Справочники / Репетитор по химии - Белов Н.В

Аминокислоты организма

Физические свойства

Аминокислоты — бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворяются в воде, температура плавления 230— 300 °С. Многие α-аминокислоты имеют сладкий вкус.

Способы получения

Для получения α-аминокислот в лабораторных условиях

обычно используют два следующих способа.

1. Взаимодействие α-галогенкарбоновых кислот с избыт-

ком аммиака. В ходе этих реакций происходит замещение атома галогена в галогенкарбоновых кислотах {об их получении см. § 10.4) на аминогруппу. Выделяющийся при этом хлороводород связывается избытком аммиака в хлорид аммония. Например, аланин можно получить при взаимодействии α-хлорпропионовой кислоты с аммиаком:

2. Гидролиз белков. При гидролизе белков обычно образуются сложные смеси аминокислот, однако с помощью специальных методов из этих смесей можно выделять отдельные чистые аминокислоты.

Химические свойства

H2N—R—COOH

Амфотерные свойства

690

1. Взаимодействие с основаниями и с кислотами:

а) как кислота (участвует карбоксильная группа):

б) как основание (участвует аминогруппа):

2.Взаимодействие внутри молекулы — образование внутренних солей:

а) моноаминомонокарбоновые кислоты (нейтральные кислоты):

Водные растворы моноаминомонокарбоновых кислот нейтральны (рН = 7);

б) моноаминодикарбоновые кислоты (кислые аминокислоты):

Водные растворы моноаминодикарбоновых кислот имеют рН < 7 (кислая среда), так как в результате образования внутренних солей этих кислот в растворе появляется избыток ионов водорода Н+;

в) диаминомонокарбоновые кислоты (основные аминокислоты):

691

Водные растворы диаминомонокарбоновых кислот имеют рН > 7 (щелочная среда), так как в результате образования внутренних солей этих кислот в растворе появляется избыток гидроксид-ионов ОН–.

3.Взаимодействие аминокислот друг с другом — образование пептидов.

Две аминокислоты образуют дипептид:

692

При составлении названия дипептида сначала называют аминокислоту, у которой в образовании дипептида участвует группа —СООН. В тривиальном названии этой кислоты последняя буква «н» заменяется буквой «л». Затем прибавляют без изменений тривиальное название аминокислоты, у которой в образовании дипептида участвует группа —NH2.

Любой дипептид имеет свободные амино- и карбоксильную группы и поэтому может взаимодействовать еще с одной молекулой аминокислоты, образуя трипептид; таким же путем получают тетрапептиды и т. д.:

Общая формула пептидов:

Пептиды

Некоторые аминокислоты нормального строения применяются для получения синтетических полипептидов (полиамидных волокон).

693

При поликонденсации ε-аминокапроновой кислоты получается полимер капрон:

Из капроновой смолы получают не только волокна, но и пластмассовые изделия.

Вопросы для контроля

1.Что такое амины?

2.Как можно классифицировать амины?

3.Какие виды изомерии характерны для аминов? Приведите примеры.

4.Как объяснить, что у метиламина более выражены основные свойства, чем у аммиака?

5.В чем сущность взаимного влияния атомов в молекуле анилина? Приведите доказательства.

6.Какой способ получения анилина вы знаете?

7.Что такое аминокислоты?

8.Как можно классифицировать аминокислоты?

9.Что такое заменимые и незаменимые аминокислоты? Приведите примеры.

10.Какими способами получают аминокислоты в лабораторных условиях?

11.В каких реакциях проявляются амфотерные свойства аминокислот? Приведите примеры.

12.Как будут действовать на индикатор (лакмус) растворы аланина, лизина, аспарагиновой кислоты?

13.Что такое пептидная (амидная) связь?

14.Что такое ди-, три-, полипептиды?

15.Из какой аминокислоты можно получать капрон?

694

Вопросы и задачи для самостоятельной работы

1.Напишите структурные формулы следующих аминов: а) 3-амино- пентан; б) 1,5-диаминопентан; в) 2,3-диаминобутан; г) триметиламин; д) 3-амино-4-метилгексан; е) метилпропиламин.

2.Укажите, какие из следующих аминов являются: а) первичными; б) вторичными; в) третичными. Назовите эти амины.

СН3

СН3

|

б) СН3–С| –NН–СН3; СН3

3.Напишите структурные формулы восьми изомерных аминов, имеющих состав C4H11N. Укажите тип этих аминов и назовите их.

4.Укажите, какие из следующих соединений являются аминами:

O

||

(C2H5)3N; H2N–C–NH2; C3H7–NHi; C6H5–NH2; CH3–CO–NH2; CH3–NH–C4H9.

5.Составьте уравнения реакций и укажите, какая из этих реакций явля-

ется реакцией Зинина: СаО СаС2 С2Н2 С6Н6 C6H5–NO2C6H5–NH2 2,4,6-триброманилин.

6.Массовые доли углерода, азота и водорода в первичном амине составляют соответственно 38,7; 45,15 и 16,15 %. Определите формулу амина и вычислите его молярную массу.

7.Для нейтрализации 20 г водного раствора метиламина израсходовано 12,3 мл 0,1 М раствора соляной кислоты. Какова массовая доля (в %) метиламина в растворе?

8.При восстановлении 92,25 г нитробензола получили 66 г анилина по реакции Зинина. Каков выход (в %) продукта реакции?

9.Через безводную смесь бензола, анилина и фенола массой 50 г пропустили хлороводород. Выпавший при этом осадок массой 26 г отфильтровали. Фильтрат, обработанный раствором едкого натра, разделился на два слоя. Найдите массовую долю соединений в смеси,

если объем верхнего слоя 17,7 мл, а плотность 0,88 г/мл.

10.С какими из указанных соединений вступает в реакцию этиламин: Н2О, NaOH, NaCl, HNO3? Напишите уравнения возможных реакций.

695

11.Как исходя из метана получить анилин? Напишите уравнения реакций.

12.Напишите уравнения реакций взаимодействия алаиина: а) с гидроксидом натрия; б) с гидроксидом аммония; в) с хлороводородной кислотой.

13.Назовите следующие дипептиды:

a) H2N–CH–CO–NH–CH–COOH

||

СН3 СН3

б) H2N–CH–CO–NH–CH2–COOH

|

СН3

в) H2N–CH–CO–NH–CH–COOH

||

СН3 СН2–

14.Напишите структурные формулы и назовите дипептвды, которые могут быть получены из следующих аминокислот: а) глицина и фенилаланина; б) аланина и валина; в) аланина и аланина.

15.Сколько литров 10 %-го раствора NаОН (ρ = 1,1 кг/л) потребуется для нейтрализации аминоуксусной кислоты, полученной из карбида кальция массой 320 кг?

§11.2. Белки

•Белки — это природные высокомолекулярные соединения (биополимеры), структурную основу которых составляют полипептидные цепи, построенные из остатков α-амино- кислот.

Белки

Все белки являются полипептидами, но не всякий полипептид является белком. Каждый белок имеет свое специфическое (индивидуальное и постоянное) строение.

696

Строение белковых молекул

Различают четыре уровня структурной организации бел-

ковых молекул.

Первичная структура белка — это число и последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. (Полипептидную теорию строения белков предложил немецкий химик Э. Фишер в начале XX в.)

Ворганизме человека свыше 10000 различных белков,

ивсе они построены из одних и тех же 20 α-аминокислот (формулы некоторых из них приведены в табл. 51), которые соединены между собой пептидными связями. Число остатков аминокислот в молекулах белков варьирует от 50 до 105. Потенциально возможное число белков с различной первичной структурой практически не ограничено.

Фрагмент полипептидной цепи:

Один из первых белков, первичная структура которого была установлена в 1954 г., — гормон инсулин (регулирует со-

держание сахара в крови), его молекула состоит из двух полипептидных цепей, которые связаны друг с другом (в одной цепи 21 аминокислотный остаток, в другой — 30), Мr (инсу-

лина) = 5700.

Другой белок — фермент рибонуклеаза — состоит из 124 аминокислотных остатков и имеет Мr = 15 000 (рис. 32).

697

Рис. 32. Строение молекулы белка рибонуклеазы

Белок крови — гемоглобин — имеет Мr = 68 000. Белки некоторых вирусов имеют Мr до 50 млн.

Относительная молекулярная масса белков изменяется

в широких пределах: от 5 тыс. до десятков миллионов.

Вторичная структура белка (для большинства белков) — это α-спираль, которая образуется в результате скручивания полипептидной цепи за счет водородных связей между груп-

пами: —С— и —N— (рис. 33).

|| ||

OH

Теоретически все —СО— и —NH— группы могут участвовать в образовании водородных связей, поэтому вторичная структура очень стабильна.

В одном витке спирали обычно содержится 3,6 аминокислотного остатка.

Вторичная структура была установлена американским химиком Л. Полингом в 1951 г.

Существуют белки, имеющие другие типы вторичной

структуры.

Третичная структура белка — пространственная конфигурация спирали.

698

Рис. 33. Вторичная структура белковой молекулы (точками показаны водородные связи; R1, R2, R3 и т. д. — радикалы аминокислотных остатков)

Рис. 34. Третичная структуpa белковой молекулы («глобула»)

У большинства белков полипептидные цепи свернуты особым образом в «клубок» — компактную «глобулу» (рис. 34). Эта структура поддерживается за счет гидрофобных взаимодействий, а также водородных, дисульфидных, ионных и других связей.

В количественном отношении наиболее важны гидрофобные (от греч. гидро — вода, фобос — страх) взаимодей-

ствия. Белок в водном растворе свертывается таким образом, чтобы его гидрофобные (водоотталкивающие) боковые цепи были внутри молекулы, а гидрофильные (растворимые) — повернуты наружу.

В результате взаимодействия между различными функ-

циональными группами полипептидной цепи образуются дисульфидные мостики (—S— S—), в создании которых уча-

ствуют атомы серы серусодержащих аминокислот (например, цистеина); солевые мостики (NH3+COO–) — получаются при

взаимодействии карбоксильных и аминогрупп (ионная

O

связь); сложноэфирные мостики (—О—С ) — результат

взаимодействия карбоксильных и гидроксильных групп.

699