5 Аминокислоты. Общая характеристика, классификация. Незаменимые кислоты. Физико-химические свойства аминокислот

А/к – органические, бифункциональные соединения, содержащие 2 функциональные группы – карбоксильная и аминогруппа. А/к явл. структурными элементами белков. Классификация: Электрохимическая:

1. нейтральные (1 кислотная гр. и 1 основная гр. Аланин-CH3-CH(NH2)-COOH )

2. кислые. (кислотн. гр.> осн. гр. аспаргиновая кислота-HOOC-CH2-CH(NH2)-COOH )

3. основные. (Лизин) H2N-(CH2)-CH(NH2)-COOH

Структурная: алифатические, циклические (гомо- и гетеро-). В ряду алифатических а/к различают α,β,γ… в зависимости от удаленности аминогруппы от карбоксила.

Биологическая: 1. незаменимые(вал, лей, илей, тре, мет, фен, три, лиз).2. частично заменимые. Скорость их синтеза низка(Гис, арг.) 3. условно заменимые. Синтезируются из заменимых(цис из мет, тир из фен.). 4. заменимые(ала, асп, глу, про, гли, сер.).

Растворимость - хорошо растворяются в полимерных растворителях (этанол, вода) и не растворяются в неполярных (бензол, гексан, эфир). При 250-300°С разлагаются.

Твердые, без цвета и запаха, сладкие.

Амфотерность – действуют как кислоты и основания (СООН и NH2 гр.)

Обладают оптической активностью: + и -. Встречаются в живых организмах и те и другие. Аминокислоты могут существовать в виде пары энантиомеров D и L (расположение Н и ОН у хирального центра). Чаще в природе встречается L-форма.

Состояние а/к в котором она не чувствительна к электрическому полю наз-ся изоэлектрическим, а значение рН среды, при котором это состояние реализуется – наз-ся изоэлектрической точкой. Химические реакции аминокислот:

Реакция с нингидрином используется для кач-ого определения а/к. Ход реакции: 1) образуется восстановленный нингидрин за счет окислительного дезаминирования а/к, одновременно происходит её декарбоксилирование. 2) образовавшийся NH3 реагирует с восстановленным нингидрином с образованием сине-фиолетовых продуктов

Декарбоксилирование

СН2-СН-CООНферменты СН2-СН2 + СО2

ОН NH2 ОН NH2

Дезаминирование

НООС-СН2-СН-СООН Ферменты НООС-СН2-С-СООН

NH2 -2Н NH

Алкилирование (метилирование – перенос на а/к СН3 гр.)

Ацетелирование – перенос на а/к ацетильной гр СН3СО.

[CH3-CH-COOH]HSO4¬--CH3-CH-COOH®CH3-CH-COONa

NH3 H2SO4 NH2 NH2

cоль по NH2 гр. аланин соль по COOH гр.

Со спиртами образуют эфиры:

+C2 H5OH

CH3-CH(NH2)-COOH------------®CH3-CH(NH2)-COOC2H5

-H2O

Образование амидов:

Аспаргин

синтетаза

HOOC-CH2CH(NH2)-COOH + NH3 + АТФ----------®

H2N-CO-CH2-CH(NH2)-COOH + H2O+АДФ+H3PO4

амид аспарагиновой к-ты

При декарбоксилировании образуются амины:

декарбоксилазы а/к

R-CH(NH2)-COOH ------------------------® CO2 + R-CH2-NH2

Важнейшее свойство а/к – взаимодействие друг с другом с образованием пептидов(поликонденсация)

Кислотные свойства а/к проявляются в реакциях с металлами, оксидами металла, основаниями, в реакциях этерификации (со спиртом); в этих реакциях взаимодейятвие идет по карбоксильной группе с отщеплением водорода.

Свойства а/к как основания проявляются при реакции с кислотами:

NH2CH2COOH + H+CI- [HOOC-CH2-NH3]+CL-

6. Строение белковой молекулы(первич,вторич,третич,четвертич). основ функции. Белковые макромолекулы имеют определенную структурную организацию. Первичной структурой называют последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Пептидная связь  является частично одинарной, частично  двойной. Вторичная структура – это упорядоченное расположение отдельных участков полипептидной цепи, образуемое замыканием водородных связей между пептидными группами. В ней различают альфа-спираль, бета-складки и бета-изгиб.  Часть полипептида может быть аморфной и не иметь структуры. Основной тип химической связи является  слабая водородная между пептидными звеньями одной цепи или смежными полипептидными цепями. Алфа-спираль имеет определенные параметры: число аминокислотных остатков в одном витке -3,6; число атомов в витке, занимаемом водородной связью, -13, поэтому формула спирали – 3,6 13. Диаметр  -0,5 нм. Бета-складки образуются водородными связями и могут быть параллельнами или антипараллельными. Взаимодействуя между собой альфа-спирали и бела структуры могут образовывать ансамбли или сверхвторичную структуру белков. В структуре белков могут формироваться домены- структурные и функционально обособленные молекулы, соединенные между собой короткими полипептидными цепями – шарнирными участками. Крупные глобулярные белки могут содержать несколько доменов, состоящих из 100-150 аминокислотных остатков. Домены определяют функциональную активность белков и формируют каталитические центры ферментов.

    Третичная структура – это пространственное расположение упорядоченных и аморфных участков в полипептидной цепи, образующейся за счет взаимодействия боковых радикалов, связанных водородными, ионными, дисульфидными, гидрофобными, ионными связями. Третичная структура определяет биологические функции белков – каталитическую активность, антигенные свойства и проч.

Четвертичной структурой называют ассоциированные между собой две или более субъединиц, ориентированных в пространстве. Это ансамбли глобул. Контакты между поверхностями субъединиц возможны только за счет полярных групп аминокислотных остатков, образующих ионные и ковалентные связи. При диссоциации субъединиц белки теряют свою активность.

Белки выполняют следующие функции: структурную, каталитическую, двигательную, опорную, защитную, транспортную, гормональную и проч.