнедея­ тельности человека, а также во многих производствах. Так, прорастанию зерна всегда предшествует его набухание. Целый ряд физиологических процессов, та­ ких, как сокращение мышц, образование опухолей, имеет в своей основе явления набухания. Способность кожи и волокнистых веществ растягиваться при набуха­ нии и сокращаться при высыхании широко используется в кожгалантерейном производстве при изготовлении обуви, одежды и других изделий. В производстве различного рода клеящих веществ (столярного клея, гуммиарабика, крахмаль­ ного клейстера) явление набухания также играет главную роль. Кулинарная об­ работка большей части продуктов питания — муки, круп, овощей, мяса и т. п. сводится в основном к процессу набухания.

Не менее важное значение имеет набухание в производстве целлюлозы щелоч­ ными способами, а также в производстве пироксилиновых порохов. В качестве примера из области технологии неорганических веществ можно назвать процесс затвердевания (схватывания) цемента. Здесь набухающим высокополимером яв­ ляется силикат кальция.

Начальный этап самого акта пищеварения — это тоже в известной мере про­ цесс набухания, сопровождающийся действием механических и химических фак­ торов, которые усиливают скорость и степень набухания.

§ 118. Свободная и связанная вода в коллоидах

Молекулы воды сами по себе электронейтральны. Однако стоит только поместить дипольные молекулы воды во внешнее электричес­ кое поле, как тотчас начнет проявляться дипольный характер этих мо­ лекул. Во внешнем электрическом поле диполи воды ориентируются определенным образом в направлении электрических силовых линий.

Аналогично этому гидратация гидрофильных коллоидов обусло­ вливается электростатическими силами, т. е. за счет электрических зарядов, возникающих вследствие ионизации. На поверхности кол­ лоидных частиц высокомолекулярных веществ образуются оболочки, состоящие из диполей воды, ориентированных в зависимости от знака заряда ВМС своим положительным или отрицательным концом.

Те слои диполей воды, которые расположены в непосредственной близости к поверхности коллоидной частицы (макромолекуле), наибо­ лее прочно с ней связаны и наиболее упорядоченно ориентированы.

Таким образом, в гидрофильных коллоидах, т. е. в растворах высо­ комолекулярных соединений, какая-то часть воды оказывается прочно связанной с коллоидными частицами и вместе с ними участвует в броу­ новском движении, другая же часть играет роль среды, в которой на­ ходятся коллоидные мицеллы.

В набухших полимерах (студнях) различают два вида воды: связан­ ную (или гидратационную) и свободную (или капиллярную). Коли­ чество связанной воды в полимере зависит от его гидрофильное™. Опыт показывает, что чем выше гидрофильные свойства полимера, тем больше содержит он связанной воды. Например, содержание свя­ занной воды в желатине вдвое превышает массу сухого вещества.

Исследования многих ученых показали, что свойства связанной воды довольно резко отличаются от свойств свободной воды. По сте-

Морозостойкость культурных растений не следует рассматривать как посто­ янное, раз навсегда данное, свойство. Исследования показали, что агроном в известных пределах может сознательно регулировать морозостойкость расте­ ний путем соответствующей их закалки.

Озимые злаки, выросшие в тепле, вымерзают быстрее, чем выросшие на холо­ де. При постоянном и постепенном снижении температуры растения все больше закаляются, приобретая'высокую морозостойкость. Вот почему неожиданные ран­ ние морозы причиняют большие повреждения озимым культурам.

Связанная вода в значительной мере лишена той подвижности, которая свой­ ственна обычной воде. Многие белковые студни при содержании ничтожно малого количества сухого вещества имеют полутвердый характер и обладают способ­ ностью сохранять свою форму. Так, медузы, тело которых содержит всего лишь 1% сухого вещества и около 99% воды, тем не менее сохраняют и форму и доста­ точную жизненную стойкость.

Считается установленным, что одна из причин старения организма заклю­ чается в потере способности его тканей удерживать связанную воду на нормаль­ ном уровне. Как правило, молодые организмы содержат связанной воды значи­ тельно больше, чем старые.

Особый вид старения, например, наблюдается в процессе черствения хлеба. В свежей пшеничной муке связанной воды содержится примерно 44% от общего ее содержания, в тесте количество ее достигает уже 53%, в свежеиспеченном хле­ бе — 83%. Однако уже через пять суток в хлебе остается всего лишь 67% свя­ занной воды. Таким образом, процесс черствения хлеба обусловлен потерей воды и является, по существу, необратимым процессом старения. Вот почему попытка сохранить хлеб свежим путем хранения его в герметической упаковке, например в целлофановых пакетах, не дает положительных результатов. Хлеб при этом быстро «запотевает» и покрывается плесенью, причем он все равно черствеет. Опыт показывает, что наиболее приемлемый метод сохранения хлеба свежим — хранение его при повышенной температуре (около 60° С). При этом белки значи­ тельно дольше сохраняют в себе связанную воду и хлеб остается свежим в тече­ ние шести-семи дней. На этом принципе основан старинный русский способ ос­ вежения черствого хлеба путем смачивания и последующего выдерживания в по­ довой печи.

§ 119. Вязкость высокомолекулярных соединений

Вязкость гидрофобных коллоидов весьма мало отличается от вязкости дисперсионной среды, причем для этих коллоидов существу­ ет пропорциональная зависимость между вязкостью и концентрацией

оказывается совершенно непригодным для высокомолекулярных соеди­ нений, так как с увеличением концентрации вязкость их растворов не­ пропорционально увеличивается. Причем в области небольших кон­ центраций вязкость растворов МВС растет сначала медленно, а затем очень быстро.

Непропорциональный рост вязкости свидетельствует об увеличе­ нии объема дисперсной фазы растворов ВМС за счет гидратации. Г. Штаудингером была предложена формула, устанавливающая зависи­ мость вязкости раствора ВМС от его концентрации и молекулярной массы частиц:

где М — молекулярная масса частиц, т — масса растворенного по­ лимера, /(м — константа (порядка 10~4).

В отличие от гидрофобных коллоидов вязкость растворов высоко­ молекулярных соединений зависит от их способа приготовления и ме­ няется со временем. Опыт показывает, что с течением времени обычно относительная вязкость увеличивается. Далее вязкость растворов ВМС зависит от температуры: при повышении температуры вязкость их быстро уменьшается.

Исследование высокомолекулярных соединений типа белков пока­ зало, что минимум вязкости наблюдается в изоэлектрической точке, в сильнокислой и сильнощелочной области. Максимум вязкости при­ ходится на точку, соответствующую ионизации максимального числа ионогенных групп, т. е. максимум вязкости соответствует максимуму электропроводности растворов ВМС.

Вязкость растворов высокополимеров зависит от присутствия по­ сторонних электролитов. При прибавлении электролитов вязкость растворов ВМС вначале падает, затем практически не меняется.

Опыт показывает, что изменение вязкости в значительной мере за­ висит от валентности ионов, противоположных заряду коллоидной ча­ стицы. Так, если золь агар-агара заряжен отрицательно, эффект из­ менения его вязкости будет вызываться положительно заряженными ионами — катионами.

Опыт показывает, что с увеличением валентности катионов отно­ сительная вязкость агар-агара при данной концентрации электролитов уменьшается.

Помимо температуры, концентрации и побочных электролитов на величину вязкости растворов ВМС влияет также и давление. Вяз­ кость обычных жидкостей не зависит от давления, причем истечение их начинается при любом, даже очень малом давлении. Истечение же растворов ВМС начинается лишь после того, как давление достигнет определенной величины. Объясняется это тем, что частицы ВМС, об­ ладая, как правило, удлиненной формой, преграждают путь слоям дви­ жущейся жидкости и нарушают правильное течение их. Повышенное внешнее давление вызывает ориентацию частиц параллельно потоку, т. е. преодолевает образующиеся внутри жидкости структуры из мак­ ромолекул.

§ 120. Белки как коллоиды

Все животные и растительные ткани состоят из различных химических соединений: белков, углеводов, жиров и витаминов. И хотя все эти вещества не­ обходимы для нормального развития организма, наибольшее значение имеют белки. Именно они служат той основной материей, из которой состоят все части отдельной клетки и целого организма. Белки являются высшей ступенью раз­ вития материи и с ними неразрывно связаны все неисчислимо многообразные проявления жизни, начиная с простейших функций самых примитивных существ и кончая сложнейшими функциями человеческой деятельности.

Строение белка. Различают белки простые и сложные. Простой белок в на­ стоящее время рассматривается как продукт поликонденсации аминокислот, т. е. как природный полимер. Сложные белки состоят из простого белка и небел­

ковых компонентов — углеводов, липидов, нуклеиновых кислот и других соеди­ нений.

— 424 —

Общим для всех белков является то, что их макромолекулы состоят из мно­ гих сотен звеньев, соединенных между собой так называемой пептидной связью, имеющей строение

—С—N—

|| I или —СО —NH —

Он

По своей природе каждое звено — остаток одной из аминокислот. Они образуют полипептидные цепи, из которых каждая содержит десятки и даже сотни остат­ ков различных аминокислот.

Аминокислотами называются органические кислоты, у которых водород,

‘У/МНг

н _ с\соон

Все другие аминокислоты, входящие в состав белка, относятся к а-аминокисло- там, у которых аминогруппа NH2 связана с тем же атомом углерода, с которым связана и карбоксильная группа СООН. Все а-аминокислоты (за исключением гетероциклических) могут быть выражены общей формулой

NH2

< СООН

где R — углеводородный радикал.

Аминокислоты отличаются друг от друга не только величиной, но и числом входящих в них групп NH2 и СООН, а также наличием в их составе атомов дру­ гих элементов, таких, как S, Br, I. В настоящее время открыто около 26 различ­ ных аминокислот, входящих в состав белков. Примерно половина из них содер­ жит лишь по одной группе NH2 и СООН и является простыми, или моно-амино­ кислотами. Другие содержат две группы СООН на одну группу и обладают явно выраженными кислыми свойствами. Третья группа аминокислот обладает явно выраженными основными свойствами, так как содержит одну группу СООН на две группы NH2. Кроме того, в состав белков входят несколько циклических амино­ кислот, более сложных по составу и структуре их радикала R.

Впервые наиболее простая схема строения белка была дана Ф и ш е р о м (1906) в виде поли пептидной цепочки.

Реакции поликонденсации протекают по следующему уравнению

H-jNI^COOH + H2NR2COOH - HzNR^ONHF^COOH + Н20

Именно с помощью полипептидной связи идет дальнейшее образование по­ лимеров белков любой сложности. По мере увеличения числа аминокислотных звеньев в молекулах полипептидов возрастает и количество возможных изомеров. Так, английский биохимик Ричард Синдж подсчитал, что белок с молекуляр­ ным весом 3400 (сравнительно короткоцепочечный), в каждой молекуле которо­ го содержится 288 аминокислотных остатков, а в состав входит лишь 12 амино­ кислот, может иметь совершенно астрономическое число изомеров — 10 300. Если бы можно было собрать воедино лишь по одной молекуле каждого из возможных изомеров этого гипотетического белка, то общий вес этих молекул составил бы 10280 граммов. Поскольку вес нашей Земли исчисляется значительно меньшей цифрой — 102? граммов, совершенно очевидно, что реально в природе сущест­ вует лишь несколько изомеров этого белка.

Количество белков, встречающихся в природе, чрезвычайно велико. В на­ стоящее время в чистом виде выделено несколько сот различных белков. Причем исследования показали, что общее число белков, отличающихся друг от друга по своим химическим свойствам, в любом живом организме достигает нескольких ты­ сяч. Часто даже внешне совершенно идентичные белки из разных источников не

— 425 —

всегда оказываются одинаковыми по своему составу и структуре. Итак, все мно­ гообразие форм жизни на нашей планете обусловлено существованием несколь­ ких миллионов отдельных белков, каждый из которых в своем роде уникален.

Помимо полипептидной теории строения белков, существует и другая точка зрения, впервые выдвинутая в 1923 г. Н. Д. 3 е л и и с к и м и В. С. С т ад- н и к о в ы м. Согласно этим представлениям аминокислотные остатки в белко­ вых молекулах соединены между собой не только в виде цепей, но и в виде колец — циклических ангидридов — дикетопиперазинов

Белковая макромолекула представляет собой очень сложный комплекс. Повторяющимися звеньями его являются так называемые микромолекулы, в со­ став каждой из которых входит пептидная цепочка из 4—6 аминокислот и цикли­ ческое образование (дикетопиперазиновое кольцо).

Таким образом, белки по составу представляют собой сложные полипептиды, а по строению — высокополимеры (высокополиконденсаты).

Как показали многочисленные исследования, не только аминокислоты имеют в полипептидной цепи каждая свое место, но и сами цепи в белках расположены в строго определенном порядке. Достаточно нарушить расположение цепей в мо­ лекуле, как белок изменится и погибнет. Наряду с пептидной связью внутри бел­ ковой молекулы имеются и другие виды связи, в частности водородная. В резуль­ тате этого макромолекула белка в своей основе приобретает характер очень проч­ ного образования.

Многочисленными исследованиями было установлено, что все белки по фор­ ме их макромолекул могут быть подразделены в основном на две группы — фиб­ риллярные и глобулярные.

Фибриллярные, или волокнистые, белки (от латинского слова fibrilla — во­ локно) состоят из макромолекул в виде тонких вытянутых нитей, обычно соеди­ ненных между собой. В эту группу входят белки, являющиеся составными частя­ ми кожи и сухожилий (коллаген, желатина), волоса и рога (кератин), мышц (мио­ зины) и др. В организме они выполняют в основном механические функции, хотя некоторые из фибриллярных белков обладают и биологической активностью. Так, названный выше миозин является ферментом; он расщепляет аденазинтрифосфорпую кислоту (АТФ), которая обладает большим количеством энергии, вы­ деляемой при ее расщеплении.

Фибриллярные белки при комнатной температуре обычно не растворимы в во­ де, однако способны набухать в ней, что говорит об их гидрофильных свойствах.

Глобулярные (от латинского слова globula — шарик) белки состоят из мак­ ромолекул шаровидной, эллипсовидной, реже веретенообразной формы. Харак­ терной особенностью этих белков является хорошая растворимость в воде, т.е. высокая гидрофильность. Глобулярные белки находятся главным образом в био­ логических жидкостях; в крови, лимфе, протоплазме клеток.

Белки этой группы — альбумины, а также глобулины яичного белка, моло­ ка, сыворотки крови, пепсин желудочного сока й другие выполняют в организме очень важные биологические функции.

Многочисленные эксперименты показали, что характер связей в фибрилляр­ ных и глобулярных белках одинаков. Молекулярный вес обоих основных струк­ турных видов белка также примерно одинаков (от 30 000 до 1 000 000 и более), но форма значительно отличается. Так, у фибриллярных белков длина макро­ глобул в сотни и тысячи раз превышает их толщину. Например, макроглобула

проколлагена с молекулярным весом 680 000 имеет длину около 3000 А, а толщи­ ну — всего лишь несколько ангстрем.

426 -

На поверхности тех и других белков имеется большое количество гидрофиль­ ных групп, которые обусловливают создание вокруг этих макроструктур почти сплошной водной оболочки. Гидрофобные радикалы аминокислот, образующие полипептидные цепи, обращены преимущественно внутрь структуры. Несмотря на это, некоторое количество воды может быть связано и внутри белковых макро­ структур. Часть гидрофильных групп может содержаться и во внутренних отде­ лах белковых макроструктур; кроме того, некоторая часть воды может быть замкнута внутри этих структур в своеобразных «ячейках», образованных гид­ ратированными полипептидными цепочками. И, наконец, диполи воды могут попросту вклиниваться в водородные связи, не нарушая при этом их прочности.

мономеров является одним из пуриновых (аденин или гуанин)или пиримидино­ вых (тимин, цитозин или урацил) оснований, соединенных через рибозу или дизоксирибозу с фосфорной кислотой. Особое значение придают в биологических процессах рибонуклеиновой (РНК) и дезоксирибонуклеиновой кислотам (ДНК). Обе эти нуклеиновые кислоты встречаются в живых тканях в связанном с белком виде.

Электрический заряд белков, помимо их своеобразного строения, является особенностью их свойств. В белковой молекуле содержится две полярные группы: основная —NHj и кислотная—СООН, которые и сообщают макромолекуле ам­ фотерные свойства. Белки не просто электролиты, а электролиты — амфолиты.

Это означает, что в водных растворах макромолекулы способны диссоциировать как кислоты, т. е. с отщеплением свободных ионов водорода

\соон + H2O ^ R <ХХЮН +ОН-

Макромолекулы белков имеют спиралевидную конфигурацию, которая мо­ жет изменяться в зависимости от знака их заряда. Так, в нейтральном состоянии

127 -

белка противоположно заряженные ионы NH* и СОО~ испытывают сильное притяжение друг к другу и тем самым вызывают укорачивание белковой нити и даже скручивание ее в виде спирали (рис. 180). В кислой и щелочной среде про­ исходит отталкивание отдельных групп и растягивание цепи в целом, т. е. рас­ кручивание спирали.

^

3 [

Рис. 181. Электрофоретический прибор Тизелиуса:

/ — U-образная трубка; 2 — электроды

Таким образом, заряд белка зависит от соотношения в его молекулах кар­ боксильных и аминных групп и от pH среды. Значение pH раствора белка, при котором белок становится электронейтральным, называется иаоэлектрической точкой данного белка. Каждый белок имеет свое значение pH, при котором он

находится в изоэлектрическом состоянии (табл. 80).

Т а б ли ц а 80

Изоэлектрические точки (ИЭТ) различных белков

Опыт показывает, что в изоэлектрическом состоянии белки имеют наимень­ шую вязкость. Это связано с изменением формы макромолекул, так как макромо­ лекулы в развернутом состоянии придают растворам более высокую вязкость, чем макромолекулы, свернутые в спираль или клубок.

• - 428 —