Добавил:

ivanov666 Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.

Вуз:

Башкирский Государственный Аграрный Университет

Предмет:

[НЕСОРТИРОВАННОЕ]

Файл:

книги из ГПНТБ / Замятнин, А. А. Дилатометрия растворов белков

.pdf

Скачиваний:

Добавлен:

19.10.2023

Размер:

4.77 Mб

Скачать

☆

<<< < Предыдущая 1 2 3 4 5 6 7 8 910 / 1110 11 > Следующая >>>

З А К Л Ю Ч Е Н И Е

Рассмотренные данные по дилатометрии растворов разнообразных белков, аминокислот и ряда пептидов позволяют сделать некото рые выводы о развитии этого направления исследований.

Наблюдающееся в последние годы расширение области приме нения дилатометрии во многом обусловлено ростом чувствитель ности метода. К а к было показано в разделе I V , первые системати ческие исследования объемных эффектов посвящали изучению рас щепления сильных пептидных связей. Б о л ь ш а я величина этих эффектов поддавалась измерению даже с помощью простейших ди латометров. В настоящее же время предметом изучения являются и более тонкие процессы, характеризующие изменения межмоле к у л я р н ы х взаимодействий в растворах белков, т. е. слабые взаимо действия. Значительное число эффектов этого типа так или иначе было исследовано дилатометрически. Таким образом, дилатомет рия оказалась полезной для изучения как структуры, так и функ ций макромолекул . Можно сказать, что объемные эффекты позво ляют характеризовать изменения, происходящие на всех уровнях

организации	структуры белка		(от первичной до четвертичной).
Это обстоятельство позволяет		в	ряду	физико-химических методов
исследования	белков данному	методу		отвести особое	место.
В то же время область применения дилатометрии					ограничена
рядом факторов, которые заставляют исследователя					критически
относиться к возможности .; метода при решении конкретно постав

ленных задач. Вследствие эгого обсуждение перспектив дальней ших исследований такого рода должно проводиться, с одной сто роны, с учетом все возрастающего уровня техники измерения объ емных эффектов, а с другой — с учетом этих ограничивающих факторов. Кроме того, как следует из рассмотрения величины

объема белка	в растворе (разделы V I , V I I ) , будущие исследова
ния должны	заполнить ряд	пробелов в количественном анализе
кажущегося	объема белка и	составляющих белок элементов.

В данной книге основное внимание было уделено объемным эф фектам, наблюдаемым при постоянной температуре, т. е. в случае изотермической дилатометрии. Д а ж е в примерах с тепловой дена турацией сведения об эффекте получали в виде разности объемов денатурированного и нативного белков, исследованных при одной температуре.

Тем не менее следует отметить, что ценную информацию о ме ханизме перехода белка из одной конформаций в другую может.

дать т а к ж е и классическая термическая дилатометрия. Судя по имеющимся на сегодняшний день данным она недостаточно исполь зуется. В связи с этим нелишне еще раз вспомнить о том, что сам метод и название дилатометрии возникли в результате исследо ваний именно термического расширения объектов исследования

(см. Введение).	Небольшое	число работ, таких,		как, например,
по термической	денатурации	Р Н К а з ы	[238] или по исследованию
коэффициента теплового расширения			некоторых	белков [ 222, 223]

вряд ли заполняют этот пробел. Систематических данных по де тальному исследованию теплового расширения аминокислот в растворе нам не удалось найти вообще.

Одной из причин недостаточного удёления вниманпя подобным задачам, по-видимому, является отсутствие надлежащей аппара туры, позволявшей производить соответствующие измерения в широкой области температур. Ч а щ е всего исследователей интере суют тепловые свойства белков в пределах от 10 до 70° С. В обыч ном дилатометре, объем кюветы которого составляет около 10 см3 ,, из-за теплового расширения одной только воды, нагретой на 60°

(коэффициент объемного расширения 2 - Ю - 4	г р а д - 1 ) ,	пришлось
бы использовать к а п и л л я р длиной около 2 м (при диаметре 0,4			мм).
П р и этом снижение чувствительности прибора'	(например, за		счет
увеличения диаметра капилляра) не позволит обойти эту		трудность
из-за небольшой величины эффекта в растворах с малой		концент
рацией белка.

Д л я решения подобных задач подходит дилатометр типа мем бранного, в котором экспериментатор легко может изменить уро вень рабочей жидкости в к а п и л л я р е по своему усмотрению в зави симости от температуры измерений. Д р у г и м перспективным путем развития термических исследований могла бы служить прецизи онная широкодиапазонная денситометрия [6,107—113] с примене нием современной техники сканирования по температуре в широ ком интервале [239].

Термодинамическое описание системы не может считаться пол ным без знания трех термодинамических параметров — давления, объема и температуры. Очевидно, что д л я этого необходимо соче тание сразу нескольких методов, таких как воздействие высоких давлений, дилатометрия и денситометрия, калориметрия .

Изучение в л и я н и я высоких давлений легко может быть распро странено на белковые системы в связи с развитостью соответству ющих методик. Например, именно таким способом был опре делен объемный эффект, сопровождающий суп'ерпре'ципитацию актомиозина при взаимодействии с А Т Ф [240], что оказалось недо ступным классической дилатометрии. Новые интересные данные о- характере взаимодействия актина с миозином т а к ж е были полу чены с применением техники высоких давлений [241]. Однако, как. показал опыт исследования аминокислот, пептидов и белков, под вергнутых высоким давлениям [148,242], обсуждение таких р е з у л ь татов следует проводить с большой осторожностью.

Сочетание дилатометрии с калориметрией, на наш взгляд, по зволит избежать многих ошибок, особенно в случае реакций, теп

ловой баланс которых существенно отличается от	н у л я .
Единое рассмотрение всех имеющихся данных об объемных эф
фектах в растворах белков, а т а к ж е аминокислот	и пептидов, оче

видно, может быть строгим только при соблюдении правила «про чих равных условий». В первом приближении анализ описанных в книге процессов удовлетворяет этому требованию. Однако даль нейшее рассмотрение многих данных будет оставаться неполным в первую очередь из-за различия сред, в которых изучаются раз ные белки. Трудность заключается в том, что выбор одного раство рителя д л я растворения белков разных типов представляет собой весьма сложную задачу. Достаточно вспомнить, что само разделе ние белков на альбумины, глобулины и т. д. [21] в свое время было проведено на основании данных именно о различной растворимо

сти разных белков в разных солевых растворах. Т а к и м	образом,
солевой состав среды, ионная сила, а также величина p H ,	темпера

тура и р я д других факторов весьма существенны д л я растворения белков. Конечно, нахождение универсального растворителя д л я всех аминокислот и широкого класса белков было бы радикальным решением проблемы, даже если бы растворимость части из них оказалась не слишком большой. В противном случае необходимо искать достаточно корректные методы учета различия сред при объяснении необольших объемных эффектов, что, по нашему мне нию, пока еще не доведено до должного уровня .

С этой точки зрения явное возражение вызывает применение даже такого изящного метода, как одновременное определение пар циального удельного объема белка и его молекулярного веса с по мощью седиментационного равновесия в Н 2 0 и D 2 0 [243].

Единый способ получения данных о кажущемся мольном и удельном объемах аминокислотных остатков, по-видимому, нельзя считать доведенным до совершенства ни в методе Кона — Эдсалла [217], ни в его модификациях [46—48]. Д а ж е при эксперименталь ном денситометрическом измерении всех аминокислот с учетом фор

мулы (40) не достигается высокая точность значений		полученных
величин к а ж у щ и х с я мольных объемов. В ряде случаев		существен
ные ошибки могут возникнуть при учете величин	электрострикции
и кообъема Траубе в процессе расчета объемов	аминокислотных
остатков.

По нашему мнению, существенно более точным является опре деление соответствующей величины кажущегося объема амино кислотного остатка без применения уравнения (40). Одним из спо


собов решения проблемы могло бы быть экспериментальное				опре
деление к а ж у щ и х с я			мольных объемов двадцати трипептидов	типа
+ Нз — гли —- Х{ —			гли — О - ,
где ХІ	представляет собой аминокислотный остаток і-й аминокис
лоты.	Тогда	мольный объем любого і-го аминокислотного остатка
легко	было	бы получить вычитанием объема глицил - глицил - гли -

циыа из объема соответствующего трипептида. Объем же остатка глицина с высокой точностью можно получить из измерений моно-, ди-, три- и т. д. глицинов также без применения формулы (40).

Теоретическому обоснованию величин объемных эффектов при различных конформационных переходах помогает привлечение всесторонних данных по физико-химическому а н а л и з у белков. Например, величины концентраций денатурирующих агентов ока зались в прямой связи с относительным объемом пептидного осто ва молекулы [244]. Это, в свою очередь, позволило сделать ряд в а ж н ы х выводов о механизме д е н а т у р а ц и и б е л к а .

Данные дилатометрии оказываются необходимыми при самых различных подходах к изучению структуры белка. Например, бы ло рассчитано [245[, что различные конформационные переходы при 1 %-ной концентрации белка могут обусловить изменение плот ности раствора, так же как и скорости у л ь т р а з в у к а , на 1 0 _ 6 — Ю - 4 от измеряемой величины. Это объясняется тем, что величина скорости звука находится в непосредственной зависимости не толь ко от упругих свойств системы, но и от ее плотности. Использова ние прецизионной денситометрии и дилатометрии, с одной стороны, и соответствующей акустической аппаратуры — с другой, позво лит решать данную задачу в полном объеме.

Чрезвычайно интересен переход от макромолекулярного. уров ня к субклеточному и клеточному. Н а этих уровнях биологической организации проведено огромное число исследований, посвященных наблюдению изменений геометрических размеров клетки и л и кле точных фрагментов под действием самых разных физико-химических факторов. Естественно, что при таких процессах могут наблюдаться значительные объемные эффекты, вызванные входом или выходом молекул воды и ионов через мембраны. В результате изменяется окружение макромолекул, возможны конформационные переходы. Изменение внутреннего состава клетки может явиться причиной ^запуска» новых процессов, которые, в свою очередь, внесут свой вклад в величину полного объемного эффекта. Т а к и м образом, при чин д л я возникновения объемных эффектов в таких системах бо лее чем достаточно. Имеющиеся к настоящему времени данные, которые получены на макромолекулярном уровне, могли бы слу жить основанием д л я выяснения механизмов этих эффектов.

Однако при работе с клеточными системами часто возникает новое препятствие, связанное с метаболизмом клетки . Многие клеточные процессы сопровождаются газообразованием, что суще ственно затруднит интерпретацию экспериментальных данных. Следовательно, в каждой конкретной задаче способы исключения возможного в л и я н и я образования газа на получаемый резуль тат должны быть продуманы специально.

Несмотря на приведенные здесь замечания, по-видимому, мож но считать, что в современной биофизике, биохимии, м о л е к у л я р ной биологии существует большое число задач, д л я решения кото р ы х применение дилатометрии оказалось бы плодотворным.

ЛИТЕРАТУРА

1.	Г. H.	Льюис, M.	Рендалл. Химическая		термодинамика.	ОНТИ,	1936,
2.	Э. А.	Мелвип-Хъюв.	Физическая	химия,	2, 711, 1962.
3.	H.A.	Scheraga. Protein Structure,		N. Y . — London, Acad.		Press,	1961

4.I. M. Klotz. Chemical Thermodynamics, Englewood Cliffs, Prentice Hall, 1950.

G. N. Lewis, M.

Randall.

Thermodynamics.

N. Y . McGraw-Hill,

1923

А. А.

Замятнин.

ВИНИТИ,

№ 1257-69,

Деп., 1969.

Kopp.

Poggendorf's

Ann.,

47, 113, 1839.

Le Bas.

The Molecular Volumes of

Liquid Chemical Compounds,

1915.

Чичибабин.

Основные

начала

органической химии, 1,

1953.

10.

Т.

Лаури,

С. Сегден,

А.

Раковскии.

Курс

физической

химии,

ГХТИ,

ОНТИ,

1934.

11.

/ .

Traube. Liebig's Ann. Chem., 290,

43,

1896.

12.

/ .

Traube. Samml. Chem. und

Chem.-Techn.

Vorträge, 4,

255,

1899.

13./ . P. Greenstein, M. Winitz. Chemistry of the Amino Acids, v. 1. N. Y . — London, J . Wiley, 1961.

14.E. J. Cohn, J. T. Edsall. Proteins, Amino Acids and Peptides, N. Y . , Reinhold Puhl. Corp., 1943, p. 155.

15.Д. Эдсалл. В сб. Белки, под ред. Г. Нейрата и К. Бейли, 2, 180. М.; ИЛ, 1956.

16. E. J.	Cohn,	Т. L .	McMeekin,	J. Т. Edsall, M. H. Blanchard. J . Biol.
Chem.,	100,	Proc.	X X V I I I ,	1933.

17.E. J. Cohn, T. L . McMeekin, J. T. Edsall, M. H. Blanchard. J . Amer: Chem. Soc, 56, 784, 1934.

18.B. H. Лерелъман. Краткий справочник химика. M.— Л., «Химия», 1964.

19.А. К. Лященко. В сб. Физическая химия растворов, под ред. О. Я. Са

мойлова,

М.,

Наука, 1972,

стр. 5.

20.

Ulrich,

Kupke,

J. W. Beams. Proc.

Nat.

Acad. Sei. U S A r

52,

349,

1964.

21.

Ф.

Гауроеиц.

Химия и функции белков. М.,

«Мир»,

1965.

22.

/ .

Р. Bemal,

H. Fowler. J . Chem. Phys.,

1, 515,

1933.

23.

Frank,

J. Evans. J . Chem. Soc, 13,

507,

1945.

24.

Frank,

Wen.

Disc. Faraday Soc,

24,

133,

1957.

25.

Frank,

Quist.

J . Chem. Phys., 34, 604,

1961.

26.	G. Neméthy,	H.A.	Scheraga. J . Chem, Phys., 36, 3382,		1962.	1967.
27Г'Состоягше		и роль	воды в биологических объектах. М.,		«Наука»,
28.	П. Л. Привалов.		Биофизика, 13, 163,	1968.
29.	W. Drost-Hansen.		Structure and Properties of Water at		Biological	I n
	terfaces. Lab. Water Res. Univ. Miami,			Contrib. N 1, 1970.

30.L . C. Pauling. The Nature of the Chemical Bond. N. Y . , Cornell Univ. Press, 1948.

31.Л. Оргелъ. В сб. Современные проблемы биофизики, 1, 128, ИЛ, М.,.

1961.

32. W. Drost-Hansen. Federat. Proc, 30, 1539, 1971.

33. И. Клотц.В сб. Горизонты биохимии. М., «Мир», 1964,! стр. 399.

34.G. Neméthy, H. A. Scheraga. J . Chem. Phys., 36, 3401, 19fU.

35.W. F. Claussen, M. F. Polglase. J . Amer. Chem. Soc, 74, 4817 1952.

36.W. L . Masterton. J . Chem. Phys., 22, 1830, 1954.

37.A. M. Buswell, W. H. Rodebush. Scient. Amer., 194, 77, 1956.

38./ . M. Klotz. Science, 128, 815, 1958.

39.C. E. Бреслер, Д. Л. Талмуд. Докл. АН СССР, 43, 326, 1944.

40.W. Kauzmann. Advances Protein Chem., 14, 1, 1959.

41./ . С. Kendrew. Science, 139, 1259, 1963.

42.D. F. Waugh. Advances Protein Chem., 9, 325, 1954.

43.Ф. Во. В сб. Современные проблемы биофизики, 1, 107. M., ИЛ, 1061.

44.H. F. Fisher. Proc. Nat. Acad. Sei. USA, 51, 1285, 1964.

45.О. Б. Птиціян, A. M. Скворцов. Биофизика, 11, 3, 1966.

46.A. A. Zamyatnin. Studia biophys., 24/25, 53, 1970.

47.А. А. Замятнин. Биофизика, 16, 163, 1971.

48.A. A. Zamyatnin. Progress Biophys. and Molecular Biol., 24, 107, 1972.

49. В. H. Цветков, В. E. Эскин, С. Я. Френкель. Структура макромолекул

в растворах. М., «Наука», 1964.

50.О. Б. Птицин. Успехи совр. биологии, 63, 3, 1967.

.51. В. С. Abbot, R. J. Baskin. J . Physiol., 161, 379, 1962.

52.E. Ernst. Biophysics of the Striated Muscle. Budapest, 1963. •53. В. И. Пасечник. Биофизика, 13, 922, 1968.

54.В. И. Пасечник, Е. Е. Измайлов, С. Э. Шнолъ. Авторское свидетель ство № 226188, 1968.

55. В. И. Пасечник,		Е. В.	Штамм,	Е. И. Владиславлев,	А. А. Замятнин.
Биофизика,	16,	939,	1971.
•56. А. Шарплез.	Кристаллизация			полимеров. М., «Мир»,	1968.

57.M. Sreenivasaya, H. В. Sreerangachar. J . Indian Inst. Sei., 15 (A), 17, 1932.

58.H. À. Neville, H. С. Jones. Collect Sympos. Monogrs, 6, 309, 1928.

59.H. A. Neville, E. R. Theis. Collect Sympos. Monogrs, 7, 41, 1930.

60.ff. A. Neville, E. R. Theis, R.B. K'Burg. Industr. and Engng Chem., 22, 57, 1930.

61.А. Тиль. Измерение плотности, ГХТИ, 1933.

62.F. Haurowitz. Kolloid. Z., 71, 198, 1935.

63.M. Sreenivasaya, K. Bhagvat. Ergebn. Enzymforsch., 6, 234, 1937.

64.M. Sreenivasaya, B. N. Sastri. Biochem. J . , 23, 975, 1929.

65.A. Taffei. Trans. Faraday Soc, 121, 1971, 1922.

66.H. A. Neville, E. R. Theis, C. T. Osvald. Industr. and Engng. Chem., 22, 60, 1930.

67./ . M. Cassel, R. G. Christensen. Biopolymers, 5, 431, 1967.

68.R. G. Christensen, J. M. Cassel. Biopolymers, 5, 685, 1967.

69.E. Heymann. Trans. Faraday Soc, 31, 846, 1935.

70.E. Heymann. Trans. Faraday Soc, 32, 462, 1936.

71.E. Heymann. Biochem. J . , 30, 127, 1936.

72.T. Svedberg. J . Amer. Chem. Soc, 46, 2673, 1924.

73.H. C. Hampton. Science, 63, 49, 1926.

74.K. Linderstrpm-Lang, H. Lanz. Compt. rend. trav. Lab. Carlsberg, sér chim., 21, 315, 1935—1938.

75.K. Linderstr0m-Lang, H. Lanz. Mikrochim. acta, 3, 210, 1938.

76.К. Linderstr0m-Lang. Selected Papers, Danish Sei. Copenhagen, Acad. Pr., N 4, 1962.

77.A. Johansen, J. F. Thygesen. Compt. rend. trav. Lab. Carlsberg, sér. chim., 26, 269, 1948.

78.W. Kauzmann. Biochim. et biophys. acta, 28, 87, 1958.

79./ . Rasper, W. Kauzmann. J . Amer. Chem. Soc, 84, 1771, 1962.

«0 . H. Noguchi, J. T. Yang. Biopolymers, 1, 359, 1963. •81. В. R. Gerber, H. Noguchi. J._Mol. Biol., 26, 197, 1967.

82.D. M. Anderson, G. F. Learning, G. Sposito. Science, 141, 1040, 1963.

53.A- Johansen. Compt. rend. trav. Lab. Carlsberg, sér. chim., 26, 399, 1948.

84.А. А. Замятнин. Авторское свидетельство № 280926, 1970.


85.	А.	А.	Замятнин.		Журн.	физ. хим.,		45,	1007, 1971.
86.	A.	A.	Zamyatnin.		Studia	biophys.,	28,	99,		1971.
87.	R.	J.	Baskin.	Biochim. et		biophys.	acta,		88,	517,	1964.
88.	' Ä.	Hotta, F.		Terai. Arch.		Biochem.	and		Biophys.,		114, 288, 1966.

89.В. В. Умбрейт, P. X. Вуррис, Д. Ф. Штауффер. Манометрические ме тоды изучения тканевого обмена. М.— Л., ИЛ, 1951, стр. 69.

90.А. А. Замятнин. Второй Дальневосточный симпозиум по бпоорганической химии. Тез. докл. Владивосток, 1969, стр. 71.

91.N. A. Gabelova, A. A. Zamyatnin. Third Internat. Biophys. Congr. IUPAB, Abstracts, IS. I . , Cambridge, 1969.

92.N. A. Gabelova, A. A. Zamyatnin. Muscle Notes, N 46, Sept. 18,1969.

93.

Gabelova, A.

Zamyatnin.

Studia biophys.,

20,

35, 1970.

94.

А.

Габелова,

А.

Замятнин.

Биофизика, 16,

239,

1971.

95.

Л.

К.

Schachman. Methods

Enzymol., 4, 65,

1957.

96.

Л.

Бауэр.

В кн. А. Вайсбергер.

Физические методы

органической

хи^

мии, 1,

79.

М.,

ИЛ,

1950.

97.

И. К.

Турубинер,

М. Д.

Иппиц.

Техника

измерения

плотности.

М.,.

Машгиз,

1949.

98.С. Ф. Скорбилин. Автоматические плотномеры. М., Пнщепромпздат,. І955.

99. С. С.	Кшилис. Техника измерения плотности жидкостей и твердых
тел.	М., Стандартгиз, 1959.

100.И. Л. Глыбин. Автоматические плотномеры. Киев, «Техника», 1965.

101.А. Тиль. Физико-химический практикум. М., ГХТИ, 1933.

102.Л. G. Barbour, W. F. ffamilton. Amer. J . Physiol., 69, 654, 1924.

103. Л. G. Barbour, W. F. Hamilton. J . Biol. Chem., 69, 625, 1926.

104.К. Linderstr0m-Lang. Nature, 139, 713, 1937.

105.А. В. Lamb, R. E. Lee. J . Amer. Chem. Soc, 35, 1666, 1913.

106. W. Geffcken, C. Beckmann, A. Kruis. Z. phys. Chem., 20, 398, 1933.

107.O. A. Mclnnes, M. O. Dayhoff, B. R. Ray. Rev. Scient. Instrum., 22. 642, 1951.

108.M. Brzin, M. Коѵіб, S. Oman. Compt. rend. trav. Lab. Carlsberg, sér. chim., 34, 407, 1964.

109.A. A. Замятнин. Авторское свидетельство № 276484, 1970.

110.A. A. Замятнин. IV Международный биофизический конгресс.Тезисы секционных докладов, т. 4, стр. 295. ЕХХПа 1/5. М., 7—14 август» 1972.

111.А. А. Замятнин. Авторское свидетельство № 276487, 1970.

112.S. Larson, S. Lovtrup. J . Exper. Biol., 44, 47, 1966.

113.В. Я. Фурман, Г. А. Стефаненко, М. М. Заалишвили, M. Р. Миндадзе^

Сообщения АН Груз. ССР, 66, 169, 1972.

114.К. Koelichen. Z. phys. Chem., 38, 154, 1901.

115.A. Bodenstein. Z. Elektrochem., 12, 605, 1906.

116.W. Dietz. Z. physiol. Chem., 52, 279, 1907.

117.F. Benrath. Z. phys. Chem., 67, 501, 1908.

118.J. H. Van't ЛоП- Sitzungsber Kgl. preuss. Akad. Wiss., 33, 963, 1910..

119.G. Galeotti. Z. phys. Chem., 76, 105, 1911.

120.Q. Galeotti. Z. phys. Chem., 80, 341, 1912.

121. M. Sreenivasaya, H. B. S reerangachar. Nature, 128, 585, 1931.

122.P. Bona, N. Neuenschwander-Lemmer. Biochem. Z., 235, 214, 1931.

123.P. Rona, N. Neuenschwander-Lemmer, H. Fischgold. Biochem. Z., 247,. 257, 1932.

124.P. Rona, N. Neuenschwander-Lemmer. Biochem. Z., 254, 322, 1932.

125.	H. B. Sreerangacha'r, M. Sreenivasaya.		Current Sei., 1, 166, 1932.
126.	H.	Chantrenne, К. Linderstr0m-Lang,	L . Vandendriessche. Nature, 159,
	877,	1947.

127.L . Vandendriessche. Compt. rend. trav. Lab. Carlsberg, sér, chim., 27341, 1951.

128.	L .	Vandendriessche. Acta	chem. scand.,	7, 699,	1953.
129.	R.	Amman, K. Bartscht.	Biochem. Z.,	2.68, 331,	1934..

130.P. Rona, R. Amnion. Biochem. Z., 249, 446, 1932.

131.M. Srinivasan, M. Sreenivasaya. Current Sei., 1, 380, 1933.

132.M. Srinivasan, M. Sreenivasaya. J . Biol. Chem., 105, 563, 1934.

133.P. Rona, H. Fischgold. Biochem. Z., 261, 66, 1933.

134.P. Rona, H. Fischgold. Biochem. Z., 261, 366, 1933.

135.P. Rona, H. Fischgold, Klin . Wochschr., 12, 113, 1933.

•136. H. H. Weber, D. Nachmansohn. Biochem. Z., 204, 215, 1929.

137.H. H. Weber. Biochem. Z., 218, 1, 1930.

138.T. L . McMeeckin, E. J. Cohn, J. H. Weare. J . Amer. Chem. Soc, 57, 626, 1935.

139./ . P. Greenstein, J. Wyman, Jr. J . Amer. Chem. Soc, 58, 463, 1936.

140.C. F. Jacobsen. Compt. rend. trav. Lab. Carsberg, sér. chim., 24,281, 1942.

141.	K.	Linderstr0m-Lang,	C. F. Jacobsen.	Compt. rend. trav. Lab. Carsberg,
	ser.	chim., 24, 1,	1941.
142.	K.	Linderstr0m-Lang,	C. F. Jacobsen,	Enzymologia, 10, 97, 1941.

143.F. R~. Johnson, H. Eyring, H. J. Polissar. Kinetic Basis of Molecular Biology, N. Y . — London, Wiley, 1954.

144./ . T. Edsall. Chemistry of Amino Acids and Proteins. N. Y . , 1938.

145.M. Sreenivasaya, B. N. Sastri, H. B. Sreerangachar. Biochem. J . , 28, 351, 1934.

146.M. Sreenivasaya, H. B. Sreerangachar. Biochem. J . , 28, 1219, 1934.

147.K. Linderstr0m-Lang. Cold Spring Harbor Sympos. Quant. Biol., 14, 117, 1950.

148.Г. Калъкар. В сб. Горизонты биохимии. M., «Мир», 1964, стр. 392.

149.P. A. Charlwood. J . Amer. Chem. Soc, 79, 776, 1957.

150.R. B. Simpson, W. Kauzmann. J . Amer. Chem. Soc, 75, 5139, 1953.

151.M. Жоли. Физическая химия денатурации белков. M., «Мир», 1968.

152.L . К. Christensen. Compt. rend. trav. Lab. Carsberg, sér. chim., 28, 37, 1952.

153.G. Haugaard, R.M. Roberts. J . Amer. Chem. Soc, 64, 2664, 1942.

154.M. Chevreul. Ann. chim. phys., 19, 32, 1821.

155.M. Poullet. Ann. chim. phys.,, 20, 150, 1822.

156.C. Ludwig. Z. ration. Med. von Henle, 8, 52, 1849.

157.C. von Nägeli. Stärkekörper, 53, 1858.

158.С. G. Junk. Poggendorf's Ann., 125, 292, 1865.

159.H. Quinke. Pflüger's Arch., 3, 332, 1870.

160.С. von Nägeli. Theorie der Gährung, 133, 1879.

161.C. Lüdeking. Wiedemann's Ann., 35, 552, 1888.

162.A. King. J . Text. Inst., 17, T. 53, 1926.

163.A. J. Hailwood, S. Horribin. Trans. Faraday Soc, 42 В, 84, 1946.

164.R. H. Marriott. Biochem. J . , 26, 46, 1932.

165.O. J. Lloid, R. H. Marriott. Trans. Faraday Soc, 32, 932, 1936.

166.E. R. Theis. Trans. Faraday Soc, 42 B, 244, 1946.

167./ . R. Katz. Kolloid Beih., 9, 20, 1917.

168.C. Marie, N. Marinesco. C. r. Acad. sei., 193, 736, 1931.

169.W. Pauli, E. Valkô. Kolloidchemie der Eiweiss Körper, Dresden, 1933.

170.L . Friedman, B. Brown. J . Amer. Chem. Soc, 57, 508, 1935.

171.H. Freundlich. J . Phys. Chem., 41, 901, 1937.

172.H. C. Hampton. Science, 63, 49, 1926.

173.E. R. Theis, H. A. Neville. Industr. and Engng. Chem., 22, 64, 1930.

174.M. F. Perutz. Trans. Faraday Soc, 42 B, 187, 1946.

175.H. Chick, С. J. Martin. Biochem. J . , 7, 92, 1913.

176.S. Katz, J. Denis. Biochim. et biophys. acta, 207, 331, 1970.

177.G. S. Adair, M. E. Adair. Proc. Roy. Soc, В 120, 422, 1936;

178.G. S. Adair, M. E. Adair. Proc. Roy. Soc, A, 190, 341, 1947.

179.H. Noguchi. Biopolymers, 4, 1105, 1966.

180./ . H. Bradbury, M. O. Fenn, J. Gosney. J . Mol. Biol., 11, 137, 1965.

181.A. Ikegami. Biopolymers, 6, 431, 1968.

182.S. Makino, H. Noguchi. Biopolymers, 10, 1253, 1971.

183.W. J. Loughlin, W. C. Lewis. Biochem. J . , 26, 476, 1932.

184./ . Stauff, J. Rasper. Kolloid. Z., 159, 97, 1958.

185.С. Tanford. Advances Protein Chem., 23, 121, 1968.

186.M. B. Lauffer, R. B. Dow. J . Biol. Chem., 140, 509, 1941.

187.K. Suzuki. Rev. Phys. Chem. Japan, 28, 24, 1958.

188.S. Katz. Biochim. et biophys. acta, 154, 468, 1968.

189.Skerjanc, S. Lapanje. Europ. J . Biochem., 25, 49, 1972.

190.S. Katz, J. E. Miller. Biochemistry, 10, 3569, 1971.

191.S. Lapanje, J. Skerjanc. Biochem. and Biophys. Res. Communs, 43, 682 1971.

192.T. L . McMeeckin, M. L . Groves, N. J. Hipp. J . Amer. Chem. Soc, 71. 3298, 1949.

193.H. H. Weber, H. Versmold. Biochem. Z., 234, 62, 1931.

194.T. Hausser. Sitzungsber. Heidelberg. Akad. Wiss. Math. Naturwiss. K L Article 6, 1935.

195.C. F. Jacobsen. Compt. rend. trav. Lab. Carlsberg, sér. chim., (18), 26. 455, 1949.

196.A''. Hipp, M. L . Groves, T. L . McMeeckin. J . Amer. Chem. Soc, 74. 4822, 1952.

197.R. M. Rosenberg, I. M. Klotz, J . Amer. Chem. Soc, 77, 2590, 1955.

198.C. Tanford, J. G. Buzzel, D. G. Rands, S. A. Swanson. J . Amer. Chem. Soc, 77, 6421, 1955.

199.W. Kauzmann, A. Bodanzsky, J. Rasper. J . Amer. Chem. Soc, 84, 1777. 1962.

200./ . M. Krausz, W. Kauzmann. Proc. Nat. Acad. Sei. USA, 53, 1234, 1965.

201.C. L . Stevens, M. A. Lauffer. Biochemistry, 4, 31, 1965.

202.R. Jaenicke, M. A. Lauffer. Biochemistry, 8, 3083, 1969.

203.R. Jaenicke. Europ. J . Biochem., 21, 110, 1971.

204. И. И. Иванов, IO. H. Берг, H. A. Лебедева. Биохимия, 25, 505, 1960.

205.T. Ikkai, T. Ooi. Biochemistry, 5, 1551, 1966.

206.S. Asakura, M. Kasai, F. Oosawa, J . Polymer. Sei., 44, 35, 1964.

207.T. Ikkai, T. Ooi, H. Noguchi. Science, 152, 1756, 1966.

208.H. Noguchi, D. P. Kasarda, P. Reinford. J Amer. Chem. Soc, 86, 2077. 1964.

209.C. Davies, E. Oakes. J . Amer. Chem. Soc, 44, 464, 1922.

210.E. W. J. Mardles. Trans. Faraday Soc, 18, 365, 1922—1923.

211.K. Krishnamurthi. Currant Sei., 2, 351, 1934.

212. D. A.	Marsland, D. E. S. Brown. J . Cell, and Compar. Physiol., 20.
295,	1942.

213.Ю. С. Липатов, H. Ф. Прошлякова. Успехи химии, 30, 517, 1961.

214.Д. Лиментел, О. Мак-Клелан. Водородная связь. М., «Мир», 1964.

215.С. С. Бацанов, В. И. Пахомов. Журн. физ. хим., 30, 133, 1956.

216.Н. А. Scheraga, G. Nemêthy, L Z. Steinberg. J . Biol. Chem., 237, 2506. 1962.

217.E. J. Cohn, J. T. Edsall. Proteins, Amino Acids and Peptides. N. Y . , Reinhold Pulb. Corp., 1943, p. 370.

218.M. O. Dayhoff, G. E. Perlmann, D. A. Maclnnes. J . Amer. Chem. Soc,

74, 2515, 1952.

219.T. L . McMeeckin, K. Marshall. Science, 116, 142, 1952.

220.A. A. Zamyatnin. Studia biophys., 17, 165, 1969.

221.A.A. Замятнин. Вопросы биофизики и теоретической биологии. Труды

Тбилисского Гос. университета, 139, серия биофизики, I I I , Тбилиси, 1971, стр. 33.

222.С. М. Kay, Biochim. et biophys. acta, 38, 420, 1960.

223.H. Mueller. J . Biol. Chem., 240, 3816, 1965.

224.G. R. Tristram, R. H. Smith. Advances Protein Chem., 18, 227, 1963.

225.R. G. Parrish, W. F. Mommaerts. J . Biol. Chem., 209, 901, 1954.

226.S. Seif ter, P. M. Gallop. The Proteins, v. 4. 2ed. H . Neurath (Ed). N. Y . — London, 1966, p. 152.

227.D. M. Young, S. Himmelfarb, W. F. Harrington. J . Biol. Chem., 239.. 2822, 1964.

228.С. M. Kay. Biochim. et biopliys. acta, 43, 259, 1960.

229.S. А. КиЪу, E. A. Noltmann. The Enzymes, v. 6, 2 ed, Р. Boyer, H. Lar

dy, К. Myrbäck (Eds),	N. Y . — London, 1962, p.	515.
230. L . Nöda, S. A. Kuby,	J . Biol. Chem., 226, 551,	1957.

231.F. Miller, H. Metzger. J . Biol. Chem., 240, 3325, 1965.

232.S. G. Erlander, H. Koffler, J. F. Foster. Arch. Biochem. and Biophys. 90, 139, 1960.

233.П. Денюэлъ. В сб. Белки, под ред. Г. Нейрата и К. Бейлп, I, 101. М., ИЛ, 1956.

234.С. F. Jacobsen. Compt. rend. trav. Lab. Carlsberg, sér. chini., 25, 325, 1947.

235.M. Диксон, Э. Уэбб. Ферменты. M., ИЛ, 1961.

236.С. Э. Шнолъ. В сб. Колебательные процессы в биологических п хими ческих системах. М., «Наука», 1967, стр. 22.

237.A.A. Замятнин. В сб. Колебательные процессы в биологических и химических системах. М., «Наука», 1967, стр. 41.

238.D, N.. НоІсотЪ, К. Е. Van Holde. J . Phys. Chem., 66, 1999, 1962.

239.П. Л. Привалов. Докт. дисс. Институт биологической физики АН СССР,

Пущино, 1970.

240.	Р.	Reinford, H. Noguchi, M. Morales. Biochemistry, 4,					1958,	1965.
241.	/ .	Ikkai, T. Ooi. Biochemistry, 8, 2615,				1969.
242.	S.	E. Bresler. Advances in Protein Chem.,				13, 478, 1958.
243.	S.	I.	Edelstein, H. K. Schachman, J . Biol. Chem., 242,				306,	1967.
244.	D.	E.	Goldsack. Biopolymers, 7, 164,		1968.
545.	A.	П.	Сарвазян,	A. A. Замятнин.	I V Международный		биофизический
	конгресс. Тезисы секционных докладов, т. 4, стр. 299,						ЕХХПа1/8. M.,
	7—14		августа	1972.

<<< < Предыдущая 1 2 3 4 5 6 7 8 910 / 1110 11 > Следующая >>>

Соседние файлы в папке книги из ГПНТБ