Биохимия лекция

Биологическая химия. Углеводы, липиды как биогенные соединения, строение и физико-химические свойства аминокислот и белков. Рекомендованная литература: березов Т.т. молекула воды состоит из, удивительно, водорода и кислорода. Вода свободная, в составе гидратных оболочек. Вода – растворитель, прослойка в мембранах, способствует тургору, регулирует тепловой баланс, переносит вещества. pH – отрицательный десятичный логарифм концентрации ионов водорода. pH физиологических жидкостей: 7,34-7,42 – кровь. Слюна 6,8-7,2. Желудочный сок – 1,5-2. Моча – 5,5-6,5. Кишечный сок – 7,5-9. Работа буферных систем поддерживает pH. Основной буфер – бикарбонатный, гемоглобиновый – внутриклеточный, до 35%, белковый – до7%. Фосфатный буфер – преимущественно в костной ткани, моче, внутриклеточной жидкости.

Изоэлектрическая точка – суммарный заряд молекул амфотерных электролитов, находящихся в этой среде, равен нулю. Является одним из основных показателей, определяющих электрохимические свойства. Углеводы. Нужны 400-500г углеводов ежедневно. Углеводы: моно(не подвергаются гидролизу), олиго, полисахариды. Если карбонильная группа на конце, это альдозы. Если в середине, это кетозы. В природе распространены пентозы и гексозы. Рибоза и дезоксирибоза – главные моносахариды, также глюкоза – наиболее распространенная гексоза. Сложный углевод животных – гликоген, растений – крахмал. Большая часть глюкозы находится в крови, концентрация 3-6 миллимоль/литр. Полисахариды – сотни и тысячи остатков глюкозы. Гомо- и гетерополисахариды. Гликоген, крахмал, клетчатка. Расщепление происходит под воздействием мальтазы. Клетчатка АКА целлюлоза – тоже растительный полисахарид, не переваривается в организме человека. Но улучшает перестальтику, выводит токсины. Гликоген – резервный углевод. Гетерополисахариды – гиалуроновая кислота, гепарин.

Физико-химические свойства углеводов. Моносахариды – бесветные кристаллы, сладкие, растворимы в воде, плохо растворимы в воде, нерастворимы в эфирах, растворы не проводят ток. Дисахариды проводят ток, полисахариды не растворяются в холодной воде. функции углеводов: энергетическая, накопительная, структурная, регуляторная.

Холестерин нужен 100-500 мг. Помогает синтезировать витамин Д, входит в состав клеточных мембран, синтез стероидов.

Жирные кислоты – углеродная цепь с карбоксильной группой на конце, нерастворимы в воде. Бывают насыщенными и ненасыщенными. Животные жиры – предельные насыщенные жирные кислоты. Функции насыщенных: дают энергию, синтез холестерина, масляная кислота участвует в генетической регуляции, каприновая кислота – прекурсор антивирусных веществ. Ненасыщенные: олеиновая, линолевая кислоты. Не синтезируются в организме, поступают с пищей, суточная потребность примерно 15 грамм. Функции: предшественники гормонов, входят в состав гликолипидов, обеспечивают функцию клеточных мембран, выводят лишний холестерин из организма, входят в состав витамина Ф, защищают витамин А от окисления. Биохимические функции липидов: энергетическая, резервная, структурная, регуляторная(гормональная), защитная, терморегуляторная, растворяющая.

Б елки. Высокомолекулярные азотосодержащие соединения, построены из аминокислотных остатков. Бывают простые и сложные, глобулярные и фибриллярные, полноценные, неполноценные, альбумины(), глобулины(в растворах солей). В организме человека обнаружено 5 миллионов белков. Способны образовывать буферные системы и коллоидные растворы. Потребность 1,5 г на килограмм тела. 10 аминокислот синтезируются, остальные – незаменимые. Полноценные белки – содержащие все незаменимые аминокислоты. Яйца, рыба, молоко, творог, мясо. Аминокислоты содержат карбоксильную и аминогруппу. Амфотерные соединения. Классификаций много. Значение: строительные блоки белков. Составные части пептидов, предшественники низкомолекулярных биоактивных веществ, предшественники азотных соединений, участвуют в синтезе медиаторов нервной системы. Пептиды – вещества из аминокислот с пептидными связями. Функции: пищеварение, защита,

Уровни организации белков: первичный(пептидные), вторичный(водородные), третичный(дисульфидные и ионные), четвертичный(водородные, электростатическое взаимодействие). Функции белков: защитная, транспортная, энергетическая, сократительная, опорная, регуляторная, строительная. Физические свойства аминокислот: оптически активны(асимметричны), имеют стереоизомеры, амфотерны, разная растворимость. Белки: полимеры, в коллоидном состоянии, амфотерны, денатурируют, высокая гидрофильность, цветные реакции(биуретовая, ксантопротеиновая).

Физическая денатурация: повышение температуры, УФ излучение, механическое воздействие. Химическая денатурация: кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды, тяжелые металлы. Ренатурация: высаливание(добавление нейтральных солей, слипание молекул), воодотнимающие средства(отнятие гидратной оболочки белка, но не заряда, растворимость снижается, но денатурация не наступает)

Ферментный катализ. Роль витаминов в метаболизме.

Ферменты – вещества белкового происхождения, катализирующие биохимические процессы. Биологические особенности: нейтральный pH, водная среда, температура до 40 градусов, нормальное атмосферное давление, высокая скорость реакций. Ферменты не входят в состав конечных продуктов реакции. Могут проводить те реакции, которые противоречат законам термодинамике, ферменты не смещают равновесие. Номенклатура есть тривиальная(1.субстрат+аза/2.субстрат+его хим превращение+аза) и систематическая(название субстрата, кофермента, тип хим реакции+аза) цифры в названиях ферментов: 1- класс, 2-подкласс,3-подподкласс,4-порядковый номер в списке. Пример: L-лактат: НАД+оксидоредуктаза. 6 классов ферментов: оксидоредуктазы(восстановительные реакции), трансферазы(перенос атомов между молекулами), гидролазы(расщепление хим. связей), лиазы(синтазы) расщепление или образование связей, изомеразы, лигазы(реакции соединения). Энергия активации – это количество энергии в калориях, которое необходимо для того, чтобы все молекулы 1 моля вещ-ва при определенной температуре достигли переходного состояния, соответствующего вершине энергетического барьера. Концентрация фермента должна быть меньше концентрации субстрата. Регуляция скорости ферментных реакций: увеличение количества субстрата/фермента, повышение температуры, повышение pH, использование катализатора. Этапы ферментативной реакции: 1. Присоединение субстрата. 2. Образование ферментно-субстратного комплекса. 3. Преобразование комплекса в переходный комплекс. 4. Превращение переходного комплекса в комплекс фермент+продукт. 5. Отделение конечных продуктов. Механизмы катализа: кислотно-основный: в активном центре фермента находятся группы специфичных аминокислотных остатков. Ковалентный катализ – образование с помощью ковалентных связией нестабильных соединений. Типы ферментных реакций:

Преимущества реакций с участием ферментов: сближение и ориентация субстрата стабилизация процесса. Ферменты делятся на простые и сложные. Простые состоят только из аминокислот, сложные ферменты(коферменты) имеют в составе небелковые части(кофактор). Вещества-коферменты: ионы металлов и неметаллом, гемы, кислоты, водорастворимые витамины, нуклеотиды. В ферменте выделяется активный центр(аминокислотные остатки), каталитический участок, где происходит связывание, якорный участок, участвует за ориентацию субстрата, аллостерический центр – центр регуляции активности фермента, пространственно отделен от активного центра и имеется не у всех ферментов, активаторы и ингибиторы могут присоединяться к этому центру. Изоферменты – молекулярные формы одного фермента, возникшие в результате небольших различий в первичной структуре фермента. Мультиферментные комплексы – несколько ферментов, соединенных вместе, осуществляющих цепочку реакций, благодаря им ускоряется скорость превращения молекул. Специфичность ферментов основана на комплиментарности субстрата и активного центра, они высокоспецифичны. Стереоспецифичность – катализ одного изомера, абсолютная – катализ только одного вещества, групповая – катализ субстратов с общими структурными особенностями, относительная групповая специфичность – превращение субстратов с разными группами. Механизм специфичности. В ее основы лежат 2 гипотезы. Первая: гипотеза Фишера(ключ-замок), гипотеза Кошланда (модель рука-перчатка, подразумевается гибкость активного центра). Активность фермента – изменение субстрата под влиянием фермента в единицу времени. Единицы активности ферментов. Константа михаэлиса: численно равна концентрации субстрата, при которой достигается половина максимальной скорости. Константа, не меняется при изменении количества субстрата.

Ингибирование: обратимое(конкурентное-вызвано веществами, похожими на структуру фермента, и неконкурентное – вызвано веществами, не имеющими структурного сходства с субстратом, а с другими местами молекулы фермента) и необратимое(необратимое связывание или разрушение функциональной группы фермента). Виды ковалентной модификации каталитической активности: частичный протеолиз, ассоциация-диссоциация, фосфорилирование-дефосфорилирование. Витамины – низкомолекулярные органические соединения,которые не синтезируются в организме человека и животных, присутствуют в пище в малых количествах, выполняют роль коферментов. Каждый витамин имеет название буквенное, от автора, открывшего его, и химическое. Так же есть названия от заболеваний, вызванных их недостатком. Жирорастворимые: а,д,е,к,ф. водорастворимые: б1-б6, б12 Ш, ц. черные – витамины, красные – витаминоподобные вещества.

авитаминоз – недостаточное поступление витаминов в организм, гиповитаминоз – нарушение их всасывания при патологиях жкт, гипервитаминоз – чрезмерное потребление витаминов. Причины авитаминоза: экзогенные и эндогенные(повышенная потребность, нарушения работы жкт).

Водорастворимые витамины: тиамин. Хлеб, злаки, дрожжи. 2-3мг. Пиримидиновое кольцо, коферментная форма – тиаминдифосфат. Всасывается в тонком кишечнике, находится в мышцах и печени. Роль – участие в реакциях декарбоксилирование кетокислот, перенос гидроксильных групп. При недостатке нарушается углеводный обмен – болезнь «бери-бери». Б2 – рибофлавин, витамин роста. Источники: печень, почки, молоко. Может образовываться кишечными бактериями. 2-20 мг. Коферментная форма дополнительно содержит фосфорную кислоту. В кишечнике. Функции: участие в овр, при недостатке – нарушения в работе дыхательной цепи и цикла трикарбоновых кислот, обмен нуклеиновых кислот. Первый признак – краснота в уголках рта. Б3 – пантотеновая кислота.

		Коферментная форма	где	Сколько	Роль	Что нарушается
B1	тиамин	Пиримидиновое кольцо, тиаминдифосфат	Хлеб, злаки, дрожжи	2-3мг	Декарбоксилирование кислот	Углеводный обмен, бери-бери
B2	рибофлавин	+фосфорная кислота	Молоко, печень	2-20мг	Участие в овр	нарушения в работе дыхательной цепи и цикла трикарбоновых кислот, обмен нуклеиновых кислот. Первый признак – краснота в уголках рта. Б3 – пантотеновая кислота.
Б3	Пантотеновая кислота	Коэнзим а		10-15мг	Реакции переноса ацильных групп	Окисление кетокислот, биосинтез
B5, PP	никотинамид	никотинадениндинуклеатид	Рыба, бобовые, молоко, черный хлеб	20-25мг	Участие в овр, в дыхательной цепи	Нарушение цикла трикарбоновых кислот, синтез жирных кислот, стероидных гормонов, пеллагра. Появление язв
B6	Пиридоксин (антидермаатитный)		Печень, почки, бактерии кишечника	1,5-2мг	Нарушение синтеза белков, гемов	Пиридоксинзависимая анемия
B12	кобаламин	4 пирольных кольца	Печень, рыба	2,5-5мг	Изомеризация	Пернициозная анемия
Bc	Фолиевая кислота	Тетрагидрофолиевая кислота	Дрожжи, желток, печень, кишечная микрофлора	400микрограм	Перенос углеродных групп	Синтез аминокислот, белков, углеводов. Анемия,
Н	Биотин		Печень, горох, грибы, цветная капуста		Карбоксилирование, декарбоксилирование	Синтез жирных кислот
С	Аскорбиновая кислота	Производное глюкозы.	Овощи, фрукты, шиповник, смородина	От 100мг	Участвует в гидроксилировании, антиоксидант,	Синтез коллагена, адреналина, коллагена, серотонина, всасывание железа. Цинга.
Р	биофлаваноиды	Производные флавана	Зелень, черноплодная рябина, ягоды		Связывают ионы тяжелых металлов, регулируют синтез коллагена, антиоксиданты, ингибирование гиалуронидазы

Жирорастворимые витамины:

А	ретинол	Похож на каратиноиды	Печень, морковь, облепиха, морковь, томаты	1-2,5мг	Антиоксидант, регуляция эксперссии генов, в фотохимическом акте зрения	Куриная слепота, родопсин
	каратиноиды	8 изопреновых остатков. Наличие хромофора с двойными связями, от них и зависит наличие окраски	Водоросли, грибы, высшие растения		Антиоксиданты, поглощение света, фотопротекторная, натуральные пигменты.
D	кальциферол	Представлен 2 формами: эргокальциферол и холекальциферол	Дрожжи, сливки, желток, синтез в коже	12-25 дети, у взрослых меньше	Иммуномодулятор, рост и деление клеток. Повышает кальций и фосфор в клетке,	Нарушение минерализации костей, рахит, остеомаляция. Остеопороз
Е	токоферол	Кольцо + изопреновая цепь.	Растительные масла, проросшие зерна, яйца		Антиоксидант, антигипоксант, иммунный ответ	Повышается концентрация активных радикалов*, проницаемость мембран.
К	филлохинон	Филлохинон(к1), менахинон(к2)	Капуста, шпинат, тыква, арахис	2мг	Стимул факторов свертывание, кофермент, карбоксиллирование	Кровоточивость, геморрагическая болезнь
F	Линолевая/ линоленовая кислота	Полиненасыщенные жирные кислоты		5-10мг	Часть фосфолипидов мембран, защита витамина А	Воспаление кожи, иммунодефицит, атеросклероз, поражения почек и печени

*Свободный радикал – молекула или ее часть, содержащая неспаренный электрон