БЕЛКИ
Преподаватель: Теплова Яна Рафаэлевна
МГУ им.М.В.Ломоносова факультет почвоведение кафедра эрозии и охраны почв
1
2 |
|
|
МОДУЛЬ |
2. |
Клетка как биологическая система |
|
2.4. Химический состав клетки. Макро- и микроэлементы. Взаимосвязь строения и функций
неорганических и органических веществ (белков, нуклеиновых кислот, углеводов, липидов, АТФ), входящих в состав клетки. Роль химических веществ в клетке и организме человека. Продолжение.
БЕЛКИ
от греч. «протеин» - главный, важный
Белки — это высокомолекулярные соединения (биополимеры), мономерами которых являются аминокислоты, соединенные пептидными связями.
Аминокислота – органическое соединение, имеющее карбоксильную и аминогруппу, а также радикал.
Белки являются непериодическими нерегулярными полимерами.
ПРО АМИНОКИСЛОТЫ
В природе встречается около 200 аминокислот, которые различаются взаимным расположением функциональных групп и радикалами, но только 20 из них входят
всостав белков. Такие аминокислоты называют протеиногенными.
Заменимые аминокислоты: глицин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аргинин, гистидин, тирозин, аланин, пролин, серин, аспарагин, глутамин, цистеин.
Незаменимые аминокислоты: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин.
Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всех аминокислот частей, одна
из которых является аминогруппой (—NH2) с основными свойствами, другая –
карбоксильной группой (—СООН) с кислотными свойствами. Часть молекулы, называемая радикалом (R), у разных аминокислот имеет различное строение.
•Наличие в одной молекуле аминокислоты и основной, и кислотной групп обусловливает их амфотерность и высокую реактивность. Через эти группы происходят соединения аминокислот при образовании белка.
•В ходе реакции полимеризации выделяется молекула воды, а освободившиеся электроны
образуют ковалентную связь, которая получила название пептидной – образуется пептид (греч. peptos – сваренный).
•К свободным карбоксильной и аминогруппе могут присоединяться другие аминокислоты, удлиняя «цепь», называющуюся полипептидной. На одном конце такой цепи всегда
будет группа NH2 (этот конец называется N-концом), а на другом конце – группа СООН (этот конец получил название С-конца).
2
WHO IS WHO?
Последовательность из двух аминокислот, связанных пептидными связями, называется дипептидом, из трех — трипептидом и т. д. Среди пептидов встречаются такие важные
соединения, как гормоны (окситоцин, вазопрессин), антибиотики и др. Цепочка из более чем десяти аминокислот называется полипептидом, а полипептиды, содержащие более 60 аминокислотных остатков, — это белки.
ПРОСТЫЕ И СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ
В состав белков обязательно входят С, Н, О, N (органогенные элементы), очень часто Р (казеин молока), FE (гемоглобин). Белки – макромолекулы, имеющие большую молекулярную массу – от 8000 до 300.000 (гемоглобин – 65.000).
Простые белки состоят только из аминокислот: Протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины.
Сложные (липопротеины, хромопротеины, гликопротеины, нуклеопротеины и др.), кроме белковой, содержат небелковую часть.
Хромопротеины имеют окрашенную небелковую часть. К ним относятся гемоглобин, миоглобин, хлорофилл, цитохромы и др. Так, в составе гемоглобина каждая из четырех полипептидных цепей белка глобина связана с небелковой частью — гемом, в центре которого находится ион железа, придающий гемоглобину красную окраску.
Небелковой частью липопротеинов является липид, а гликопротеинов — углевод. Как липопротеины, так и гликопротеины входят в состав клеточных мембран.
Нуклеопротеины представляют собой комплексы белков и нуклеиновых кислот (ДНК и РНК). Они выполняют важнейшие функции в процессах хранения и передачи наследственной информации.
ДЕНАТУРАЦИЯ
Природный белок встречается в четвертичной и третичной структурах, но возможна денатурация – разрушение этой структуры под действием:
1)Факторов внешней среды (T0, рН, радиации).
2)Физиологических (внутренних) факторов (гормоны).
Денатурация
Обратимая |
Необратимая |
разрушение природной структуры до |
разрушение до первичной структуры |
первичной, а затем восстановление до |
(внешние факторы) |
природной структуры (гормоны). |
|
3
УРОВНИ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКА
Структура |
Основные типы белков |
|
|
|
Линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи (предопределяет все другие структуры |
|
молекулы, формы, свойства и функции, последовательность нуклеотидов в участке молекулы ДНК). Молекулы |
|
могут принимать различные конформации (пространственные формы). Особенности аминокислотного состава |
|
белка обусловливают его пространственную укладку — возникновение вторичной и третичной структур. |
|
Изменение расположения хотя бы одной аминокислоты в первичной структуре влечет за собой изменение более |
|
высоких структур, а также свойств белка в целом. |
Первичная |
Ковалентные пептидные связи (между аминокислотными остатками). |
Вторичная |
α – спираль формируется в результате скручивания |
β – структура представляет собой продольную |
|
полипептидной цепи в спираль с одинаковым |
укладку трёх полипептидных цепей. |
|
расстояниями между витками. |
Водородные связи между остатками карбоксильных |
|
Водородные связи между остатком карбоксильной группы |
и аминогрупп одной цепи и остатками |
|
одной аминокислоты и остатком аминогруппы другой |
одноименных групп другой цепи. |
|
аминокислоты (удалённой от первой на четыре аминокислотных |
|
|
остатка). |
|
|
|
|
4
Относительно конфигурации третичной структуры белков надо помнить, что фибриллярные белки не обязательно имеют только β-структуру, а глобулярные α-спиральные.
Глобулярные – молекулы в форме клубка-глобулы (вид компактных телец), часто растворимы в воде (образуют коллоидный раствор). Пример: миоглобин, иммуноглобулины, ферменты.
Фибриллярные – молекулы вытянутые, в виде пучков нитей и волокон, обладают высокой механической
Третичная прочностью. Как правило, выполняют структурную и сократительную функции. Пример: кератин, коллаген, фиброин (основа шёлка), эластин (лёгкие, сосуды)
Определяет специфичность и биологическую активность молекулы белка.
Ионные, водородные, ковалентные (дисульфидные мостики S-S), гидрофобные взаимодействия.
Четвертичная Агрегат из нескольких глобул. Свойственна белкам с особо сложной структурой. Силы молекулярного притяжения, в меньшей степени водородные и ионные. Микрофибриллы, состоящие из соответствующих элементов третичной структуры. Силы молекулярного притяжения, ковалентные (у белков с особой механической прочностью), водородные, ионные.
ГЕМОГЛОБИН |
ИОННЫЕ КАНАЛЫ |
ДНК-ПОЛИМЕРАЗА |
5
ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
1.Строительная
Белки образуют все органоиды и мембрану клетки.
2.Каталитическая
Белки – ферменты ускоряют химические реакции. Так как в клетке, как и в организме, существует гомеостаз (постоянство внутренней среды: T0, давления, химического
состава), то единственным условием, которое может ускорить химические реакции,
являются катализаторы. Эту функцию выполняют белки – ферменты.
Впервые ферменты были открыты в 1926 г. уч. Саммерсом,
который установил роль ферментов в расщеплении мочевины.
3.Регуляторная
Осуществляется белками – гормонами !НО! не все гормоны – белки: половые гормоны – липоиды, адреналин – производный аминокислоты тирозин).
Вклетках мозга железы внутренней секреции (например, гипофиз) вырабатывают белки – гормоны, регулирующие процессы роста – соматотропин. В гипоталамусе вырабатываются гормоны либерины и станины, которые влияют на гипофиз. Поджелудочная железа вырабатывает глюкогон, инсулин (регулирует содержание сахара в крови) и т.д
4.Защитная функция
Клетки крови лейкоциты, образующиеся в лимфатических узлах и селезенке, выделяют белки – антитела иммуноглобулины, нейтрализующие возбудителей болезни (состоят из белковых цепей), а также белок интерферон – противовирусный белок.
5.Транспортная функция
Осуществляют белки – транспортеры, находящиеся в крови:гемоглобин, несущий О2 или белки, несущие гормоны, белки, находящиеся на мембране – активный транспорт
катионов и сахаров.
6.Двигательная – осуществляется сократительными фибриллярными белками:
миозин – образует белковые сократительные нити мышечных клеток.
7.Сигнальная – осуществляется в результате избирательного связывании гормонов, биологически активных веществ и медиаторов на поверхности мембран или внутри клеток, что приводит к передаче информации между клетками, тканями, органами – цитокины. Родопсин (хромпротеиды) – зрительный пигмент, светочувствительный рецептор клеток-палочек изменяется под действием света.
8.Энергетическая
Белок + Н2О → NH3 ↑ + Н2О + СО2 ↑ + 17,6 кДж Е
Эта функция осуществляется только при истощении организма.
6